data_1Y57
# 
_entry.id   1Y57 
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_audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
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_database_2.database_code 
PDB  1Y57       
RCSB RCSB031130 
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_database_PDB_rev.num 
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_database_PDB_rev.status 
_database_PDB_rev.replaces 
_database_PDB_rev.mod_type 
1 2005-06-21 2004-12-02 ? 1Y57 0 
2 2009-02-24 ?          ? 1Y57 1 
# 
_database_PDB_rev_record.rev_num   2 
_database_PDB_rev_record.type      VERSN 
_database_PDB_rev_record.details   ? 
# 
loop_
_pdbx_database_related.db_name 
_pdbx_database_related.db_id 
_pdbx_database_related.details 
_pdbx_database_related.content_type 
PDB 2SRC . unspecified 
PDB 1FMK . unspecified 
PDB 1KSW . unspecified 
PDB 2PTK . unspecified 
# 
_pdbx_database_status.status_code    REL 
_pdbx_database_status.entry_id       1Y57 
_pdbx_database_status.deposit_site   RCSB 
_pdbx_database_status.process_site   OSAKA 
_pdbx_database_status.SG_entry       . 
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
'Cowan-Jacob, S.W.' 1 
'Fendrich, G.'      2 
'Manley, P.W.'      3 
'Jahnke, W.'        4 
'Fabbro, D.'        5 
'Liebetanz, J.'     6 
'Meyer, T.'         7 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     
'The Crystal Structure of a c-Src Complex in an Active Conformation Suggests Possible Steps in c-Src Activation' 
_citation.journal_abbrev            Structure 
_citation.journal_volume            13 
_citation.page_first                861 
_citation.page_last                 871 
_citation.year                      2005 
_citation.journal_id_ASTM           STRUE6 
_citation.country                   UK 
_citation.journal_id_ISSN           0969-2126 
_citation.journal_id_CSD            2005 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   15939018 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.str.2005.03.012 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'Cowan-Jacob, S.W.' 1 
primary 'Fendrich, G.'      2 
primary 'Manley, P.W.'      3 
primary 'Jahnke, W.'        4 
primary 'Fabbro, D.'        5 
primary 'Liebetanz, J.'     6 
primary 'Meyer, T.'         7 
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_cell.entry_id           1Y57 
_cell.length_a           106.212 
_cell.length_b           106.212 
_cell.length_c           123.731 
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_cell.angle_beta         90.00 
_cell.angle_gamma        90.00 
_cell.Z_PDB              8 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
# 
_symmetry.entry_id                         1Y57 
_symmetry.space_group_name_H-M             'P 41 21 2' 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.Int_Tables_number                ? 
_symmetry.space_group_name_Hall            ? 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.pdbx_ec 
1 polymer     man 'Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src'                                                    51630.125 1   ? 
? 'SH3 SH2 and KINASE domains' 2.7.1.112 
2 non-polymer syn 'SULFATE ION'                                                                                   96.058    5   ? 
? ?                            ?         
3 non-polymer syn '4-[(4-METHYLPIPERAZIN-1-YL)METHYL]-N-{3-[(4-PYRIDIN-3-YLPYRIMIDIN-2-YL)AMINO]PHENYL}BENZAMIDE' 479.583   1   ? 
? ?                            ?         
4 water       nat water                                                                                           18.015    315 ? 
? ?                            ?         
# 
loop_
_entity_keywords.entity_id 
_entity_keywords.text 
1 ? 
2 ? 
3 ? 
4 ? 
# 
loop_
_entity_name_com.entity_id 
_entity_name_com.name 
1 'p60-Src, c-Src' 
2 .                
3 .                
4 .                
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           'polypeptide(L)' 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MVTTFVALYDYESRTETDLSFKKGERLQIVNNTEGDWWLAHSLSTGQTGYIPSNYVAPSDSIQAEEWYFGKITRRESERL
LLNAENPRGTFLVRESETTKGAYCLSVSDFDNAKGLNVKHYKIRKLDSGGFYITSRTQFNSLQQLVAYYSKHADGLCHRL
TTVCPTSKPQTQGLAKDAWEIPRESLRLEVKLGQGCFGEVWMGTWNGTTRVAIKTLKPGTMSPEAFLQEAQVMKKLRHEK
LVQLYAVVSEEPIYIVTEYMSKGSLLDFLKGETGKYLRLPQLVDMAAQIASGMAYVERMNYVHRDLRAANILVGENLVCK
VADFGLARLIEDNEYTARQGAKFPIKWTAPEAALYGRFTIKSDVWSFGILLTELTTKGRVPYPGMVNREVLDQVERGYRM
PCPPECPESLHDLMCQCWRKEPEERPTFEYLQAFLEDYFTSTEPQYQPGENL
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MVTTFVALYDYESRTETDLSFKKGERLQIVNNTEGDWWLAHSLSTGQTGYIPSNYVAPSDSIQAEEWYFGKITRRESERL
LLNAENPRGTFLVRESETTKGAYCLSVSDFDNAKGLNVKHYKIRKLDSGGFYITSRTQFNSLQQLVAYYSKHADGLCHRL
TTVCPTSKPQTQGLAKDAWEIPRESLRLEVKLGQGCFGEVWMGTWNGTTRVAIKTLKPGTMSPEAFLQEAQVMKKLRHEK
LVQLYAVVSEEPIYIVTEYMSKGSLLDFLKGETGKYLRLPQLVDMAAQIASGMAYVERMNYVHRDLRAANILVGENLVCK
VADFGLARLIEDNEYTARQGAKFPIKWTAPEAALYGRFTIKSDVWSFGILLTELTTKGRVPYPGMVNREVLDQVERGYRM
PCPPECPESLHDLMCQCWRKEPEERPTFEYLQAFLEDYFTSTEPQYQPGENL
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   VAL n 
1 3   THR n 
1 4   THR n 
1 5   PHE n 
1 6   VAL n 
1 7   ALA n 
1 8   LEU n 
1 9   TYR n 
1 10  ASP n 
1 11  TYR n 
1 12  GLU n 
1 13  SER n 
1 14  ARG n 
1 15  THR n 
1 16  GLU n 
1 17  THR n 
1 18  ASP n 
1 19  LEU n 
1 20  SER n 
1 21  PHE n 
1 22  LYS n 
1 23  LYS n 
1 24  GLY n 
1 25  GLU n 
1 26  ARG n 
1 27  LEU n 
1 28  GLN n 
1 29  ILE n 
1 30  VAL n 
1 31  ASN n 
1 32  ASN n 
1 33  THR n 
1 34  GLU n 
1 35  GLY n 
1 36  ASP n 
1 37  TRP n 
1 38  TRP n 
1 39  LEU n 
1 40  ALA n 
1 41  HIS n 
1 42  SER n 
1 43  LEU n 
1 44  SER n 
1 45  THR n 
1 46  GLY n 
1 47  GLN n 
1 48  THR n 
1 49  GLY n 
1 50  TYR n 
1 51  ILE n 
1 52  PRO n 
1 53  SER n 
1 54  ASN n 
1 55  TYR n 
1 56  VAL n 
1 57  ALA n 
1 58  PRO n 
1 59  SER n 
1 60  ASP n 
1 61  SER n 
1 62  ILE n 
1 63  GLN n 
1 64  ALA n 
1 65  GLU n 
1 66  GLU n 
1 67  TRP n 
1 68  TYR n 
1 69  PHE n 
1 70  GLY n 
1 71  LYS n 
1 72  ILE n 
1 73  THR n 
1 74  ARG n 
1 75  ARG n 
1 76  GLU n 
1 77  SER n 
1 78  GLU n 
1 79  ARG n 
1 80  LEU n 
1 81  LEU n 
1 82  LEU n 
1 83  ASN n 
1 84  ALA n 
1 85  GLU n 
1 86  ASN n 
1 87  PRO n 
1 88  ARG n 
1 89  GLY n 
1 90  THR n 
1 91  PHE n 
1 92  LEU n 
1 93  VAL n 
1 94  ARG n 
1 95  GLU n 
1 96  SER n 
1 97  GLU n 
1 98  THR n 
1 99  THR n 
1 100 LYS n 
1 101 GLY n 
1 102 ALA n 
1 103 TYR n 
1 104 CYS n 
1 105 LEU n 
1 106 SER n 
1 107 VAL n 
1 108 SER n 
1 109 ASP n 
1 110 PHE n 
1 111 ASP n 
1 112 ASN n 
1 113 ALA n 
1 114 LYS n 
1 115 GLY n 
1 116 LEU n 
1 117 ASN n 
1 118 VAL n 
1 119 LYS n 
1 120 HIS n 
1 121 TYR n 
1 122 LYS n 
1 123 ILE n 
1 124 ARG n 
1 125 LYS n 
1 126 LEU n 
1 127 ASP n 
1 128 SER n 
1 129 GLY n 
1 130 GLY n 
1 131 PHE n 
1 132 TYR n 
1 133 ILE n 
1 134 THR n 
1 135 SER n 
1 136 ARG n 
1 137 THR n 
1 138 GLN n 
1 139 PHE n 
1 140 ASN n 
1 141 SER n 
1 142 LEU n 
1 143 GLN n 
1 144 GLN n 
1 145 LEU n 
1 146 VAL n 
1 147 ALA n 
1 148 TYR n 
1 149 TYR n 
1 150 SER n 
1 151 LYS n 
1 152 HIS n 
1 153 ALA n 
1 154 ASP n 
1 155 GLY n 
1 156 LEU n 
1 157 CYS n 
1 158 HIS n 
1 159 ARG n 
1 160 LEU n 
1 161 THR n 
1 162 THR n 
1 163 VAL n 
1 164 CYS n 
1 165 PRO n 
1 166 THR n 
1 167 SER n 
1 168 LYS n 
1 169 PRO n 
1 170 GLN n 
1 171 THR n 
1 172 GLN n 
1 173 GLY n 
1 174 LEU n 
1 175 ALA n 
1 176 LYS n 
1 177 ASP n 
1 178 ALA n 
1 179 TRP n 
1 180 GLU n 
1 181 ILE n 
1 182 PRO n 
1 183 ARG n 
1 184 GLU n 
1 185 SER n 
1 186 LEU n 
1 187 ARG n 
1 188 LEU n 
1 189 GLU n 
1 190 VAL n 
1 191 LYS n 
1 192 LEU n 
1 193 GLY n 
1 194 GLN n 
1 195 GLY n 
1 196 CYS n 
1 197 PHE n 
1 198 GLY n 
1 199 GLU n 
1 200 VAL n 
1 201 TRP n 
1 202 MET n 
1 203 GLY n 
1 204 THR n 
1 205 TRP n 
1 206 ASN n 
1 207 GLY n 
1 208 THR n 
1 209 THR n 
1 210 ARG n 
1 211 VAL n 
1 212 ALA n 
1 213 ILE n 
1 214 LYS n 
1 215 THR n 
1 216 LEU n 
1 217 LYS n 
1 218 PRO n 
1 219 GLY n 
1 220 THR n 
1 221 MET n 
1 222 SER n 
1 223 PRO n 
1 224 GLU n 
1 225 ALA n 
1 226 PHE n 
1 227 LEU n 
1 228 GLN n 
1 229 GLU n 
1 230 ALA n 
1 231 GLN n 
1 232 VAL n 
1 233 MET n 
1 234 LYS n 
1 235 LYS n 
1 236 LEU n 
1 237 ARG n 
1 238 HIS n 
1 239 GLU n 
1 240 LYS n 
1 241 LEU n 
1 242 VAL n 
1 243 GLN n 
1 244 LEU n 
1 245 TYR n 
1 246 ALA n 
1 247 VAL n 
1 248 VAL n 
1 249 SER n 
1 250 GLU n 
1 251 GLU n 
1 252 PRO n 
1 253 ILE n 
1 254 TYR n 
1 255 ILE n 
1 256 VAL n 
1 257 THR n 
1 258 GLU n 
1 259 TYR n 
1 260 MET n 
1 261 SER n 
1 262 LYS n 
1 263 GLY n 
1 264 SER n 
1 265 LEU n 
1 266 LEU n 
1 267 ASP n 
1 268 PHE n 
1 269 LEU n 
1 270 LYS n 
1 271 GLY n 
1 272 GLU n 
1 273 THR n 
1 274 GLY n 
1 275 LYS n 
1 276 TYR n 
1 277 LEU n 
1 278 ARG n 
1 279 LEU n 
1 280 PRO n 
1 281 GLN n 
1 282 LEU n 
1 283 VAL n 
1 284 ASP n 
1 285 MET n 
1 286 ALA n 
1 287 ALA n 
1 288 GLN n 
1 289 ILE n 
1 290 ALA n 
1 291 SER n 
1 292 GLY n 
1 293 MET n 
1 294 ALA n 
1 295 TYR n 
1 296 VAL n 
1 297 GLU n 
1 298 ARG n 
1 299 MET n 
1 300 ASN n 
1 301 TYR n 
1 302 VAL n 
1 303 HIS n 
1 304 ARG n 
1 305 ASP n 
1 306 LEU n 
1 307 ARG n 
1 308 ALA n 
1 309 ALA n 
1 310 ASN n 
1 311 ILE n 
1 312 LEU n 
1 313 VAL n 
1 314 GLY n 
1 315 GLU n 
1 316 ASN n 
1 317 LEU n 
1 318 VAL n 
1 319 CYS n 
1 320 LYS n 
1 321 VAL n 
1 322 ALA n 
1 323 ASP n 
1 324 PHE n 
1 325 GLY n 
1 326 LEU n 
1 327 ALA n 
1 328 ARG n 
1 329 LEU n 
1 330 ILE n 
1 331 GLU n 
1 332 ASP n 
1 333 ASN n 
1 334 GLU n 
1 335 TYR n 
1 336 THR n 
1 337 ALA n 
1 338 ARG n 
1 339 GLN n 
1 340 GLY n 
1 341 ALA n 
1 342 LYS n 
1 343 PHE n 
1 344 PRO n 
1 345 ILE n 
1 346 LYS n 
1 347 TRP n 
1 348 THR n 
1 349 ALA n 
1 350 PRO n 
1 351 GLU n 
1 352 ALA n 
1 353 ALA n 
1 354 LEU n 
1 355 TYR n 
1 356 GLY n 
1 357 ARG n 
1 358 PHE n 
1 359 THR n 
1 360 ILE n 
1 361 LYS n 
1 362 SER n 
1 363 ASP n 
1 364 VAL n 
1 365 TRP n 
1 366 SER n 
1 367 PHE n 
1 368 GLY n 
1 369 ILE n 
1 370 LEU n 
1 371 LEU n 
1 372 THR n 
1 373 GLU n 
1 374 LEU n 
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1 376 THR n 
1 377 LYS n 
1 378 GLY n 
1 379 ARG n 
1 380 VAL n 
1 381 PRO n 
1 382 TYR n 
1 383 PRO n 
1 384 GLY n 
1 385 MET n 
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1 387 ASN n 
1 388 ARG n 
1 389 GLU n 
1 390 VAL n 
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1 399 ARG n 
1 400 MET n 
1 401 PRO n 
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1 409 SER n 
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1 430 TYR n 
1 431 LEU n 
1 432 GLN n 
1 433 ALA n 
1 434 PHE n 
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1 437 ASP n 
1 438 TYR n 
1 439 PHE n 
1 440 THR n 
1 441 SER n 
1 442 THR n 
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1 444 PRO n 
1 445 GLN n 
1 446 TYR n 
1 447 GLN n 
1 448 PRO n 
1 449 GLY n 
1 450 GLU n 
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1 452 LEU n 
# 
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# 
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;VTTFVALYDYESRTETDLSFKKGERLQIVNNTEGDWWLAHSLSTGQTGYIPSNYVAPSDSIQAEEWYFGKITRRESERLLLNAENPRGTFLVRESETTKGAYCLSVSDFDNAKGLNVKHYKIRKLDSGGFYITSRTQFNSLQQLVAYYSKHADGLCHRLTTVCPTSKPQTQGLAKDAWEIPRESLRLEVKLGQGCFGEVWMGTWNGTTRVAIKTLKPGTMSPEAFLQEAQVMKKLRHEKLVQLYAVVSEEPIYIVTEYMSKGSLLDFLKGETGKYLRLPQLVDMAAQIASGMAYVERMNYVHRDLRAANILVGENLVCKVADFGLARLIEDNEYTARQGAKFPIKWTAPEAALYGRFTIKSDVWSFGILLTELTTKGRVPYPGMVNREVLDQVERGYRMPCPPECPESLHDLMCQCWRKEPEERPTFEYLQAFLEDYFTSTEPQYQPGENL
;
_struct_ref.pdbx_align_begin           85 
_struct_ref.biol_id                    . 
# 
_struct_ref_seq.align_id                      1 
_struct_ref_seq.ref_id                        1 
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_struct_ref_seq.pdbx_strand_id                A 
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_struct_ref_seq.seq_align_end                 452 
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_struct_ref_seq.pdbx_db_accession             P12931 
_struct_ref_seq.db_align_beg                  85 
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_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end       533 
# 
_struct_ref_seq_dif.align_id                     1 
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_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_strand_id           A 
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_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_name             UNP 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code   P12931 
_struct_ref_seq_dif.db_mon_id                    . 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num          ? 
_struct_ref_seq_dif.details                      'INITIATING METHIONINE' 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num            82 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_ins_code            ? 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_ordinal                 1 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE                                                                                      ? 
'C5 H11 N O2 S'  149.207 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE                                                                                          ? 
'C5 H11 N O2'    117.147 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE                                                                                       ? 
'C4 H9 N O3'     119.120 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE                                                                                   ? 
'C9 H11 N O2'    165.191 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE                                                                                         ? 
'C3 H7 N O2'     89.094  
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE                                                                                         ? 
'C6 H13 N O2'    131.174 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE                                                                                        ? 
'C9 H11 N O3'    181.191 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID'                                                                                 ? 
'C4 H7 N O4'     133.104 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID'                                                                                 ? 
'C5 H9 N O4'     147.130 
SER 'L-peptide linking' y SERINE                                                                                          ? 
'C3 H7 N O3'     105.093 
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE                                                                                        ? 
'C6 H15 N4 O2 1' 175.210 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE                                                                                          ? 
'C6 H15 N2 O2 1' 147.197 
GLY 'peptide linking'   y GLYCINE                                                                                         ? 
'C2 H5 N O2'     75.067  
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE                                                                                       ? 
'C5 H10 N2 O3'   146.146 
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE                                                                                      ? 
'C6 H13 N O2'    131.174 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE                                                                                      ? 
'C4 H8 N2 O3'    132.119 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN                                                                                      ? 
'C11 H12 N2 O2'  204.228 
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE                                                                                       ? 
'C6 H10 N3 O2 1' 156.164 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE                                                                                         ? 
'C5 H9 N O2'     115.132 
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE                                                                                        ? 
'C3 H7 N O2 S'   121.154 
SO4 non-polymer         . 'SULFATE ION'                                                                                   ? 
'O4 S -2'        96.058  
MPZ non-polymer         . '4-[(4-METHYLPIPERAZIN-1-YL)METHYL]-N-{3-[(4-PYRIDIN-3-YLPYRIMIDIN-2-YL)AMINO]PHENYL}BENZAMIDE' 
'4-[(4-METHYL-1-PIPERAZINYL)METHYL]-N-[3-[[4-(3-PYRIDINYL)-2-PYRIMIDINYL]AMINO]PHENYL]-BENZAMIDE' 'C28 H29 N7 O'   479.583 
HOH non-polymer         . WATER                                                                                           ? 
'H2 O'           18.015  
# 
_exptl.entry_id          1Y57 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_Matthews      3.4 
_exptl_crystal.density_percent_sol   64 
_exptl_crystal.description           ? 
_exptl_crystal.F_000                 ? 
_exptl_crystal.preparation           ? 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          'VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP' 
_exptl_crystal_grow.temp            293 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pH              8.0 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    'ammonium sulfate, tris, glycerol, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K' 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   . 
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           94 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               CCD 
_diffrn_detector.type                   MARRESEARCH 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   2002-08-29 
_diffrn_detector.details                ? 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.monochromator                    Crystal 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             'Single wavelength' 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
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_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      SYNCHROTRON 
_diffrn_source.type                        'SLS BEAMLINE X06SA' 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       SLS 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   X06SA 
_diffrn_source.pdbx_wavelength             ? 
_diffrn_source.pdbx_wavelength_list        1.00799 
# 
_reflns.entry_id                     1Y57 
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_reflns.percent_possible_obs         99.8 
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_reflns.pdbx_Rsym_value              ? 
_reflns.pdbx_netI_over_sigmaI        ? 
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_reflns.R_free_details               ? 
_reflns.limit_h_max                  ? 
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_reflns.pdbx_scaling_rejects         ? 
# 
_reflns_shell.d_res_high             1.90 
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_reflns_shell.number_unique_all      ? 
_reflns_shell.number_measured_all    ? 
_reflns_shell.number_measured_obs    ? 
_reflns_shell.number_unique_obs      ? 
_reflns_shell.pdbx_chi_squared       ? 
# 
_computing.entry_id                           1Y57 
_computing.pdbx_data_reduction_ii             DENZO 
_computing.pdbx_data_reduction_ds             SCALEPACK 
_computing.data_collection                    ? 
_computing.structure_solution                 MOLREP 
_computing.structure_refinement               'REFMAC 5.1.24' 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
_refine.entry_id                               1Y57 
_refine.ls_number_reflns_obs                   52747 
_refine.ls_number_reflns_all                   52747 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                        ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                        0.0 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF             ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF              ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF         ? 
_refine.ls_d_res_low                           40.00 
_refine.ls_d_res_high                          1.91 
_refine.ls_percent_reflns_obs                  99.49 
_refine.ls_R_factor_obs                        0.18909 
_refine.ls_R_factor_all                        0.18909 
_refine.ls_R_factor_R_work                     0.18781 
_refine.ls_R_factor_R_free                     0.2134 
_refine.ls_R_factor_R_free_error               ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details       ? 
_refine.ls_percent_reflns_R_free               5.1 
_refine.ls_number_reflns_R_free                2813 
_refine.ls_number_parameters                   ? 
_refine.ls_number_restraints                   ? 
_refine.occupancy_min                          ? 
_refine.occupancy_max                          ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc             0.962 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free        0.951 
_refine.B_iso_mean                             27.521 
_refine.aniso_B[1][1]                          -0.11 
_refine.aniso_B[2][2]                          -0.11 
_refine.aniso_B[3][3]                          0.22 
_refine.aniso_B[1][2]                          0.00 
_refine.aniso_B[1][3]                          0.00 
_refine.aniso_B[2][3]                          0.00 
_refine.solvent_model_details                  'BABINET MODEL WITH MASK' 
_refine.solvent_model_param_ksol               ? 
_refine.solvent_model_param_bsol               ? 
_refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii           1.40 
_refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii           0.80 
_refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii           0.80 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method             THROUGHOUT 
_refine.details                                'HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS' 
_refine.pdbx_starting_model                    ? 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct        'MOLECULAR REPLACEMENT' 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model           Isotropic 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values     'MAXIMUM LIKELIHOOD' 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case   ? 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details          RANDOM 
_refine.pdbx_overall_ESU_R                     0.120 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                0.114 
_refine.overall_SU_ML                          0.070 
_refine.overall_SU_B                           2.357 
_refine.ls_redundancy_reflns_obs               ? 
_refine.B_iso_min                              ? 
_refine.B_iso_max                              ? 
_refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI           ? 
_refine.overall_SU_R_free                      ? 
_refine.ls_wR_factor_R_free                    ? 
_refine.ls_wR_factor_R_work                    ? 
_refine.overall_FOM_free_R_set                 ? 
_refine.overall_FOM_work_R_set                 ? 
_refine.pdbx_refine_id                         'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_hist.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        3600 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         61 
_refine_hist.number_atoms_solvent             315 
_refine_hist.number_atoms_total               3976 
_refine_hist.d_res_high                       1.91 
_refine_hist.d_res_low                        40.00 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.number 
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
r_bond_refined_d         0.011 0.021 ? 3746 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_bond_other_d           0.002 0.020 ? 3326 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_angle_refined_deg      1.253 1.972 ? 5082 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_angle_other_deg        0.793 3.000 ? 7732 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_dihedral_angle_1_deg   6.002 5.000 ? 451  'X-RAY DIFFRACTION' 
r_chiral_restr           0.078 0.200 ? 544  'X-RAY DIFFRACTION' 
r_gen_planes_refined     0.005 0.020 ? 4127 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_gen_planes_other       0.002 0.020 ? 779  'X-RAY DIFFRACTION' 
r_nbd_refined            0.192 0.200 ? 633  'X-RAY DIFFRACTION' 
r_nbd_other              0.240 0.200 ? 3674 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_nbtor_other            0.079 0.200 ? 2041 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_xyhbond_nbd_refined    0.146 0.200 ? 201  'X-RAY DIFFRACTION' 
r_symmetry_vdw_refined   0.066 0.200 ? 2    'X-RAY DIFFRACTION' 
r_symmetry_vdw_other     0.283 0.200 ? 60   'X-RAY DIFFRACTION' 
r_symmetry_hbond_refined 0.196 0.200 ? 23   'X-RAY DIFFRACTION' 
r_mcbond_it              1.130 2.500 ? 2251 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_mcangle_it             1.962 3.000 ? 3632 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_scbond_it              2.847 4.000 ? 1495 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_scangle_it             4.591 6.000 ? 1450 'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used   20 
_refine_ls_shell.d_res_high                       1.905 
_refine_ls_shell.d_res_low                        1.955 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_work             3692 
_refine_ls_shell.R_factor_R_work                  0.229 
_refine_ls_shell.percent_reflns_obs               ? 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free                  0.26 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free_error            ? 
_refine_ls_shell.percent_reflns_R_free            ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_free             197 
_refine_ls_shell.number_reflns_obs                ? 
_refine_ls_shell.redundancy_reflns_obs            ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_all                ? 
_refine_ls_shell.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_struct.entry_id                  1Y57 
_struct.title                     'Structure of unphosphorylated c-Src in complex with an inhibitor' 
_struct.pdbx_descriptor           'Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src (E.C.2.7.1.112)' 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        1Y57 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSFERASE 
_struct_keywords.text            'Kinase structure, SH3, SH2, TRANSFERASE' 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 2 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 2 ? 
F N N 2 ? 
G N N 3 ? 
H N N 4 ? 
# 
_struct_biol.id                    1 
_struct_biol.details               'Monomer in solution' 
_struct_biol.pdbx_parent_biol_id   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  1  SER A 61  ? GLU A 65  ? SER A 142 GLU A 146 5 ? 5  
HELX_P HELX_P2  2  THR A 73  ? LEU A 82  ? THR A 154 LEU A 163 1 ? 10 
HELX_P HELX_P3  3  SER A 141 ? HIS A 152 ? SER A 222 HIS A 233 1 ? 12 
HELX_P HELX_P4  4  PRO A 182 ? GLU A 184 ? PRO A 263 GLU A 265 5 ? 3  
HELX_P HELX_P5  5  SER A 222 ? LEU A 236 ? SER A 303 LEU A 317 1 ? 15 
HELX_P HELX_P6  6  LEU A 265 ? GLY A 271 ? LEU A 346 GLY A 352 1 ? 7  
HELX_P HELX_P7  7  GLY A 271 ? LEU A 277 ? GLY A 352 LEU A 358 1 ? 7  
HELX_P HELX_P8  8  ARG A 278 ? MET A 299 ? ARG A 359 MET A 380 1 ? 22 
HELX_P HELX_P9  9  ARG A 307 ? ALA A 309 ? ARG A 388 ALA A 390 5 ? 3  
HELX_P HELX_P10 10 GLU A 315 ? LEU A 317 ? GLU A 396 LEU A 398 5 ? 3  
HELX_P HELX_P11 11 PRO A 344 ? THR A 348 ? PRO A 425 THR A 429 5 ? 5  
HELX_P HELX_P12 12 ALA A 349 ? GLY A 356 ? ALA A 430 GLY A 437 1 ? 8  
HELX_P HELX_P13 13 THR A 359 ? THR A 376 ? THR A 440 THR A 457 1 ? 18 
HELX_P HELX_P14 14 VAL A 386 ? ARG A 388 ? VAL A 467 ARG A 469 5 ? 3  
HELX_P HELX_P15 15 GLU A 389 ? ARG A 396 ? GLU A 470 ARG A 477 1 ? 8  
HELX_P HELX_P16 16 PRO A 407 ? TRP A 418 ? PRO A 488 TRP A 499 1 ? 12 
HELX_P HELX_P17 17 GLU A 421 ? ARG A 425 ? GLU A 502 ARG A 506 5 ? 5  
HELX_P HELX_P18 18 THR A 427 ? ASP A 437 ? THR A 508 ASP A 518 1 ? 11 
HELX_P HELX_P19 19 ASP A 437 ? THR A 442 ? ASP A 518 THR A 523 1 ? 6  
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_mon_prot_cis.pdbx_id 
_struct_mon_prot_cis.label_comp_id 
_struct_mon_prot_cis.label_seq_id 
_struct_mon_prot_cis.label_asym_id 
_struct_mon_prot_cis.label_alt_id 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code 
_struct_mon_prot_cis.auth_comp_id 
_struct_mon_prot_cis.auth_seq_id 
_struct_mon_prot_cis.auth_asym_id 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_comp_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_asym_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_comp_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_asym_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_model_num 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle 
1 GLU 251 A . ? GLU 332 A PRO 252 A ? PRO 333 A 1 -2.68 
2 PHE 343 A . ? PHE 424 A PRO 344 A ? PRO 425 A 1 0.46  
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
A ? 5 ? 
B ? 6 ? 
C ? 5 ? 
D ? 3 ? 
E ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
A 1 2 ? anti-parallel 
A 2 3 ? anti-parallel 
A 3 4 ? anti-parallel 
A 4 5 ? anti-parallel 
B 1 2 ? parallel      
B 2 3 ? anti-parallel 
B 3 4 ? anti-parallel 
B 4 5 ? anti-parallel 
B 5 6 ? anti-parallel 
C 1 2 ? anti-parallel 
C 2 3 ? anti-parallel 
C 3 4 ? anti-parallel 
C 4 5 ? anti-parallel 
D 1 2 ? anti-parallel 
D 2 3 ? anti-parallel 
E 1 2 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.symmetry 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
A 1 THR A 48  . PRO A 52  . ? THR A 129 PRO A 133 
A 2 TRP A 37  . SER A 42  . ? TRP A 118 SER A 123 
A 3 ARG A 26  . GLN A 28  . ? ARG A 107 GLN A 109 
A 4 THR A 4   . ALA A 7   . ? THR A 85  ALA A 88  
A 5 VAL A 56  . PRO A 58  . ? VAL A 137 PRO A 139 
B 1 TYR A 68  . GLY A 70  . ? TYR A 149 GLY A 151 
B 2 PHE A 91  . GLU A 95  . ? PHE A 172 GLU A 176 
B 3 TYR A 103 . ASP A 111 . ? TYR A 184 ASP A 192 
B 4 GLY A 115 . LYS A 125 . ? GLY A 196 LYS A 206 
B 5 PHE A 131 . TYR A 132 . ? PHE A 212 TYR A 213 
B 6 GLN A 138 . PHE A 139 . ? GLN A 219 PHE A 220 
C 1 LEU A 186 . GLY A 195 . ? LEU A 267 GLY A 276 
C 2 GLY A 198 . TRP A 205 . ? GLY A 279 TRP A 286 
C 3 THR A 209 . LEU A 216 . ? THR A 290 LEU A 297 
C 4 TYR A 254 . GLU A 258 . ? TYR A 335 GLU A 339 
C 5 LEU A 244 . VAL A 248 . ? LEU A 325 VAL A 329 
D 1 GLY A 263 . SER A 264 . ? GLY A 344 SER A 345 
D 2 ILE A 311 . VAL A 313 . ? ILE A 392 VAL A 394 
D 3 CYS A 319 . VAL A 321 . ? CYS A 400 VAL A 402 
E 1 TYR A 301 . VAL A 302 . ? TYR A 382 VAL A 383 
E 2 ARG A 328 . LEU A 329 . ? ARG A 409 LEU A 410 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
A 1 2 O GLY A 49  ? O GLY A 130 N ALA A 40  ? N ALA A 121 
A 2 3 O HIS A 41  ? O HIS A 122 N GLN A 28  ? N GLN A 109 
A 3 4 O LEU A 27  ? O LEU A 108 N PHE A 5   ? N PHE A 86  
A 4 5 N VAL A 6   ? N VAL A 87  O ALA A 57  ? O ALA A 138 
B 1 2 N PHE A 69  ? N PHE A 150 O VAL A 93  ? O VAL A 174 
B 2 3 N LEU A 92  ? N LEU A 173 O SER A 106 ? O SER A 187 
B 3 4 N ASP A 109 ? N ASP A 190 O ASN A 117 ? O ASN A 198 
B 4 5 N ARG A 124 ? N ARG A 205 O TYR A 132 ? O TYR A 213 
B 5 6 N PHE A 131 ? N PHE A 212 O PHE A 139 ? O PHE A 220 
C 1 2 N VAL A 190 ? N VAL A 271 O MET A 202 ? O MET A 283 
C 2 3 N TRP A 201 ? N TRP A 282 O ILE A 213 ? O ILE A 294 
C 3 4 N LYS A 214 ? N LYS A 295 O ILE A 255 ? O ILE A 336 
C 4 5 O VAL A 256 ? O VAL A 337 N TYR A 245 ? N TYR A 326 
D 1 2 N GLY A 263 ? N GLY A 344 O VAL A 313 ? O VAL A 394 
D 2 3 N LEU A 312 ? N LEU A 393 O LYS A 320 ? O LYS A 401 
E 1 2 N VAL A 302 ? N VAL A 383 O ARG A 328 ? O ARG A 409 
# 
loop_
_struct_site.id 
_struct_site.details 
_struct_site.pdbx_evidence_code 
AC1 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 535' SOFTWARE 
AC2 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 536' SOFTWARE 
AC3 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 537' SOFTWARE 
AC4 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 538' SOFTWARE 
AC5 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 539' SOFTWARE 
AC6 'BINDING SITE FOR RESIDUE MPZ A 600' SOFTWARE 
# 
loop_
_struct_site_gen.id 
_struct_site_gen.site_id 
_struct_site_gen.pdbx_num_res 
_struct_site_gen.label_comp_id 
_struct_site_gen.label_asym_id 
_struct_site_gen.label_seq_id 
_struct_site_gen.pdbx_auth_ins_code 
_struct_site_gen.auth_comp_id 
_struct_site_gen.auth_asym_id 
_struct_site_gen.auth_seq_id 
_struct_site_gen.label_atom_id 
_struct_site_gen.label_alt_id 
_struct_site_gen.symmetry 
_struct_site_gen.details 
1  AC1 6  ARG A 74  ? ARG A 155 . . 1_555 ? 
2  AC1 6  ARG A 94  ? ARG A 175 . . 1_555 ? 
3  AC1 6  SER A 96  ? SER A 177 . . 1_555 ? 
4  AC1 6  GLU A 97  ? GLU A 178 . . 1_555 ? 
5  AC1 6  THR A 98  ? THR A 179 . . 1_555 ? 
6  AC1 6  HOH H .   ? HOH A 910 . . 1_555 ? 
7  AC2 3  ARG A 74  ? ARG A 155 . . 1_555 ? 
8  AC2 3  ARG A 75  ? ARG A 156 . . 1_555 ? 
9  AC2 3  LYS A 275 ? LYS A 356 . . 8_565 ? 
10 AC3 8  TYR A 259 ? TYR A 340 . . 1_555 ? 
11 AC3 8  MET A 260 ? MET A 341 . . 1_555 ? 
12 AC3 8  SER A 261 ? SER A 342 . . 1_555 ? 
13 AC3 8  GLY A 314 ? GLY A 395 . . 1_555 ? 
14 AC3 8  GLU A 315 ? GLU A 396 . . 1_555 ? 
15 AC3 8  HOH H .   ? HOH A 635 . . 1_555 ? 
16 AC3 8  HOH H .   ? HOH A 755 . . 1_555 ? 
17 AC3 8  HOH H .   ? HOH A 815 . . 1_555 ? 
18 AC4 2  LYS A 122 ? LYS A 203 . . 1_555 ? 
19 AC4 2  ARG A 124 ? ARG A 205 . . 1_555 ? 
20 AC5 5  ARG A 307 ? ARG A 388 . . 1_555 ? 
21 AC5 5  ALA A 309 ? ALA A 390 . . 1_555 ? 
22 AC5 5  ASN A 310 ? ASN A 391 . . 1_555 ? 
23 AC5 5  MPZ G .   ? MPZ A 600 . . 1_555 ? 
24 AC5 5  HOH H .   ? HOH A 666 . . 1_555 ? 
25 AC6 12 LEU A 192 ? LEU A 273 . . 1_555 ? 
26 AC6 12 GLN A 194 ? GLN A 275 . . 1_555 ? 
27 AC6 12 VAL A 200 ? VAL A 281 . . 1_555 ? 
28 AC6 12 ALA A 212 ? ALA A 293 . . 1_555 ? 
29 AC6 12 GLU A 258 ? GLU A 339 . . 1_555 ? 
30 AC6 12 TYR A 259 ? TYR A 340 . . 1_555 ? 
31 AC6 12 MET A 260 ? MET A 341 . . 1_555 ? 
32 AC6 12 GLY A 263 ? GLY A 344 . . 1_555 ? 
33 AC6 12 LEU A 312 ? LEU A 393 . . 1_555 ? 
34 AC6 12 SO4 F .   ? SO4 A 539 . . 1_555 ? 
35 AC6 12 HOH H .   ? HOH A 732 . . 1_555 ? 
36 AC6 12 HOH H .   ? HOH A 742 . . 1_555 ? 
# 
_database_PDB_matrix.entry_id          1Y57 
_database_PDB_matrix.origx[1][1]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][2]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][3]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[1]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[2]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[3]   0.00000 
# 
_atom_sites.entry_id                    1Y57 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.009415 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.009415 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.008082 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
N 
C 
O 
S 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . MET A 1 1   ? -29.987 45.351 61.119 1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 82  MET A N   1 
ATOM   2    C CA  . MET A 1 1   ? -29.755 44.142 61.957 1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 82  MET A CA  1 
ATOM   3    C C   . MET A 1 1   ? -28.345 44.258 62.510 1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 82  MET A C   1 
ATOM   4    O O   . MET A 1 1   ? -27.367 44.123 61.760 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 82  MET A O   1 
ATOM   5    C CB  . MET A 1 1   ? -29.885 42.870 61.110 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 82  MET A CB  1 
ATOM   6    C CG  . MET A 1 1   ? -31.271 42.247 61.117 1.00 40.08 ? ? ? ? ? ? 82  MET A CG  1 
ATOM   7    S SD  . MET A 1 1   ? -31.379 40.639 60.281 1.00 41.19 ? ? ? ? ? ? 82  MET A SD  1 
ATOM   8    C CE  . MET A 1 1   ? -30.028 40.672 58.986 1.00 43.17 ? ? ? ? ? ? 82  MET A CE  1 
ATOM   9    N N   . VAL A 1 2   ? -28.232 44.527 63.810 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A N   1 
ATOM   10   C CA  . VAL A 1 2   ? -26.922 44.727 64.423 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CA  1 
ATOM   11   C C   . VAL A 1 2   ? -26.083 43.439 64.305 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A C   1 
ATOM   12   O O   . VAL A 1 2   ? -26.594 42.338 64.589 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A O   1 
ATOM   13   C CB  . VAL A 1 2   ? -27.050 45.210 65.894 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CB  1 
ATOM   14   C CG1 . VAL A 1 2   ? -25.700 45.243 66.579 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CG1 1 
ATOM   15   C CG2 . VAL A 1 2   ? -27.664 46.623 65.918 1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CG2 1 
ATOM   16   N N   . THR A 1 3   ? -24.816 43.636 63.892 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 84  THR A N   1 
ATOM   17   C CA  . THR A 1 3   ? -23.798 42.634 63.487 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 84  THR A CA  1 
ATOM   18   C C   . THR A 1 3   ? -23.867 42.178 62.016 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 84  THR A C   1 
ATOM   19   O O   . THR A 1 3   ? -22.996 41.453 61.570 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 84  THR A O   1 
ATOM   20   C CB  . THR A 1 3   ? -23.671 41.393 64.430 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 84  THR A CB  1 
ATOM   21   O OG1 . THR A 1 3   ? -24.809 40.523 64.300 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 84  THR A OG1 1 
ATOM   22   C CG2 . THR A 1 3   ? -23.633 41.810 65.902 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 84  THR A CG2 1 
ATOM   23   N N   . THR A 1 4   ? -24.884 42.598 61.276 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 85  THR A N   1 
ATOM   24   C CA  . THR A 1 4   ? -24.915 42.374 59.832 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 85  THR A CA  1 
ATOM   25   C C   . THR A 1 4   ? -24.367 43.613 59.122 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 85  THR A C   1 
ATOM   26   O O   . THR A 1 4   ? -24.791 44.739 59.385 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 85  THR A O   1 
ATOM   27   C CB  . THR A 1 4   ? -26.336 42.078 59.349 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 85  THR A CB  1 
ATOM   28   O OG1 . THR A 1 4   ? -26.847 40.931 60.031 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 85  THR A OG1 1 
ATOM   29   C CG2 . THR A 1 4   ? -26.341 41.644 57.895 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 85  THR A CG2 1 
ATOM   30   N N   . PHE A 1 5   ? -23.427 43.384 58.228 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 86  PHE A N   1 
ATOM   31   C CA  . PHE A 1 5   ? -22.843 44.414 57.389 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CA  1 
ATOM   32   C C   . PHE A 1 5   ? -23.108 44.102 55.918 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 86  PHE A C   1 
ATOM   33   O O   . PHE A 1 5   ? -23.353 42.963 55.550 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 86  PHE A O   1 
ATOM   34   C CB  . PHE A 1 5   ? -21.346 44.485 57.656 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CB  1 
ATOM   35   C CG  . PHE A 1 5   ? -21.018 45.015 59.011 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CG  1 
ATOM   36   C CD1 . PHE A 1 5   ? -21.177 44.217 60.137 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CD1 1 
ATOM   37   C CD2 . PHE A 1 5   ? -20.597 46.329 59.175 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CD2 1 
ATOM   38   C CE1 . PHE A 1 5   ? -20.918 44.717 61.397 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CE1 1 
ATOM   39   C CE2 . PHE A 1 5   ? -20.316 46.834 60.436 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CE2 1 
ATOM   40   C CZ  . PHE A 1 5   ? -20.475 46.023 61.551 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CZ  1 
ATOM   41   N N   . VAL A 1 6   ? -23.036 45.129 55.085 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A N   1 
ATOM   42   C CA  . VAL A 1 6   ? -23.217 45.021 53.645 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CA  1 
ATOM   43   C C   . VAL A 1 6   ? -21.938 45.517 52.946 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A C   1 
ATOM   44   O O   . VAL A 1 6   ? -21.414 46.577 53.294 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A O   1 
ATOM   45   C CB  . VAL A 1 6   ? -24.404 45.907 53.191 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CB  1 
ATOM   46   C CG1 . VAL A 1 6   ? -24.576 45.841 51.670 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CG1 1 
ATOM   47   C CG2 . VAL A 1 6   ? -25.689 45.475 53.910 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CG2 1 
ATOM   48   N N   . ALA A 1 7   ? -21.445 44.755 51.971 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 88  ALA A N   1 
ATOM   49   C CA  . ALA A 1 7   ? -20.262 45.141 51.203 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 88  ALA A CA  1 
ATOM   50   C C   . ALA A 1 7   ? -20.571 46.307 50.260 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 88  ALA A C   1 
ATOM   51   O O   . ALA A 1 7   ? -21.576 46.298 49.533 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 88  ALA A O   1 
ATOM   52   C CB  . ALA A 1 7   ? -19.736 43.961 50.393 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 88  ALA A CB  1 
ATOM   53   N N   . LEU A 1 8   ? -19.700 47.304 50.288 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A N   1 
ATOM   54   C CA  . LEU A 1 8   ? -19.796 48.462 49.387 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A CA  1 
ATOM   55   C C   . LEU A 1 8   ? -19.057 48.240 48.068 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A C   1 
ATOM   56   O O   . LEU A 1 8   ? -19.363 48.895 47.076 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A O   1 
ATOM   57   C CB  . LEU A 1 8   ? -19.224 49.691 50.078 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A CB  1 
ATOM   58   C CG  . LEU A 1 8   ? -19.901 50.056 51.411 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A CG  1 
ATOM   59   C CD1 . LEU A 1 8   ? -19.088 51.100 52.177 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A CD1 1 
ATOM   60   C CD2 . LEU A 1 8   ? -21.296 50.543 51.175 1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A CD2 1 
ATOM   61   N N   . TYR A 1 9   ? -18.069 47.338 48.071 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A N   1 
ATOM   62   C CA  . TYR A 1 9   ? -17.248 47.033 46.894 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CA  1 
ATOM   63   C C   . TYR A 1 9   ? -16.958 45.538 46.773 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A C   1 
ATOM   64   O O   . TYR A 1 9   ? -17.151 44.787 47.727 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A O   1 
ATOM   65   C CB  . TYR A 1 9   ? -15.922 47.794 46.966 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CB  1 
ATOM   66   C CG  . TYR A 1 9   ? -16.030 49.209 47.513 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CG  1 
ATOM   67   C CD1 . TYR A 1 9   ? -16.417 50.271 46.697 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CD1 1 
ATOM   68   C CD2 . TYR A 1 9   ? -15.709 49.486 48.834 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CD2 1 
ATOM   69   C CE1 . TYR A 1 9   ? -16.516 51.572 47.205 1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CE1 1 
ATOM   70   C CE2 . TYR A 1 9   ? -15.794 50.779 49.350 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CE2 1 
ATOM   71   C CZ  . TYR A 1 9   ? -16.199 51.816 48.533 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CZ  1 
ATOM   72   O OH  . TYR A 1 9   ? -16.271 53.090 49.064 1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A OH  1 
ATOM   73   N N   . ASP A 1 10  ? -16.515 45.095 45.597 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A N   1 
ATOM   74   C CA  . ASP A 1 10  ? -16.003 43.732 45.433 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CA  1 
ATOM   75   C C   . ASP A 1 10  ? -14.621 43.610 46.081 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A C   1 
ATOM   76   O O   . ASP A 1 10  ? -13.799 44.535 46.010 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A O   1 
ATOM   77   C CB  . ASP A 1 10  ? -15.829 43.330 43.963 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CB  1 
ATOM   78   C CG  . ASP A 1 10  ? -17.124 43.329 43.165 1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CG  1 
ATOM   79   O OD1 . ASP A 1 10  ? -18.233 43.160 43.725 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A OD1 1 
ATOM   80   O OD2 . ASP A 1 10  ? -17.108 43.476 41.922 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A OD2 1 
ATOM   81   N N   . TYR A 1 11  ? -14.352 42.451 46.670 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A N   1 
ATOM   82   C CA  . TYR A 1 11  ? -13.014 42.113 47.149 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CA  1 
ATOM   83   C C   . TYR A 1 11  ? -12.678 40.669 46.747 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A C   1 
ATOM   84   O O   . TYR A 1 11  ? -13.448 39.736 47.019 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A O   1 
ATOM   85   C CB  . TYR A 1 11  ? -12.895 42.286 48.671 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CB  1 
ATOM   86   C CG  . TYR A 1 11  ? -11.535 41.870 49.207 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CG  1 
ATOM   87   C CD1 . TYR A 1 11  ? -10.411 42.684 49.034 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CD1 1 
ATOM   88   C CD2 . TYR A 1 11  ? -11.359 40.659 49.857 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CD2 1 
ATOM   89   C CE1 . TYR A 1 11  ? -9.155  42.301 49.516 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CE1 1 
ATOM   90   C CE2 . TYR A 1 11  ? -10.120 40.267 50.338 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CE2 1 
ATOM   91   C CZ  . TYR A 1 11  ? -9.005  41.093 50.152 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CZ  1 
ATOM   92   O OH  . TYR A 1 11  ? -7.762  40.692 50.616 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A OH  1 
ATOM   93   N N   . GLU A 1 12  ? -11.509 40.498 46.129 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A N   1 
ATOM   94   C CA  . GLU A 1 12  ? -10.976 39.197 45.728 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CA  1 
ATOM   95   C C   . GLU A 1 12  ? -9.966  38.679 46.763 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A C   1 
ATOM   96   O O   . GLU A 1 12  ? -9.028  39.395 47.140 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A O   1 
ATOM   97   C CB  . GLU A 1 12  ? -10.286 39.330 44.362 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CB  1 
ATOM   98   C CG  . GLU A 1 12  ? -10.171 38.037 43.579 1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CG  1 
ATOM   99   C CD  . GLU A 1 12  ? -9.528  38.242 42.204 1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CD  1 
ATOM   100  O OE1 . GLU A 1 12  ? -10.020 39.104 41.424 1.00 48.31 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE1 1 
ATOM   101  O OE2 . GLU A 1 12  ? -8.520  37.553 41.903 1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE2 1 
ATOM   102  N N   . SER A 1 13  ? -10.170 37.440 47.213 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 94  SER A N   1 
ATOM   103  C CA  . SER A 1 13  ? -9.260  36.729 48.121 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 94  SER A CA  1 
ATOM   104  C C   . SER A 1 13  ? -7.863  36.639 47.532 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 94  SER A C   1 
ATOM   105  O O   . SER A 1 13  ? -7.698  36.276 46.371 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 94  SER A O   1 
ATOM   106  C CB  . SER A 1 13  ? -9.759  35.296 48.382 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 94  SER A CB  1 
ATOM   107  O OG  . SER A 1 13  ? -8.802  34.524 49.120 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 94  SER A OG  1 
ATOM   108  N N   . ARG A 1 14  ? -6.866  37.005 48.325 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A N   1 
ATOM   109  C CA  . ARG A 1 14  ? -5.464  36.860 47.926 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CA  1 
ATOM   110  C C   . ARG A 1 14  ? -4.575  36.210 48.988 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A C   1 
ATOM   111  O O   . ARG A 1 14  ? -3.341  36.157 48.832 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A O   1 
ATOM   112  C CB  . ARG A 1 14  ? -4.909  38.214 47.465 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CB  1 
ATOM   113  C CG  . ARG A 1 14  ? -5.077  39.366 48.442 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CG  1 
ATOM   114  C CD  . ARG A 1 14  ? -4.066  40.472 48.190 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CD  1 
ATOM   115  N NE  . ARG A 1 14  ? -2.743  39.925 48.463 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A NE  1 
ATOM   116  C CZ  . ARG A 1 14  ? -2.186  39.860 49.664 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CZ  1 
ATOM   117  N NH1 . ARG A 1 14  ? -2.791  40.376 50.729 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A NH1 1 
ATOM   118  N NH2 . ARG A 1 14  ? -1.016  39.267 49.805 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A NH2 1 
ATOM   119  N N   . THR A 1 15  ? -5.190  35.678 50.046 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 96  THR A N   1 
ATOM   120  C CA  . THR A 1 15  ? -4.491  34.848 51.030 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 96  THR A CA  1 
ATOM   121  C C   . THR A 1 15  ? -5.324  33.598 51.332 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 96  THR A C   1 
ATOM   122  O O   . THR A 1 15  ? -6.416  33.408 50.789 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 96  THR A O   1 
ATOM   123  C CB  . THR A 1 15  ? -4.227  35.599 52.367 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 96  THR A CB  1 
ATOM   124  O OG1 . THR A 1 15  ? -5.440  35.689 53.133 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 96  THR A OG1 1 
ATOM   125  C CG2 . THR A 1 15  ? -3.770  37.013 52.151 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 96  THR A CG2 1 
ATOM   126  N N   . GLU A 1 16  ? -4.814  32.752 52.212 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A N   1 
ATOM   127  C CA  . GLU A 1 16  ? -5.527  31.529 52.577 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A CA  1 
ATOM   128  C C   . GLU A 1 16  ? -6.680  31.759 53.558 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A C   1 
ATOM   129  O O   . GLU A 1 16  ? -7.510  30.866 53.736 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A O   1 
ATOM   130  C CB  . GLU A 1 16  ? -4.541  30.480 53.115 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A CB  1 
ATOM   131  C CG  . GLU A 1 16  ? -3.572  30.049 52.006 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A CG  1 
ATOM   132  C CD  . GLU A 1 16  ? -2.627  28.930 52.398 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A CD  1 
ATOM   133  O OE1 . GLU A 1 16  ? -2.324  28.770 53.599 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A OE1 1 
ATOM   134  O OE2 . GLU A 1 16  ? -2.175  28.213 51.480 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A OE2 1 
ATOM   135  N N   . THR A 1 17  ? -6.739  32.939 54.183 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 98  THR A N   1 
ATOM   136  C CA  . THR A 1 17  ? -7.711  33.192 55.231 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CA  1 
ATOM   137  C C   . THR A 1 17  ? -8.537  34.453 55.074 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 98  THR A C   1 
ATOM   138  O O   . THR A 1 17  ? -9.316  34.758 55.963 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 98  THR A O   1 
ATOM   139  C CB  . THR A 1 17  ? -7.037  33.201 56.630 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CB  1 
ATOM   140  O OG1 . THR A 1 17  ? -6.007  34.187 56.678 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 98  THR A OG1 1 
ATOM   141  C CG2 . THR A 1 17  ? -6.346  31.856 56.908 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CG2 1 
ATOM   142  N N   . ASP A 1 18  ? -8.379  35.175 53.970 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A N   1 
ATOM   143  C CA  . ASP A 1 18  ? -9.279  36.276 53.660 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A CA  1 
ATOM   144  C C   . ASP A 1 18  ? -10.518 35.748 52.922 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A C   1 
ATOM   145  O O   . ASP A 1 18  ? -10.563 34.577 52.505 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A O   1 
ATOM   146  C CB  . ASP A 1 18  ? -8.579  37.462 52.950 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A CB  1 
ATOM   147  C CG  . ASP A 1 18  ? -7.967  37.118 51.590 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A CG  1 
ATOM   148  O OD1 . ASP A 1 18  ? -7.947  35.943 51.169 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A OD1 1 
ATOM   149  O OD2 . ASP A 1 18  ? -7.457  38.024 50.873 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A OD2 1 
ATOM   150  N N   . LEU A 1 19  ? -11.527 36.597 52.810 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A N   1 
ATOM   151  C CA  . LEU A 1 19  ? -12.843 36.199 52.294 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CA  1 
ATOM   152  C C   . LEU A 1 19  ? -13.156 37.022 51.055 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A C   1 
ATOM   153  O O   . LEU A 1 19  ? -13.161 38.251 51.124 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A O   1 
ATOM   154  C CB  . LEU A 1 19  ? -13.911 36.452 53.370 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CB  1 
ATOM   155  C CG  . LEU A 1 19  ? -15.391 36.264 53.001 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CG  1 
ATOM   156  C CD1 . LEU A 1 19  ? -15.635 34.810 52.671 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD1 1 
ATOM   157  C CD2 . LEU A 1 19  ? -16.305 36.731 54.119 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD2 1 
ATOM   158  N N   . SER A 1 20  ? -13.397 36.351 49.930 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 101 SER A N   1 
ATOM   159  C CA  . SER A 1 20  ? -13.943 36.971 48.727 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 101 SER A CA  1 
ATOM   160  C C   . SER A 1 20  ? -15.401 37.354 48.946 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 101 SER A C   1 
ATOM   161  O O   . SER A 1 20  ? -16.156 36.606 49.575 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 101 SER A O   1 
ATOM   162  C CB  . SER A 1 20  ? -13.930 35.986 47.547 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 101 SER A CB  1 
ATOM   163  O OG  . SER A 1 20  ? -12.637 35.823 47.028 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 101 SER A OG  1 
ATOM   164  N N   . PHE A 1 21  ? -15.794 38.508 48.430 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A N   1 
ATOM   165  C CA  . PHE A 1 21  ? -17.195 38.917 48.451 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CA  1 
ATOM   166  C C   . PHE A 1 21  ? -17.480 39.903 47.342 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A C   1 
ATOM   167  O O   . PHE A 1 21  ? -16.561 40.502 46.781 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A O   1 
ATOM   168  C CB  . PHE A 1 21  ? -17.601 39.504 49.819 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CB  1 
ATOM   169  C CG  . PHE A 1 21  ? -16.772 40.667 50.269 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CG  1 
ATOM   170  C CD1 . PHE A 1 21  ? -17.101 41.965 49.901 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CD1 1 
ATOM   171  C CD2 . PHE A 1 21  ? -15.655 40.474 51.081 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CD2 1 
ATOM   172  C CE1 . PHE A 1 21  ? -16.326 43.046 50.329 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CE1 1 
ATOM   173  C CE2 . PHE A 1 21  ? -14.893 41.556 51.506 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CE2 1 
ATOM   174  C CZ  . PHE A 1 21  ? -15.237 42.839 51.134 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CZ  1 
ATOM   175  N N   . LYS A 1 22  ? -18.759 40.059 47.033 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 103 LYS A N   1 
ATOM   176  C CA  . LYS A 1 22  ? -19.224 40.965 45.991 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 103 LYS A CA  1 
ATOM   177  C C   . LYS A 1 22  ? -19.971 42.122 46.629 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 103 LYS A C   1 
ATOM   178  O O   . LYS A 1 22  ? -20.515 41.980 47.728 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 103 LYS A O   1 
ATOM   179  C CB  . LYS A 1 22  ? -20.158 40.222 45.037 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 103 LYS A CB  1 
ATOM   180  C CG  . LYS A 1 22  ? -19.501 39.025 44.348 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 103 LYS A CG  1 
ATOM   181  C CD  . LYS A 1 22  ? -18.393 39.478 43.413 1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 103 LYS A CD  1 
ATOM   182  C CE  . LYS A 1 22  ? -17.939 38.369 42.471 1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 103 LYS A CE  1 
ATOM   183  N NZ  . LYS A 1 22  ? -17.168 38.959 41.349 1.00 41.63 ? ? ? ? ? ? 103 LYS A NZ  1 
ATOM   184  N N   . LYS A 1 23  ? -20.004 43.272 45.958 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A N   1 
ATOM   185  C CA  . LYS A 1 23  ? -20.772 44.400 46.481 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CA  1 
ATOM   186  C C   . LYS A 1 23  ? -22.222 43.970 46.675 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A C   1 
ATOM   187  O O   . LYS A 1 23  ? -22.761 43.171 45.899 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A O   1 
ATOM   188  C CB  . LYS A 1 23  ? -20.653 45.660 45.596 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CB  1 
ATOM   189  C CG  . LYS A 1 23  ? -21.478 45.677 44.339 1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CG  1 
ATOM   190  C CD  . LYS A 1 23  ? -21.145 46.936 43.509 1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CD  1 
ATOM   191  C CE  . LYS A 1 23  ? -21.443 46.731 42.028 1.00 43.88 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CE  1 
ATOM   192  N NZ  . LYS A 1 23  ? -21.153 47.954 41.211 1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A NZ  1 
ATOM   193  N N   . GLY A 1 24  ? -22.817 44.457 47.753 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A N   1 
ATOM   194  C CA  . GLY A 1 24  ? -24.160 44.087 48.144 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A CA  1 
ATOM   195  C C   . GLY A 1 24  ? -24.260 42.840 49.013 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A C   1 
ATOM   196  O O   . GLY A 1 24  ? -25.326 42.562 49.550 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A O   1 
ATOM   197  N N   . GLU A 1 25  ? -23.172 42.082 49.143 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A N   1 
ATOM   198  C CA  . GLU A 1 25  ? -23.197 40.847 49.931 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CA  1 
ATOM   199  C C   . GLU A 1 25  ? -23.348 41.168 51.419 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A C   1 
ATOM   200  O O   . GLU A 1 25  ? -22.765 42.124 51.907 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A O   1 
ATOM   201  C CB  . GLU A 1 25  ? -21.929 40.033 49.669 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CB  1 
ATOM   202  C CG  . GLU A 1 25  ? -21.947 38.618 50.249 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CG  1 
ATOM   203  C CD  . GLU A 1 25  ? -20.917 37.686 49.621 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CD  1 
ATOM   204  O OE1 . GLU A 1 25  ? -20.460 37.918 48.450 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A OE1 1 
ATOM   205  O OE2 . GLU A 1 25  ? -20.567 36.680 50.291 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A OE2 1 
ATOM   206  N N   . ARG A 1 26  ? -24.152 40.365 52.131 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A N   1 
ATOM   207  C CA  . ARG A 1 26  ? -24.390 40.539 53.547 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A CA  1 
ATOM   208  C C   . ARG A 1 26  ? -23.498 39.595 54.345 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A C   1 
ATOM   209  O O   . ARG A 1 26  ? -23.416 38.390 54.055 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A O   1 
ATOM   210  C CB  . ARG A 1 26  ? -25.877 40.306 53.891 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A CB  1 
ATOM   211  C CG  . ARG A 1 26  ? -26.791 41.267 53.149 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A CG  1 
ATOM   212  C CD  . ARG A 1 26  ? -28.284 40.970 53.285 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A CD  1 
ATOM   213  N NE  . ARG A 1 26  ? -28.806 41.408 54.570 1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A NE  1 
ATOM   214  C CZ  . ARG A 1 26  ? -29.174 42.666 54.839 1.00 45.22 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A CZ  1 
ATOM   215  N NH1 . ARG A 1 26  ? -29.066 43.631 53.930 1.00 45.68 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A NH1 1 
ATOM   216  N NH2 . ARG A 1 26  ? -29.648 42.959 56.042 1.00 48.55 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A NH2 1 
ATOM   217  N N   . LEU A 1 27  ? -22.822 40.168 55.330 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A N   1 
ATOM   218  C CA  . LEU A 1 27  ? -21.806 39.492 56.127 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CA  1 
ATOM   219  C C   . LEU A 1 27  ? -22.065 39.698 57.597 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A C   1 
ATOM   220  O O   . LEU A 1 27  ? -22.364 40.814 58.008 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A O   1 
ATOM   221  C CB  . LEU A 1 27  ? -20.427 40.107 55.826 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CB  1 
ATOM   222  C CG  . LEU A 1 27  ? -19.983 40.185 54.360 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CG  1 
ATOM   223  C CD1 . LEU A 1 27  ? -18.660 40.899 54.264 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CD1 1 
ATOM   224  C CD2 . LEU A 1 27  ? -19.860 38.794 53.719 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CD2 1 
ATOM   225  N N   . GLN A 1 28  ? -21.939 38.635 58.394 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 109 GLN A N   1 
ATOM   226  C CA  . GLN A 1 28  ? -21.915 38.755 59.849 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 109 GLN A CA  1 
ATOM   227  C C   . GLN A 1 28  ? -20.501 39.090 60.313 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 109 GLN A C   1 
ATOM   228  O O   . GLN A 1 28  ? -19.556 38.384 59.964 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 109 GLN A O   1 
ATOM   229  C CB  . GLN A 1 28  ? -22.337 37.454 60.505 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 109 GLN A CB  1 
ATOM   230  C CG  . GLN A 1 28  ? -23.805 37.122 60.286 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 109 GLN A CG  1 
ATOM   231  C CD  . GLN A 1 28  ? -24.692 38.189 60.847 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 109 GLN A CD  1 
ATOM   232  O OE1 . GLN A 1 28  ? -25.290 38.967 60.090 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 109 GLN A OE1 1 
ATOM   233  N NE2 . GLN A 1 28  ? -24.768 38.259 62.178 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 109 GLN A NE2 1 
ATOM   234  N N   . ILE A 1 29  ? -20.376 40.146 61.118 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A N   1 
ATOM   235  C CA  . ILE A 1 29  ? -19.125 40.496 61.759 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CA  1 
ATOM   236  C C   . ILE A 1 29  ? -19.458 40.767 63.222 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A C   1 
ATOM   237  O O   . ILE A 1 29  ? -20.078 41.786 63.561 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A O   1 
ATOM   238  C CB  . ILE A 1 29  ? -18.499 41.723 61.063 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CB  1 
ATOM   239  C CG1 . ILE A 1 29  ? -18.337 41.437 59.557 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CG1 1 
ATOM   240  C CG2 . ILE A 1 29  ? -17.157 42.045 61.712 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CG2 1 
ATOM   241  C CD1 . ILE A 1 29  ? -17.929 42.602 58.711 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CD1 1 
ATOM   242  N N   . VAL A 1 30  ? -19.097 39.831 64.088 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A N   1 
ATOM   243  C CA  . VAL A 1 30  ? -19.459 39.936 65.491 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CA  1 
ATOM   244  C C   . VAL A 1 30  ? -18.426 40.697 66.337 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A C   1 
ATOM   245  O O   . VAL A 1 30  ? -18.747 41.162 67.424 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A O   1 
ATOM   246  C CB  . VAL A 1 30  ? -19.781 38.539 66.092 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CB  1 
ATOM   247  C CG1 . VAL A 1 30  ? -20.981 37.955 65.386 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CG1 1 
ATOM   248  C CG2 . VAL A 1 30  ? -18.595 37.600 65.999 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CG2 1 
ATOM   249  N N   . ASN A 1 31  ? -17.199 40.826 65.838 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A N   1 
ATOM   250  C CA  . ASN A 1 31  ? -16.184 41.655 66.491 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A CA  1 
ATOM   251  C C   . ASN A 1 31  ? -15.662 42.676 65.485 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A C   1 
ATOM   252  O O   . ASN A 1 31  ? -14.776 42.385 64.679 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A O   1 
ATOM   253  C CB  . ASN A 1 31  ? -15.051 40.805 67.051 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A CB  1 
ATOM   254  C CG  . ASN A 1 31  ? -15.474 40.010 68.263 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A CG  1 
ATOM   255  O OD1 . ASN A 1 31  ? -15.691 40.575 69.358 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A OD1 1 
ATOM   256  N ND2 . ASN A 1 31  ? -15.613 38.698 68.090 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A ND2 1 
ATOM   257  N N   . ASN A 1 32  ? -16.264 43.859 65.519 1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 113 ASN A N   1 
ATOM   258  C CA  . ASN A 1 32  ? -15.887 44.953 64.629 1.00 40.27 ? ? ? ? ? ? 113 ASN A CA  1 
ATOM   259  C C   . ASN A 1 32  ? -15.207 46.025 65.467 1.00 43.56 ? ? ? ? ? ? 113 ASN A C   1 
ATOM   260  O O   . ASN A 1 32  ? -15.288 47.214 65.167 1.00 42.88 ? ? ? ? ? ? 113 ASN A O   1 
ATOM   261  C CB  . ASN A 1 32  ? -17.120 45.512 63.910 1.00 40.70 ? ? ? ? ? ? 113 ASN A CB  1 
ATOM   262  C CG  . ASN A 1 32  ? -18.046 46.284 64.836 1.00 41.87 ? ? ? ? ? ? 113 ASN A CG  1 
ATOM   263  O OD1 . ASN A 1 32  ? -18.332 45.853 65.951 1.00 41.16 ? ? ? ? ? ? 113 ASN A OD1 1 
ATOM   264  N ND2 . ASN A 1 32  ? -18.515 47.435 64.375 1.00 45.05 ? ? ? ? ? ? 113 ASN A ND2 1 
ATOM   265  N N   . THR A 1 33  ? -14.545 45.560 66.524 1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 114 THR A N   1 
ATOM   266  C CA  . THR A 1 33  ? -14.005 46.409 67.573 1.00 50.70 ? ? ? ? ? ? 114 THR A CA  1 
ATOM   267  C C   . THR A 1 33  ? -12.993 47.299 66.887 1.00 51.51 ? ? ? ? ? ? 114 THR A C   1 
ATOM   268  O O   . THR A 1 33  ? -13.135 48.518 66.890 1.00 53.64 ? ? ? ? ? ? 114 THR A O   1 
ATOM   269  C CB  . THR A 1 33  ? -13.355 45.547 68.702 1.00 51.26 ? ? ? ? ? ? 114 THR A CB  1 
ATOM   270  O OG1 . THR A 1 33  ? -14.229 44.461 69.068 1.00 54.18 ? ? ? ? ? ? 114 THR A OG1 1 
ATOM   271  C CG2 . THR A 1 33  ? -13.213 46.337 69.970 1.00 51.54 ? ? ? ? ? ? 114 THR A CG2 1 
ATOM   272  N N   . GLU A 1 34  ? -12.003 46.682 66.251 1.00 51.70 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A N   1 
ATOM   273  C CA  . GLU A 1 34  ? -11.151 47.402 65.316 1.00 51.42 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CA  1 
ATOM   274  C C   . GLU A 1 34  ? -10.083 46.510 64.665 1.00 50.05 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A C   1 
ATOM   275  O O   . GLU A 1 34  ? -10.279 45.291 64.489 1.00 50.83 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A O   1 
ATOM   276  C CB  . GLU A 1 34  ? -10.506 48.640 65.973 1.00 51.68 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CB  1 
ATOM   277  C CG  . GLU A 1 34  ? -10.341 49.817 65.019 1.00 52.64 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CG  1 
ATOM   278  N N   . GLY A 1 35  ? -8.950  47.137 64.341 1.00 46.58 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A N   1 
ATOM   279  C CA  . GLY A 1 35  ? -8.072  46.670 63.298 1.00 43.38 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A CA  1 
ATOM   280  C C   . GLY A 1 35  ? -8.641  47.169 61.980 1.00 39.79 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A C   1 
ATOM   281  O O   . GLY A 1 35  ? -9.746  47.719 61.905 1.00 40.56 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A O   1 
ATOM   282  N N   . ASP A 1 36  ? -7.874  46.975 60.927 1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A N   1 
ATOM   283  C CA  . ASP A 1 36  ? -8.334  47.276 59.595 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A CA  1 
ATOM   284  C C   . ASP A 1 36  ? -8.889  46.034 58.899 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A C   1 
ATOM   285  O O   . ASP A 1 36  ? -9.373  46.143 57.773 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A O   1 
ATOM   286  C CB  . ASP A 1 36  ? -7.186  47.836 58.794 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A CB  1 
ATOM   287  C CG  . ASP A 1 36  ? -6.700  49.173 59.341 1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A CG  1 
ATOM   288  O OD1 . ASP A 1 36  ? -7.513  50.105 59.488 1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A OD1 1 
ATOM   289  O OD2 . ASP A 1 36  ? -5.523  49.354 59.647 1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A OD2 1 
ATOM   290  N N   . TRP A 1 37  ? -8.785  44.868 59.550 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A N   1 
ATOM   291  C CA  . TRP A 1 37  ? -9.238  43.595 58.964 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CA  1 
ATOM   292  C C   . TRP A 1 37  ? -10.118 42.895 59.980 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A C   1 
ATOM   293  O O   . TRP A 1 37  ? -9.711  42.733 61.125 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A O   1 
ATOM   294  C CB  . TRP A 1 37  ? -8.040  42.725 58.569 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CB  1 
ATOM   295  C CG  . TRP A 1 37  ? -7.371  43.274 57.354 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CG  1 
ATOM   296  C CD1 . TRP A 1 37  ? -6.412  44.257 57.305 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CD1 1 
ATOM   297  C CD2 . TRP A 1 37  ? -7.654  42.923 56.002 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CD2 1 
ATOM   298  N NE1 . TRP A 1 37  ? -6.081  44.521 55.994 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A NE1 1 
ATOM   299  C CE2 . TRP A 1 37  ? -6.832  43.723 55.174 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CE2 1 
ATOM   300  C CE3 . TRP A 1 37  ? -8.526  42.008 55.397 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CE3 1 
ATOM   301  C CZ2 . TRP A 1 37  ? -6.856  43.630 53.784 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CZ2 1 
ATOM   302  C CZ3 . TRP A 1 37  ? -8.546  41.917 54.021 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CZ3 1 
ATOM   303  C CH2 . TRP A 1 37  ? -7.730  42.740 53.229 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CH2 1 
ATOM   304  N N   . TRP A 1 38  ? -11.331 42.526 59.567 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A N   1 
ATOM   305  C CA  . TRP A 1 38  ? -12.336 41.958 60.462 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CA  1 
ATOM   306  C C   . TRP A 1 38  ? -12.693 40.541 60.040 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A C   1 
ATOM   307  O O   . TRP A 1 38  ? -12.741 40.248 58.853 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A O   1 
ATOM   308  C CB  . TRP A 1 38  ? -13.618 42.786 60.410 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CB  1 
ATOM   309  C CG  . TRP A 1 38  ? -13.535 44.126 61.041 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CG  1 
ATOM   310  C CD1 . TRP A 1 38  ? -12.575 44.579 61.910 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CD1 1 
ATOM   311  C CD2 . TRP A 1 38  ? -14.471 45.201 60.892 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CD2 1 
ATOM   312  N NE1 . TRP A 1 38  ? -12.862 45.863 62.301 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A NE1 1 
ATOM   313  C CE2 . TRP A 1 38  ? -14.017 46.272 61.697 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CE2 1 
ATOM   314  C CE3 . TRP A 1 38  ? -15.654 45.368 60.165 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CE3 1 
ATOM   315  C CZ2 . TRP A 1 38  ? -14.691 47.496 61.779 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CZ2 1 
ATOM   316  C CZ3 . TRP A 1 38  ? -16.330 46.582 60.250 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CZ3 1 
ATOM   317  C CH2 . TRP A 1 38  ? -15.847 47.629 61.053 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CH2 1 
ATOM   318  N N   . LEU A 1 39  ? -12.974 39.679 61.013 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A N   1 
ATOM   319  C CA  . LEU A 1 39  ? -13.423 38.313 60.729 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CA  1 
ATOM   320  C C   . LEU A 1 39  ? -14.901 38.363 60.367 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A C   1 
ATOM   321  O O   . LEU A 1 39  ? -15.704 38.901 61.126 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A O   1 
ATOM   322  C CB  . LEU A 1 39  ? -13.211 37.431 61.963 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CB  1 
ATOM   323  C CG  . LEU A 1 39  ? -13.632 35.966 61.824 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CG  1 
ATOM   324  C CD1 . LEU A 1 39  ? -12.732 35.277 60.827 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CD1 1 
ATOM   325  C CD2 . LEU A 1 39  ? -13.618 35.276 63.172 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CD2 1 
ATOM   326  N N   . ALA A 1 40  ? -15.244 37.844 59.194 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A N   1 
ATOM   327  C CA  . ALA A 1 40  ? -16.603 37.909 58.660 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A CA  1 
ATOM   328  C C   . ALA A 1 40  ? -17.070 36.535 58.238 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A C   1 
ATOM   329  O O   . ALA A 1 40  ? -16.264 35.643 57.930 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A O   1 
ATOM   330  C CB  . ALA A 1 40  ? -16.678 38.852 57.464 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A CB  1 
ATOM   331  N N   . HIS A 1 41  ? -18.385 36.378 58.204 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A N   1 
ATOM   332  C CA  . HIS A 1 41  ? -18.999 35.144 57.755 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CA  1 
ATOM   333  C C   . HIS A 1 41  ? -20.142 35.502 56.798 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A C   1 
ATOM   334  O O   . HIS A 1 41  ? -21.046 36.264 57.157 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A O   1 
ATOM   335  C CB  . HIS A 1 41  ? -19.526 34.356 58.939 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CB  1 
ATOM   336  C CG  . HIS A 1 41  ? -20.150 33.054 58.561 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CG  1 
ATOM   337  N ND1 . HIS A 1 41  ? -19.424 31.891 58.436 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A ND1 1 
ATOM   338  C CD2 . HIS A 1 41  ? -21.434 32.733 58.283 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CD2 1 
ATOM   339  C CE1 . HIS A 1 41  ? -20.246 30.898 58.140 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CE1 1 
ATOM   340  N NE2 . HIS A 1 41  ? -21.466 31.387 58.017 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A NE2 1 
ATOM   341  N N   . SER A 1 42  ? -20.105 34.972 55.589 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 123 SER A N   1 
ATOM   342  C CA  . SER A 1 42  ? -21.068 35.389 54.550 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 123 SER A CA  1 
ATOM   343  C C   . SER A 1 42  ? -22.439 34.714 54.703 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 123 SER A C   1 
ATOM   344  O O   . SER A 1 42  ? -22.529 33.495 54.832 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 123 SER A O   1 
ATOM   345  C CB  . SER A 1 42  ? -20.549 35.046 53.167 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 123 SER A CB  1 
ATOM   346  O OG  . SER A 1 42  ? -21.537 35.339 52.157 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 123 SER A OG  1 
ATOM   347  N N   . LEU A 1 43  ? -23.496 35.511 54.605 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A N   1 
ATOM   348  C CA  . LEU A 1 43  ? -24.862 34.986 54.642 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CA  1 
ATOM   349  C C   . LEU A 1 43  ? -25.310 34.493 53.268 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A C   1 
ATOM   350  O O   . LEU A 1 43  ? -26.407 33.963 53.141 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A O   1 
ATOM   351  C CB  . LEU A 1 43  ? -25.825 36.046 55.161 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CB  1 
ATOM   352  C CG  . LEU A 1 43  ? -25.626 36.452 56.623 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CG  1 
ATOM   353  C CD1 . LEU A 1 43  ? -26.575 37.595 56.995 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CD1 1 
ATOM   354  C CD2 . LEU A 1 43  ? -25.814 35.266 57.556 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CD2 1 
ATOM   355  N N   . SER A 1 44  ? -24.487 34.713 52.237 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 125 SER A N   1 
ATOM   356  C CA  . SER A 1 44  ? -24.702 34.143 50.897 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 125 SER A CA  1 
ATOM   357  C C   . SER A 1 44  ? -24.020 32.785 50.711 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 125 SER A C   1 
ATOM   358  O O   . SER A 1 44  ? -24.628 31.819 50.226 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 125 SER A O   1 
ATOM   359  C CB  . SER A 1 44  ? -24.127 35.081 49.820 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 125 SER A CB  1 
ATOM   360  O OG  . SER A 1 44  ? -24.880 36.265 49.732 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 125 SER A OG  1 
ATOM   361  N N   . THR A 1 45  ? -22.723 32.730 51.021 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 126 THR A N   1 
ATOM   362  C CA  . THR A 1 45  ? -21.914 31.552 50.707 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 126 THR A CA  1 
ATOM   363  C C   . THR A 1 45  ? -21.612 30.656 51.898 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 126 THR A C   1 
ATOM   364  O O   . THR A 1 45  ? -21.173 29.518 51.713 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 126 THR A O   1 
ATOM   365  C CB  . THR A 1 45  ? -20.582 31.971 50.089 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 126 THR A CB  1 
ATOM   366  O OG1 . THR A 1 45  ? -19.793 32.635 51.083 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 126 THR A OG1 1 
ATOM   367  C CG2 . THR A 1 45  ? -20.795 32.992 48.962 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 126 THR A CG2 1 
ATOM   368  N N   . GLY A 1 46  ? -21.818 31.158 53.114 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A N   1 
ATOM   369  C CA  . GLY A 1 46  ? -21.452 30.406 54.311 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A CA  1 
ATOM   370  C C   . GLY A 1 46  ? -19.934 30.324 54.545 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A C   1 
ATOM   371  O O   . GLY A 1 46  ? -19.477 29.550 55.398 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A O   1 
ATOM   372  N N   . GLN A 1 47  ? -19.152 31.083 53.777 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A N   1 
ATOM   373  C CA  . GLN A 1 47  ? -17.695 31.112 53.946 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A CA  1 
ATOM   374  C C   . GLN A 1 47  ? -17.273 32.078 55.044 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A C   1 
ATOM   375  O O   . GLN A 1 47  ? -17.903 33.117 55.250 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A O   1 
ATOM   376  C CB  . GLN A 1 47  ? -16.995 31.506 52.635 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A CB  1 
ATOM   377  C CG  . GLN A 1 47  ? -17.198 30.497 51.486 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A CG  1 
ATOM   378  C CD  . GLN A 1 47  ? -16.803 31.055 50.101 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A CD  1 
ATOM   379  O OE1 . GLN A 1 47  ? -16.194 32.116 49.990 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A OE1 1 
ATOM   380  N NE2 . GLN A 1 47  ? -17.140 30.326 49.066 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A NE2 1 
ATOM   381  N N   . THR A 1 48  ? -16.185 31.740 55.716 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 129 THR A N   1 
ATOM   382  C CA  . THR A 1 48  ? -15.588 32.563 56.765 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 129 THR A CA  1 
ATOM   383  C C   . THR A 1 48  ? -14.229 33.095 56.289 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 129 THR A C   1 
ATOM   384  O O   . THR A 1 48  ? -13.438 32.366 55.677 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 129 THR A O   1 
ATOM   385  C CB  . THR A 1 48  ? -15.372 31.712 58.017 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 129 THR A CB  1 
ATOM   386  O OG1 . THR A 1 48  ? -16.637 31.289 58.573 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 129 THR A OG1 1 
ATOM   387  C CG2 . THR A 1 48  ? -14.716 32.510 59.126 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 129 THR A CG2 1 
ATOM   388  N N   . GLY A 1 49  ? -13.922 34.336 56.626 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A N   1 
ATOM   389  C CA  . GLY A 1 49  ? -12.581 34.856 56.411 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A CA  1 
ATOM   390  C C   . GLY A 1 49  ? -12.482 36.321 56.740 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A C   1 
ATOM   391  O O   . GLY A 1 49  ? -13.463 36.943 57.136 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A O   1 
ATOM   392  N N   . TYR A 1 50  ? -11.290 36.875 56.564 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A N   1 
ATOM   393  C CA  . TYR A 1 50  ? -11.011 38.264 56.902 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CA  1 
ATOM   394  C C   . TYR A 1 50  ? -11.338 39.214 55.748 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A C   1 
ATOM   395  O O   . TYR A 1 50  ? -11.149 38.880 54.586 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A O   1 
ATOM   396  C CB  . TYR A 1 50  ? -9.537  38.422 57.384 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CB  1 
ATOM   397  C CG  . TYR A 1 50  ? -9.404  37.905 58.785 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CG  1 
ATOM   398  C CD1 . TYR A 1 50  ? -9.182  36.548 59.024 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CD1 1 
ATOM   399  C CD2 . TYR A 1 50  ? -9.586  38.755 59.879 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CD2 1 
ATOM   400  C CE1 . TYR A 1 50  ? -9.102  36.052 60.330 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CE1 1 
ATOM   401  C CE2 . TYR A 1 50  ? -9.507  38.274 61.184 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CE2 1 
ATOM   402  C CZ  . TYR A 1 50  ? -9.278  36.920 61.399 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CZ  1 
ATOM   403  O OH  . TYR A 1 50  ? -9.205  36.432 62.682 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A OH  1 
ATOM   404  N N   . ILE A 1 51  ? -11.870 40.381 56.091 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A N   1 
ATOM   405  C CA  . ILE A 1 51  ? -12.291 41.368 55.130 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A CA  1 
ATOM   406  C C   . ILE A 1 51  ? -11.736 42.732 55.510 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A C   1 
ATOM   407  O O   . ILE A 1 51  ? -11.491 43.002 56.686 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A O   1 
ATOM   408  C CB  . ILE A 1 51  ? -13.857 41.437 55.010 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A CB  1 
ATOM   409  C CG1 . ILE A 1 51  ? -14.533 41.890 56.314 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A CG1 1 
ATOM   410  C CG2 . ILE A 1 51  ? -14.438 40.106 54.565 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A CG2 1 
ATOM   411  C CD1 . ILE A 1 51  ? -14.832 43.344 56.409 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A CD1 1 
ATOM   412  N N   . PRO A 1 52  ? -11.536 43.606 54.525 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A N   1 
ATOM   413  C CA  . PRO A 1 52  ? -11.088 44.967 54.827 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CA  1 
ATOM   414  C C   . PRO A 1 52  ? -12.236 45.801 55.396 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A C   1 
ATOM   415  O O   . PRO A 1 52  ? -13.285 45.878 54.762 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A O   1 
ATOM   416  C CB  . PRO A 1 52  ? -10.595 45.501 53.481 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CB  1 
ATOM   417  C CG  . PRO A 1 52  ? -11.229 44.617 52.412 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CG  1 
ATOM   418  C CD  . PRO A 1 52  ? -11.709 43.363 53.078 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CD  1 
ATOM   419  N N   . SER A 1 53  ? -12.046 46.419 56.563 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 134 SER A N   1 
ATOM   420  C CA  . SER A 1 53  ? -13.175 47.018 57.287 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 134 SER A CA  1 
ATOM   421  C C   . SER A 1 53  ? -13.754 48.235 56.558 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 134 SER A C   1 
ATOM   422  O O   . SER A 1 53  ? -14.937 48.564 56.726 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 134 SER A O   1 
ATOM   423  C CB  . SER A 1 53  ? -12.790 47.399 58.721 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 134 SER A CB  1 
ATOM   424  O OG  . SER A 1 53  ? -11.771 48.369 58.738 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 134 SER A OG  1 
ATOM   425  N N   . ASN A 1 54  ? -12.944 48.877 55.721 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A N   1 
ATOM   426  C CA  . ASN A 1 54  ? -13.431 50.024 54.957 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A CA  1 
ATOM   427  C C   . ASN A 1 54  ? -14.281 49.642 53.728 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A C   1 
ATOM   428  O O   . ASN A 1 54  ? -14.774 50.526 53.017 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A O   1 
ATOM   429  C CB  . ASN A 1 54  ? -12.278 50.979 54.584 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A CB  1 
ATOM   430  C CG  . ASN A 1 54  ? -11.231 50.340 53.676 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A CG  1 
ATOM   431  O OD1 . ASN A 1 54  ? -10.879 49.159 53.820 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A OD1 1 
ATOM   432  N ND2 . ASN A 1 54  ? -10.686 51.145 52.764 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A ND2 1 
ATOM   433  N N   . TYR A 1 55  ? -14.485 48.344 53.493 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A N   1 
ATOM   434  C CA  . TYR A 1 55  ? -15.280 47.870 52.354 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CA  1 
ATOM   435  C C   . TYR A 1 55  ? -16.722 47.541 52.732 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A C   1 
ATOM   436  O O   . TYR A 1 55  ? -17.488 47.100 51.880 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A O   1 
ATOM   437  C CB  . TYR A 1 55  ? -14.643 46.611 51.718 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CB  1 
ATOM   438  C CG  . TYR A 1 55  ? -13.522 46.880 50.729 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CG  1 
ATOM   439  C CD1 . TYR A 1 55  ? -12.526 47.821 50.991 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CD1 1 
ATOM   440  C CD2 . TYR A 1 55  ? -13.447 46.161 49.541 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CD2 1 
ATOM   441  C CE1 . TYR A 1 55  ? -11.484 48.047 50.066 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CE1 1 
ATOM   442  C CE2 . TYR A 1 55  ? -12.415 46.377 48.635 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CE2 1 
ATOM   443  C CZ  . TYR A 1 55  ? -11.449 47.313 48.902 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CZ  1 
ATOM   444  O OH  . TYR A 1 55  ? -10.453 47.517 47.979 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A OH  1 
ATOM   445  N N   . VAL A 1 56  ? -17.097 47.726 53.992 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 137 VAL A N   1 
ATOM   446  C CA  . VAL A 1 56  ? -18.452 47.404 54.427 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 137 VAL A CA  1 
ATOM   447  C C   . VAL A 1 56  ? -19.117 48.550 55.176 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 137 VAL A C   1 
ATOM   448  O O   . VAL A 1 56  ? -18.446 49.444 55.694 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 137 VAL A O   1 
ATOM   449  C CB  . VAL A 1 56  ? -18.481 46.135 55.309 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 137 VAL A CB  1 
ATOM   450  C CG1 . VAL A 1 56  ? -17.958 44.928 54.534 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 137 VAL A CG1 1 
ATOM   451  C CG2 . VAL A 1 56  ? -17.675 46.340 56.583 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 137 VAL A CG2 1 
ATOM   452  N N   . ALA A 1 57  ? -20.445 48.503 55.226 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A N   1 
ATOM   453  C CA  . ALA A 1 57  ? -21.251 49.444 55.983 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CA  1 
ATOM   454  C C   . ALA A 1 57  ? -22.256 48.670 56.838 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A C   1 
ATOM   455  O O   . ALA A 1 57  ? -22.681 47.589 56.449 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A O   1 
ATOM   456  C CB  . ALA A 1 57  ? -21.995 50.383 55.028 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CB  1 
ATOM   457  N N   . PRO A 1 58  ? -22.675 49.214 57.978 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 139 PRO A N   1 
ATOM   458  C CA  . PRO A 1 58  ? -23.716 48.551 58.780 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 139 PRO A CA  1 
ATOM   459  C C   . PRO A 1 58  ? -25.024 48.369 57.988 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 139 PRO A C   1 
ATOM   460  O O   . PRO A 1 58  ? -25.444 49.287 57.278 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 139 PRO A O   1 
ATOM   461  C CB  . PRO A 1 58  ? -23.930 49.507 59.957 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 139 PRO A CB  1 
ATOM   462  C CG  . PRO A 1 58  ? -22.739 50.420 59.978 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 139 PRO A CG  1 
ATOM   463  C CD  . PRO A 1 58  ? -22.208 50.477 58.586 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 139 PRO A CD  1 
ATOM   464  N N   . SER A 1 59  ? -25.670 47.211 58.115 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 140 SER A N   1 
ATOM   465  C CA  . SER A 1 59  ? -26.859 46.903 57.322 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 140 SER A CA  1 
ATOM   466  C C   . SER A 1 59  ? -28.058 47.806 57.637 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 140 SER A C   1 
ATOM   467  O O   . SER A 1 59  ? -28.991 47.879 56.856 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 140 SER A O   1 
ATOM   468  C CB  . SER A 1 59  ? -27.294 45.454 57.535 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 140 SER A CB  1 
ATOM   469  O OG  . SER A 1 59  ? -27.719 45.250 58.868 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 140 SER A OG  1 
ATOM   470  N N   . ASP A 1 60  ? -28.052 48.461 58.786 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A N   1 
ATOM   471  C CA  . ASP A 1 60  ? -29.150 49.377 59.127 1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A CA  1 
ATOM   472  C C   . ASP A 1 60  ? -29.081 50.659 58.302 1.00 40.98 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A C   1 
ATOM   473  O O   . ASP A 1 60  ? -30.101 51.129 57.789 1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A O   1 
ATOM   474  C CB  . ASP A 1 60  ? -29.144 49.692 60.633 1.00 41.64 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A CB  1 
ATOM   475  C CG  . ASP A 1 60  ? -29.636 48.520 61.468 1.00 46.58 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A CG  1 
ATOM   476  O OD1 . ASP A 1 60  ? -30.413 47.704 60.925 1.00 53.83 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A OD1 1 
ATOM   477  O OD2 . ASP A 1 60  ? -29.304 48.310 62.659 1.00 53.38 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A OD2 1 
ATOM   478  N N   . SER A 1 61  ? -27.862 51.164 58.127 1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 142 SER A N   1 
ATOM   479  C CA  . SER A 1 61  ? -27.608 52.491 57.566 1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 142 SER A CA  1 
ATOM   480  C C   . SER A 1 61  ? -27.939 52.698 56.076 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 142 SER A C   1 
ATOM   481  O O   . SER A 1 61  ? -27.759 51.801 55.237 1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 142 SER A O   1 
ATOM   482  C CB  . SER A 1 61  ? -26.135 52.816 57.770 1.00 40.01 ? ? ? ? ? ? 142 SER A CB  1 
ATOM   483  O OG  . SER A 1 61  ? -25.345 52.030 56.893 1.00 43.02 ? ? ? ? ? ? 142 SER A OG  1 
ATOM   484  N N   . ILE A 1 62  ? -28.359 53.923 55.748 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 143 ILE A N   1 
ATOM   485  C CA  . ILE A 1 62  ? -28.544 54.341 54.357 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 143 ILE A CA  1 
ATOM   486  C C   . ILE A 1 62  ? -27.245 54.181 53.555 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 143 ILE A C   1 
ATOM   487  O O   . ILE A 1 62  ? -27.290 53.998 52.345 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 143 ILE A O   1 
ATOM   488  C CB  . ILE A 1 62  ? -29.081 55.815 54.295 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 143 ILE A CB  1 
ATOM   489  C CG1 . ILE A 1 62  ? -29.564 56.182 52.886 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 143 ILE A CG1 1 
ATOM   490  C CG2 . ILE A 1 62  ? -28.016 56.800 54.767 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 143 ILE A CG2 1 
ATOM   491  C CD1 . ILE A 1 62  ? -30.767 55.406 52.405 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 143 ILE A CD1 1 
ATOM   492  N N   . GLN A 1 63  ? -26.109 54.226 54.248 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A N   1 
ATOM   493  C CA  . GLN A 1 63  ? -24.780 54.057 53.664 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A CA  1 
ATOM   494  C C   . GLN A 1 63  ? -24.563 52.669 53.014 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A C   1 
ATOM   495  O O   . GLN A 1 63  ? -23.693 52.513 52.161 1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A O   1 
ATOM   496  C CB  . GLN A 1 63  ? -23.696 54.281 54.731 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A CB  1 
ATOM   497  C CG  . GLN A 1 63  ? -23.477 55.745 55.152 1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A CG  1 
ATOM   498  C CD  . GLN A 1 63  ? -24.618 56.343 55.973 1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A CD  1 
ATOM   499  O OE1 . GLN A 1 63  ? -25.302 55.637 56.721 1.00 46.45 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A OE1 1 
ATOM   500  N NE2 . GLN A 1 63  ? -24.817 57.660 55.842 1.00 46.08 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A NE2 1 
ATOM   501  N N   . ALA A 1 64  ? -25.350 51.679 53.438 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 145 ALA A N   1 
ATOM   502  C CA  . ALA A 1 64  ? -25.358 50.347 52.834 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 145 ALA A CA  1 
ATOM   503  C C   . ALA A 1 64  ? -25.884 50.316 51.389 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 145 ALA A C   1 
ATOM   504  O O   . ALA A 1 64  ? -25.602 49.369 50.659 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 145 ALA A O   1 
ATOM   505  C CB  . ALA A 1 64  ? -26.172 49.399 53.684 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 145 ALA A CB  1 
ATOM   506  N N   . GLU A 1 65  ? -26.643 51.333 50.976 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A N   1 
ATOM   507  C CA  . GLU A 1 65  ? -27.147 51.404 49.600 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CA  1 
ATOM   508  C C   . GLU A 1 65  ? -26.061 51.875 48.642 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A C   1 
ATOM   509  O O   . GLU A 1 65  ? -25.405 52.890 48.905 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A O   1 
ATOM   510  C CB  . GLU A 1 65  ? -28.352 52.352 49.523 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CB  1 
ATOM   511  C CG  . GLU A 1 65  ? -29.525 51.928 50.373 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CG  1 
ATOM   512  C CD  . GLU A 1 65  ? -30.136 50.605 49.926 1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CD  1 
ATOM   513  O OE1 . GLU A 1 65  ? -29.773 50.099 48.834 1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A OE1 1 
ATOM   514  O OE2 . GLU A 1 65  ? -30.974 50.066 50.675 1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A OE2 1 
ATOM   515  N N   . GLU A 1 66  ? -25.869 51.158 47.526 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A N   1 
ATOM   516  C CA  . GLU A 1 66  ? -24.791 51.484 46.586 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CA  1 
ATOM   517  C C   . GLU A 1 66  ? -25.006 52.849 45.942 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A C   1 
ATOM   518  O O   . GLU A 1 66  ? -24.055 53.568 45.657 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A O   1 
ATOM   519  C CB  . GLU A 1 66  ? -24.634 50.424 45.483 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CB  1 
ATOM   520  C CG  . GLU A 1 66  ? -23.291 50.577 44.757 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CG  1 
ATOM   521  C CD  . GLU A 1 66  ? -23.205 49.906 43.384 1.00 38.20 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CD  1 
ATOM   522  O OE1 . GLU A 1 66  ? -24.143 49.172 42.987 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A OE1 1 
ATOM   523  O OE2 . GLU A 1 66  ? -22.163 50.115 42.705 1.00 39.99 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A OE2 1 
ATOM   524  N N   . TRP A 1 67  ? -26.266 53.203 45.738 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A N   1 
ATOM   525  C CA  . TRP A 1 67  ? -26.607 54.473 45.089 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CA  1 
ATOM   526  C C   . TRP A 1 67  ? -26.598 55.669 46.037 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A C   1 
ATOM   527  O O   . TRP A 1 67  ? -26.810 56.816 45.595 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A O   1 
ATOM   528  C CB  . TRP A 1 67  ? -27.940 54.345 44.345 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CB  1 
ATOM   529  C CG  . TRP A 1 67  ? -29.017 53.589 45.092 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CG  1 
ATOM   530  C CD1 . TRP A 1 67  ? -29.456 52.309 44.844 1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CD1 1 
ATOM   531  C CD2 . TRP A 1 67  ? -29.778 54.061 46.200 1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CD2 1 
ATOM   532  N NE1 . TRP A 1 67  ? -30.456 51.972 45.727 1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A NE1 1 
ATOM   533  C CE2 . TRP A 1 67  ? -30.671 53.025 46.574 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CE2 1 
ATOM   534  C CE3 . TRP A 1 67  ? -29.803 55.259 46.923 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CE3 1 
ATOM   535  C CZ2 . TRP A 1 67  ? -31.566 53.156 47.635 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CZ2 1 
ATOM   536  C CZ3 . TRP A 1 67  ? -30.699 55.390 47.970 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CZ3 1 
ATOM   537  C CH2 . TRP A 1 67  ? -31.565 54.343 48.317 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CH2 1 
ATOM   538  N N   . TYR A 1 68  ? -26.341 55.444 47.331 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A N   1 
ATOM   539  C CA  . TYR A 1 68  ? -26.320 56.562 48.281 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CA  1 
ATOM   540  C C   . TYR A 1 68  ? -24.922 57.157 48.415 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A C   1 
ATOM   541  O O   . TYR A 1 68  ? -23.993 56.474 48.851 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A O   1 
ATOM   542  C CB  . TYR A 1 68  ? -26.864 56.177 49.658 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CB  1 
ATOM   543  C CG  . TYR A 1 68  ? -27.007 57.385 50.542 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CG  1 
ATOM   544  C CD1 . TYR A 1 68  ? -28.033 58.304 50.327 1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CD1 1 
ATOM   545  C CD2 . TYR A 1 68  ? -26.092 57.655 51.553 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CD2 1 
ATOM   546  C CE1 . TYR A 1 68  ? -28.165 59.443 51.112 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CE1 1 
ATOM   547  C CE2 . TYR A 1 68  ? -26.224 58.802 52.352 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CE2 1 
ATOM   548  C CZ  . TYR A 1 68  ? -27.262 59.683 52.121 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CZ  1 
ATOM   549  O OH  . TYR A 1 68  ? -27.409 60.823 52.887 1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A OH  1 
ATOM   550  N N   . PHE A 1 69  ? -24.775 58.427 48.019 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A N   1 
ATOM   551  C CA  . PHE A 1 69  ? -23.474 59.092 48.016 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CA  1 
ATOM   552  C C   . PHE A 1 69  ? -23.323 60.160 49.112 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A C   1 
ATOM   553  O O   . PHE A 1 69  ? -22.279 60.791 49.212 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A O   1 
ATOM   554  C CB  . PHE A 1 69  ? -23.204 59.711 46.623 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CB  1 
ATOM   555  C CG  . PHE A 1 69  ? -22.690 58.730 45.613 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CG  1 
ATOM   556  C CD1 . PHE A 1 69  ? -23.466 57.645 45.211 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CD1 1 
ATOM   557  C CD2 . PHE A 1 69  ? -21.410 58.873 45.072 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CD2 1 
ATOM   558  C CE1 . PHE A 1 69  ? -22.986 56.737 44.274 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CE1 1 
ATOM   559  C CE2 . PHE A 1 69  ? -20.928 57.975 44.136 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CE2 1 
ATOM   560  C CZ  . PHE A 1 69  ? -21.721 56.905 43.730 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CZ  1 
ATOM   561  N N   . GLY A 1 70  ? -24.350 60.366 49.929 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 151 GLY A N   1 
ATOM   562  C CA  . GLY A 1 70  ? -24.208 61.190 51.122 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 151 GLY A CA  1 
ATOM   563  C C   . GLY A 1 70  ? -24.030 62.667 50.827 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 151 GLY A C   1 
ATOM   564  O O   . GLY A 1 70  ? -24.764 63.227 50.018 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 151 GLY A O   1 
ATOM   565  N N   . LYS A 1 71  ? -23.057 63.290 51.487 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A N   1 
ATOM   566  C CA  . LYS A 1 71  ? -22.840 64.723 51.378 1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A CA  1 
ATOM   567  C C   . LYS A 1 71  ? -21.811 64.983 50.282 1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A C   1 
ATOM   568  O O   . LYS A 1 71  ? -20.606 65.030 50.533 1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A O   1 
ATOM   569  C CB  . LYS A 1 71  ? -22.378 65.310 52.719 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A CB  1 
ATOM   570  C CG  . LYS A 1 71  ? -22.433 66.839 52.769 1.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A CG  1 
ATOM   571  C CD  . LYS A 1 71  ? -21.956 67.374 54.125 1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A CD  1 
ATOM   572  C CE  . LYS A 1 71  ? -21.630 68.865 54.067 1.00 48.25 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A CE  1 
ATOM   573  N NZ  . LYS A 1 71  ? -20.612 69.227 55.090 1.00 50.65 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A NZ  1 
ATOM   574  N N   . ILE A 1 72  ? -22.295 65.067 49.050 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A N   1 
ATOM   575  C CA  . ILE A 1 72  ? -21.478 65.527 47.933 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CA  1 
ATOM   576  C C   . ILE A 1 72  ? -22.227 66.708 47.310 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A C   1 
ATOM   577  O O   . ILE A 1 72  ? -23.465 66.766 47.374 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A O   1 
ATOM   578  C CB  . ILE A 1 72  ? -21.202 64.403 46.911 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CB  1 
ATOM   579  C CG1 . ILE A 1 72  ? -22.499 63.721 46.433 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CG1 1 
ATOM   580  C CG2 . ILE A 1 72  ? -20.240 63.370 47.508 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CG2 1 
ATOM   581  C CD1 . ILE A 1 72  ? -22.331 62.996 45.111 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CD1 1 
ATOM   582  N N   . THR A 1 73  ? -21.493 67.654 46.734 1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 154 THR A N   1 
ATOM   583  C CA  . THR A 1 73  ? -22.134 68.827 46.137 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 154 THR A CA  1 
ATOM   584  C C   . THR A 1 73  ? -22.866 68.463 44.844 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 154 THR A C   1 
ATOM   585  O O   . THR A 1 73  ? -22.616 67.420 44.228 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 154 THR A O   1 
ATOM   586  C CB  . THR A 1 73  ? -21.135 69.949 45.845 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 154 THR A CB  1 
ATOM   587  O OG1 . THR A 1 73  ? -20.218 69.532 44.828 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 154 THR A OG1 1 
ATOM   588  C CG2 . THR A 1 73  ? -20.257 70.298 47.088 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 154 THR A CG2 1 
ATOM   589  N N   . ARG A 1 74  ? -23.760 69.352 44.421 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A N   1 
ATOM   590  C CA  . ARG A 1 74  ? -24.385 69.243 43.108 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CA  1 
ATOM   591  C C   . ARG A 1 74  ? -23.318 69.121 42.006 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A C   1 
ATOM   592  O O   . ARG A 1 74  ? -23.412 68.230 41.160 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A O   1 
ATOM   593  C CB  . ARG A 1 74  ? -25.326 70.432 42.841 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CB  1 
ATOM   594  C CG  . ARG A 1 74  ? -25.949 70.437 41.447 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CG  1 
ATOM   595  C CD  . ARG A 1 74  ? -26.806 71.667 41.140 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CD  1 
ATOM   596  N NE  . ARG A 1 74  ? -28.081 71.525 41.812 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A NE  1 
ATOM   597  C CZ  . ARG A 1 74  ? -29.287 71.628 41.255 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CZ  1 
ATOM   598  N NH1 . ARG A 1 74  ? -29.449 71.948 39.979 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A NH1 1 
ATOM   599  N NH2 . ARG A 1 74  ? -30.356 71.422 42.009 1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A NH2 1 
ATOM   600  N N   . ARG A 1 75  ? -22.294 69.975 42.023 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A N   1 
ATOM   601  C CA  . ARG A 1 75  ? -21.292 69.966 40.948 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A CA  1 
ATOM   602  C C   . ARG A 1 75  ? -20.412 68.704 40.973 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A C   1 
ATOM   603  O O   . ARG A 1 75  ? -20.023 68.184 39.924 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A O   1 
ATOM   604  C CB  . ARG A 1 75  ? -20.436 71.234 40.976 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A CB  1 
ATOM   605  C CG  . ARG A 1 75  ? -21.232 72.500 40.590 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A CG  1 
ATOM   606  C CD  . ARG A 1 75  ? -21.764 72.507 39.165 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A CD  1 
ATOM   607  N NE  . ARG A 1 75  ? -22.518 73.740 38.898 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A NE  1 
ATOM   608  C CZ  . ARG A 1 75  ? -23.807 73.802 38.591 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A CZ  1 
ATOM   609  N NH1 . ARG A 1 75  ? -24.541 72.712 38.465 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A NH1 1 
ATOM   610  N NH2 . ARG A 1 75  ? -24.374 74.996 38.419 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A NH2 1 
ATOM   611  N N   . GLU A 1 76  ? -20.131 68.181 42.161 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A N   1 
ATOM   612  C CA  . GLU A 1 76  ? -19.357 66.939 42.247 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CA  1 
ATOM   613  C C   . GLU A 1 76  ? -20.181 65.728 41.789 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A C   1 
ATOM   614  O O   . GLU A 1 76  ? -19.636 64.843 41.141 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A O   1 
ATOM   615  C CB  . GLU A 1 76  ? -18.787 66.728 43.650 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CB  1 
ATOM   616  C CG  . GLU A 1 76  ? -18.198 65.350 43.919 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CG  1 
ATOM   617  C CD  . GLU A 1 76  ? -16.894 65.082 43.187 1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CD  1 
ATOM   618  O OE1 . GLU A 1 76  ? -16.392 65.959 42.434 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A OE1 1 
ATOM   619  O OE2 . GLU A 1 76  ? -16.353 63.967 43.367 1.00 38.43 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A OE2 1 
ATOM   620  N N   . SER A 1 77  ? -21.482 65.710 42.068 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 158 SER A N   1 
ATOM   621  C CA  . SER A 1 77  ? -22.347 64.642 41.559 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 158 SER A CA  1 
ATOM   622  C C   . SER A 1 77  ? -22.365 64.618 40.022 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 158 SER A C   1 
ATOM   623  O O   . SER A 1 77  ? -22.363 63.539 39.410 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 158 SER A O   1 
ATOM   624  C CB  . SER A 1 77  ? -23.770 64.731 42.139 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 158 SER A CB  1 
ATOM   625  O OG  . SER A 1 77  ? -24.606 65.665 41.462 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 158 SER A OG  1 
ATOM   626  N N   . GLU A 1 78  ? -22.332 65.809 39.416 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A N   1 
ATOM   627  C CA  . GLU A 1 78  ? -22.301 65.942 37.965 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A CA  1 
ATOM   628  C C   . GLU A 1 78  ? -21.028 65.372 37.377 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A C   1 
ATOM   629  O O   . GLU A 1 78  ? -21.069 64.616 36.402 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A O   1 
ATOM   630  C CB  . GLU A 1 78  ? -22.517 67.405 37.544 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A CB  1 
ATOM   631  C CG  . GLU A 1 78  ? -23.894 67.908 37.933 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A CG  1 
ATOM   632  C CD  . GLU A 1 78  ? -24.172 69.385 37.631 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A CD  1 
ATOM   633  O OE1 . GLU A 1 78  ? -23.234 70.196 37.430 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A OE1 1 
ATOM   634  O OE2 . GLU A 1 78  ? -25.371 69.731 37.597 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A OE2 1 
ATOM   635  N N   . ARG A 1 79  ? -19.888 65.737 37.954 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A N   1 
ATOM   636  C CA  . ARG A 1 79  ? -18.611 65.201 37.514 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CA  1 
ATOM   637  C C   . ARG A 1 79  ? -18.636 63.656 37.497 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A C   1 
ATOM   638  O O   . ARG A 1 79  ? -18.179 63.024 36.527 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A O   1 
ATOM   639  C CB  . ARG A 1 79  ? -17.487 65.724 38.417 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CB  1 
ATOM   640  C CG  . ARG A 1 79  ? -16.061 65.422 37.917 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CG  1 
ATOM   641  C CD  . ARG A 1 79  ? -14.971 65.707 38.936 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CD  1 
ATOM   642  N NE  . ARG A 1 79  ? -15.057 64.799 40.078 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NE  1 
ATOM   643  C CZ  . ARG A 1 79  ? -14.498 63.585 40.135 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CZ  1 
ATOM   644  N NH1 . ARG A 1 79  ? -13.803 63.108 39.120 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NH1 1 
ATOM   645  N NH2 . ARG A 1 79  ? -14.654 62.832 41.219 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NH2 1 
ATOM   646  N N   . LEU A 1 80  ? -19.177 63.049 38.546 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A N   1 
ATOM   647  C CA  . LEU A 1 80  ? -19.220 61.582 38.658 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A CA  1 
ATOM   648  C C   . LEU A 1 80  ? -20.199 60.960 37.651 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A C   1 
ATOM   649  O O   . LEU A 1 80  ? -19.903 59.947 37.001 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A O   1 
ATOM   650  C CB  . LEU A 1 80  ? -19.646 61.169 40.067 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A CB  1 
ATOM   651  C CG  . LEU A 1 80  ? -18.688 61.444 41.225 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A CG  1 
ATOM   652  C CD1 . LEU A 1 80  ? -19.428 61.269 42.570 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A CD1 1 
ATOM   653  C CD2 . LEU A 1 80  ? -17.494 60.557 41.154 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A CD2 1 
ATOM   654  N N   . LEU A 1 81  ? -21.355 61.586 37.500 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A N   1 
ATOM   655  C CA  . LEU A 1 81  ? -22.385 61.056 36.630 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CA  1 
ATOM   656  C C   . LEU A 1 81  ? -22.058 61.201 35.137 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A C   1 
ATOM   657  O O   . LEU A 1 81  ? -22.552 60.425 34.324 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A O   1 
ATOM   658  C CB  . LEU A 1 81  ? -23.706 61.730 36.931 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CB  1 
ATOM   659  C CG  . LEU A 1 81  ? -24.278 61.266 38.274 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CG  1 
ATOM   660  C CD1 . LEU A 1 81  ? -25.319 62.238 38.764 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CD1 1 
ATOM   661  C CD2 . LEU A 1 81  ? -24.853 59.863 38.173 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CD2 1 
ATOM   662  N N   . LEU A 1 82  ? -21.226 62.186 34.793 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A N   1 
ATOM   663  C CA  . LEU A 1 82  ? -20.833 62.455 33.400 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CA  1 
ATOM   664  C C   . LEU A 1 82  ? -19.681 61.577 32.871 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A C   1 
ATOM   665  O O   . LEU A 1 82  ? -19.157 61.804 31.785 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A O   1 
ATOM   666  C CB  . LEU A 1 82  ? -20.503 63.938 33.250 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CB  1 
ATOM   667  C CG  . LEU A 1 82  ? -21.744 64.834 33.362 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CG  1 
ATOM   668  C CD1 . LEU A 1 82  ? -21.342 66.280 33.410 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CD1 1 
ATOM   669  C CD2 . LEU A 1 82  ? -22.703 64.605 32.226 1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CD2 1 
ATOM   670  N N   . ASN A 1 83  ? -19.301 60.565 33.622 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 164 ASN A N   1 
ATOM   671  C CA  . ASN A 1 83  ? -18.365 59.554 33.142 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 164 ASN A CA  1 
ATOM   672  C C   . ASN A 1 83  ? -18.765 59.116 31.723 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 164 ASN A C   1 
ATOM   673  O O   . ASN A 1 83  ? -19.940 58.867 31.443 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 164 ASN A O   1 
ATOM   674  C CB  . ASN A 1 83  ? -18.377 58.357 34.100 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 164 ASN A CB  1 
ATOM   675  C CG  . ASN A 1 83  ? -17.307 57.322 33.793 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 164 ASN A CG  1 
ATOM   676  O OD1 . ASN A 1 83  ? -17.321 56.659 32.741 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 164 ASN A OD1 1 
ATOM   677  N ND2 . ASN A 1 83  ? -16.376 57.154 34.730 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 164 ASN A ND2 1 
ATOM   678  N N   . ALA A 1 84  ? -17.767 59.034 30.849 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A N   1 
ATOM   679  C CA  . ALA A 1 84  ? -17.961 58.769 29.428 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A CA  1 
ATOM   680  C C   . ALA A 1 84  ? -18.715 57.460 29.144 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A C   1 
ATOM   681  O O   . ALA A 1 84  ? -19.361 57.336 28.099 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A O   1 
ATOM   682  C CB  . ALA A 1 84  ? -16.615 58.737 28.729 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A CB  1 
ATOM   683  N N   . GLU A 1 85  ? -18.597 56.482 30.040 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A N   1 
ATOM   684  C CA  . GLU A 1 85  ? -19.164 55.154 29.811 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CA  1 
ATOM   685  C C   . GLU A 1 85  ? -20.480 54.890 30.540 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A C   1 
ATOM   686  O O   . GLU A 1 85  ? -21.028 53.805 30.434 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A O   1 
ATOM   687  C CB  . GLU A 1 85  ? -18.145 54.078 30.192 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CB  1 
ATOM   688  C CG  . GLU A 1 85  ? -16.896 54.077 29.340 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CG  1 
ATOM   689  C CD  . GLU A 1 85  ? -15.950 52.925 29.700 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CD  1 
ATOM   690  O OE1 . GLU A 1 85  ? -16.429 51.826 30.055 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A OE1 1 
ATOM   691  O OE2 . GLU A 1 85  ? -14.726 53.125 29.645 1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A OE2 1 
ATOM   692  N N   . ASN A 1 86  ? -21.010 55.865 31.277 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A N   1 
ATOM   693  C CA  . ASN A 1 86  ? -22.264 55.654 31.992 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A CA  1 
ATOM   694  C C   . ASN A 1 86  ? -23.439 55.620 31.014 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A C   1 
ATOM   695  O O   . ASN A 1 86  ? -23.570 56.516 30.220 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A O   1 
ATOM   696  C CB  . ASN A 1 86  ? -22.527 56.793 32.983 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A CB  1 
ATOM   697  C CG  . ASN A 1 86  ? -21.717 56.673 34.237 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A CG  1 
ATOM   698  O OD1 . ASN A 1 86  ? -21.063 55.653 34.484 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A OD1 1 
ATOM   699  N ND2 . ASN A 1 86  ? -21.751 57.722 35.050 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A ND2 1 
ATOM   700  N N   . PRO A 1 87  ? -24.322 54.630 31.109 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 168 PRO A N   1 
ATOM   701  C CA  . PRO A 1 87  ? -25.565 54.658 30.323 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 168 PRO A CA  1 
ATOM   702  C C   . PRO A 1 87  ? -26.467 55.828 30.700 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 168 PRO A C   1 
ATOM   703  O O   . PRO A 1 87  ? -26.383 56.344 31.813 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 168 PRO A O   1 
ATOM   704  C CB  . PRO A 1 87  ? -26.246 53.329 30.674 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 168 PRO A CB  1 
ATOM   705  C CG  . PRO A 1 87  ? -25.221 52.508 31.351 1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 168 PRO A CG  1 
ATOM   706  C CD  . PRO A 1 87  ? -24.220 53.430 31.958 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 168 PRO A CD  1 
ATOM   707  N N   . ARG A 1 88  ? -27.327 56.249 29.777 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A N   1 
ATOM   708  C CA  . ARG A 1 88  ? -28.379 57.200 30.105 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A CA  1 
ATOM   709  C C   . ARG A 1 88  ? -29.195 56.647 31.286 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A C   1 
ATOM   710  O O   . ARG A 1 88  ? -29.484 55.466 31.347 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A O   1 
ATOM   711  C CB  . ARG A 1 88  ? -29.274 57.457 28.895 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A CB  1 
ATOM   712  C CG  . ARG A 1 88  ? -30.183 58.638 29.051 1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A CG  1 
ATOM   713  C CD  . ARG A 1 88  ? -30.895 59.069 27.769 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A CD  1 
ATOM   714  N NE  . ARG A 1 88  ? -31.875 60.129 28.051 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A NE  1 
ATOM   715  C CZ  . ARG A 1 88  ? -32.899 60.471 27.257 1.00 44.85 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A CZ  1 
ATOM   716  N NH1 . ARG A 1 88  ? -33.125 59.840 26.109 1.00 44.95 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A NH1 1 
ATOM   717  N NH2 . ARG A 1 88  ? -33.717 61.455 27.625 1.00 43.88 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A NH2 1 
ATOM   718  N N   . GLY A 1 89  ? -29.520 57.512 32.232 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 170 GLY A N   1 
ATOM   719  C CA  . GLY A 1 89  ? -30.245 57.127 33.426 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 170 GLY A CA  1 
ATOM   720  C C   . GLY A 1 89  ? -29.381 56.622 34.566 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 170 GLY A C   1 
ATOM   721  O O   . GLY A 1 89  ? -29.905 56.072 35.529 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 170 GLY A O   1 
ATOM   722  N N   . THR A 1 90  ? -28.063 56.773 34.461 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 171 THR A N   1 
ATOM   723  C CA  . THR A 1 90  ? -27.189 56.493 35.583 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 171 THR A CA  1 
ATOM   724  C C   . THR A 1 90  ? -27.520 57.454 36.720 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 171 THR A C   1 
ATOM   725  O O   . THR A 1 90  ? -27.838 58.603 36.470 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 171 THR A O   1 
ATOM   726  C CB  . THR A 1 90  ? -25.737 56.608 35.149 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 171 THR A CB  1 
ATOM   727  O OG1 . THR A 1 90  ? -25.460 55.600 34.164 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 171 THR A OG1 1 
ATOM   728  C CG2 . THR A 1 90  ? -24.787 56.308 36.293 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 171 THR A CG2 1 
ATOM   729  N N   . PHE A 1 91  ? -27.467 57.008 37.970 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A N   1 
ATOM   730  C CA  . PHE A 1 91  ? -27.974 57.853 39.040 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CA  1 
ATOM   731  C C   . PHE A 1 91  ? -27.317 57.656 40.388 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A C   1 
ATOM   732  O O   . PHE A 1 91  ? -26.645 56.656 40.660 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A O   1 
ATOM   733  C CB  . PHE A 1 91  ? -29.482 57.638 39.199 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CB  1 
ATOM   734  C CG  . PHE A 1 91  ? -29.822 56.356 39.902 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CG  1 
ATOM   735  C CD1 . PHE A 1 91  ? -29.789 55.143 39.213 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CD1 1 
ATOM   736  C CD2 . PHE A 1 91  ? -30.115 56.352 41.251 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CD2 1 
ATOM   737  C CE1 . PHE A 1 91  ? -30.076 53.949 39.859 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CE1 1 
ATOM   738  C CE2 . PHE A 1 91  ? -30.410 55.150 41.909 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CE2 1 
ATOM   739  C CZ  . PHE A 1 91  ? -30.384 53.949 41.208 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CZ  1 
ATOM   740  N N   . LEU A 1 92  ? -27.523 58.647 41.239 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A N   1 
ATOM   741  C CA  . LEU A 1 92  ? -27.164 58.556 42.639 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CA  1 
ATOM   742  C C   . LEU A 1 92  ? -28.162 59.372 43.444 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A C   1 
ATOM   743  O O   . LEU A 1 92  ? -28.909 60.182 42.894 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A O   1 
ATOM   744  C CB  . LEU A 1 92  ? -25.730 59.031 42.877 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CB  1 
ATOM   745  C CG  . LEU A 1 92  ? -25.347 60.445 42.433 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CG  1 
ATOM   746  C CD1 . LEU A 1 92  ? -25.801 61.497 43.485 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CD1 1 
ATOM   747  C CD2 . LEU A 1 92  ? -23.842 60.555 42.186 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CD2 1 
ATOM   748  N N   . VAL A 1 93  ? -28.178 59.122 44.743 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A N   1 
ATOM   749  C CA  . VAL A 1 93  ? -28.936 59.909 45.704 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CA  1 
ATOM   750  C C   . VAL A 1 93  ? -27.947 60.533 46.667 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A C   1 
ATOM   751  O O   . VAL A 1 93  ? -27.005 59.892 47.111 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A O   1 
ATOM   752  C CB  . VAL A 1 93  ? -29.948 59.051 46.485 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CB  1 
ATOM   753  C CG1 . VAL A 1 93  ? -30.650 59.890 47.567 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CG1 1 
ATOM   754  C CG2 . VAL A 1 93  ? -30.971 58.455 45.539 1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CG2 1 
ATOM   755  N N   . ARG A 1 94  ? -28.162 61.799 46.989 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A N   1 
ATOM   756  C CA  . ARG A 1 94  ? -27.277 62.544 47.885 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A CA  1 
ATOM   757  C C   . ARG A 1 94  ? -28.092 63.486 48.764 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A C   1 
ATOM   758  O O   . ARG A 1 94  ? -29.282 63.666 48.539 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A O   1 
ATOM   759  C CB  . ARG A 1 94  ? -26.305 63.375 47.066 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A CB  1 
ATOM   760  C CG  . ARG A 1 94  ? -26.979 64.383 46.153 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A CG  1 
ATOM   761  C CD  . ARG A 1 94  ? -25.998 65.078 45.239 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A CD  1 
ATOM   762  N NE  . ARG A 1 94  ? -26.695 65.920 44.283 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A NE  1 
ATOM   763  C CZ  . ARG A 1 94  ? -27.150 67.135 44.537 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A CZ  1 
ATOM   764  N NH1 . ARG A 1 94  ? -26.956 67.702 45.718 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A NH1 1 
ATOM   765  N NH2 . ARG A 1 94  ? -27.794 67.801 43.589 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A NH2 1 
ATOM   766  N N   . GLU A 1 95  ? -27.433 64.102 49.733 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A N   1 
ATOM   767  C CA  . GLU A 1 95  ? -28.040 65.175 50.508 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A CA  1 
ATOM   768  C C   . GLU A 1 95  ? -28.257 66.417 49.637 1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A C   1 
ATOM   769  O O   . GLU A 1 95  ? -27.458 66.718 48.754 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A O   1 
ATOM   770  C CB  . GLU A 1 95  ? -27.154 65.547 51.699 1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A CB  1 
ATOM   771  C CG  . GLU A 1 95  ? -26.940 64.431 52.705 1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A CG  1 
ATOM   772  C CD  . GLU A 1 95  ? -26.375 64.932 54.032 1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A CD  1 
ATOM   773  O OE1 . GLU A 1 95  ? -26.173 66.162 54.196 1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A OE1 1 
ATOM   774  O OE2 . GLU A 1 95  ? -26.134 64.091 54.926 1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A OE2 1 
ATOM   775  N N   . SER A 1 96  ? -29.353 67.128 49.887 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 177 SER A N   1 
ATOM   776  C CA  . SER A 1 96  ? -29.589 68.415 49.251 1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 177 SER A CA  1 
ATOM   777  C C   . SER A 1 96  ? -28.737 69.503 49.912 1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 177 SER A C   1 
ATOM   778  O O   . SER A 1 96  ? -28.661 69.571 51.135 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 177 SER A O   1 
ATOM   779  C CB  . SER A 1 96  ? -31.073 68.786 49.357 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 177 SER A CB  1 
ATOM   780  O OG  . SER A 1 96  ? -31.304 70.077 48.841 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 177 SER A OG  1 
ATOM   781  N N   . GLU A 1 97  ? -28.108 70.343 49.091 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A N   1 
ATOM   782  C CA  . GLU A 1 97  ? -27.330 71.501 49.550 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CA  1 
ATOM   783  C C   . GLU A 1 97  ? -28.183 72.726 49.884 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A C   1 
ATOM   784  O O   . GLU A 1 97  ? -27.692 73.644 50.533 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A O   1 
ATOM   785  C CB  . GLU A 1 97  ? -26.366 71.975 48.455 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CB  1 
ATOM   786  C CG  . GLU A 1 97  ? -25.363 70.971 47.928 1.00 38.68 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CG  1 
ATOM   787  C CD  . GLU A 1 97  ? -24.306 71.653 47.078 1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CD  1 
ATOM   788  O OE1 . GLU A 1 97  ? -23.311 72.128 47.659 1.00 45.20 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE1 1 
ATOM   789  O OE2 . GLU A 1 97  ? -24.483 71.758 45.840 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE2 1 
ATOM   790  N N   . THR A 1 98  ? -29.424 72.758 49.394 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 179 THR A N   1 
ATOM   791  C CA  . THR A 1 98  ? -30.281 73.951 49.468 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 179 THR A CA  1 
ATOM   792  C C   . THR A 1 98  ? -31.450 73.838 50.456 1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 179 THR A C   1 
ATOM   793  O O   . THR A 1 98  ? -31.911 74.848 50.958 1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 179 THR A O   1 
ATOM   794  C CB  . THR A 1 98  ? -30.832 74.317 48.065 1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 179 THR A CB  1 
ATOM   795  O OG1 . THR A 1 98  ? -31.483 73.190 47.467 1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 179 THR A OG1 1 
ATOM   796  C CG2 . THR A 1 98  ? -29.702 74.676 47.097 1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 179 THR A CG2 1 
ATOM   797  N N   . THR A 1 99  ? -31.924 72.621 50.731 1.00 39.90 ? ? ? ? ? ? 180 THR A N   1 
ATOM   798  C CA  . THR A 1 99  ? -33.007 72.390 51.691 1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 180 THR A CA  1 
ATOM   799  C C   . THR A 1 99  ? -32.527 71.437 52.782 1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 180 THR A C   1 
ATOM   800  O O   . THR A 1 99  ? -32.258 70.260 52.513 1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 180 THR A O   1 
ATOM   801  C CB  . THR A 1 99  ? -34.241 71.772 50.984 1.00 40.88 ? ? ? ? ? ? 180 THR A CB  1 
ATOM   802  O OG1 . THR A 1 99  ? -34.829 72.717 50.079 1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 180 THR A OG1 1 
ATOM   803  C CG2 . THR A 1 99  ? -35.368 71.452 51.993 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 180 THR A CG2 1 
ATOM   804  N N   . LYS A 1 100 ? -32.439 71.938 54.012 1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A N   1 
ATOM   805  C CA  . LYS A 1 100 ? -32.005 71.127 55.148 1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A CA  1 
ATOM   806  C C   . LYS A 1 100 ? -32.917 69.907 55.319 1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A C   1 
ATOM   807  O O   . LYS A 1 100 ? -34.143 70.036 55.280 1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A O   1 
ATOM   808  C CB  . LYS A 1 100 ? -31.980 71.976 56.427 1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A CB  1 
ATOM   809  C CG  . LYS A 1 100 ? -31.297 71.302 57.611 1.00 47.40 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A CG  1 
ATOM   810  C CD  . LYS A 1 100 ? -31.420 72.134 58.892 1.00 50.45 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A CD  1 
ATOM   811  C CE  . LYS A 1 100 ? -31.218 71.263 60.143 1.00 52.41 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A CE  1 
ATOM   812  N NZ  . LYS A 1 100 ? -31.543 71.985 61.414 1.00 54.30 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A NZ  1 
ATOM   813  N N   . GLY A 1 101 ? -32.311 68.724 55.451 1.00 40.32 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A N   1 
ATOM   814  C CA  . GLY A 1 101 ? -33.050 67.485 55.664 1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A CA  1 
ATOM   815  C C   . GLY A 1 101 ? -33.581 66.784 54.417 1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A C   1 
ATOM   816  O O   . GLY A 1 101 ? -34.048 65.645 54.490 1.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A O   1 
ATOM   817  N N   . ALA A 1 102 ? -33.519 67.457 53.273 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 183 ALA A N   1 
ATOM   818  C CA  . ALA A 1 102 ? -33.988 66.889 52.019 1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 183 ALA A CA  1 
ATOM   819  C C   . ALA A 1 102 ? -32.844 66.175 51.293 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 183 ALA A C   1 
ATOM   820  O O   . ALA A 1 102 ? -31.677 66.289 51.659 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 183 ALA A O   1 
ATOM   821  C CB  . ALA A 1 102 ? -34.575 67.965 51.146 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 183 ALA A CB  1 
ATOM   822  N N   . TYR A 1 103 ? -33.204 65.404 50.282 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A N   1 
ATOM   823  C CA  . TYR A 1 103 ? -32.238 64.671 49.486 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CA  1 
ATOM   824  C C   . TYR A 1 103 ? -32.365 65.099 48.036 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A C   1 
ATOM   825  O O   . TYR A 1 103 ? -33.175 65.966 47.698 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A O   1 
ATOM   826  C CB  . TYR A 1 103 ? -32.471 63.174 49.658 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CB  1 
ATOM   827  C CG  . TYR A 1 103 ? -32.228 62.729 51.070 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CG  1 
ATOM   828  C CD1 . TYR A 1 103 ? -30.951 62.410 51.506 1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CD1 1 
ATOM   829  C CD2 . TYR A 1 103 ? -33.280 62.653 51.987 1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CD2 1 
ATOM   830  C CE1 . TYR A 1 103 ? -30.722 62.009 52.820 1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CE1 1 
ATOM   831  C CE2 . TYR A 1 103 ? -33.059 62.247 53.306 1.00 40.16 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CE2 1 
ATOM   832  C CZ  . TYR A 1 103 ? -31.780 61.934 53.712 1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CZ  1 
ATOM   833  O OH  . TYR A 1 103 ? -31.548 61.539 55.005 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A OH  1 
ATOM   834  N N   . CYS A 1 104 ? -31.553 64.504 47.181 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 185 CYS A N   1 
ATOM   835  C CA  . CYS A 1 104 ? -31.581 64.818 45.766 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 185 CYS A CA  1 
ATOM   836  C C   . CYS A 1 104 ? -31.251 63.596 44.939 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 185 CYS A C   1 
ATOM   837  O O   . CYS A 1 104 ? -30.310 62.880 45.238 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 185 CYS A O   1 
ATOM   838  C CB  . CYS A 1 104 ? -30.607 65.934 45.453 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 185 CYS A CB  1 
ATOM   839  S SG  . CYS A 1 104 ? -30.874 66.542 43.784 1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 185 CYS A SG  1 
ATOM   840  N N   . LEU A 1 105 ? -32.064 63.353 43.921 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A N   1 
ATOM   841  C CA  . LEU A 1 105 ? -31.827 62.303 42.941 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CA  1 
ATOM   842  C C   . LEU A 1 105 ? -31.184 62.975 41.730 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A C   1 
ATOM   843  O O   . LEU A 1 105 ? -31.794 63.863 41.115 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A O   1 
ATOM   844  C CB  . LEU A 1 105 ? -33.150 61.658 42.545 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CB  1 
ATOM   845  C CG  . LEU A 1 105 ? -33.183 60.627 41.425 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CG  1 
ATOM   846  C CD1 . LEU A 1 105 ? -32.313 59.436 41.775 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CD1 1 
ATOM   847  C CD2 . LEU A 1 105 ? -34.597 60.181 41.193 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CD2 1 
ATOM   848  N N   . SER A 1 106 ? -29.961 62.568 41.406 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 187 SER A N   1 
ATOM   849  C CA  . SER A 1 106 ? -29.215 63.131 40.283 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 187 SER A CA  1 
ATOM   850  C C   . SER A 1 106 ? -29.049 62.047 39.213 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 187 SER A C   1 
ATOM   851  O O   . SER A 1 106 ? -28.707 60.912 39.523 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 187 SER A O   1 
ATOM   852  C CB  . SER A 1 106 ? -27.878 63.683 40.777 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 187 SER A CB  1 
ATOM   853  O OG  . SER A 1 106 ? -28.068 64.660 41.799 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 187 SER A OG  1 
ATOM   854  N N   . VAL A 1 107 ? -29.330 62.399 37.962 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A N   1 
ATOM   855  C CA  . VAL A 1 107 ? -29.548 61.435 36.874 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A CA  1 
ATOM   856  C C   . VAL A 1 107 ? -28.845 61.902 35.597 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A C   1 
ATOM   857  O O   . VAL A 1 107 ? -29.023 63.026 35.173 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A O   1 
ATOM   858  C CB  . VAL A 1 107 ? -31.052 61.276 36.548 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A CB  1 
ATOM   859  C CG1 . VAL A 1 107 ? -31.278 60.125 35.559 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A CG1 1 
ATOM   860  C CG2 . VAL A 1 107 ? -31.868 61.042 37.827 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A CG2 1 
ATOM   861  N N   . SER A 1 108 ? -28.062 61.035 34.974 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 189 SER A N   1 
ATOM   862  C CA  . SER A 1 108 ? -27.446 61.361 33.685 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 189 SER A CA  1 
ATOM   863  C C   . SER A 1 108 ? -28.481 61.321 32.557 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 189 SER A C   1 
ATOM   864  O O   . SER A 1 108 ? -29.351 60.455 32.520 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 189 SER A O   1 
ATOM   865  C CB  . SER A 1 108 ? -26.279 60.417 33.374 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 189 SER A CB  1 
ATOM   866  O OG  . SER A 1 108 ? -26.754 59.145 32.936 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 189 SER A OG  1 
ATOM   867  N N   . ASP A 1 109 ? -28.382 62.292 31.659 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A N   1 
ATOM   868  C CA  . ASP A 1 109 ? -29.311 62.455 30.553 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CA  1 
ATOM   869  C C   . ASP A 1 109 ? -28.505 62.786 29.310 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A C   1 
ATOM   870  O O   . ASP A 1 109 ? -27.282 62.833 29.350 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A O   1 
ATOM   871  C CB  . ASP A 1 109 ? -30.282 63.594 30.881 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CB  1 
ATOM   872  C CG  . ASP A 1 109 ? -31.570 63.562 30.056 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CG  1 
ATOM   873  O OD1 . ASP A 1 109 ? -31.855 62.565 29.337 1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD1 1 
ATOM   874  O OD2 . ASP A 1 109 ? -32.357 64.528 30.072 1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD2 1 
ATOM   875  N N   . PHE A 1 110 ? -29.199 62.999 28.199 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 191 PHE A N   1 
ATOM   876  C CA  . PHE A 1 110 ? -28.556 63.224 26.919 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 191 PHE A CA  1 
ATOM   877  C C   . PHE A 1 110 ? -29.459 64.054 26.032 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 191 PHE A C   1 
ATOM   878  O O   . PHE A 1 110 ? -30.628 63.706 25.825 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 191 PHE A O   1 
ATOM   879  C CB  . PHE A 1 110 ? -28.241 61.882 26.244 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 191 PHE A CB  1 
ATOM   880  C CG  . PHE A 1 110 ? -27.266 62.002 25.129 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 191 PHE A CG  1 
ATOM   881  C CD1 . PHE A 1 110 ? -25.906 62.012 25.384 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 191 PHE A CD1 1 
ATOM   882  C CD2 . PHE A 1 110 ? -27.701 62.146 23.822 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 191 PHE A CD2 1 
ATOM   883  C CE1 . PHE A 1 110 ? -25.008 62.145 24.358 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 191 PHE A CE1 1 
ATOM   884  C CE2 . PHE A 1 110 ? -26.789 62.278 22.786 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 191 PHE A CE2 1 
ATOM   885  C CZ  . PHE A 1 110 ? -25.452 62.288 23.059 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 191 PHE A CZ  1 
ATOM   886  N N   . ASP A 1 111 ? -28.912 65.147 25.511 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A N   1 
ATOM   887  C CA  . ASP A 1 111 ? -29.598 66.015 24.559 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CA  1 
ATOM   888  C C   . ASP A 1 111 ? -29.059 65.623 23.186 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A C   1 
ATOM   889  O O   . ASP A 1 111 ? -27.846 65.578 22.971 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A O   1 
ATOM   890  C CB  . ASP A 1 111 ? -29.307 67.491 24.894 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CB  1 
ATOM   891  C CG  . ASP A 1 111 ? -30.039 68.481 23.988 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CG  1 
ATOM   892  O OD1 . ASP A 1 111 ? -29.706 68.598 22.791 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD1 1 
ATOM   893  O OD2 . ASP A 1 111 ? -30.946 69.226 24.412 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD2 1 
ATOM   894  N N   . ASN A 1 112 ? -29.963 65.309 22.265 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A N   1 
ATOM   895  C CA  . ASN A 1 112 ? -29.569 64.833 20.941 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A CA  1 
ATOM   896  C C   . ASN A 1 112 ? -28.718 65.846 20.186 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A C   1 
ATOM   897  O O   . ASN A 1 112 ? -27.839 65.463 19.435 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A O   1 
ATOM   898  C CB  . ASN A 1 112 ? -30.804 64.422 20.119 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A CB  1 
ATOM   899  C CG  . ASN A 1 112 ? -31.437 63.124 20.627 1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A CG  1 
ATOM   900  O OD1 . ASN A 1 112 ? -30.739 62.139 20.899 1.00 44.23 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A OD1 1 
ATOM   901  N ND2 . ASN A 1 112 ? -32.759 63.124 20.768 1.00 44.85 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A ND2 1 
ATOM   902  N N   . ALA A 1 113 ? -28.967 67.137 20.404 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 194 ALA A N   1 
ATOM   903  C CA  . ALA A 1 113 ? -28.132 68.185 19.822 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 194 ALA A CA  1 
ATOM   904  C C   . ALA A 1 113 ? -26.868 68.505 20.639 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 194 ALA A C   1 
ATOM   905  O O   . ALA A 1 113 ? -25.827 68.783 20.066 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 194 ALA A O   1 
ATOM   906  C CB  . ALA A 1 113 ? -28.951 69.466 19.603 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 194 ALA A CB  1 
ATOM   907  N N   . LYS A 1 114 ? -26.949 68.487 21.962 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 195 LYS A N   1 
ATOM   908  C CA  . LYS A 1 114 ? -25.893 69.097 22.772 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 195 LYS A CA  1 
ATOM   909  C C   . LYS A 1 114 ? -25.073 68.117 23.610 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 195 LYS A C   1 
ATOM   910  O O   . LYS A 1 114 ? -24.055 68.507 24.169 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 195 LYS A O   1 
ATOM   911  C CB  . LYS A 1 114 ? -26.481 70.180 23.678 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 195 LYS A CB  1 
ATOM   912  C CG  . LYS A 1 114 ? -27.197 71.316 22.934 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 195 LYS A CG  1 
ATOM   913  C CD  . LYS A 1 114 ? -26.343 72.010 21.877 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 195 LYS A CD  1 
ATOM   914  C CE  . LYS A 1 114 ? -26.964 73.351 21.426 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 195 LYS A CE  1 
ATOM   915  N NZ  . LYS A 1 114 ? -26.185 73.975 20.305 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 195 LYS A NZ  1 
ATOM   916  N N   . GLY A 1 115 ? -25.516 66.872 23.719 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 196 GLY A N   1 
ATOM   917  C CA  . GLY A 1 115 ? -24.770 65.852 24.442 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 196 GLY A CA  1 
ATOM   918  C C   . GLY A 1 115 ? -25.128 65.636 25.898 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 196 GLY A C   1 
ATOM   919  O O   . GLY A 1 115 ? -26.225 65.959 26.364 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 196 GLY A O   1 
ATOM   920  N N   . LEU A 1 116 ? -24.175 65.065 26.624 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A N   1 
ATOM   921  C CA  . LEU A 1 116 ? -24.381 64.649 27.995 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CA  1 
ATOM   922  C C   . LEU A 1 116 ? -24.702 65.810 28.900 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A C   1 
ATOM   923  O O   . LEU A 1 116 ? -24.089 66.871 28.788 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A O   1 
ATOM   924  C CB  . LEU A 1 116 ? -23.111 63.998 28.548 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CB  1 
ATOM   925  C CG  . LEU A 1 116 ? -22.705 62.600 28.062 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CG  1 
ATOM   926  C CD1 . LEU A 1 116 ? -21.310 62.311 28.560 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CD1 1 
ATOM   927  C CD2 . LEU A 1 116 ? -23.671 61.534 28.573 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CD2 1 
ATOM   928  N N   . ASN A 1 117 ? -25.623 65.574 29.822 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 198 ASN A N   1 
ATOM   929  C CA  . ASN A 1 117 ? -25.967 66.539 30.864 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 198 ASN A CA  1 
ATOM   930  C C   . ASN A 1 117 ? -26.567 65.801 32.056 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 198 ASN A C   1 
ATOM   931  O O   . ASN A 1 117 ? -26.821 64.602 31.970 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 198 ASN A O   1 
ATOM   932  C CB  . ASN A 1 117 ? -26.902 67.613 30.313 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 198 ASN A CB  1 
ATOM   933  C CG  . ASN A 1 117 ? -28.288 67.068 29.933 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 198 ASN A CG  1 
ATOM   934  O OD1 . ASN A 1 117 ? -29.190 67.002 30.763 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 198 ASN A OD1 1 
ATOM   935  N ND2 . ASN A 1 117 ? -28.443 66.674 28.684 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 198 ASN A ND2 1 
ATOM   936  N N   . VAL A 1 118 ? -26.746 66.493 33.173 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A N   1 
ATOM   937  C CA  . VAL A 1 118 ? -27.291 65.889 34.392 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A CA  1 
ATOM   938  C C   . VAL A 1 118 ? -28.523 66.657 34.845 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A C   1 
ATOM   939  O O   . VAL A 1 118 ? -28.538 67.883 34.795 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A O   1 
ATOM   940  C CB  . VAL A 1 118 ? -26.224 65.860 35.526 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A CB  1 
ATOM   941  C CG1 . VAL A 1 118 ? -26.821 65.357 36.852 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A CG1 1 
ATOM   942  C CG2 . VAL A 1 118 ? -25.072 65.003 35.124 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A CG2 1 
ATOM   943  N N   . LYS A 1 119 ? -29.564 65.925 35.250 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A N   1 
ATOM   944  C CA  . LYS A 1 119 ? -30.773 66.508 35.833 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CA  1 
ATOM   945  C C   . LYS A 1 119 ? -30.821 66.183 37.333 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A C   1 
ATOM   946  O O   . LYS A 1 119 ? -30.387 65.115 37.759 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A O   1 
ATOM   947  C CB  . LYS A 1 119 ? -32.017 65.931 35.163 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CB  1 
ATOM   948  C CG  . LYS A 1 119 ? -32.092 66.123 33.644 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CG  1 
ATOM   949  C CD  . LYS A 1 119 ? -32.365 67.555 33.273 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CD  1 
ATOM   950  C CE  . LYS A 1 119 ? -32.862 67.695 31.814 1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CE  1 
ATOM   951  N NZ  . LYS A 1 119 ? -31.984 66.985 30.828 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A NZ  1 
ATOM   952  N N   . HIS A 1 120 ? -31.377 67.090 38.121 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A N   1 
ATOM   953  C CA  . HIS A 1 120 ? -31.474 66.915 39.558 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CA  1 
ATOM   954  C C   . HIS A 1 120 ? -32.920 67.083 40.014 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A C   1 
ATOM   955  O O   . HIS A 1 120 ? -33.595 68.025 39.597 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A O   1 
ATOM   956  C CB  . HIS A 1 120 ? -30.604 67.938 40.267 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CB  1 
ATOM   957  C CG  . HIS A 1 120 ? -29.165 67.903 39.861 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CG  1 
ATOM   958  N ND1 . HIS A 1 120 ? -28.236 67.073 40.457 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A ND1 1 
ATOM   959  C CD2 . HIS A 1 120 ? -28.491 68.615 38.920 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CD2 1 
ATOM   960  C CE1 . HIS A 1 120 ? -27.052 67.280 39.901 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CE1 1 
ATOM   961  N NE2 . HIS A 1 120 ? -27.180 68.204 38.961 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A NE2 1 
ATOM   962  N N   . TYR A 1 121 ? -33.380 66.195 40.887 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A N   1 
ATOM   963  C CA  . TYR A 1 121 ? -34.758 66.218 41.368 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CA  1 
ATOM   964  C C   . TYR A 1 121 ? -34.759 66.209 42.885 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A C   1 
ATOM   965  O O   . TYR A 1 121 ? -34.308 65.251 43.508 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A O   1 
ATOM   966  C CB  . TYR A 1 121 ? -35.520 65.013 40.825 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CB  1 
ATOM   967  C CG  . TYR A 1 121 ? -35.482 64.921 39.321 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CG  1 
ATOM   968  C CD1 . TYR A 1 121 ? -36.401 65.624 38.531 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CD1 1 
ATOM   969  C CD2 . TYR A 1 121 ? -34.523 64.142 38.686 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CD2 1 
ATOM   970  C CE1 . TYR A 1 121 ? -36.365 65.537 37.149 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CE1 1 
ATOM   971  C CE2 . TYR A 1 121 ? -34.469 64.050 37.314 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CE2 1 
ATOM   972  C CZ  . TYR A 1 121 ? -35.386 64.749 36.546 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CZ  1 
ATOM   973  O OH  . TYR A 1 121 ? -35.305 64.642 35.181 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A OH  1 
ATOM   974  N N   . LYS A 1 122 ? -35.247 67.286 43.494 1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A N   1 
ATOM   975  C CA  . LYS A 1 122 ? -35.212 67.363 44.945 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CA  1 
ATOM   976  C C   . LYS A 1 122 ? -36.185 66.343 45.546 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A C   1 
ATOM   977  O O   . LYS A 1 122 ? -37.307 66.191 45.063 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A O   1 
ATOM   978  C CB  . LYS A 1 122 ? -35.528 68.769 45.434 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CB  1 
ATOM   979  C CG  . LYS A 1 122 ? -35.183 68.958 46.903 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CG  1 
ATOM   980  C CD  . LYS A 1 122 ? -35.312 70.411 47.343 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CD  1 
ATOM   981  C CE  . LYS A 1 122 ? -34.081 71.210 46.969 1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CE  1 
ATOM   982  N NZ  . LYS A 1 122 ? -34.252 72.646 47.282 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A NZ  1 
ATOM   983  N N   . ILE A 1 123 ? -35.723 65.623 46.563 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A N   1 
ATOM   984  C CA  . ILE A 1 123 ? -36.550 64.686 47.319 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CA  1 
ATOM   985  C C   . ILE A 1 123 ? -36.845 65.322 48.683 1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A C   1 
ATOM   986  O O   . ILE A 1 123 ? -35.958 65.457 49.517 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A O   1 
ATOM   987  C CB  . ILE A 1 123 ? -35.841 63.324 47.490 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CB  1 
ATOM   988  C CG1 . ILE A 1 123 ? -35.519 62.704 46.125 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CG1 1 
ATOM   989  C CG2 . ILE A 1 123 ? -36.723 62.357 48.281 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CG2 1 
ATOM   990  C CD1 . ILE A 1 123 ? -34.686 61.456 46.205 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CD1 1 
ATOM   991  N N   . ARG A 1 124 ? -38.083 65.752 48.882 1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A N   1 
ATOM   992  C CA  . ARG A 1 124 ? -38.493 66.336 50.162 1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A CA  1 
ATOM   993  C C   . ARG A 1 124 ? -39.070 65.270 51.089 1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A C   1 
ATOM   994  O O   . ARG A 1 124 ? -39.478 64.195 50.643 1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A O   1 
ATOM   995  C CB  . ARG A 1 124 ? -39.506 67.464 49.939 1.00 42.16 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A CB  1 
ATOM   996  C CG  . ARG A 1 124 ? -38.933 68.664 49.206 1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A CG  1 
ATOM   997  C CD  . ARG A 1 124 ? -39.988 69.670 48.768 1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A CD  1 
ATOM   998  N NE  . ARG A 1 124 ? -39.433 70.775 47.987 1.00 46.33 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A NE  1 
ATOM   999  C CZ  . ARG A 1 124 ? -38.796 71.832 48.500 1.00 49.07 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A CZ  1 
ATOM   1000 N NH1 . ARG A 1 124 ? -38.590 71.949 49.812 1.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A NH1 1 
ATOM   1001 N NH2 . ARG A 1 124 ? -38.352 72.787 47.691 1.00 49.79 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A NH2 1 
ATOM   1002 N N   . LYS A 1 125 ? -39.079 65.572 52.385 1.00 47.79 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A N   1 
ATOM   1003 C CA  . LYS A 1 125 ? -39.627 64.678 53.401 1.00 50.17 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A CA  1 
ATOM   1004 C C   . LYS A 1 125 ? -40.754 65.393 54.147 1.00 52.25 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A C   1 
ATOM   1005 O O   . LYS A 1 125 ? -40.635 66.573 54.474 1.00 51.87 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A O   1 
ATOM   1006 C CB  . LYS A 1 125 ? -38.534 64.229 54.381 1.00 50.53 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A CB  1 
ATOM   1007 C CG  . LYS A 1 125 ? -38.905 62.994 55.225 1.00 50.92 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A CG  1 
ATOM   1008 N N   . LEU A 1 126 ? -41.843 64.665 54.386 1.00 54.94 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A N   1 
ATOM   1009 C CA  . LEU A 1 126 ? -42.987 65.144 55.163 1.00 56.96 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CA  1 
ATOM   1010 C C   . LEU A 1 126 ? -42.827 64.807 56.647 1.00 58.12 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A C   1 
ATOM   1011 O O   . LEU A 1 126 ? -41.850 64.174 57.055 1.00 58.44 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A O   1 
ATOM   1012 C CB  . LEU A 1 126 ? -44.276 64.491 54.643 1.00 57.28 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CB  1 
ATOM   1013 C CG  . LEU A 1 126 ? -44.715 64.835 53.221 1.00 58.42 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CG  1 
ATOM   1014 C CD1 . LEU A 1 126 ? -45.814 63.885 52.768 1.00 59.23 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CD1 1 
ATOM   1015 C CD2 . LEU A 1 126 ? -45.182 66.285 53.142 1.00 59.36 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CD2 1 
ATOM   1016 N N   . ASP A 1 127 ? -43.810 65.222 57.445 1.00 59.80 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A N   1 
ATOM   1017 C CA  . ASP A 1 127 ? -43.842 64.906 58.877 1.00 60.62 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A CA  1 
ATOM   1018 C C   . ASP A 1 127 ? -44.286 63.455 59.062 1.00 60.63 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A C   1 
ATOM   1019 O O   . ASP A 1 127 ? -43.820 62.763 59.969 1.00 60.88 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A O   1 
ATOM   1020 C CB  . ASP A 1 127 ? -44.786 65.850 59.632 1.00 61.04 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A CB  1 
ATOM   1021 C CG  . ASP A 1 127 ? -44.913 67.214 58.967 1.00 62.66 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A CG  1 
ATOM   1022 O OD1 . ASP A 1 127 ? -43.888 67.741 58.478 1.00 64.97 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A OD1 1 
ATOM   1023 O OD2 . ASP A 1 127 ? -45.998 67.828 58.872 1.00 65.07 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A OD2 1 
ATOM   1024 N N   . SER A 1 128 ? -45.176 63.006 58.175 1.00 60.57 ? ? ? ? ? ? 209 SER A N   1 
ATOM   1025 C CA  . SER A 1 128 ? -45.705 61.636 58.183 1.00 60.22 ? ? ? ? ? ? 209 SER A CA  1 
ATOM   1026 C C   . SER A 1 128 ? -44.608 60.574 58.009 1.00 59.49 ? ? ? ? ? ? 209 SER A C   1 
ATOM   1027 O O   . SER A 1 128 ? -44.812 59.407 58.356 1.00 59.81 ? ? ? ? ? ? 209 SER A O   1 
ATOM   1028 C CB  . SER A 1 128 ? -46.752 61.456 57.068 1.00 60.59 ? ? ? ? ? ? 209 SER A CB  1 
ATOM   1029 O OG  . SER A 1 128 ? -47.474 62.652 56.810 1.00 60.58 ? ? ? ? ? ? 209 SER A OG  1 
ATOM   1030 N N   . GLY A 1 129 ? -43.464 60.981 57.456 1.00 57.84 ? ? ? ? ? ? 210 GLY A N   1 
ATOM   1031 C CA  . GLY A 1 129 ? -42.339 60.091 57.229 1.00 56.58 ? ? ? ? ? ? 210 GLY A CA  1 
ATOM   1032 C C   . GLY A 1 129 ? -42.087 59.821 55.753 1.00 55.20 ? ? ? ? ? ? 210 GLY A C   1 
ATOM   1033 O O   . GLY A 1 129 ? -41.122 59.139 55.404 1.00 55.01 ? ? ? ? ? ? 210 GLY A O   1 
ATOM   1034 N N   . GLY A 1 130 ? -42.947 60.355 54.886 1.00 52.92 ? ? ? ? ? ? 211 GLY A N   1 
ATOM   1035 C CA  . GLY A 1 130 ? -42.870 60.080 53.465 1.00 51.01 ? ? ? ? ? ? 211 GLY A CA  1 
ATOM   1036 C C   . GLY A 1 130 ? -41.781 60.854 52.737 1.00 49.19 ? ? ? ? ? ? 211 GLY A C   1 
ATOM   1037 O O   . GLY A 1 130 ? -41.337 61.903 53.196 1.00 49.05 ? ? ? ? ? ? 211 GLY A O   1 
ATOM   1038 N N   . PHE A 1 131 ? -41.350 60.311 51.601 1.00 46.08 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A N   1 
ATOM   1039 C CA  . PHE A 1 131 ? -40.411 60.967 50.699 1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CA  1 
ATOM   1040 C C   . PHE A 1 131 ? -41.091 61.157 49.348 1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A C   1 
ATOM   1041 O O   . PHE A 1 131 ? -41.792 60.268 48.868 1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A O   1 
ATOM   1042 C CB  . PHE A 1 131 ? -39.169 60.096 50.507 1.00 43.17 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CB  1 
ATOM   1043 C CG  . PHE A 1 131 ? -38.351 59.910 51.752 1.00 43.02 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CG  1 
ATOM   1044 C CD1 . PHE A 1 131 ? -37.443 60.881 52.151 1.00 43.94 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CD1 1 
ATOM   1045 C CD2 . PHE A 1 131 ? -38.482 58.757 52.520 1.00 44.62 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CD2 1 
ATOM   1046 C CE1 . PHE A 1 131 ? -36.675 60.710 53.294 1.00 46.24 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CE1 1 
ATOM   1047 C CE2 . PHE A 1 131 ? -37.719 58.576 53.667 1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CE2 1 
ATOM   1048 C CZ  . PHE A 1 131 ? -36.810 59.556 54.055 1.00 45.80 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CZ  1 
ATOM   1049 N N   . TYR A 1 132 ? -40.876 62.302 48.715 1.00 39.64 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A N   1 
ATOM   1050 C CA  . TYR A 1 132 ? -41.441 62.524 47.388 1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CA  1 
ATOM   1051 C C   . TYR A 1 132 ? -40.627 63.495 46.529 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A C   1 
ATOM   1052 O O   . TYR A 1 132 ? -39.976 64.401 47.044 1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A O   1 
ATOM   1053 C CB  . TYR A 1 132 ? -42.879 63.042 47.516 1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CB  1 
ATOM   1054 C CG  . TYR A 1 132 ? -42.981 64.433 48.105 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CG  1 
ATOM   1055 C CD1 . TYR A 1 132 ? -43.019 64.630 49.487 1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CD1 1 
ATOM   1056 C CD2 . TYR A 1 132 ? -43.038 65.551 47.282 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CD2 1 
ATOM   1057 C CE1 . TYR A 1 132 ? -43.115 65.916 50.028 1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CE1 1 
ATOM   1058 C CE2 . TYR A 1 132 ? -43.128 66.830 47.807 1.00 42.90 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CE2 1 
ATOM   1059 C CZ  . TYR A 1 132 ? -43.168 67.009 49.175 1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CZ  1 
ATOM   1060 O OH  . TYR A 1 132 ? -43.257 68.284 49.674 1.00 45.49 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A OH  1 
ATOM   1061 N N   . ILE A 1 133 ? -40.701 63.293 45.217 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A N   1 
ATOM   1062 C CA  . ILE A 1 133 ? -40.254 64.276 44.228 1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A CA  1 
ATOM   1063 C C   . ILE A 1 133 ? -41.442 65.166 43.825 1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A C   1 
ATOM   1064 O O   . ILE A 1 133 ? -41.304 66.380 43.690 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A O   1 
ATOM   1065 C CB  . ILE A 1 133 ? -39.631 63.547 43.004 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A CB  1 
ATOM   1066 C CG1 . ILE A 1 133 ? -38.261 62.990 43.386 1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A CG1 1 
ATOM   1067 C CG2 . ILE A 1 133 ? -39.480 64.475 41.802 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A CG2 1 
ATOM   1068 C CD1 . ILE A 1 133 ? -37.692 62.019 42.365 1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A CD1 1 
ATOM   1069 N N   . THR A 1 134 ? -42.598 64.539 43.631 1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 215 THR A N   1 
ATOM   1070 C CA  . THR A 1 134 ? -43.861 65.240 43.405 1.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 215 THR A CA  1 
ATOM   1071 C C   . THR A 1 134 ? -44.886 64.782 44.448 1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 215 THR A C   1 
ATOM   1072 O O   . THR A 1 134 ? -44.926 63.608 44.832 1.00 40.70 ? ? ? ? ? ? 215 THR A O   1 
ATOM   1073 C CB  . THR A 1 134 ? -44.374 65.002 41.958 1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 215 THR A CB  1 
ATOM   1074 O OG1 . THR A 1 134 ? -45.663 65.603 41.787 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 215 THR A OG1 1 
ATOM   1075 C CG2 . THR A 1 134 ? -44.613 63.518 41.666 1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 215 THR A CG2 1 
ATOM   1076 N N   . SER A 1 135 ? -45.712 65.721 44.901 1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 216 SER A N   1 
ATOM   1077 C CA  . SER A 1 135 ? -46.651 65.484 46.001 1.00 44.48 ? ? ? ? ? ? 216 SER A CA  1 
ATOM   1078 C C   . SER A 1 135 ? -47.575 64.279 45.786 1.00 45.07 ? ? ? ? ? ? 216 SER A C   1 
ATOM   1079 O O   . SER A 1 135 ? -47.913 63.572 46.739 1.00 44.91 ? ? ? ? ? ? 216 SER A O   1 
ATOM   1080 C CB  . SER A 1 135 ? -47.492 66.743 46.246 1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 216 SER A CB  1 
ATOM   1081 O OG  . SER A 1 135 ? -47.804 66.864 47.617 1.00 46.74 ? ? ? ? ? ? 216 SER A OG  1 
ATOM   1082 N N   . ARG A 1 136 ? -47.964 64.048 44.535 1.00 45.98 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A N   1 
ATOM   1083 C CA  . ARG A 1 136 ? -48.911 62.983 44.188 1.00 46.98 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CA  1 
ATOM   1084 C C   . ARG A 1 136 ? -48.352 61.554 44.313 1.00 47.26 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A C   1 
ATOM   1085 O O   . ARG A 1 136 ? -49.121 60.599 44.364 1.00 47.03 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A O   1 
ATOM   1086 C CB  . ARG A 1 136 ? -49.438 63.199 42.761 1.00 47.33 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CB  1 
ATOM   1087 C CG  . ARG A 1 136 ? -48.433 62.872 41.657 1.00 48.25 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CG  1 
ATOM   1088 N N   . THR A 1 137 ? -47.027 61.409 44.335 1.00 47.22 ? ? ? ? ? ? 218 THR A N   1 
ATOM   1089 C CA  . THR A 1 137 ? -46.386 60.097 44.446 1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 218 THR A CA  1 
ATOM   1090 C C   . THR A 1 137 ? -45.442 60.059 45.642 1.00 46.80 ? ? ? ? ? ? 218 THR A C   1 
ATOM   1091 O O   . THR A 1 137 ? -44.337 60.603 45.588 1.00 45.78 ? ? ? ? ? ? 218 THR A O   1 
ATOM   1092 C CB  . THR A 1 137 ? -45.618 59.772 43.146 1.00 47.53 ? ? ? ? ? ? 218 THR A CB  1 
ATOM   1093 O OG1 . THR A 1 137 ? -46.451 60.040 42.014 1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 218 THR A OG1 1 
ATOM   1094 C CG2 . THR A 1 137 ? -45.330 58.283 43.036 1.00 48.15 ? ? ? ? ? ? 218 THR A CG2 1 
ATOM   1095 N N   . GLN A 1 138 ? -45.878 59.408 46.718 1.00 45.93 ? ? ? ? ? ? 219 GLN A N   1 
ATOM   1096 C CA  . GLN A 1 138 ? -45.091 59.336 47.945 1.00 45.90 ? ? ? ? ? ? 219 GLN A CA  1 
ATOM   1097 C C   . GLN A 1 138 ? -44.638 57.916 48.255 1.00 44.88 ? ? ? ? ? ? 219 GLN A C   1 
ATOM   1098 O O   . GLN A 1 138 ? -45.251 56.934 47.817 1.00 44.21 ? ? ? ? ? ? 219 GLN A O   1 
ATOM   1099 C CB  . GLN A 1 138 ? -45.885 59.894 49.125 1.00 46.68 ? ? ? ? ? ? 219 GLN A CB  1 
ATOM   1100 C CG  . GLN A 1 138 ? -46.338 61.336 48.928 1.00 49.08 ? ? ? ? ? ? 219 GLN A CG  1 
ATOM   1101 C CD  . GLN A 1 138 ? -47.188 61.847 50.075 1.00 50.99 ? ? ? ? ? ? 219 GLN A CD  1 
ATOM   1102 O OE1 . GLN A 1 138 ? -47.465 61.116 51.025 1.00 52.26 ? ? ? ? ? ? 219 GLN A OE1 1 
ATOM   1103 N NE2 . GLN A 1 138 ? -47.604 63.103 49.987 1.00 52.08 ? ? ? ? ? ? 219 GLN A NE2 1 
ATOM   1104 N N   . PHE A 1 139 ? -43.552 57.838 49.021 1.00 43.35 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A N   1 
ATOM   1105 C CA  . PHE A 1 139 ? -42.906 56.584 49.382 1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CA  1 
ATOM   1106 C C   . PHE A 1 139 ? -42.529 56.616 50.855 1.00 42.37 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A C   1 
ATOM   1107 O O   . PHE A 1 139 ? -42.315 57.679 51.421 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A O   1 
ATOM   1108 C CB  . PHE A 1 139 ? -41.640 56.374 48.535 1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CB  1 
ATOM   1109 C CG  . PHE A 1 139 ? -41.869 56.540 47.065 1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CG  1 
ATOM   1110 C CD1 . PHE A 1 139 ? -42.341 55.481 46.302 1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CD1 1 
ATOM   1111 C CD2 . PHE A 1 139 ? -41.642 57.762 46.447 1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CD2 1 
ATOM   1112 C CE1 . PHE A 1 139 ? -42.571 55.634 44.942 1.00 42.24 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CE1 1 
ATOM   1113 C CE2 . PHE A 1 139 ? -41.870 57.924 45.091 1.00 41.38 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CE2 1 
ATOM   1114 C CZ  . PHE A 1 139 ? -42.334 56.858 44.335 1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CZ  1 
ATOM   1115 N N   . ASN A 1 140 ? -42.429 55.443 51.463 1.00 42.00 ? ? ? ? ? ? 221 ASN A N   1 
ATOM   1116 C CA  . ASN A 1 140 ? -42.054 55.337 52.868 1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 221 ASN A CA  1 
ATOM   1117 C C   . ASN A 1 140 ? -40.535 55.263 53.088 1.00 41.27 ? ? ? ? ? ? 221 ASN A C   1 
ATOM   1118 O O   . ASN A 1 140 ? -40.067 55.322 54.224 1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 221 ASN A O   1 
ATOM   1119 C CB  . ASN A 1 140 ? -42.746 54.122 53.494 1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 221 ASN A CB  1 
ATOM   1120 C CG  . ASN A 1 140 ? -44.267 54.224 53.446 1.00 45.86 ? ? ? ? ? ? 221 ASN A CG  1 
ATOM   1121 O OD1 . ASN A 1 140 ? -44.951 53.286 53.023 1.00 50.25 ? ? ? ? ? ? 221 ASN A OD1 1 
ATOM   1122 N ND2 . ASN A 1 140 ? -44.801 55.359 53.888 1.00 46.30 ? ? ? ? ? ? 221 ASN A ND2 1 
ATOM   1123 N N   . SER A 1 141 ? -39.776 55.150 52.000 1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 222 SER A N   1 
ATOM   1124 C CA  . SER A 1 141 ? -38.319 55.078 52.070 1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 222 SER A CA  1 
ATOM   1125 C C   . SER A 1 141 ? -37.675 55.570 50.770 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 222 SER A C   1 
ATOM   1126 O O   . SER A 1 141 ? -38.299 55.541 49.713 1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 222 SER A O   1 
ATOM   1127 C CB  . SER A 1 141 ? -37.881 53.637 52.310 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 222 SER A CB  1 
ATOM   1128 O OG  . SER A 1 141 ? -38.350 52.791 51.268 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 222 SER A OG  1 
ATOM   1129 N N   . LEU A 1 142 ? -36.425 56.010 50.859 1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A N   1 
ATOM   1130 C CA  . LEU A 1 142 ? -35.616 56.286 49.659 1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CA  1 
ATOM   1131 C C   . LEU A 1 142 ? -35.500 55.035 48.798 1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A C   1 
ATOM   1132 O O   . LEU A 1 142 ? -35.497 55.109 47.582 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A O   1 
ATOM   1133 C CB  . LEU A 1 142 ? -34.221 56.773 50.046 1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CB  1 
ATOM   1134 C CG  . LEU A 1 142 ? -34.123 58.162 50.669 1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CG  1 
ATOM   1135 C CD1 . LEU A 1 142 ? -32.675 58.495 51.049 1.00 37.10 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CD1 1 
ATOM   1136 C CD2 . LEU A 1 142 ? -34.680 59.218 49.723 1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CD2 1 
ATOM   1137 N N   . GLN A 1 143 ? -35.430 53.878 49.441 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A N   1 
ATOM   1138 C CA  . GLN A 1 143 ? -35.288 52.613 48.742 1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A CA  1 
ATOM   1139 C C   . GLN A 1 143 ? -36.480 52.352 47.825 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A C   1 
ATOM   1140 O O   . GLN A 1 143 ? -36.311 51.909 46.701 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A O   1 
ATOM   1141 C CB  . GLN A 1 143 ? -35.134 51.471 49.757 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A CB  1 
ATOM   1142 C CG  . GLN A 1 143 ? -33.765 51.425 50.439 1.00 40.95 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A CG  1 
ATOM   1143 C CD  . GLN A 1 143 ? -33.662 52.237 51.741 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A CD  1 
ATOM   1144 O OE1 . GLN A 1 143 ? -34.433 53.181 51.983 1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A OE1 1 
ATOM   1145 N NE2 . GLN A 1 143 ? -32.682 51.875 52.571 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A NE2 1 
ATOM   1146 N N   . GLN A 1 144 ? -37.685 52.639 48.308 1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 225 GLN A N   1 
ATOM   1147 C CA  . GLN A 1 144 ? -38.905 52.428 47.521 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 225 GLN A CA  1 
ATOM   1148 C C   . GLN A 1 144 ? -39.055 53.485 46.414 1.00 37.02 ? ? ? ? ? ? 225 GLN A C   1 
ATOM   1149 O O   . GLN A 1 144 ? -39.590 53.204 45.343 1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 225 GLN A O   1 
ATOM   1150 C CB  . GLN A 1 144 ? -40.138 52.439 48.431 1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 225 GLN A CB  1 
ATOM   1151 C CG  . GLN A 1 144 ? -40.243 51.195 49.308 1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 225 GLN A CG  1 
ATOM   1152 C CD  . GLN A 1 144 ? -41.167 51.375 50.499 1.00 43.48 ? ? ? ? ? ? 225 GLN A CD  1 
ATOM   1153 O OE1 . GLN A 1 144 ? -40.754 51.893 51.540 1.00 44.76 ? ? ? ? ? ? 225 GLN A OE1 1 
ATOM   1154 N NE2 . GLN A 1 144 ? -42.414 50.926 50.358 1.00 46.87 ? ? ? ? ? ? 225 GLN A NE2 1 
ATOM   1155 N N   . LEU A 1 145 ? -38.589 54.699 46.684 1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A N   1 
ATOM   1156 C CA  . LEU A 1 145 ? -38.559 55.757 45.674 1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A CA  1 
ATOM   1157 C C   . LEU A 1 145 ? -37.661 55.325 44.508 1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A C   1 
ATOM   1158 O O   . LEU A 1 145 ? -38.059 55.398 43.350 1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A O   1 
ATOM   1159 C CB  . LEU A 1 145 ? -38.066 57.066 46.294 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A CB  1 
ATOM   1160 C CG  . LEU A 1 145 ? -38.040 58.318 45.409 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A CG  1 
ATOM   1161 C CD1 . LEU A 1 145 ? -38.307 59.585 46.228 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A CD1 1 
ATOM   1162 C CD2 . LEU A 1 145 ? -36.708 58.452 44.657 1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A CD2 1 
ATOM   1163 N N   . VAL A 1 146 ? -36.467 54.839 44.826 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A N   1 
ATOM   1164 C CA  . VAL A 1 146 ? -35.517 54.394 43.811 1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CA  1 
ATOM   1165 C C   . VAL A 1 146 ? -36.086 53.204 43.030 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A C   1 
ATOM   1166 O O   . VAL A 1 146 ? -35.991 53.156 41.806 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A O   1 
ATOM   1167 C CB  . VAL A 1 146 ? -34.148 54.050 44.441 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CB  1 
ATOM   1168 C CG1 . VAL A 1 146 ? -33.249 53.353 43.440 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CG1 1 
ATOM   1169 C CG2 . VAL A 1 146 ? -33.476 55.313 44.974 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CG2 1 
ATOM   1170 N N   . ALA A 1 147 ? -36.722 52.269 43.734 1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 228 ALA A N   1 
ATOM   1171 C CA  . ALA A 1 147 ? -37.289 51.078 43.093 1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 228 ALA A CA  1 
ATOM   1172 C C   . ALA A 1 147 ? -38.352 51.456 42.065 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 228 ALA A C   1 
ATOM   1173 O O   . ALA A 1 147 ? -38.395 50.909 40.965 1.00 36.83 ? ? ? ? ? ? 228 ALA A O   1 
ATOM   1174 C CB  . ALA A 1 147 ? -37.878 50.137 44.144 1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 228 ALA A CB  1 
ATOM   1175 N N   . TYR A 1 148 ? -39.196 52.408 42.434 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 229 TYR A N   1 
ATOM   1176 C CA  . TYR A 1 148 ? -40.282 52.874 41.584 1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 229 TYR A CA  1 
ATOM   1177 C C   . TYR A 1 148 ? -39.756 53.536 40.310 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 229 TYR A C   1 
ATOM   1178 O O   . TYR A 1 148 ? -40.214 53.232 39.214 1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 229 TYR A O   1 
ATOM   1179 C CB  . TYR A 1 148 ? -41.162 53.850 42.376 1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 229 TYR A CB  1 
ATOM   1180 C CG  . TYR A 1 148 ? -42.306 54.469 41.602 1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 229 TYR A CG  1 
ATOM   1181 C CD1 . TYR A 1 148 ? -42.148 55.695 40.954 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 229 TYR A CD1 1 
ATOM   1182 C CD2 . TYR A 1 148 ? -43.561 53.848 41.544 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 229 TYR A CD2 1 
ATOM   1183 C CE1 . TYR A 1 148 ? -43.191 56.279 40.253 1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 229 TYR A CE1 1 
ATOM   1184 C CE2 . TYR A 1 148 ? -44.622 54.432 40.843 1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 229 TYR A CE2 1 
ATOM   1185 C CZ  . TYR A 1 148 ? -44.426 55.647 40.201 1.00 40.57 ? ? ? ? ? ? 229 TYR A CZ  1 
ATOM   1186 O OH  . TYR A 1 148 ? -45.445 56.243 39.496 1.00 42.28 ? ? ? ? ? ? 229 TYR A OH  1 
ATOM   1187 N N   . TYR A 1 149 ? -38.786 54.435 40.449 1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A N   1 
ATOM   1188 C CA  . TYR A 1 149 ? -38.300 55.190 39.295 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CA  1 
ATOM   1189 C C   . TYR A 1 149 ? -37.367 54.344 38.424 1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A C   1 
ATOM   1190 O O   . TYR A 1 149 ? -37.111 54.689 37.278 1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A O   1 
ATOM   1191 C CB  . TYR A 1 149 ? -37.679 56.529 39.719 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CB  1 
ATOM   1192 C CG  . TYR A 1 149 ? -38.728 57.537 40.161 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CG  1 
ATOM   1193 C CD1 . TYR A 1 149 ? -39.666 58.029 39.263 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CD1 1 
ATOM   1194 C CD2 . TYR A 1 149 ? -38.802 57.973 41.483 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CD2 1 
ATOM   1195 C CE1 . TYR A 1 149 ? -40.645 58.939 39.663 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CE1 1 
ATOM   1196 C CE2 . TYR A 1 149 ? -39.781 58.880 41.892 1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CE2 1 
ATOM   1197 C CZ  . TYR A 1 149 ? -40.697 59.356 40.980 1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CZ  1 
ATOM   1198 O OH  . TYR A 1 149 ? -41.663 60.261 41.376 1.00 38.71 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A OH  1 
ATOM   1199 N N   . SER A 1 150 ? -36.910 53.214 38.953 1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 231 SER A N   1 
ATOM   1200 C CA  . SER A 1 150 ? -36.195 52.229 38.150 1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 231 SER A CA  1 
ATOM   1201 C C   . SER A 1 150 ? -37.160 51.424 37.259 1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 231 SER A C   1 
ATOM   1202 O O   . SER A 1 150 ? -36.723 50.789 36.314 1.00 39.95 ? ? ? ? ? ? 231 SER A O   1 
ATOM   1203 C CB  . SER A 1 150 ? -35.402 51.270 39.040 1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 231 SER A CB  1 
ATOM   1204 O OG  . SER A 1 150 ? -34.464 51.961 39.844 1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 231 SER A OG  1 
ATOM   1205 N N   . LYS A 1 151 ? -38.454 51.424 37.585 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A N   1 
ATOM   1206 C CA  . LYS A 1 151 ? -39.475 50.766 36.759 1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A CA  1 
ATOM   1207 C C   . LYS A 1 151 ? -40.100 51.709 35.728 1.00 42.88 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A C   1 
ATOM   1208 O O   . LYS A 1 151 ? -40.313 51.316 34.581 1.00 42.47 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A O   1 
ATOM   1209 C CB  . LYS A 1 151 ? -40.578 50.172 37.640 1.00 42.84 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A CB  1 
ATOM   1210 C CG  . LYS A 1 151 ? -40.126 48.991 38.472 1.00 46.35 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A CG  1 
ATOM   1211 C CD  . LYS A 1 151 ? -41.292 48.385 39.263 1.00 48.84 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A CD  1 
ATOM   1212 C CE  . LYS A 1 151 ? -40.907 47.053 39.902 1.00 51.00 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A CE  1 
ATOM   1213 N NZ  . LYS A 1 151 ? -42.078 46.133 40.017 1.00 52.78 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A NZ  1 
ATOM   1214 N N   . HIS A 1 152 ? -40.413 52.936 36.152 1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 233 HIS A N   1 
ATOM   1215 C CA  . HIS A 1 152 ? -41.023 53.953 35.290 1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 233 HIS A CA  1 
ATOM   1216 C C   . HIS A 1 152 ? -40.387 55.323 35.537 1.00 43.35 ? ? ? ? ? ? 233 HIS A C   1 
ATOM   1217 O O   . HIS A 1 152 ? -40.203 55.725 36.688 1.00 42.49 ? ? ? ? ? ? 233 HIS A O   1 
ATOM   1218 C CB  . HIS A 1 152 ? -42.541 54.085 35.541 1.00 44.88 ? ? ? ? ? ? 233 HIS A CB  1 
ATOM   1219 C CG  . HIS A 1 152 ? -43.179 52.865 36.132 1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 233 HIS A CG  1 
ATOM   1220 N ND1 . HIS A 1 152 ? -43.159 52.595 37.485 1.00 49.85 ? ? ? ? ? ? 233 HIS A ND1 1 
ATOM   1221 C CD2 . HIS A 1 152 ? -43.864 51.851 35.554 1.00 48.85 ? ? ? ? ? ? 233 HIS A CD2 1 
ATOM   1222 C CE1 . HIS A 1 152 ? -43.792 51.457 37.712 1.00 51.35 ? ? ? ? ? ? 233 HIS A CE1 1 
ATOM   1223 N NE2 . HIS A 1 152 ? -44.234 50.989 36.557 1.00 51.18 ? ? ? ? ? ? 233 HIS A NE2 1 
ATOM   1224 N N   . ALA A 1 153 ? -40.079 56.043 34.460 1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 234 ALA A N   1 
ATOM   1225 C CA  . ALA A 1 153 ? -39.602 57.425 34.568 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 234 ALA A CA  1 
ATOM   1226 C C   . ALA A 1 153 ? -40.661 58.290 35.239 1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 234 ALA A C   1 
ATOM   1227 O O   . ALA A 1 153 ? -40.355 59.080 36.131 1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? 234 ALA A O   1 
ATOM   1228 C CB  . ALA A 1 153 ? -39.259 57.989 33.194 1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 234 ALA A CB  1 
ATOM   1229 N N   . ASP A 1 154 ? -41.907 58.135 34.789 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A N   1 
ATOM   1230 C CA  . ASP A 1 154 ? -43.053 58.823 35.372 1.00 42.00 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A CA  1 
ATOM   1231 C C   . ASP A 1 154 ? -42.763 60.292 35.697 1.00 41.25 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A C   1 
ATOM   1232 O O   . ASP A 1 154 ? -42.930 60.728 36.836 1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A O   1 
ATOM   1233 C CB  . ASP A 1 154 ? -43.519 58.060 36.624 1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A CB  1 
ATOM   1234 C CG  . ASP A 1 154 ? -44.807 58.614 37.215 1.00 43.71 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A CG  1 
ATOM   1235 O OD1 . ASP A 1 154 ? -45.657 59.127 36.456 1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A OD1 1 
ATOM   1236 O OD2 . ASP A 1 154 ? -45.046 58.585 38.437 1.00 44.79 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A OD2 1 
ATOM   1237 N N   . GLY A 1 155 ? -42.322 61.046 34.692 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A N   1 
ATOM   1238 C CA  . GLY A 1 155 ? -42.053 62.466 34.863 1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A CA  1 
ATOM   1239 C C   . GLY A 1 155 ? -40.573 62.833 34.852 1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A C   1 
ATOM   1240 O O   . GLY A 1 155 ? -40.221 63.931 34.438 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A O   1 
ATOM   1241 N N   . LEU A 1 156 ? -39.713 61.927 35.320 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A N   1 
ATOM   1242 C CA  . LEU A 1 156 ? -38.265 62.117 35.234 1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CA  1 
ATOM   1243 C C   . LEU A 1 156 ? -37.773 62.078 33.785 1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A C   1 
ATOM   1244 O O   . LEU A 1 156 ? -38.446 61.551 32.902 1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A O   1 
ATOM   1245 C CB  . LEU A 1 156 ? -37.517 61.046 36.048 1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CB  1 
ATOM   1246 C CG  . LEU A 1 156 ? -37.843 60.896 37.544 1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CG  1 
ATOM   1247 C CD1 . LEU A 1 156 ? -36.913 59.868 38.142 1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CD1 1 
ATOM   1248 C CD2 . LEU A 1 156 ? -37.720 62.210 38.297 1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CD2 1 
ATOM   1249 N N   . CYS A 1 157 ? -36.568 62.602 33.565 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 238 CYS A N   1 
ATOM   1250 C CA  . CYS A 1 157 ? -35.956 62.645 32.237 1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 238 CYS A CA  1 
ATOM   1251 C C   . CYS A 1 157 ? -35.776 61.249 31.639 1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 238 CYS A C   1 
ATOM   1252 O O   . CYS A 1 157 ? -35.826 61.070 30.418 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 238 CYS A O   1 
ATOM   1253 C CB  . CYS A 1 157 ? -34.597 63.351 32.302 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 238 CYS A CB  1 
ATOM   1254 S SG  . CYS A 1 157 ? -33.382 62.560 33.398 1.00 38.27 ? ? ? ? ? ? 238 CYS A SG  1 
ATOM   1255 N N   . HIS A 1 158 ? -35.565 60.268 32.502 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 239 HIS A N   1 
ATOM   1256 C CA  . HIS A 1 158 ? -35.319 58.900 32.068 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 239 HIS A CA  1 
ATOM   1257 C C   . HIS A 1 158 ? -35.508 57.969 33.258 1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 239 HIS A C   1 
ATOM   1258 O O   . HIS A 1 158 ? -35.358 58.384 34.418 1.00 36.75 ? ? ? ? ? ? 239 HIS A O   1 
ATOM   1259 C CB  . HIS A 1 158 ? -33.898 58.791 31.497 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 239 HIS A CB  1 
ATOM   1260 C CG  . HIS A 1 158 ? -33.620 57.524 30.742 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 239 HIS A CG  1 
ATOM   1261 N ND1 . HIS A 1 158 ? -33.731 57.434 29.372 1.00 40.09 ? ? ? ? ? ? 239 HIS A ND1 1 
ATOM   1262 C CD2 . HIS A 1 158 ? -33.169 56.318 31.161 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 239 HIS A CD2 1 
ATOM   1263 C CE1 . HIS A 1 158 ? -33.399 56.214 28.982 1.00 40.76 ? ? ? ? ? ? 239 HIS A CE1 1 
ATOM   1264 N NE2 . HIS A 1 158 ? -33.055 55.515 30.050 1.00 40.63 ? ? ? ? ? ? 239 HIS A NE2 1 
ATOM   1265 N N   . ARG A 1 159 ? -35.864 56.718 32.970 1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 240 ARG A N   1 
ATOM   1266 C CA  . ARG A 1 159 ? -35.924 55.674 33.987 1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 240 ARG A CA  1 
ATOM   1267 C C   . ARG A 1 159 ? -34.540 55.506 34.628 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 240 ARG A C   1 
ATOM   1268 O O   . ARG A 1 159 ? -33.535 55.672 33.952 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 240 ARG A O   1 
ATOM   1269 C CB  . ARG A 1 159 ? -36.370 54.364 33.332 1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 240 ARG A CB  1 
ATOM   1270 C CG  . ARG A 1 159 ? -36.493 53.182 34.247 1.00 43.16 ? ? ? ? ? ? 240 ARG A CG  1 
ATOM   1271 C CD  . ARG A 1 159 ? -36.928 51.904 33.517 1.00 46.57 ? ? ? ? ? ? 240 ARG A CD  1 
ATOM   1272 N NE  . ARG A 1 159 ? -35.857 51.325 32.699 1.00 48.54 ? ? ? ? ? ? 240 ARG A NE  1 
ATOM   1273 C CZ  . ARG A 1 159 ? -34.793 50.658 33.162 1.00 49.55 ? ? ? ? ? ? 240 ARG A CZ  1 
ATOM   1274 N NH1 . ARG A 1 159 ? -34.603 50.459 34.467 1.00 49.20 ? ? ? ? ? ? 240 ARG A NH1 1 
ATOM   1275 N NH2 . ARG A 1 159 ? -33.901 50.178 32.299 1.00 51.15 ? ? ? ? ? ? 240 ARG A NH2 1 
ATOM   1276 N N   . LEU A 1 160 ? -34.485 55.196 35.921 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A N   1 
ATOM   1277 C CA  . LEU A 1 160 ? -33.202 54.945 36.591 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CA  1 
ATOM   1278 C C   . LEU A 1 160 ? -32.671 53.585 36.144 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A C   1 
ATOM   1279 O O   . LEU A 1 160 ? -33.378 52.584 36.230 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A O   1 
ATOM   1280 C CB  . LEU A 1 160 ? -33.347 55.001 38.115 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CB  1 
ATOM   1281 C CG  . LEU A 1 160 ? -33.939 56.279 38.728 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CG  1 
ATOM   1282 C CD1 . LEU A 1 160 ? -33.934 56.213 40.238 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CD1 1 
ATOM   1283 C CD2 . LEU A 1 160 ? -33.203 57.545 38.255 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CD2 1 
ATOM   1284 N N   . THR A 1 161 ? -31.442 53.557 35.631 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 242 THR A N   1 
ATOM   1285 C CA  . THR A 1 161 ? -30.875 52.331 35.090 1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 242 THR A CA  1 
ATOM   1286 C C   . THR A 1 161 ? -29.733 51.856 35.959 1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 242 THR A C   1 
ATOM   1287 O O   . THR A 1 161 ? -29.848 50.850 36.635 1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 242 THR A O   1 
ATOM   1288 C CB  . THR A 1 161 ? -30.418 52.502 33.606 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 242 THR A CB  1 
ATOM   1289 O OG1 . THR A 1 161 ? -29.429 53.534 33.486 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 242 THR A OG1 1 
ATOM   1290 C CG2 . THR A 1 161 ? -31.565 52.993 32.736 1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 242 THR A CG2 1 
ATOM   1291 N N   . THR A 1 162 ? -28.638 52.591 35.953 1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 243 THR A N   1 
ATOM   1292 C CA  . THR A 1 162 ? -27.383 52.126 36.512 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 243 THR A CA  1 
ATOM   1293 C C   . THR A 1 162 ? -27.053 52.942 37.738 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 243 THR A C   1 
ATOM   1294 O O   . THR A 1 162 ? -27.222 54.157 37.727 1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 243 THR A O   1 
ATOM   1295 C CB  . THR A 1 162 ? -26.303 52.347 35.464 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 243 THR A CB  1 
ATOM   1296 O OG1 . THR A 1 162 ? -26.777 51.853 34.205 1.00 41.04 ? ? ? ? ? ? 243 THR A OG1 1 
ATOM   1297 C CG2 . THR A 1 162 ? -25.063 51.556 35.739 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 243 THR A CG2 1 
ATOM   1298 N N   . VAL A 1 163 ? -26.562 52.287 38.783 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 244 VAL A N   1 
ATOM   1299 C CA  . VAL A 1 163 ? -26.016 53.005 39.920 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 244 VAL A CA  1 
ATOM   1300 C C   . VAL A 1 163 ? -24.682 53.612 39.502 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 244 VAL A C   1 
ATOM   1301 O O   . VAL A 1 163 ? -23.841 52.945 38.902 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 244 VAL A O   1 
ATOM   1302 C CB  . VAL A 1 163 ? -25.822 52.101 41.145 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 244 VAL A CB  1 
ATOM   1303 C CG1 . VAL A 1 163 ? -25.148 52.888 42.246 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 244 VAL A CG1 1 
ATOM   1304 C CG2 . VAL A 1 163 ? -27.165 51.517 41.604 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 244 VAL A CG2 1 
ATOM   1305 N N   . CYS A 1 164 ? -24.485 54.884 39.821 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 245 CYS A N   1 
ATOM   1306 C CA  . CYS A 1 164 ? -23.253 55.583 39.464 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 245 CYS A CA  1 
ATOM   1307 C C   . CYS A 1 164 ? -22.020 54.821 39.967 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 245 CYS A C   1 
ATOM   1308 O O   . CYS A 1 164 ? -21.958 54.520 41.150 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 245 CYS A O   1 
ATOM   1309 C CB  . CYS A 1 164 ? -23.262 56.988 40.062 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 245 CYS A CB  1 
ATOM   1310 S SG  . CYS A 1 164 ? -21.893 57.998 39.474 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 245 CYS A SG  1 
ATOM   1311 N N   . PRO A 1 165 ? -21.084 54.462 39.079 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 246 PRO A N   1 
ATOM   1312 C CA  . PRO A 1 165 ? -19.834 53.826 39.506 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 246 PRO A CA  1 
ATOM   1313 C C   . PRO A 1 165 ? -18.879 54.803 40.171 1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 246 PRO A C   1 
ATOM   1314 O O   . PRO A 1 165 ? -18.911 56.019 39.937 1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 246 PRO A O   1 
ATOM   1315 C CB  . PRO A 1 165 ? -19.207 53.295 38.199 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 246 PRO A CB  1 
ATOM   1316 C CG  . PRO A 1 165 ? -20.184 53.550 37.120 1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 246 PRO A CG  1 
ATOM   1317 C CD  . PRO A 1 165 ? -21.171 54.559 37.614 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 246 PRO A CD  1 
ATOM   1318 N N   . THR A 1 166 ? -18.004 54.242 40.992 1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 247 THR A N   1 
ATOM   1319 C CA  . THR A 1 166 ? -17.075 55.044 41.765 1.00 45.56 ? ? ? ? ? ? 247 THR A CA  1 
ATOM   1320 C C   . THR A 1 166 ? -15.775 54.293 42.021 1.00 45.36 ? ? ? ? ? ? 247 THR A C   1 
ATOM   1321 O O   . THR A 1 166 ? -15.687 53.083 41.799 1.00 45.43 ? ? ? ? ? ? 247 THR A O   1 
ATOM   1322 C CB  . THR A 1 166 ? -17.762 55.481 43.084 1.00 46.49 ? ? ? ? ? ? 247 THR A CB  1 
ATOM   1323 O OG1 . THR A 1 166 ? -17.155 56.684 43.578 1.00 50.46 ? ? ? ? ? ? 247 THR A OG1 1 
ATOM   1324 C CG2 . THR A 1 166 ? -17.578 54.445 44.189 1.00 47.39 ? ? ? ? ? ? 247 THR A CG2 1 
ATOM   1325 N N   . SER A 1 167 ? -14.759 55.029 42.456 1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 248 SER A N   1 
ATOM   1326 C CA  . SER A 1 167 ? -13.466 54.434 42.771 1.00 44.78 ? ? ? ? ? ? 248 SER A CA  1 
ATOM   1327 C C   . SER A 1 167 ? -13.564 53.524 43.996 1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 248 SER A C   1 
ATOM   1328 O O   . SER A 1 167 ? -14.183 53.869 44.997 1.00 42.00 ? ? ? ? ? ? 248 SER A O   1 
ATOM   1329 C CB  . SER A 1 167 ? -12.423 55.523 43.019 1.00 44.88 ? ? ? ? ? ? 248 SER A CB  1 
ATOM   1330 O OG  . SER A 1 167 ? -12.234 56.307 41.855 1.00 48.06 ? ? ? ? ? ? 248 SER A OG  1 
ATOM   1331 N N   . LYS A 1 168 ? -12.963 52.349 43.880 1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A N   1 
ATOM   1332 C CA  . LYS A 1 168 ? -12.765 51.444 44.998 1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A CA  1 
ATOM   1333 C C   . LYS A 1 168 ? -11.540 51.921 45.800 1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A C   1 
ATOM   1334 O O   . LYS A 1 168 ? -10.485 52.144 45.216 1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A O   1 
ATOM   1335 C CB  . LYS A 1 168 ? -12.515 50.051 44.436 1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A CB  1 
ATOM   1336 C CG  . LYS A 1 168 ? -12.441 48.953 45.462 1.00 42.05 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A CG  1 
ATOM   1337 C CD  . LYS A 1 168 ? -11.802 47.713 44.868 1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A CD  1 
ATOM   1338 C CE  . LYS A 1 168 ? -12.745 46.995 43.944 1.00 43.29 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A CE  1 
ATOM   1339 N NZ  . LYS A 1 168 ? -12.275 45.610 43.705 1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A NZ  1 
ATOM   1340 N N   . PRO A 1 169 ? -11.655 52.067 47.119 1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 250 PRO A N   1 
ATOM   1341 C CA  . PRO A 1 169 ? -10.508 52.494 47.923 1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 250 PRO A CA  1 
ATOM   1342 C C   . PRO A 1 169 ? -9.522  51.344 48.120 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 250 PRO A C   1 
ATOM   1343 O O   . PRO A 1 169 ? -9.874  50.167 47.951 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 250 PRO A O   1 
ATOM   1344 C CB  . PRO A 1 169 ? -11.145 52.893 49.250 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 250 PRO A CB  1 
ATOM   1345 C CG  . PRO A 1 169 ? -12.354 52.004 49.376 1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 250 PRO A CG  1 
ATOM   1346 C CD  . PRO A 1 169 ? -12.836 51.788 47.962 1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 250 PRO A CD  1 
ATOM   1347 N N   . GLN A 1 170 ? -8.288  51.685 48.470 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A N   1 
ATOM   1348 C CA  . GLN A 1 170 ? -7.296  50.682 48.829 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A CA  1 
ATOM   1349 C C   . GLN A 1 170 ? -7.674  50.090 50.190 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A C   1 
ATOM   1350 O O   . GLN A 1 170 ? -8.292  50.764 51.011 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A O   1 
ATOM   1351 C CB  . GLN A 1 170 ? -5.899  51.309 48.904 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A CB  1 
ATOM   1352 C CG  . GLN A 1 170 ? -5.380  51.831 47.573 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A CG  1 
ATOM   1353 C CD  . GLN A 1 170 ? -4.151  52.710 47.738 1.00 43.05 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A CD  1 
ATOM   1354 O OE1 . GLN A 1 170 ? -3.297  52.433 48.583 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A OE1 1 
ATOM   1355 N NE2 . GLN A 1 170 ? -4.064  53.774 46.939 1.00 45.31 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A NE2 1 
ATOM   1356 N N   . THR A 1 171 ? -7.333  48.826 50.423 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 252 THR A N   1 
ATOM   1357 C CA  . THR A 1 171 ? -7.386  48.290 51.784 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 252 THR A CA  1 
ATOM   1358 C C   . THR A 1 171 ? -6.342  48.993 52.652 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 252 THR A C   1 
ATOM   1359 O O   . THR A 1 171 ? -5.393  49.591 52.144 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 252 THR A O   1 
ATOM   1360 C CB  . THR A 1 171 ? -7.144  46.772 51.801 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 252 THR A CB  1 
ATOM   1361 O OG1 . THR A 1 171 ? -5.834  46.476 51.292 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 252 THR A OG1 1 
ATOM   1362 C CG2 . THR A 1 171 ? -8.120  46.037 50.866 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 252 THR A CG2 1 
ATOM   1363 N N   . GLN A 1 172 ? -6.523  48.936 53.965 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 253 GLN A N   1 
ATOM   1364 C CA  . GLN A 1 172 ? -5.557  49.502 54.898 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 253 GLN A CA  1 
ATOM   1365 C C   . GLN A 1 172 ? -4.607  48.364 55.298 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 253 GLN A C   1 
ATOM   1366 O O   . GLN A 1 172 ? -4.933  47.537 56.150 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 253 GLN A O   1 
ATOM   1367 C CB  . GLN A 1 172 ? -6.278  50.107 56.103 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 253 GLN A CB  1 
ATOM   1368 C CG  . GLN A 1 172 ? -7.346  51.176 55.742 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 253 GLN A CG  1 
ATOM   1369 C CD  . GLN A 1 172 ? -8.584  51.181 56.667 1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 253 GLN A CD  1 
ATOM   1370 O OE1 . GLN A 1 172 ? -9.242  52.207 56.816 1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 253 GLN A OE1 1 
ATOM   1371 N NE2 . GLN A 1 172 ? -8.905  50.036 57.262 1.00 50.33 ? ? ? ? ? ? 253 GLN A NE2 1 
ATOM   1372 N N   . GLY A 1 173 ? -3.449  48.303 54.647 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 254 GLY A N   1 
ATOM   1373 C CA  . GLY A 1 173 ? -2.538  47.191 54.807 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 254 GLY A CA  1 
ATOM   1374 C C   . GLY A 1 173 ? -3.033  45.956 54.061 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 254 GLY A C   1 
ATOM   1375 O O   . GLY A 1 173 ? -4.163  45.917 53.575 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 254 GLY A O   1 
ATOM   1376 N N   . LEU A 1 174 ? -2.177  44.944 53.981 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A N   1 
ATOM   1377 C CA  . LEU A 1 174 ? -2.474  43.708 53.271 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CA  1 
ATOM   1378 C C   . LEU A 1 174 ? -2.991  42.673 54.242 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A C   1 
ATOM   1379 O O   . LEU A 1 174 ? -2.505  42.598 55.354 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A O   1 
ATOM   1380 C CB  . LEU A 1 174 ? -1.200  43.111 52.661 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CB  1 
ATOM   1381 C CG  . LEU A 1 174 ? -0.553  43.845 51.502 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CG  1 
ATOM   1382 C CD1 . LEU A 1 174 ? 0.772   43.168 51.164 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CD1 1 
ATOM   1383 C CD2 . LEU A 1 174 ? -1.463  43.860 50.324 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CD2 1 
ATOM   1384 N N   . ALA A 1 175 ? -3.915  41.841 53.785 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 256 ALA A N   1 
ATOM   1385 C CA  . ALA A 1 175 ? -4.278  40.621 54.484 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 256 ALA A CA  1 
ATOM   1386 C C   . ALA A 1 175 ? -3.043  39.705 54.541 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 256 ALA A C   1 
ATOM   1387 O O   . ALA A 1 175 ? -2.233  39.685 53.599 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 256 ALA A O   1 
ATOM   1388 C CB  . ALA A 1 175 ? -5.417  39.920 53.787 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 256 ALA A CB  1 
ATOM   1389 N N   . LYS A 1 176 ? -2.903  39.000 55.664 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A N   1 
ATOM   1390 C CA  . LYS A 1 176 ? -1.781  38.095 55.942 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CA  1 
ATOM   1391 C C   . LYS A 1 176 ? -2.297  36.746 56.391 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A C   1 
ATOM   1392 O O   . LYS A 1 176 ? -3.398  36.655 56.961 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A O   1 
ATOM   1393 C CB  . LYS A 1 176 ? -0.897  38.675 57.033 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CB  1 
ATOM   1394 C CG  . LYS A 1 176 ? -0.200  39.953 56.628 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CG  1 
ATOM   1395 C CD  . LYS A 1 176 ? 0.502   40.593 57.795 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CD  1 
ATOM   1396 C CE  . LYS A 1 176 ? 0.923   42.018 57.465 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CE  1 
ATOM   1397 N NZ  . LYS A 1 176 ? 1.447   42.673 58.694 1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A NZ  1 
ATOM   1398 N N   . ASP A 1 177 ? -1.527  35.685 56.133 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A N   1 
ATOM   1399 C CA  . ASP A 1 177 ? -1.946  34.339 56.536 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A CA  1 
ATOM   1400 C C   . ASP A 1 177 ? -0.782  33.614 57.215 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A C   1 
ATOM   1401 O O   . ASP A 1 177 ? 0.175   34.251 57.635 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A O   1 
ATOM   1402 C CB  . ASP A 1 177 ? -2.554  33.568 55.355 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A CB  1 
ATOM   1403 C CG  . ASP A 1 177 ? -1.558  33.307 54.211 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A CG  1 
ATOM   1404 O OD1 . ASP A 1 177 ? -0.325  33.472 54.397 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A OD1 1 
ATOM   1405 O OD2 . ASP A 1 177 ? -1.944  32.948 53.069 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A OD2 1 
ATOM   1406 N N   . ALA A 1 178 ? -0.870  32.292 57.342 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 259 ALA A N   1 
ATOM   1407 C CA  . ALA A 1 178 ? 0.113   31.536 58.102 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 259 ALA A CA  1 
ATOM   1408 C C   . ALA A 1 178 ? 1.469   31.396 57.402 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 259 ALA A C   1 
ATOM   1409 O O   . ALA A 1 178 ? 2.400   30.914 58.005 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 259 ALA A O   1 
ATOM   1410 C CB  . ALA A 1 178 ? -0.441  30.151 58.463 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 259 ALA A CB  1 
ATOM   1411 N N   . TRP A 1 179 ? 1.587   31.832 56.149 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A N   1 
ATOM   1412 C CA  . TRP A 1 179 ? 2.879   31.874 55.465 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CA  1 
ATOM   1413 C C   . TRP A 1 179 ? 3.749   33.038 55.933 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A C   1 
ATOM   1414 O O   . TRP A 1 179 ? 4.933   33.090 55.625 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A O   1 
ATOM   1415 C CB  . TRP A 1 179 ? 2.662   31.967 53.946 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CB  1 
ATOM   1416 C CG  . TRP A 1 179 ? 2.110   30.726 53.367 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CG  1 
ATOM   1417 C CD1 . TRP A 1 179 ? 0.802   30.393 53.249 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CD1 1 
ATOM   1418 C CD2 . TRP A 1 179 ? 2.856   29.618 52.841 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CD2 1 
ATOM   1419 N NE1 . TRP A 1 179 ? 0.677   29.145 52.682 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A NE1 1 
ATOM   1420 C CE2 . TRP A 1 179 ? 1.928   28.647 52.422 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CE2 1 
ATOM   1421 C CE3 . TRP A 1 179 ? 4.226   29.345 52.692 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CE3 1 
ATOM   1422 C CZ2 . TRP A 1 179 ? 2.314   27.431 51.826 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CZ2 1 
ATOM   1423 C CZ3 . TRP A 1 179 ? 4.609   28.142 52.107 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CZ3 1 
ATOM   1424 C CH2 . TRP A 1 179 ? 3.657   27.193 51.694 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CH2 1 
ATOM   1425 N N   . GLU A 1 180 ? 3.159   33.997 56.647 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A N   1 
ATOM   1426 C CA  . GLU A 1 180 ? 3.879   35.154 57.134 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A CA  1 
ATOM   1427 C C   . GLU A 1 180 ? 4.933   34.755 58.170 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A C   1 
ATOM   1428 O O   . GLU A 1 180 ? 4.672   33.901 59.042 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A O   1 
ATOM   1429 C CB  . GLU A 1 180 ? 2.902   36.119 57.784 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A CB  1 
ATOM   1430 C CG  . GLU A 1 180 ? 3.449   37.486 58.031 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A CG  1 
ATOM   1431 C CD  . GLU A 1 180 ? 3.525   38.331 56.779 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A CD  1 
ATOM   1432 O OE1 . GLU A 1 180 ? 2.922   37.961 55.725 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A OE1 1 
ATOM   1433 O OE2 . GLU A 1 180 ? 4.192   39.379 56.876 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A OE2 1 
ATOM   1434 N N   . ILE A 1 181 ? 6.117   35.358 58.071 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A N   1 
ATOM   1435 C CA  . ILE A 1 181 ? 7.172   35.143 59.073 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A CA  1 
ATOM   1436 C C   . ILE A 1 181 ? 7.693   36.479 59.579 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A C   1 
ATOM   1437 O O   . ILE A 1 181 ? 7.599   37.487 58.873 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A O   1 
ATOM   1438 C CB  . ILE A 1 181 ? 8.351   34.309 58.507 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A CB  1 
ATOM   1439 C CG1 . ILE A 1 181 ? 8.936   34.970 57.254 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A CG1 1 
ATOM   1440 C CG2 . ILE A 1 181 ? 7.904   32.856 58.233 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A CG2 1 
ATOM   1441 C CD1 . ILE A 1 181 ? 10.292  34.494 56.906 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A CD1 1 
ATOM   1442 N N   . PRO A 1 182 ? 8.258   36.486 60.790 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A N   1 
ATOM   1443 C CA  . PRO A 1 182 ? 8.991   37.660 61.269 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A CA  1 
ATOM   1444 C C   . PRO A 1 182 ? 10.268  37.865 60.434 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A C   1 
ATOM   1445 O O   . PRO A 1 182 ? 10.990  36.918 60.181 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A O   1 
ATOM   1446 C CB  . PRO A 1 182 ? 9.343   37.327 62.734 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A CB  1 
ATOM   1447 C CG  . PRO A 1 182 ? 8.828   35.973 63.023 1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A CG  1 
ATOM   1448 C CD  . PRO A 1 182 ? 8.268   35.373 61.756 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A CD  1 
ATOM   1449 N N   . ARG A 1 183 ? 10.532  39.094 60.022 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A N   1 
ATOM   1450 C CA  . ARG A 1 183 ? 11.697  39.379 59.199 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A CA  1 
ATOM   1451 C C   . ARG A 1 183 ? 13.011  39.088 59.926 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A C   1 
ATOM   1452 O O   . ARG A 1 183 ? 14.003  38.778 59.283 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A O   1 
ATOM   1453 C CB  . ARG A 1 183 ? 11.673  40.817 58.692 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A CB  1 
ATOM   1454 C CG  . ARG A 1 183 ? 12.558  41.052 57.482 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A CG  1 
ATOM   1455 C CD  . ARG A 1 183 ? 12.759  42.533 57.172 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A CD  1 
ATOM   1456 N NE  . ARG A 1 183 ? 11.485  43.237 56.997 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A NE  1 
ATOM   1457 C CZ  . ARG A 1 183 ? 10.818  43.344 55.842 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A CZ  1 
ATOM   1458 N NH1 . ARG A 1 183 ? 11.278  42.781 54.745 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A NH1 1 
ATOM   1459 N NH2 . ARG A 1 183 ? 9.678   44.017 55.771 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A NH2 1 
ATOM   1460 N N   . GLU A 1 184 ? 12.991  39.133 61.259 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A N   1 
ATOM   1461 C CA  . GLU A 1 184 ? 14.170  38.844 62.083 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A CA  1 
ATOM   1462 C C   . GLU A 1 184 ? 14.630  37.395 61.977 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A C   1 
ATOM   1463 O O   . GLU A 1 184 ? 15.766  37.070 62.360 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A O   1 
ATOM   1464 C CB  . GLU A 1 184 ? 13.898  39.167 63.557 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A CB  1 
ATOM   1465 C CG  . GLU A 1 184 ? 13.749  40.653 63.838 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A CG  1 
ATOM   1466 C CD  . GLU A 1 184 ? 12.328  41.179 63.687 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A CD  1 
ATOM   1467 O OE1 . GLU A 1 184 ? 11.401  40.416 63.286 1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A OE1 1 
ATOM   1468 O OE2 . GLU A 1 184 ? 12.149  42.391 63.961 1.00 43.16 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A OE2 1 
ATOM   1469 N N   . SER A 1 185 ? 13.766  36.524 61.458 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 266 SER A N   1 
ATOM   1470 C CA  . SER A 1 185 ? 14.155  35.133 61.187 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 266 SER A CA  1 
ATOM   1471 C C   . SER A 1 185 ? 15.035  34.983 59.935 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 266 SER A C   1 
ATOM   1472 O O   . SER A 1 185 ? 15.508  33.891 59.652 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 266 SER A O   1 
ATOM   1473 C CB  . SER A 1 185 ? 12.917  34.236 61.063 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 266 SER A CB  1 
ATOM   1474 O OG  . SER A 1 185 ? 12.124  34.598 59.943 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 266 SER A OG  1 
ATOM   1475 N N   . LEU A 1 186 ? 15.269  36.071 59.209 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A N   1 
ATOM   1476 C CA  . LEU A 1 186 ? 16.092  36.063 57.999 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A CA  1 
ATOM   1477 C C   . LEU A 1 186 ? 17.388  36.869 58.111 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A C   1 
ATOM   1478 O O   . LEU A 1 186 ? 17.406  37.979 58.647 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A O   1 
ATOM   1479 C CB  . LEU A 1 186 ? 15.295  36.649 56.845 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A CB  1 
ATOM   1480 C CG  . LEU A 1 186 ? 13.974  35.955 56.528 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A CG  1 
ATOM   1481 C CD1 . LEU A 1 186 ? 13.160  36.840 55.606 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A CD1 1 
ATOM   1482 C CD2 . LEU A 1 186 ? 14.266  34.594 55.882 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A CD2 1 
ATOM   1483 N N   . ARG A 1 187 ? 18.451  36.310 57.540 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 268 ARG A N   1 
ATOM   1484 C CA  . ARG A 1 187 ? 19.730  36.986 57.355 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 268 ARG A CA  1 
ATOM   1485 C C   . ARG A 1 187 ? 20.055  36.995 55.860 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 268 ARG A C   1 
ATOM   1486 O O   . ARG A 1 187 ? 20.116  35.928 55.245 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 268 ARG A O   1 
ATOM   1487 C CB  . ARG A 1 187 ? 20.823  36.238 58.117 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 268 ARG A CB  1 
ATOM   1488 C CG  . ARG A 1 187 ? 22.223  36.790 57.929 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 268 ARG A CG  1 
ATOM   1489 C CD  . ARG A 1 187 ? 23.258  36.166 58.874 1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 268 ARG A CD  1 
ATOM   1490 N NE  . ARG A 1 187 ? 24.031  35.119 58.218 1.00 47.01 ? ? ? ? ? ? 268 ARG A NE  1 
ATOM   1491 C CZ  . ARG A 1 187 ? 24.778  34.216 58.856 1.00 52.55 ? ? ? ? ? ? 268 ARG A CZ  1 
ATOM   1492 N NH1 . ARG A 1 187 ? 24.869  34.211 60.189 1.00 54.70 ? ? ? ? ? ? 268 ARG A NH1 1 
ATOM   1493 N NH2 . ARG A 1 187 ? 25.446  33.308 58.153 1.00 54.02 ? ? ? ? ? ? 268 ARG A NH2 1 
ATOM   1494 N N   . LEU A 1 188 ? 20.212  38.186 55.280 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A N   1 
ATOM   1495 C CA  . LEU A 1 188 ? 20.660  38.346 53.893 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A CA  1 
ATOM   1496 C C   . LEU A 1 188 ? 22.167  38.185 53.822 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A C   1 
ATOM   1497 O O   . LEU A 1 188 ? 22.887  38.818 54.590 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A O   1 
ATOM   1498 C CB  . LEU A 1 188 ? 20.349  39.754 53.385 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A CB  1 
ATOM   1499 C CG  . LEU A 1 188 ? 18.930  40.281 53.402 1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A CG  1 
ATOM   1500 C CD1 . LEU A 1 188 ? 18.897  41.655 52.721 1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A CD1 1 
ATOM   1501 C CD2 . LEU A 1 188 ? 18.002  39.338 52.734 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A CD2 1 
ATOM   1502 N N   . GLU A 1 189 ? 22.651  37.380 52.883 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A N   1 
ATOM   1503 C CA  . GLU A 1 189 ? 24.079  37.086 52.802 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CA  1 
ATOM   1504 C C   . GLU A 1 189 ? 24.732  37.527 51.509 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A C   1 
ATOM   1505 O O   . GLU A 1 189 ? 25.700  38.293 51.527 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A O   1 
ATOM   1506 C CB  . GLU A 1 189 ? 24.327  35.608 53.059 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CB  1 
ATOM   1507 C CG  . GLU A 1 189 ? 23.920  35.233 54.472 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CG  1 
ATOM   1508 C CD  . GLU A 1 189 ? 24.002  33.757 54.760 1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CD  1 
ATOM   1509 O OE1 . GLU A 1 189 ? 24.527  33.008 53.910 1.00 44.57 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A OE1 1 
ATOM   1510 O OE2 . GLU A 1 189 ? 23.530  33.354 55.847 1.00 45.59 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A OE2 1 
ATOM   1511 N N   . VAL A 1 190 ? 24.230  37.045 50.387 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 271 VAL A N   1 
ATOM   1512 C CA  . VAL A 1 190 ? 24.843  37.334 49.106 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 271 VAL A CA  1 
ATOM   1513 C C   . VAL A 1 190 ? 23.782  37.857 48.163 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 271 VAL A C   1 
ATOM   1514 O O   . VAL A 1 190 ? 22.757  37.216 47.972 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 271 VAL A O   1 
ATOM   1515 C CB  . VAL A 1 190 ? 25.476  36.063 48.501 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 271 VAL A CB  1 
ATOM   1516 C CG1 . VAL A 1 190 ? 26.035  36.355 47.120 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 271 VAL A CG1 1 
ATOM   1517 C CG2 . VAL A 1 190 ? 26.556  35.497 49.426 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 271 VAL A CG2 1 
ATOM   1518 N N   . LYS A 1 191 ? 24.022  39.010 47.565 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A N   1 
ATOM   1519 C CA  . LYS A 1 191 ? 23.119  39.540 46.558 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A CA  1 
ATOM   1520 C C   . LYS A 1 191 ? 23.357  38.855 45.205 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A C   1 
ATOM   1521 O O   . LYS A 1 191 ? 24.459  38.904 44.643 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A O   1 
ATOM   1522 C CB  . LYS A 1 191 ? 23.280  41.042 46.426 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A CB  1 
ATOM   1523 C CG  . LYS A 1 191 ? 22.224  41.698 45.569 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A CG  1 
ATOM   1524 C CD  . LYS A 1 191 ? 22.251  43.207 45.746 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A CD  1 
ATOM   1525 C CE  . LYS A 1 191 ? 21.868  43.938 44.477 1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A CE  1 
ATOM   1526 N NZ  . LYS A 1 191 ? 22.315  45.370 44.536 1.00 43.84 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A NZ  1 
ATOM   1527 N N   . LEU A 1 192 ? 22.319  38.200 44.703 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A N   1 
ATOM   1528 C CA  . LEU A 1 192 ? 22.407  37.401 43.484 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CA  1 
ATOM   1529 C C   . LEU A 1 192 ? 22.114  38.245 42.261 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A C   1 
ATOM   1530 O O   . LEU A 1 192 ? 22.687  38.019 41.191 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A O   1 
ATOM   1531 C CB  . LEU A 1 192 ? 21.431  36.226 43.539 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CB  1 
ATOM   1532 C CG  . LEU A 1 192 ? 21.627  35.276 44.716 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CG  1 
ATOM   1533 C CD1 . LEU A 1 192 ? 20.493  34.264 44.793 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CD1 1 
ATOM   1534 C CD2 . LEU A 1 192 ? 22.962  34.581 44.632 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CD2 1 
ATOM   1535 N N   . GLY A 1 193 ? 21.250  39.238 42.418 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 274 GLY A N   1 
ATOM   1536 C CA  . GLY A 1 193 ? 20.946  40.143 41.323 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 274 GLY A CA  1 
ATOM   1537 C C   . GLY A 1 193 ? 19.967  41.246 41.672 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 274 GLY A C   1 
ATOM   1538 O O   . GLY A 1 193 ? 19.427  41.297 42.777 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 274 GLY A O   1 
ATOM   1539 N N   . GLN A 1 194 ? 19.740  42.130 40.706 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 275 GLN A N   1 
ATOM   1540 C CA  . GLN A 1 194 ? 18.833  43.254 40.873 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 275 GLN A CA  1 
ATOM   1541 C C   . GLN A 1 194 ? 18.324  43.790 39.539 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 275 GLN A C   1 
ATOM   1542 O O   . GLN A 1 194 ? 18.934  43.581 38.476 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 275 GLN A O   1 
ATOM   1543 C CB  . GLN A 1 194 ? 19.517  44.378 41.653 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 275 GLN A CB  1 
ATOM   1544 C CG  . GLN A 1 194 ? 20.604  45.132 40.875 1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 275 GLN A CG  1 
ATOM   1545 C CD  . GLN A 1 194 ? 21.511  45.956 41.768 1.00 43.90 ? ? ? ? ? ? 275 GLN A CD  1 
ATOM   1546 O OE1 . GLN A 1 194 ? 22.677  45.604 41.968 1.00 50.31 ? ? ? ? ? ? 275 GLN A OE1 1 
ATOM   1547 N NE2 . GLN A 1 194 ? 20.992  47.060 42.295 1.00 44.80 ? ? ? ? ? ? 275 GLN A NE2 1 
ATOM   1548 N N   . GLY A 1 195 ? 17.218  44.514 39.617 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 276 GLY A N   1 
ATOM   1549 C CA  . GLY A 1 195 ? 16.536  45.040 38.446 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 276 GLY A CA  1 
ATOM   1550 C C   . GLY A 1 195 ? 15.552  46.127 38.847 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 276 GLY A C   1 
ATOM   1551 O O   . GLY A 1 195 ? 15.582  46.641 39.974 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 276 GLY A O   1 
ATOM   1552 N N   . CYS A 1 196 ? 14.660  46.463 37.925 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 277 CYS A N   1 
ATOM   1553 C CA  . CYS A 1 196 ? 13.762  47.601 38.098 1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 277 CYS A CA  1 
ATOM   1554 C C   . CYS A 1 196 ? 12.796  47.432 39.271 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 277 CYS A C   1 
ATOM   1555 O O   . CYS A 1 196 ? 12.406  48.424 39.881 1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 277 CYS A O   1 
ATOM   1556 C CB  . CYS A 1 196 ? 12.972  47.853 36.811 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 277 CYS A CB  1 
ATOM   1557 S SG  . CYS A 1 196 ? 14.037  48.424 35.472 1.00 48.22 ? ? ? ? ? ? 277 CYS A SG  1 
ATOM   1558 N N   . PHE A 1 197 ? 12.439  46.187 39.590 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A N   1 
ATOM   1559 C CA  . PHE A 1 197 ? 11.416  45.892 40.616 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CA  1 
ATOM   1560 C C   . PHE A 1 197 ? 11.957  45.386 41.942 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A C   1 
ATOM   1561 O O   . PHE A 1 197 ? 11.187  45.154 42.856 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A O   1 
ATOM   1562 C CB  . PHE A 1 197 ? 10.390  44.900 40.068 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CB  1 
ATOM   1563 C CG  . PHE A 1 197 ? 9.698   45.390 38.828 1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CG  1 
ATOM   1564 C CD1 . PHE A 1 197 ? 8.643   46.292 38.917 1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CD1 1 
ATOM   1565 C CD2 . PHE A 1 197 ? 10.132  44.987 37.570 1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CD2 1 
ATOM   1566 C CE1 . PHE A 1 197 ? 8.010   46.772 37.765 1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CE1 1 
ATOM   1567 C CE2 . PHE A 1 197 ? 9.510   45.463 36.412 1.00 41.38 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CE2 1 
ATOM   1568 C CZ  . PHE A 1 197 ? 8.449   46.356 36.511 1.00 41.83 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CZ  1 
ATOM   1569 N N   . GLY A 1 198 ? 13.275  45.236 42.059 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 279 GLY A N   1 
ATOM   1570 C CA  . GLY A 1 198 ? 13.881  44.823 43.316 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 279 GLY A CA  1 
ATOM   1571 C C   . GLY A 1 198 ? 15.119  43.976 43.158 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 279 GLY A C   1 
ATOM   1572 O O   . GLY A 1 198 ? 15.835  44.096 42.163 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 279 GLY A O   1 
ATOM   1573 N N   . GLU A 1 199 ? 15.371  43.133 44.157 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A N   1 
ATOM   1574 C CA  . GLU A 1 199 ? 16.604  42.353 44.271 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A CA  1 
ATOM   1575 C C   . GLU A 1 199 ? 16.322  40.882 44.597 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A C   1 
ATOM   1576 O O   . GLU A 1 199 ? 15.204  40.517 45.013 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A O   1 
ATOM   1577 C CB  . GLU A 1 199 ? 17.519  42.985 45.347 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A CB  1 
ATOM   1578 C CG  . GLU A 1 199 ? 17.718  44.499 45.180 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A CG  1 
ATOM   1579 C CD  . GLU A 1 199 ? 18.827  45.120 46.053 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A CD  1 
ATOM   1580 O OE1 . GLU A 1 199 ? 18.919  44.775 47.240 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A OE1 1 
ATOM   1581 O OE2 . GLU A 1 199 ? 19.606  45.982 45.555 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A OE2 1 
ATOM   1582 N N   . VAL A 1 200 ? 17.328  40.038 44.410 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A N   1 
ATOM   1583 C CA  . VAL A 1 200 ? 17.275  38.663 44.884 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CA  1 
ATOM   1584 C C   . VAL A 1 200 ? 18.535  38.338 45.688 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A C   1 
ATOM   1585 O O   . VAL A 1 200 ? 19.656  38.589 45.225 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A O   1 
ATOM   1586 C CB  . VAL A 1 200 ? 17.123  37.653 43.729 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CB  1 
ATOM   1587 C CG1 . VAL A 1 200 ? 16.805  36.271 44.270 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CG1 1 
ATOM   1588 C CG2 . VAL A 1 200 ? 16.033  38.086 42.764 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CG2 1 
ATOM   1589 N N   . TRP A 1 201 ? 18.354  37.772 46.874 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A N   1 
ATOM   1590 C CA  . TRP A 1 201 ? 19.456  37.403 47.753 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CA  1 
ATOM   1591 C C   . TRP A 1 201 ? 19.461  35.934 48.118 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A C   1 
ATOM   1592 O O   . TRP A 1 201 ? 18.413  35.267 48.151 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A O   1 
ATOM   1593 C CB  . TRP A 1 201 ? 19.362  38.182 49.063 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CB  1 
ATOM   1594 C CG  . TRP A 1 201 ? 19.579  39.619 48.934 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CG  1 
ATOM   1595 C CD1 . TRP A 1 201 ? 18.726  40.539 48.386 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CD1 1 
ATOM   1596 C CD2 . TRP A 1 201 ? 20.729  40.345 49.367 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CD2 1 
ATOM   1597 N NE1 . TRP A 1 201 ? 19.280  41.794 48.454 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A NE1 1 
ATOM   1598 C CE2 . TRP A 1 201 ? 20.513  41.702 49.051 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CE2 1 
ATOM   1599 C CE3 . TRP A 1 201 ? 21.927  39.986 49.997 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CE3 1 
ATOM   1600 C CZ2 . TRP A 1 201 ? 21.444  42.700 49.355 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CZ2 1 
ATOM   1601 C CZ3 . TRP A 1 201 ? 22.854  40.985 50.303 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CZ3 1 
ATOM   1602 C CH2 . TRP A 1 201 ? 22.608  42.318 49.971 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CH2 1 
ATOM   1603 N N   . MET A 1 202 ? 20.648  35.427 48.407 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 283 MET A N   1 
ATOM   1604 C CA  . MET A 1 202 ? 20.800  34.180 49.116 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 283 MET A CA  1 
ATOM   1605 C C   . MET A 1 202 ? 20.946  34.535 50.583 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 283 MET A C   1 
ATOM   1606 O O   . MET A 1 202 ? 21.664  35.478 50.949 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 283 MET A O   1 
ATOM   1607 C CB  . MET A 1 202 ? 22.033  33.415 48.637 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 283 MET A CB  1 
ATOM   1608 C CG  . MET A 1 202 ? 22.104  32.014 49.175 1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 283 MET A CG  1 
ATOM   1609 S SD  . MET A 1 202 ? 23.584  31.682 50.119 1.00 51.30 ? ? ? ? ? ? 283 MET A SD  1 
ATOM   1610 C CE  . MET A 1 202 ? 22.951  31.963 51.674 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 283 MET A CE  1 
ATOM   1611 N N   . GLY A 1 203 ? 20.299  33.756 51.432 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 284 GLY A N   1 
ATOM   1612 C CA  . GLY A 1 203 ? 20.313  34.015 52.858 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 284 GLY A CA  1 
ATOM   1613 C C   . GLY A 1 203 ? 20.028  32.788 53.682 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 284 GLY A C   1 
ATOM   1614 O O   . GLY A 1 203 ? 19.997  31.672 53.172 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 284 GLY A O   1 
ATOM   1615 N N   . THR A 1 204 ? 19.802  33.020 54.965 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 285 THR A N   1 
ATOM   1616 C CA  . THR A 1 204 ? 19.513  31.982 55.931 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 285 THR A CA  1 
ATOM   1617 C C   . THR A 1 204 ? 18.226  32.297 56.684 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 285 THR A C   1 
ATOM   1618 O O   . THR A 1 204 ? 17.965  33.449 57.056 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 285 THR A O   1 
ATOM   1619 C CB  . THR A 1 204 ? 20.716  31.864 56.899 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 285 THR A CB  1 
ATOM   1620 O OG1 . THR A 1 204 ? 21.896  31.556 56.138 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 285 THR A OG1 1 
ATOM   1621 C CG2 . THR A 1 204 ? 20.559  30.690 57.837 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 285 THR A CG2 1 
ATOM   1622 N N   . TRP A 1 205 ? 17.435  31.257 56.917 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 286 TRP A N   1 
ATOM   1623 C CA  . TRP A 1 205 ? 16.146  31.355 57.575 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 286 TRP A CA  1 
ATOM   1624 C C   . TRP A 1 205 ? 16.196  30.500 58.840 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 286 TRP A C   1 
ATOM   1625 O O   . TRP A 1 205 ? 16.632  29.350 58.788 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 286 TRP A O   1 
ATOM   1626 C CB  . TRP A 1 205 ? 15.064  30.848 56.631 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 286 TRP A CB  1 
ATOM   1627 C CG  . TRP A 1 205 ? 13.689  30.871 57.162 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 286 TRP A CG  1 
ATOM   1628 C CD1 . TRP A 1 205 ? 13.144  31.787 58.014 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 286 TRP A CD1 1 
ATOM   1629 C CD2 . TRP A 1 205 ? 12.654  29.933 56.868 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 286 TRP A CD2 1 
ATOM   1630 N NE1 . TRP A 1 205 ? 11.831  31.471 58.270 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 286 TRP A NE1 1 
ATOM   1631 C CE2 . TRP A 1 205 ? 11.506  30.335 57.576 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 286 TRP A CE2 1 
ATOM   1632 C CE3 . TRP A 1 205 ? 12.578  28.781 56.069 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 286 TRP A CE3 1 
ATOM   1633 C CZ2 . TRP A 1 205 ? 10.297  29.634 57.507 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 286 TRP A CZ2 1 
ATOM   1634 C CZ3 . TRP A 1 205 ? 11.382  28.081 56.017 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 286 TRP A CZ3 1 
ATOM   1635 C CH2 . TRP A 1 205 ? 10.261  28.512 56.727 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 286 TRP A CH2 1 
ATOM   1636 N N   . ASN A 1 206 ? 15.766  31.072 59.965 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A N   1 
ATOM   1637 C CA  . ASN A 1 206 ? 15.756  30.406 61.272 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A CA  1 
ATOM   1638 C C   . ASN A 1 206 ? 17.135  29.871 61.690 1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A C   1 
ATOM   1639 O O   . ASN A 1 206 ? 17.225  28.868 62.398 1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A O   1 
ATOM   1640 C CB  . ASN A 1 206 ? 14.724  29.260 61.298 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A CB  1 
ATOM   1641 C CG  . ASN A 1 206 ? 13.295  29.735 61.053 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A CG  1 
ATOM   1642 O OD1 . ASN A 1 206 ? 12.843  30.736 61.620 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A OD1 1 
ATOM   1643 N ND2 . ASN A 1 206 ? 12.570  28.997 60.214 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A ND2 1 
ATOM   1644 N N   . GLY A 1 207 ? 18.198  30.512 61.205 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 288 GLY A N   1 
ATOM   1645 C CA  . GLY A 1 207 ? 19.566  30.151 61.544 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 288 GLY A CA  1 
ATOM   1646 C C   . GLY A 1 207 ? 20.060  28.825 60.989 1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 288 GLY A C   1 
ATOM   1647 O O   . GLY A 1 207 ? 21.203  28.444 61.249 1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 288 GLY A O   1 
ATOM   1648 N N   . THR A 1 208 ? 19.233  28.139 60.202 1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 289 THR A N   1 
ATOM   1649 C CA  . THR A 1 208 ? 19.538  26.784 59.753 1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 289 THR A CA  1 
ATOM   1650 C C   . THR A 1 208 ? 19.308  26.486 58.265 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 289 THR A C   1 
ATOM   1651 O O   . THR A 1 208 ? 19.928  25.565 57.719 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 289 THR A O   1 
ATOM   1652 C CB  . THR A 1 208 ? 18.719  25.769 60.584 1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 289 THR A CB  1 
ATOM   1653 O OG1 . THR A 1 208 ? 18.900  24.455 60.048 1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 289 THR A OG1 1 
ATOM   1654 C CG2 . THR A 1 208 ? 17.228  25.991 60.440 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 289 THR A CG2 1 
ATOM   1655 N N   . THR A 1 209 ? 18.401  27.211 57.620 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 290 THR A N   1 
ATOM   1656 C CA  . THR A 1 209 ? 17.936  26.837 56.288 1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 290 THR A CA  1 
ATOM   1657 C C   . THR A 1 209 ? 18.394  27.842 55.243 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 290 THR A C   1 
ATOM   1658 O O   . THR A 1 209 ? 18.074  29.017 55.343 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 290 THR A O   1 
ATOM   1659 C CB  . THR A 1 209 ? 16.393  26.763 56.296 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 290 THR A CB  1 
ATOM   1660 O OG1 . THR A 1 209 ? 15.961  25.872 57.330 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 290 THR A OG1 1 
ATOM   1661 C CG2 . THR A 1 209 ? 15.848  26.149 55.015 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 290 THR A CG2 1 
ATOM   1662 N N   . ARG A 1 210 ? 19.118  27.376 54.229 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 291 ARG A N   1 
ATOM   1663 C CA  . ARG A 1 210 ? 19.492  28.222 53.100 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 291 ARG A CA  1 
ATOM   1664 C C   . ARG A 1 210 ? 18.264  28.548 52.238 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 291 ARG A C   1 
ATOM   1665 O O   . ARG A 1 210 ? 17.485  27.658 51.921 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 291 ARG A O   1 
ATOM   1666 C CB  . ARG A 1 210 ? 20.535  27.538 52.229 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 291 ARG A CB  1 
ATOM   1667 C CG  . ARG A 1 210 ? 21.140  28.487 51.225 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 291 ARG A CG  1 
ATOM   1668 C CD  . ARG A 1 210 ? 22.471  28.023 50.681 1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 291 ARG A CD  1 
ATOM   1669 N NE  . ARG A 1 210 ? 23.588  28.503 51.484 1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 291 ARG A NE  1 
ATOM   1670 C CZ  . ARG A 1 210 ? 24.868  28.321 51.157 1.00 44.51 ? ? ? ? ? ? 291 ARG A CZ  1 
ATOM   1671 N NH1 . ARG A 1 210 ? 25.196  27.664 50.039 1.00 45.58 ? ? ? ? ? ? 291 ARG A NH1 1 
ATOM   1672 N NH2 . ARG A 1 210 ? 25.823  28.798 51.946 1.00 43.02 ? ? ? ? ? ? 291 ARG A NH2 1 
ATOM   1673 N N   . VAL A 1 211 ? 18.106  29.823 51.874 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A N   1 
ATOM   1674 C CA  . VAL A 1 211 ? 16.936  30.292 51.136 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A CA  1 
ATOM   1675 C C   . VAL A 1 211 ? 17.319  31.332 50.105 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A C   1 
ATOM   1676 O O   . VAL A 1 211 ? 18.386  31.937 50.178 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A O   1 
ATOM   1677 C CB  . VAL A 1 211 ? 15.873  30.953 52.064 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A CB  1 
ATOM   1678 C CG1 . VAL A 1 211 ? 15.293  29.932 53.011 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A CG1 1 
ATOM   1679 C CG2 . VAL A 1 211 ? 16.469  32.132 52.816 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A CG2 1 
ATOM   1680 N N   . ALA A 1 212 ? 16.437  31.525 49.139 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 293 ALA A N   1 
ATOM   1681 C CA  . ALA A 1 212 ? 16.472  32.667 48.261 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 293 ALA A CA  1 
ATOM   1682 C C   . ALA A 1 212 ? 15.403  33.643 48.729 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 293 ALA A C   1 
ATOM   1683 O O   . ALA A 1 212 ? 14.306  33.234 49.106 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 293 ALA A O   1 
ATOM   1684 C CB  . ALA A 1 212 ? 16.236  32.249 46.838 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 293 ALA A CB  1 
ATOM   1685 N N   . ILE A 1 213 ? 15.735  34.930 48.710 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 294 ILE A N   1 
ATOM   1686 C CA  . ILE A 1 213 ? 14.847  35.988 49.172 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 294 ILE A CA  1 
ATOM   1687 C C   . ILE A 1 213 ? 14.667  36.990 48.050 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 294 ILE A C   1 
ATOM   1688 O O   . ILE A 1 213 ? 15.619  37.686 47.640 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 294 ILE A O   1 
ATOM   1689 C CB  . ILE A 1 213 ? 15.393  36.683 50.422 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 294 ILE A CB  1 
ATOM   1690 C CG1 . ILE A 1 213 ? 15.596  35.665 51.552 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 294 ILE A CG1 1 
ATOM   1691 C CG2 . ILE A 1 213 ? 14.423  37.779 50.868 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 294 ILE A CG2 1 
ATOM   1692 C CD1 . ILE A 1 213 ? 16.449  36.115 52.670 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 294 ILE A CD1 1 
ATOM   1693 N N   . LYS A 1 214 ? 13.468  37.045 47.504 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A N   1 
ATOM   1694 C CA  . LYS A 1 214 ? 13.154  38.023 46.477 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CA  1 
ATOM   1695 C C   . LYS A 1 214 ? 12.509  39.235 47.164 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A C   1 
ATOM   1696 O O   . LYS A 1 214 ? 11.562  39.075 47.927 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A O   1 
ATOM   1697 C CB  . LYS A 1 214 ? 12.226  37.403 45.429 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CB  1 
ATOM   1698 C CG  . LYS A 1 214 ? 11.937  38.313 44.260 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CG  1 
ATOM   1699 C CD  . LYS A 1 214 ? 11.065  37.633 43.217 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CD  1 
ATOM   1700 C CE  . LYS A 1 214 ? 10.830  38.540 42.006 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CE  1 
ATOM   1701 N NZ  . LYS A 1 214 ? 9.948   37.827 41.012 1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A NZ  1 
ATOM   1702 N N   . THR A 1 215 ? 13.033  40.434 46.894 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 296 THR A N   1 
ATOM   1703 C CA  . THR A 1 215 ? 12.609  41.673 47.532 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 296 THR A CA  1 
ATOM   1704 C C   . THR A 1 215 ? 11.973  42.628 46.525 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 296 THR A C   1 
ATOM   1705 O O   . THR A 1 215 ? 12.401  42.714 45.365 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 296 THR A O   1 
ATOM   1706 C CB  . THR A 1 215 ? 13.802  42.389 48.241 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 296 THR A CB  1 
ATOM   1707 O OG1 . THR A 1 215 ? 14.691  42.956 47.270 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 296 THR A OG1 1 
ATOM   1708 C CG2 . THR A 1 215 ? 14.668  41.402 49.017 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 296 THR A CG2 1 
ATOM   1709 N N   . LEU A 1 216 ? 10.955  43.358 46.974 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 297 LEU A N   1 
ATOM   1710 C CA  . LEU A 1 216 ? 10.255  44.325 46.133 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 297 LEU A CA  1 
ATOM   1711 C C   . LEU A 1 216 ? 10.764  45.729 46.434 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 297 LEU A C   1 
ATOM   1712 O O   . LEU A 1 216 ? 10.734  46.181 47.577 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 297 LEU A O   1 
ATOM   1713 C CB  . LEU A 1 216 ? 8.743   44.268 46.386 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 297 LEU A CB  1 
ATOM   1714 C CG  . LEU A 1 216 ? 7.881   45.385 45.774 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 297 LEU A CG  1 
ATOM   1715 C CD1 . LEU A 1 216 ? 7.907   45.304 44.275 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 297 LEU A CD1 1 
ATOM   1716 C CD2 . LEU A 1 216 ? 6.462   45.313 46.289 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 297 LEU A CD2 1 
ATOM   1717 N N   . LYS A 1 217 ? 11.194  46.435 45.395 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A N   1 
ATOM   1718 C CA  . LYS A 1 217 ? 11.559  47.835 45.526 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A CA  1 
ATOM   1719 C C   . LYS A 1 217 ? 10.277  48.668 45.636 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A C   1 
ATOM   1720 O O   . LYS A 1 217 ? 9.454   48.644 44.710 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A O   1 
ATOM   1721 C CB  . LYS A 1 217 ? 12.364  48.270 44.301 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A CB  1 
ATOM   1722 C CG  . LYS A 1 217 ? 12.977  49.645 44.415 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A CG  1 
ATOM   1723 C CD  . LYS A 1 217 ? 13.835  49.965 43.171 1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A CD  1 
ATOM   1724 C CE  . LYS A 1 217 ? 13.720  51.427 42.786 1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A CE  1 
ATOM   1725 N NZ  . LYS A 1 217 ? 14.585  51.760 41.611 1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A NZ  1 
ATOM   1726 N N   . PRO A 1 218 ? 10.092  49.402 46.732 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A N   1 
ATOM   1727 C CA  . PRO A 1 218 ? 8.902   50.246 46.886 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CA  1 
ATOM   1728 C C   . PRO A 1 218 ? 8.731   51.249 45.754 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A C   1 
ATOM   1729 O O   . PRO A 1 218 ? 9.708   51.647 45.120 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A O   1 
ATOM   1730 C CB  . PRO A 1 218 ? 9.149   50.978 48.211 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CB  1 
ATOM   1731 C CG  . PRO A 1 218 ? 10.086  50.120 48.957 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CG  1 
ATOM   1732 C CD  . PRO A 1 218 ? 10.970  49.486 47.915 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CD  1 
ATOM   1733 N N   . GLY A 1 219 ? 7.486   51.615 45.483 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 300 GLY A N   1 
ATOM   1734 C CA  . GLY A 1 219 ? 7.189   52.594 44.453 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 300 GLY A CA  1 
ATOM   1735 C C   . GLY A 1 219 ? 7.226   52.061 43.033 1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 300 GLY A C   1 
ATOM   1736 O O   . GLY A 1 219 ? 7.140   52.861 42.090 1.00 37.38 ? ? ? ? ? ? 300 GLY A O   1 
ATOM   1737 N N   . THR A 1 220 ? 7.413   50.750 42.869 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 301 THR A N   1 
ATOM   1738 C CA  . THR A 1 220 ? 7.343   50.107 41.561 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 301 THR A CA  1 
ATOM   1739 C C   . THR A 1 220 ? 5.978   49.373 41.520 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 301 THR A C   1 
ATOM   1740 O O   . THR A 1 220 ? 4.946   50.046 41.604 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 301 THR A O   1 
ATOM   1741 C CB  . THR A 1 220 ? 8.619   49.248 41.262 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 301 THR A CB  1 
ATOM   1742 O OG1 . THR A 1 220 ? 8.772   48.160 42.184 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 301 THR A OG1 1 
ATOM   1743 C CG2 . THR A 1 220 ? 9.908   50.087 41.482 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 301 THR A CG2 1 
ATOM   1744 N N   . MET A 1 221 ? 5.916   48.051 41.455 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 302 MET A N   1 
ATOM   1745 C CA  . MET A 1 221 ? 4.597   47.400 41.410 1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 302 MET A CA  1 
ATOM   1746 C C   . MET A 1 221 ? 3.933   47.345 42.796 1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 302 MET A C   1 
ATOM   1747 O O   . MET A 1 221 ? 4.597   47.522 43.821 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 302 MET A O   1 
ATOM   1748 C CB  . MET A 1 221 ? 4.681   46.013 40.772 1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 302 MET A CB  1 
ATOM   1749 C CG  . MET A 1 221 ? 5.431   44.972 41.571 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 302 MET A CG  1 
ATOM   1750 S SD  . MET A 1 221 ? 5.519   43.329 40.768 1.00 45.33 ? ? ? ? ? ? 302 MET A SD  1 
ATOM   1751 C CE  . MET A 1 221 ? 4.051   43.131 40.154 1.00 46.34 ? ? ? ? ? ? 302 MET A CE  1 
ATOM   1752 N N   . SER A 1 222 ? 2.618   47.127 42.831 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 303 SER A N   1 
ATOM   1753 C CA  . SER A 1 222 ? 1.910   47.060 44.107 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 303 SER A CA  1 
ATOM   1754 C C   . SER A 1 222 ? 2.378   45.817 44.868 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 303 SER A C   1 
ATOM   1755 O O   . SER A 1 222 ? 2.748   44.830 44.264 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 303 SER A O   1 
ATOM   1756 C CB  . SER A 1 222 ? 0.395   46.994 43.920 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 303 SER A CB  1 
ATOM   1757 O OG  . SER A 1 222 ? 0.035   45.785 43.280 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 303 SER A OG  1 
ATOM   1758 N N   . PRO A 1 223 ? 2.407   45.885 46.190 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 304 PRO A N   1 
ATOM   1759 C CA  . PRO A 1 223 ? 2.642   44.690 47.007 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 304 PRO A CA  1 
ATOM   1760 C C   . PRO A 1 223 ? 1.737   43.505 46.627 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 304 PRO A C   1 
ATOM   1761 O O   . PRO A 1 223 ? 2.231   42.381 46.583 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 304 PRO A O   1 
ATOM   1762 C CB  . PRO A 1 223 ? 2.347   45.189 48.410 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 304 PRO A CB  1 
ATOM   1763 C CG  . PRO A 1 223 ? 2.767   46.635 48.378 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 304 PRO A CG  1 
ATOM   1764 C CD  . PRO A 1 223 ? 2.345   47.110 47.010 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 304 PRO A CD  1 
ATOM   1765 N N   . GLU A 1 224 ? 0.466   43.775 46.318 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A N   1 
ATOM   1766 C CA  . GLU A 1 224 ? -0.494  42.734 45.925 1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A CA  1 
ATOM   1767 C C   . GLU A 1 224 ? -0.068  42.065 44.638 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A C   1 
ATOM   1768 O O   . GLU A 1 224 ? -0.052  40.848 44.556 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A O   1 
ATOM   1769 C CB  . GLU A 1 224 ? -1.923  43.305 45.767 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A CB  1 
ATOM   1770 C CG  . GLU A 1 224 ? -2.580  43.729 47.077 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A CG  1 
ATOM   1771 C CD  . GLU A 1 224 ? -2.346  45.185 47.474 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A CD  1 
ATOM   1772 O OE1 . GLU A 1 224 ? -1.438  45.869 46.915 1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A OE1 1 
ATOM   1773 O OE2 . GLU A 1 224 ? -3.078  45.652 48.375 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A OE2 1 
ATOM   1774 N N   . ALA A 1 225 ? 0.317   42.860 43.639 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 306 ALA A N   1 
ATOM   1775 C CA  . ALA A 1 225 ? 0.768   42.297 42.376 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 306 ALA A CA  1 
ATOM   1776 C C   . ALA A 1 225 ? 2.040   41.479 42.556 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 306 ALA A C   1 
ATOM   1777 O O   . ALA A 1 225 ? 2.172   40.405 41.979 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 306 ALA A O   1 
ATOM   1778 C CB  . ALA A 1 225 ? 0.966   43.412 41.315 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 306 ALA A CB  1 
ATOM   1779 N N   . PHE A 1 226 ? 2.963   41.975 43.382 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A N   1 
ATOM   1780 C CA  . PHE A 1 226 ? 4.212   41.273 43.668 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CA  1 
ATOM   1781 C C   . PHE A 1 226 ? 3.931   39.916 44.306 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A C   1 
ATOM   1782 O O   . PHE A 1 226 ? 4.550   38.910 43.961 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A O   1 
ATOM   1783 C CB  . PHE A 1 226 ? 5.076   42.110 44.623 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CB  1 
ATOM   1784 C CG  . PHE A 1 226 ? 6.415   41.503 44.962 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CG  1 
ATOM   1785 C CD1 . PHE A 1 226 ? 7.464   41.528 44.058 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CD1 1 
ATOM   1786 C CD2 . PHE A 1 226 ? 6.645   40.976 46.217 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CD2 1 
ATOM   1787 C CE1 . PHE A 1 226 ? 8.709   40.995 44.405 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CE1 1 
ATOM   1788 C CE2 . PHE A 1 226 ? 7.878   40.443 46.561 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CE2 1 
ATOM   1789 C CZ  . PHE A 1 226 ? 8.905   40.449 45.647 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CZ  1 
ATOM   1790 N N   . LEU A 1 227 ? 3.023   39.898 45.265 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A N   1 
ATOM   1791 C CA  . LEU A 1 227 ? 2.716   38.669 46.006 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A CA  1 
ATOM   1792 C C   . LEU A 1 227 ? 1.814   37.677 45.240 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A C   1 
ATOM   1793 O O   . LEU A 1 227 ? 1.595   36.565 45.712 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A O   1 
ATOM   1794 C CB  . LEU A 1 227 ? 2.075   39.020 47.351 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A CB  1 
ATOM   1795 C CG  . LEU A 1 227 ? 3.083   39.679 48.305 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A CG  1 
ATOM   1796 C CD1 . LEU A 1 227 ? 2.406   40.217 49.566 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A CD1 1 
ATOM   1797 C CD2 . LEU A 1 227 ? 4.151   38.672 48.650 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A CD2 1 
ATOM   1798 N N   . GLN A 1 228 ? 1.302   38.067 44.071 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A N   1 
ATOM   1799 C CA  . GLN A 1 228 ? 0.532   37.137 43.221 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A CA  1 
ATOM   1800 C C   . GLN A 1 228 ? 1.356   35.888 42.965 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A C   1 
ATOM   1801 O O   . GLN A 1 228 ? 0.847   34.774 42.939 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A O   1 
ATOM   1802 C CB  . GLN A 1 228 ? 0.118   37.803 41.885 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A CB  1 
ATOM   1803 C CG  . GLN A 1 228 ? -1.127  38.690 42.008 1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A CG  1 
ATOM   1804 C CD  . GLN A 1 228 ? -1.534  39.422 40.717 1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A CD  1 
ATOM   1805 O OE1 . GLN A 1 228 ? -0.813  39.410 39.722 1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A OE1 1 
ATOM   1806 N NE2 . GLN A 1 228 ? -2.690  40.074 40.756 1.00 44.46 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A NE2 1 
ATOM   1807 N N   . GLU A 1 229 ? 2.652   36.087 42.798 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A N   1 
ATOM   1808 C CA  . GLU A 1 229 ? 3.595   35.018 42.624 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A CA  1 
ATOM   1809 C C   . GLU A 1 229 ? 3.594   34.008 43.772 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A C   1 
ATOM   1810 O O   . GLU A 1 229 ? 3.616   32.797 43.538 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A O   1 
ATOM   1811 C CB  . GLU A 1 229 ? 4.987   35.636 42.430 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A CB  1 
ATOM   1812 C CG  . GLU A 1 229 ? 6.105   34.642 42.280 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A CG  1 
ATOM   1813 C CD  . GLU A 1 229 ? 7.472   35.318 42.078 1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A CD  1 
ATOM   1814 O OE1 . GLU A 1 229 ? 7.550   36.512 41.691 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A OE1 1 
ATOM   1815 O OE2 . GLU A 1 229 ? 8.481   34.639 42.321 1.00 41.64 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A OE2 1 
ATOM   1816 N N   . ALA A 1 230 ? 3.561   34.500 45.012 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 311 ALA A N   1 
ATOM   1817 C CA  . ALA A 1 230 ? 3.473   33.629 46.179 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 311 ALA A CA  1 
ATOM   1818 C C   . ALA A 1 230 ? 2.117   32.937 46.266 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 311 ALA A C   1 
ATOM   1819 O O   . ALA A 1 230 ? 2.065   31.794 46.650 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 311 ALA A O   1 
ATOM   1820 C CB  . ALA A 1 230 ? 3.768   34.426 47.490 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 311 ALA A CB  1 
ATOM   1821 N N   . GLN A 1 231 ? 1.031   33.632 45.937 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 312 GLN A N   1 
ATOM   1822 C CA  . GLN A 1 231 ? -0.295  33.019 45.935 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 312 GLN A CA  1 
ATOM   1823 C C   . GLN A 1 231 ? -0.336  31.760 45.046 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 312 GLN A C   1 
ATOM   1824 O O   . GLN A 1 231 ? -0.873  30.718 45.433 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 312 GLN A O   1 
ATOM   1825 C CB  . GLN A 1 231 ? -1.370  34.018 45.485 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 312 GLN A CB  1 
ATOM   1826 C CG  . GLN A 1 231 ? -2.751  33.390 45.416 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 312 GLN A CG  1 
ATOM   1827 C CD  . GLN A 1 231 ? -3.864  34.398 45.262 1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 312 GLN A CD  1 
ATOM   1828 O OE1 . GLN A 1 231 ? -3.634  35.519 44.818 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 312 GLN A OE1 1 
ATOM   1829 N NE2 . GLN A 1 231 ? -5.082  33.997 45.633 1.00 44.55 ? ? ? ? ? ? 312 GLN A NE2 1 
ATOM   1830 N N   . VAL A 1 232 ? 0.261   31.857 43.863 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A N   1 
ATOM   1831 C CA  . VAL A 1 232 ? 0.355   30.722 42.947 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CA  1 
ATOM   1832 C C   . VAL A 1 232 ? 1.186   29.585 43.547 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A C   1 
ATOM   1833 O O   . VAL A 1 232 ? 0.792   28.433 43.499 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A O   1 
ATOM   1834 C CB  . VAL A 1 232 ? 1.000   31.148 41.608 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CB  1 
ATOM   1835 C CG1 . VAL A 1 232 ? 1.307   29.925 40.763 1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CG1 1 
ATOM   1836 C CG2 . VAL A 1 232 ? 0.090   32.122 40.855 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CG2 1 
ATOM   1837 N N   . MET A 1 233 ? 2.342   29.910 44.118 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 314 MET A N   1 
ATOM   1838 C CA  . MET A 1 233 ? 3.225   28.910 44.704 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 314 MET A CA  1 
ATOM   1839 C C   . MET A 1 233 ? 2.658   28.234 45.965 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 314 MET A C   1 
ATOM   1840 O O   . MET A 1 233 ? 3.034   27.113 46.281 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 314 MET A O   1 
ATOM   1841 C CB  . MET A 1 233 ? 4.619   29.505 44.993 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 314 MET A CB  1 
ATOM   1842 C CG  . MET A 1 233 ? 5.334   30.088 43.751 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 314 MET A CG  1 
ATOM   1843 S SD  . MET A 1 233 ? 6.842   31.055 44.183 1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 314 MET A SD  1 
ATOM   1844 C CE  . MET A 1 233 ? 7.754   29.599 44.658 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 314 MET A CE  1 
ATOM   1845 N N   . LYS A 1 234 ? 1.717   28.871 46.667 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A N   1 
ATOM   1846 C CA  . LYS A 1 234 ? 1.069   28.203 47.795 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A CA  1 
ATOM   1847 C C   . LYS A 1 234 ? 0.235   27.012 47.329 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A C   1 
ATOM   1848 O O   . LYS A 1 234 ? 0.039   26.060 48.072 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A O   1 
ATOM   1849 C CB  . LYS A 1 234 ? 0.148   29.170 48.548 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A CB  1 
ATOM   1850 C CG  . LYS A 1 234 ? 0.880   30.278 49.290 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A CG  1 
ATOM   1851 C CD  . LYS A 1 234 ? -0.083  31.288 49.854 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A CD  1 
ATOM   1852 C CE  . LYS A 1 234 ? 0.561   32.577 50.340 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A CE  1 
ATOM   1853 N NZ  . LYS A 1 234 ? -0.521  33.539 50.769 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A NZ  1 
ATOM   1854 N N   . LYS A 1 235 ? -0.293  27.106 46.111 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 316 LYS A N   1 
ATOM   1855 C CA  . LYS A 1 235 ? -1.144  26.081 45.524 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 316 LYS A CA  1 
ATOM   1856 C C   . LYS A 1 235 ? -0.395  25.013 44.698 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 316 LYS A C   1 
ATOM   1857 O O   . LYS A 1 235 ? -0.818  23.870 44.630 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 316 LYS A O   1 
ATOM   1858 C CB  . LYS A 1 235 ? -2.183  26.766 44.625 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 316 LYS A CB  1 
ATOM   1859 C CG  . LYS A 1 235 ? -3.272  25.818 44.104 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 316 LYS A CG  1 
ATOM   1860 C CD  . LYS A 1 235 ? -4.272  25.431 45.198 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 316 LYS A CD  1 
ATOM   1861 C CE  . LYS A 1 235 ? -5.270  24.392 44.702 1.00 44.65 ? ? ? ? ? ? 316 LYS A CE  1 
ATOM   1862 N NZ  . LYS A 1 235 ? -6.397  24.258 45.668 1.00 48.88 ? ? ? ? ? ? 316 LYS A NZ  1 
ATOM   1863 N N   . LEU A 1 236 ? 0.700   25.388 44.056 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A N   1 
ATOM   1864 C CA  . LEU A 1 236 ? 1.416   24.462 43.164 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CA  1 
ATOM   1865 C C   . LEU A 1 236 ? 2.658   23.936 43.875 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A C   1 
ATOM   1866 O O   . LEU A 1 236 ? 3.612   24.690 44.066 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A O   1 
ATOM   1867 C CB  . LEU A 1 236 ? 1.813   25.166 41.857 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CB  1 
ATOM   1868 C CG  . LEU A 1 236 ? 0.725   25.699 40.920 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CG  1 
ATOM   1869 C CD1 . LEU A 1 236 ? 1.350   26.195 39.636 1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CD1 1 
ATOM   1870 C CD2 . LEU A 1 236 ? -0.322  24.670 40.597 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CD2 1 
ATOM   1871 N N   . ARG A 1 237 ? 2.632   22.664 44.270 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 318 ARG A N   1 
ATOM   1872 C CA  . ARG A 1 237 ? 3.723   22.002 44.991 1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 318 ARG A CA  1 
ATOM   1873 C C   . ARG A 1 237 ? 4.147   20.692 44.306 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 318 ARG A C   1 
ATOM   1874 O O   . ARG A 1 237 ? 3.364   19.752 44.173 1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 318 ARG A O   1 
ATOM   1875 C CB  . ARG A 1 237 ? 3.325   21.733 46.452 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 318 ARG A CB  1 
ATOM   1876 C CG  . ARG A 1 237 ? 4.487   21.185 47.304 1.00 40.06 ? ? ? ? ? ? 318 ARG A CG  1 
ATOM   1877 C CD  . ARG A 1 237 ? 4.093   20.582 48.658 1.00 48.71 ? ? ? ? ? ? 318 ARG A CD  1 
ATOM   1878 N NE  . ARG A 1 237 ? 4.923   21.098 49.757 1.00 55.22 ? ? ? ? ? ? 318 ARG A NE  1 
ATOM   1879 C CZ  . ARG A 1 237 ? 4.640   20.935 51.053 1.00 60.42 ? ? ? ? ? ? 318 ARG A CZ  1 
ATOM   1880 N NH1 . ARG A 1 237 ? 3.558   20.254 51.437 1.00 62.03 ? ? ? ? ? ? 318 ARG A NH1 1 
ATOM   1881 N NH2 . ARG A 1 237 ? 5.448   21.447 51.978 1.00 61.22 ? ? ? ? ? ? 318 ARG A NH2 1 
ATOM   1882 N N   . HIS A 1 238 ? 5.408   20.639 43.872 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A N   1 
ATOM   1883 C CA  . HIS A 1 238 ? 5.918   19.534 43.067 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A CA  1 
ATOM   1884 C C   . HIS A 1 238 ? 7.445   19.556 43.082 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A C   1 
ATOM   1885 O O   . HIS A 1 238 ? 8.049   20.613 43.220 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A O   1 
ATOM   1886 C CB  . HIS A 1 238 ? 5.336   19.638 41.640 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A CB  1 
ATOM   1887 C CG  . HIS A 1 238 ? 5.807   18.579 40.696 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A CG  1 
ATOM   1888 N ND1 . HIS A 1 238 ? 5.087   17.434 40.435 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A ND1 1 
ATOM   1889 C CD2 . HIS A 1 238 ? 6.910   18.515 39.917 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A CD2 1 
ATOM   1890 C CE1 . HIS A 1 238 ? 5.736   16.700 39.548 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A CE1 1 
ATOM   1891 N NE2 . HIS A 1 238 ? 6.852   17.329 39.227 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A NE2 1 
ATOM   1892 N N   . GLU A 1 239 ? 8.066   18.390 42.940 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 320 GLU A N   1 
ATOM   1893 C CA  . GLU A 1 239 ? 9.521   18.273 43.061 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 320 GLU A CA  1 
ATOM   1894 C C   . GLU A 1 239 ? 10.290  19.082 42.022 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 320 GLU A C   1 
ATOM   1895 O O   . GLU A 1 239 ? 11.440  19.422 42.244 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 320 GLU A O   1 
ATOM   1896 C CB  . GLU A 1 239 ? 9.981   16.803 43.007 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 320 GLU A CB  1 
ATOM   1897 C CG  . GLU A 1 239 ? 9.573   16.034 41.761 1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 320 GLU A CG  1 
ATOM   1898 C CD  . GLU A 1 239 ? 10.334  14.715 41.560 1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 320 GLU A CD  1 
ATOM   1899 O OE1 . GLU A 1 239 ? 11.178  14.330 42.412 1.00 47.61 ? ? ? ? ? ? 320 GLU A OE1 1 
ATOM   1900 O OE2 . GLU A 1 239 ? 10.079  14.048 40.536 1.00 45.46 ? ? ? ? ? ? 320 GLU A OE2 1 
ATOM   1901 N N   . LYS A 1 240 ? 9.655   19.374 40.885 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A N   1 
ATOM   1902 C CA  . LYS A 1 240 ? 10.310  20.106 39.801 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A CA  1 
ATOM   1903 C C   . LYS A 1 240 ? 9.813   21.548 39.674 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A C   1 
ATOM   1904 O O   . LYS A 1 240 ? 9.982   22.163 38.635 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A O   1 
ATOM   1905 C CB  . LYS A 1 240 ? 10.139  19.349 38.476 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A CB  1 
ATOM   1906 C CG  . LYS A 1 240 ? 10.712  17.924 38.487 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A CG  1 
ATOM   1907 C CD  . LYS A 1 240 ? 12.192  17.892 38.909 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A CD  1 
ATOM   1908 C CE  . LYS A 1 240 ? 12.848  16.512 38.712 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A CE  1 
ATOM   1909 N NZ  . LYS A 1 240 ? 14.291  16.545 39.175 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A NZ  1 
ATOM   1910 N N   . LEU A 1 241 ? 9.201   22.062 40.734 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A N   1 
ATOM   1911 C CA  . LEU A 1 241 ? 8.864   23.476 40.857 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CA  1 
ATOM   1912 C C   . LEU A 1 241 ? 9.545   24.002 42.094 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A C   1 
ATOM   1913 O O   . LEU A 1 241 ? 9.504   23.368 43.154 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A O   1 
ATOM   1914 C CB  . LEU A 1 241 ? 7.362   23.691 41.055 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CB  1 
ATOM   1915 C CG  . LEU A 1 241 ? 6.304   23.148 40.097 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CG  1 
ATOM   1916 C CD1 . LEU A 1 241 ? 4.992   23.959 40.158 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CD1 1 
ATOM   1917 C CD2 . LEU A 1 241 ? 6.770   22.943 38.707 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CD2 1 
ATOM   1918 N N   . VAL A 1 242 ? 10.112  25.188 41.985 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A N   1 
ATOM   1919 C CA  . VAL A 1 242 ? 10.724  25.860 43.132 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A CA  1 
ATOM   1920 C C   . VAL A 1 242 ? 9.678   26.053 44.247 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A C   1 
ATOM   1921 O O   . VAL A 1 242 ? 8.554   26.520 43.996 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A O   1 
ATOM   1922 C CB  . VAL A 1 242 ? 11.376  27.193 42.684 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A CB  1 
ATOM   1923 C CG1 . VAL A 1 242 ? 11.906  28.000 43.881 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A CG1 1 
ATOM   1924 C CG2 . VAL A 1 242 ? 12.497  26.911 41.732 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A CG2 1 
ATOM   1925 N N   . GLN A 1 243 ? 10.042  25.685 45.476 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 324 GLN A N   1 
ATOM   1926 C CA  . GLN A 1 243 ? 9.084   25.632 46.588 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 324 GLN A CA  1 
ATOM   1927 C C   . GLN A 1 243 ? 9.047   26.974 47.335 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 324 GLN A C   1 
ATOM   1928 O O   . GLN A 1 243 ? 10.084  27.545 47.656 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 324 GLN A O   1 
ATOM   1929 C CB  . GLN A 1 243 ? 9.506   24.491 47.532 1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 324 GLN A CB  1 
ATOM   1930 C CG  . GLN A 1 243 ? 8.606   24.258 48.729 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 324 GLN A CG  1 
ATOM   1931 C CD  . GLN A 1 243 ? 9.128   23.139 49.666 1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 324 GLN A CD  1 
ATOM   1932 O OE1 . GLN A 1 243 ? 10.023  22.357 49.291 1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 324 GLN A OE1 1 
ATOM   1933 N NE2 . GLN A 1 243 ? 8.578   23.083 50.887 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 324 GLN A NE2 1 
ATOM   1934 N N   . LEU A 1 244 ? 7.850   27.476 47.603 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A N   1 
ATOM   1935 C CA  . LEU A 1 244 ? 7.669   28.620 48.514 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CA  1 
ATOM   1936 C C   . LEU A 1 244 ? 7.863   28.207 49.983 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A C   1 
ATOM   1937 O O   . LEU A 1 244 ? 7.407   27.150 50.426 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A O   1 
ATOM   1938 C CB  . LEU A 1 244 ? 6.271   29.221 48.309 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CB  1 
ATOM   1939 C CG  . LEU A 1 244 ? 5.896   30.424 49.191 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CG  1 
ATOM   1940 C CD1 . LEU A 1 244 ? 6.634   31.672 48.747 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CD1 1 
ATOM   1941 C CD2 . LEU A 1 244 ? 4.393   30.648 49.146 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CD2 1 
ATOM   1942 N N   . TYR A 1 245 ? 8.559   29.035 50.746 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A N   1 
ATOM   1943 C CA  . TYR A 1 245 ? 8.753   28.787 52.170 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A CA  1 
ATOM   1944 C C   . TYR A 1 245 ? 7.972   29.785 53.053 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A C   1 
ATOM   1945 O O   . TYR A 1 245 ? 7.433   29.408 54.097 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A O   1 
ATOM   1946 C CB  . TYR A 1 245 ? 10.226  28.882 52.524 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A CB  1 
ATOM   1947 C CG  . TYR A 1 245 ? 11.116  27.729 52.090 1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A CG  1 
ATOM   1948 C CD1 . TYR A 1 245 ? 10.606  26.543 51.556 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A CD1 1 
ATOM   1949 C CD2 . TYR A 1 245 ? 12.486  27.842 52.231 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A CD2 1 
ATOM   1950 C CE1 . TYR A 1 245 ? 11.469  25.499 51.194 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A CE1 1 
ATOM   1951 C CE2 . TYR A 1 245 ? 13.339  26.825 51.879 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A CE2 1 
ATOM   1952 C CZ  . TYR A 1 245 ? 12.834  25.665 51.371 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A CZ  1 
ATOM   1953 O OH  . TYR A 1 245 ? 13.720  24.691 51.042 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A OH  1 
ATOM   1954 N N   . ALA A 1 246 ? 7.920   31.050 52.647 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 327 ALA A N   1 
ATOM   1955 C CA  . ALA A 1 246 ? 7.387   32.124 53.508 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 327 ALA A CA  1 
ATOM   1956 C C   . ALA A 1 246 ? 7.280   33.438 52.777 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 327 ALA A C   1 
ATOM   1957 O O   . ALA A 1 246 ? 7.889   33.619 51.726 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 327 ALA A O   1 
ATOM   1958 C CB  . ALA A 1 246 ? 8.267   32.314 54.745 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 327 ALA A CB  1 
ATOM   1959 N N   . VAL A 1 247 ? 6.512   34.372 53.349 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A N   1 
ATOM   1960 C CA  . VAL A 1 247 ? 6.471   35.749 52.877 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A CA  1 
ATOM   1961 C C   . VAL A 1 247 ? 6.613   36.741 54.048 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A C   1 
ATOM   1962 O O   . VAL A 1 247 ? 6.299   36.419 55.193 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A O   1 
ATOM   1963 C CB  . VAL A 1 247 ? 5.177   36.080 52.100 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A CB  1 
ATOM   1964 C CG1 . VAL A 1 247 ? 5.038   35.195 50.831 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A CG1 1 
ATOM   1965 C CG2 . VAL A 1 247 ? 3.964   35.944 52.978 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A CG2 1 
ATOM   1966 N N   . VAL A 1 248 ? 7.071   37.945 53.739 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A N   1 
ATOM   1967 C CA  . VAL A 1 248 ? 7.018   39.082 54.653 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A CA  1 
ATOM   1968 C C   . VAL A 1 248 ? 6.215   40.174 53.938 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A C   1 
ATOM   1969 O O   . VAL A 1 248 ? 6.647   40.689 52.906 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A O   1 
ATOM   1970 C CB  . VAL A 1 248 ? 8.420   39.601 55.040 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A CB  1 
ATOM   1971 C CG1 . VAL A 1 248 ? 8.303   40.791 55.991 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A CG1 1 
ATOM   1972 C CG2 . VAL A 1 248 ? 9.249   38.504 55.681 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A CG2 1 
ATOM   1973 N N   . SER A 1 249 ? 5.047   40.523 54.485 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 330 SER A N   1 
ATOM   1974 C CA  . SER A 1 249 ? 4.055   41.354 53.783 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 330 SER A CA  1 
ATOM   1975 C C   . SER A 1 249 ? 4.055   42.831 54.191 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 330 SER A C   1 
ATOM   1976 O O   . SER A 1 249 ? 3.057   43.526 53.982 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 330 SER A O   1 
ATOM   1977 C CB  . SER A 1 249 ? 2.636   40.797 53.990 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 330 SER A CB  1 
ATOM   1978 O OG  . SER A 1 249 ? 2.527   39.490 53.463 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 330 SER A OG  1 
ATOM   1979 N N   . GLU A 1 250 ? 5.135   43.290 54.801 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A N   1 
ATOM   1980 C CA  . GLU A 1 250 ? 5.345   44.719 55.073 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A CA  1 
ATOM   1981 C C   . GLU A 1 250 ? 6.599   45.158 54.316 1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A C   1 
ATOM   1982 O O   . GLU A 1 250 ? 7.477   44.340 54.064 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A O   1 
ATOM   1983 C CB  . GLU A 1 250 ? 5.489   44.941 56.570 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A CB  1 
ATOM   1984 C CG  . GLU A 1 250 ? 4.271   44.413 57.329 1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A CG  1 
ATOM   1985 C CD  . GLU A 1 250 ? 4.110   44.985 58.721 1.00 48.63 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A CD  1 
ATOM   1986 O OE1 . GLU A 1 250 ? 5.108   45.505 59.280 1.00 54.25 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A OE1 1 
ATOM   1987 O OE2 . GLU A 1 250 ? 2.971   44.911 59.259 1.00 53.13 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A OE2 1 
ATOM   1988 N N   . GLU A 1 251 ? 6.680   46.431 53.931 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A N   1 
ATOM   1989 C CA  . GLU A 1 251 ? 7.762   46.887 53.053 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A CA  1 
ATOM   1990 C C   . GLU A 1 251 ? 9.137   46.839 53.746 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A C   1 
ATOM   1991 O O   . GLU A 1 251 ? 9.240   47.210 54.921 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A O   1 
ATOM   1992 C CB  . GLU A 1 251 ? 7.486   48.307 52.552 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A CB  1 
ATOM   1993 C CG  . GLU A 1 251 ? 6.227   48.446 51.709 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A CG  1 
ATOM   1994 C CD  . GLU A 1 251 ? 6.153   49.786 50.980 1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A CD  1 
ATOM   1995 O OE1 . GLU A 1 251 ? 6.807   50.756 51.437 1.00 40.99 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A OE1 1 
ATOM   1996 O OE2 . GLU A 1 251 ? 5.449   49.866 49.948 1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A OE2 1 
ATOM   1997 N N   . PRO A 1 252 ? 10.184  46.385 53.044 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 333 PRO A N   1 
ATOM   1998 C CA  . PRO A 1 252 ? 10.091  45.876 51.669 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 333 PRO A CA  1 
ATOM   1999 C C   . PRO A 1 252 ? 9.536   44.449 51.637 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 333 PRO A C   1 
ATOM   2000 O O   . PRO A 1 252 ? 9.919   43.623 52.461 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 333 PRO A O   1 
ATOM   2001 C CB  . PRO A 1 252 ? 11.542  45.895 51.205 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 333 PRO A CB  1 
ATOM   2002 C CG  . PRO A 1 252 ? 12.323  45.656 52.457 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 333 PRO A CG  1 
ATOM   2003 C CD  . PRO A 1 252 ? 11.575  46.357 53.531 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 333 PRO A CD  1 
ATOM   2004 N N   . ILE A 1 253 ? 8.616   44.178 50.729 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A N   1 
ATOM   2005 C CA  . ILE A 1 253 ? 7.984   42.864 50.667 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A CA  1 
ATOM   2006 C C   . ILE A 1 253 ? 9.049   41.817 50.306 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A C   1 
ATOM   2007 O O   . ILE A 1 253 ? 9.854   42.055 49.424 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A O   1 
ATOM   2008 C CB  . ILE A 1 253 ? 6.836   42.842 49.630 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A CB  1 
ATOM   2009 C CG1 . ILE A 1 253 ? 5.848   44.020 49.805 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A CG1 1 
ATOM   2010 C CG2 . ILE A 1 253 ? 6.087   41.508 49.687 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A CG2 1 
ATOM   2011 C CD1 . ILE A 1 253 ? 5.229   44.131 51.156 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A CD1 1 
ATOM   2012 N N   . TYR A 1 254 ? 9.040   40.669 50.986 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A N   1 
ATOM   2013 C CA  . TYR A 1 254 ? 9.915   39.536 50.667 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CA  1 
ATOM   2014 C C   . TYR A 1 254 ? 9.087   38.332 50.251 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A C   1 
ATOM   2015 O O   . TYR A 1 254 ? 8.039   38.046 50.871 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A O   1 
ATOM   2016 C CB  . TYR A 1 254 ? 10.682  39.059 51.892 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CB  1 
ATOM   2017 C CG  . TYR A 1 254 ? 11.816  39.915 52.403 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CG  1 
ATOM   2018 C CD1 . TYR A 1 254 ? 12.261  41.045 51.722 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CD1 1 
ATOM   2019 C CD2 . TYR A 1 254 ? 12.477  39.544 53.553 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CD2 1 
ATOM   2020 C CE1 . TYR A 1 254 ? 13.324  41.806 52.209 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CE1 1 
ATOM   2021 C CE2 . TYR A 1 254 ? 13.537  40.282 54.038 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CE2 1 
ATOM   2022 C CZ  . TYR A 1 254 ? 13.961  41.409 53.360 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CZ  1 
ATOM   2023 O OH  . TYR A 1 254 ? 15.004  42.137 53.890 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A OH  1 
ATOM   2024 N N   . ILE A 1 255 ? 9.584   37.593 49.259 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A N   1 
ATOM   2025 C CA  . ILE A 1 255 ? 9.155   36.209 49.016 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A CA  1 
ATOM   2026 C C   . ILE A 1 255 ? 10.342  35.276 49.258 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A C   1 
ATOM   2027 O O   . ILE A 1 255 ? 11.429  35.475 48.679 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A O   1 
ATOM   2028 C CB  . ILE A 1 255 ? 8.640   36.036 47.588 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A CB  1 
ATOM   2029 C CG1 . ILE A 1 255 ? 7.376   36.868 47.362 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A CG1 1 
ATOM   2030 C CG2 . ILE A 1 255 ? 8.320   34.550 47.308 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A CG2 1 
ATOM   2031 C CD1 . ILE A 1 255 ? 6.969   36.960 45.905 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A CD1 1 
ATOM   2032 N N   . VAL A 1 256 ? 10.160  34.294 50.149 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 337 VAL A N   1 
ATOM   2033 C CA  . VAL A 1 256 ? 11.236  33.393 50.556 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 337 VAL A CA  1 
ATOM   2034 C C   . VAL A 1 256 ? 10.988  31.996 49.985 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 337 VAL A C   1 
ATOM   2035 O O   . VAL A 1 256 ? 9.943   31.415 50.222 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 337 VAL A O   1 
ATOM   2036 C CB  . VAL A 1 256 ? 11.360  33.319 52.084 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 337 VAL A CB  1 
ATOM   2037 C CG1 . VAL A 1 256 ? 12.505  32.420 52.493 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 337 VAL A CG1 1 
ATOM   2038 C CG2 . VAL A 1 256 ? 11.545  34.727 52.688 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 337 VAL A CG2 1 
ATOM   2039 N N   . THR A 1 257 ? 11.942  31.484 49.211 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 338 THR A N   1 
ATOM   2040 C CA  . THR A 1 257 ? 11.831  30.165 48.589 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 338 THR A CA  1 
ATOM   2041 C C   . THR A 1 257 ? 13.055  29.298 48.846 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 338 THR A C   1 
ATOM   2042 O O   . THR A 1 257 ? 14.081  29.763 49.362 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 338 THR A O   1 
ATOM   2043 C CB  . THR A 1 257 ? 11.643  30.281 47.060 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 338 THR A CB  1 
ATOM   2044 O OG1 . THR A 1 257 ? 12.826  30.800 46.441 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 338 THR A OG1 1 
ATOM   2045 C CG2 . THR A 1 257 ? 10.541  31.285 46.695 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 338 THR A CG2 1 
ATOM   2046 N N   . GLU A 1 258 ? 12.966  28.043 48.421 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A N   1 
ATOM   2047 C CA  . GLU A 1 258 ? 14.143  27.193 48.384 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CA  1 
ATOM   2048 C C   . GLU A 1 258 ? 15.205  27.834 47.504 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A C   1 
ATOM   2049 O O   . GLU A 1 258 ? 14.895  28.588 46.580 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A O   1 
ATOM   2050 C CB  . GLU A 1 258 ? 13.812  25.771 47.903 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CB  1 
ATOM   2051 C CG  . GLU A 1 258 ? 13.805  25.584 46.416 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CG  1 
ATOM   2052 C CD  . GLU A 1 258 ? 13.454  24.168 45.996 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CD  1 
ATOM   2053 O OE1 . GLU A 1 258 ? 14.313  23.263 46.064 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A OE1 1 
ATOM   2054 O OE2 . GLU A 1 258 ? 12.310  23.967 45.596 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A OE2 1 
ATOM   2055 N N   . TYR A 1 259 ? 16.462  27.519 47.797 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 340 TYR A N   1 
ATOM   2056 C CA  . TYR A 1 259 ? 17.592  28.080 47.061 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 340 TYR A CA  1 
ATOM   2057 C C   . TYR A 1 259 ? 18.120  27.043 46.101 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 340 TYR A C   1 
ATOM   2058 O O   . TYR A 1 259 ? 18.336  25.887 46.483 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 340 TYR A O   1 
ATOM   2059 C CB  . TYR A 1 259 ? 18.687  28.475 48.034 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 340 TYR A CB  1 
ATOM   2060 C CG  . TYR A 1 259 ? 19.966  28.978 47.397 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 340 TYR A CG  1 
ATOM   2061 C CD1 . TYR A 1 259 ? 19.989  30.186 46.708 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 340 TYR A CD1 1 
ATOM   2062 C CD2 . TYR A 1 259 ? 21.157  28.257 47.496 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 340 TYR A CD2 1 
ATOM   2063 C CE1 . TYR A 1 259 ? 21.160  30.665 46.129 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 340 TYR A CE1 1 
ATOM   2064 C CE2 . TYR A 1 259 ? 22.348  28.745 46.941 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 340 TYR A CE2 1 
ATOM   2065 C CZ  . TYR A 1 259 ? 22.329  29.944 46.263 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 340 TYR A CZ  1 
ATOM   2066 O OH  . TYR A 1 259 ? 23.470  30.436 45.721 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 340 TYR A OH  1 
ATOM   2067 N N   . MET A 1 260 ? 18.310  27.441 44.850 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 341 MET A N   1 
ATOM   2068 C CA  . MET A 1 260 ? 18.856  26.550 43.815 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 341 MET A CA  1 
ATOM   2069 C C   . MET A 1 260 ? 20.301  26.992 43.565 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 341 MET A C   1 
ATOM   2070 O O   . MET A 1 260 ? 20.525  28.115 43.114 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 341 MET A O   1 
ATOM   2071 C CB  . MET A 1 260 ? 18.038  26.658 42.529 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 341 MET A CB  1 
ATOM   2072 C CG  . MET A 1 260 ? 16.565  26.301 42.700 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 341 MET A CG  1 
ATOM   2073 S SD  . MET A 1 260 ? 16.326  24.597 43.237 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 341 MET A SD  1 
ATOM   2074 C CE  . MET A 1 260 ? 17.139  23.703 41.909 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 341 MET A CE  1 
ATOM   2075 N N   . SER A 1 261 ? 21.266  26.126 43.854 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 342 SER A N   1 
ATOM   2076 C CA  . SER A 1 261 ? 22.646  26.575 44.003 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 342 SER A CA  1 
ATOM   2077 C C   . SER A 1 261 ? 23.350  27.002 42.716 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 342 SER A C   1 
ATOM   2078 O O   . SER A 1 261 ? 24.342  27.707 42.799 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 342 SER A O   1 
ATOM   2079 C CB  . SER A 1 261 ? 23.503  25.526 44.723 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 342 SER A CB  1 
ATOM   2080 O OG  . SER A 1 261 ? 23.571  24.331 43.981 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 342 SER A OG  1 
ATOM   2081 N N   . LYS A 1 262 ? 22.891  26.553 41.551 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A N   1 
ATOM   2082 C CA  . LYS A 1 262 ? 23.592  26.853 40.288 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A CA  1 
ATOM   2083 C C   . LYS A 1 262 ? 22.993  27.969 39.416 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A C   1 
ATOM   2084 O O   . LYS A 1 262 ? 23.537  28.298 38.365 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A O   1 
ATOM   2085 C CB  . LYS A 1 262 ? 23.751  25.577 39.456 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A CB  1 
ATOM   2086 C CG  . LYS A 1 262 ? 24.372  24.416 40.230 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A CG  1 
ATOM   2087 C CD  . LYS A 1 262 ? 25.748  24.768 40.752 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A CD  1 
ATOM   2088 C CE  . LYS A 1 262 ? 26.419  23.589 41.403 1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A CE  1 
ATOM   2089 N NZ  . LYS A 1 262 ? 27.854  23.872 41.729 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A NZ  1 
ATOM   2090 N N   . GLY A 1 263 ? 21.878  28.548 39.826 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 344 GLY A N   1 
ATOM   2091 C CA  . GLY A 1 263 ? 21.351  29.697 39.124 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 344 GLY A CA  1 
ATOM   2092 C C   . GLY A 1 263 ? 20.531  29.327 37.907 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 344 GLY A C   1 
ATOM   2093 O O   . GLY A 1 263 ? 20.029  28.215 37.807 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 344 GLY A O   1 
ATOM   2094 N N   . SER A 1 264 ? 20.383  30.256 36.978 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 345 SER A N   1 
ATOM   2095 C CA  . SER A 1 264 ? 19.486  30.026 35.840 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 345 SER A CA  1 
ATOM   2096 C C   . SER A 1 264 ? 20.079  29.021 34.860 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 345 SER A C   1 
ATOM   2097 O O   . SER A 1 264 ? 21.308  28.958 34.680 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 345 SER A O   1 
ATOM   2098 C CB  . SER A 1 264 ? 19.145  31.326 35.111 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 345 SER A CB  1 
ATOM   2099 O OG  . SER A 1 264 ? 20.182  31.705 34.243 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 345 SER A OG  1 
ATOM   2100 N N   . LEU A 1 265 ? 19.187  28.259 34.230 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A N   1 
ATOM   2101 C CA  . LEU A 1 265 ? 19.545  27.263 33.244 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CA  1 
ATOM   2102 C C   . LEU A 1 265 ? 20.277  27.962 32.108 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A C   1 
ATOM   2103 O O   . LEU A 1 265 ? 21.252  27.426 31.601 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A O   1 
ATOM   2104 C CB  . LEU A 1 265 ? 18.316  26.557 32.690 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CB  1 
ATOM   2105 C CG  . LEU A 1 265 ? 18.569  25.549 31.543 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CG  1 
ATOM   2106 C CD1 . LEU A 1 265 ? 19.491  24.411 31.964 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CD1 1 
ATOM   2107 C CD2 . LEU A 1 265 ? 17.268  25.051 30.990 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CD2 1 
ATOM   2108 N N   . LEU A 1 266 ? 19.797  29.139 31.689 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A N   1 
ATOM   2109 C CA  . LEU A 1 266 ? 20.447  29.859 30.583 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CA  1 
ATOM   2110 C C   . LEU A 1 266 ? 21.932  30.113 30.853 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A C   1 
ATOM   2111 O O   . LEU A 1 266 ? 22.781  29.806 30.014 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A O   1 
ATOM   2112 C CB  . LEU A 1 266 ? 19.738  31.191 30.293 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CB  1 
ATOM   2113 C CG  . LEU A 1 266 ? 20.372  31.999 29.160 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CG  1 
ATOM   2114 C CD1 . LEU A 1 266 ? 20.335  31.201 27.863 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CD1 1 
ATOM   2115 C CD2 . LEU A 1 266 ? 19.660  33.346 29.003 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CD2 1 
ATOM   2116 N N   . ASP A 1 267 ? 22.245  30.673 32.014 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A N   1 
ATOM   2117 C CA  . ASP A 1 267 ? 23.637  30.947 32.405 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A CA  1 
ATOM   2118 C C   . ASP A 1 267 ? 24.470  29.654 32.577 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A C   1 
ATOM   2119 O O   . ASP A 1 267 ? 25.660  29.614 32.244 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A O   1 
ATOM   2120 C CB  . ASP A 1 267 ? 23.701  31.748 33.709 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A CB  1 
ATOM   2121 C CG  . ASP A 1 267 ? 23.266  33.204 33.548 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A CG  1 
ATOM   2122 O OD1 . ASP A 1 267 ? 23.232  33.715 32.408 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A OD1 1 
ATOM   2123 O OD2 . ASP A 1 267 ? 22.934  33.905 34.535 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A OD2 1 
ATOM   2124 N N   . PHE A 1 268 ? 23.829  28.606 33.078 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A N   1 
ATOM   2125 C CA  . PHE A 1 268 ? 24.451  27.306 33.288 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CA  1 
ATOM   2126 C C   . PHE A 1 268 ? 24.882  26.693 31.947 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A C   1 
ATOM   2127 O O   . PHE A 1 268 ? 25.977  26.171 31.829 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A O   1 
ATOM   2128 C CB  . PHE A 1 268 ? 23.460  26.377 33.991 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CB  1 
ATOM   2129 C CG  . PHE A 1 268 ? 24.034  25.047 34.413 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CG  1 
ATOM   2130 C CD1 . PHE A 1 268 ? 24.814  24.944 35.554 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CD1 1 
ATOM   2131 C CD2 . PHE A 1 268 ? 23.774  23.902 33.678 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CD2 1 
ATOM   2132 C CE1 . PHE A 1 268 ? 25.338  23.701 35.946 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CE1 1 
ATOM   2133 C CE2 . PHE A 1 268 ? 24.282  22.663 34.079 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CE2 1 
ATOM   2134 C CZ  . PHE A 1 268 ? 25.062  22.573 35.209 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CZ  1 
ATOM   2135 N N   . LEU A 1 269 ? 24.011  26.771 30.947 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A N   1 
ATOM   2136 C CA  . LEU A 1 269 ? 24.299  26.251 29.613 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A CA  1 
ATOM   2137 C C   . LEU A 1 269 ? 25.435  26.999 28.926 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A C   1 
ATOM   2138 O O   . LEU A 1 269 ? 26.226  26.386 28.218 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A O   1 
ATOM   2139 C CB  . LEU A 1 269 ? 23.051  26.324 28.714 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A CB  1 
ATOM   2140 C CG  . LEU A 1 269 ? 21.912  25.368 29.087 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A CG  1 
ATOM   2141 C CD1 . LEU A 1 269 ? 20.618  25.757 28.387 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A CD1 1 
ATOM   2142 C CD2 . LEU A 1 269 ? 22.265  23.912 28.786 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A CD2 1 
ATOM   2143 N N   . LYS A 1 270 ? 25.480  28.323 29.116 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A N   1 
ATOM   2144 C CA  . LYS A 1 270 ? 26.471  29.195 28.500 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A CA  1 
ATOM   2145 C C   . LYS A 1 270 ? 27.826  29.130 29.165 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A C   1 
ATOM   2146 O O   . LYS A 1 270 ? 28.825  29.535 28.583 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A O   1 
ATOM   2147 C CB  . LYS A 1 270 ? 25.942  30.651 28.525 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A CB  1 
ATOM   2148 C CG  . LYS A 1 270 ? 24.773  30.855 27.570 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A CG  1 
ATOM   2149 C CD  . LYS A 1 270 ? 24.115  32.219 27.788 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A CD  1 
ATOM   2150 C CE  . LYS A 1 270 ? 24.934  33.332 27.171 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A CE  1 
ATOM   2151 N NZ  . LYS A 1 270 ? 24.101  34.566 27.064 1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A NZ  1 
ATOM   2152 N N   . GLY A 1 271 ? 27.859  28.617 30.392 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 352 GLY A N   1 
ATOM   2153 C CA  . GLY A 1 271 ? 29.076  28.535 31.164 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 352 GLY A CA  1 
ATOM   2154 C C   . GLY A 1 271 ? 29.855  27.257 30.919 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 352 GLY A C   1 
ATOM   2155 O O   . GLY A 1 271 ? 29.535  26.484 30.019 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 352 GLY A O   1 
ATOM   2156 N N   . GLU A 1 272 ? 30.860  27.023 31.762 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A N   1 
ATOM   2157 C CA  . GLU A 1 272 ? 31.843  25.973 31.523 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A CA  1 
ATOM   2158 C C   . GLU A 1 272 ? 31.207  24.592 31.483 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A C   1 
ATOM   2159 O O   . GLU A 1 272 ? 31.614  23.772 30.679 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A O   1 
ATOM   2160 C CB  . GLU A 1 272 ? 32.954  26.047 32.575 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A CB  1 
ATOM   2161 C CG  . GLU A 1 272 ? 34.183  25.207 32.306 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A CG  1 
ATOM   2162 C CD  . GLU A 1 272 ? 34.979  25.673 31.088 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A CD  1 
ATOM   2163 O OE1 . GLU A 1 272 ? 34.776  26.825 30.611 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A OE1 1 
ATOM   2164 O OE2 . GLU A 1 272 ? 35.824  24.875 30.616 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A OE2 1 
ATOM   2165 N N   . THR A 1 273 ? 30.190  24.333 32.308 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 354 THR A N   1 
ATOM   2166 C CA  . THR A 1 273 ? 29.563  23.002 32.319 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 354 THR A CA  1 
ATOM   2167 C C   . THR A 1 273 ? 28.903  22.639 30.997 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 354 THR A C   1 
ATOM   2168 O O   . THR A 1 273 ? 28.919  21.460 30.591 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 354 THR A O   1 
ATOM   2169 C CB  . THR A 1 273 ? 28.541  22.847 33.466 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 354 THR A CB  1 
ATOM   2170 O OG1 . THR A 1 273 ? 29.202  23.034 34.734 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 354 THR A OG1 1 
ATOM   2171 C CG2 . THR A 1 273 ? 28.013  21.426 33.522 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 354 THR A CG2 1 
ATOM   2172 N N   . GLY A 1 274 ? 28.352  23.636 30.306 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 355 GLY A N   1 
ATOM   2173 C CA  . GLY A 1 274 ? 27.790  23.412 28.981 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 355 GLY A CA  1 
ATOM   2174 C C   . GLY A 1 274 ? 28.704  22.701 28.003 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 355 GLY A C   1 
ATOM   2175 O O   . GLY A 1 274 ? 28.257  21.867 27.190 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 355 GLY A O   1 
ATOM   2176 N N   . LYS A 1 275 ? 29.997  23.014 28.057 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 356 LYS A N   1 
ATOM   2177 C CA  . LYS A 1 275 ? 30.969  22.411 27.142 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 356 LYS A CA  1 
ATOM   2178 C C   . LYS A 1 275 ? 31.056  20.889 27.323 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 356 LYS A C   1 
ATOM   2179 O O   . LYS A 1 275 ? 31.400  20.165 26.388 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 356 LYS A O   1 
ATOM   2180 C CB  . LYS A 1 275 ? 32.357  23.011 27.362 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 356 LYS A CB  1 
ATOM   2181 C CG  . LYS A 1 275 ? 32.451  24.502 27.075 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 356 LYS A CG  1 
ATOM   2182 C CD  . LYS A 1 275 ? 33.897  24.947 27.194 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 356 LYS A CD  1 
ATOM   2183 C CE  . LYS A 1 275 ? 34.090  26.461 27.066 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 356 LYS A CE  1 
ATOM   2184 N NZ  . LYS A 1 275 ? 35.530  26.780 26.657 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 356 LYS A NZ  1 
ATOM   2185 N N   . TYR A 1 276 ? 30.780  20.435 28.547 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 357 TYR A N   1 
ATOM   2186 C CA  . TYR A 1 276 ? 30.884  19.042 28.935 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 357 TYR A CA  1 
ATOM   2187 C C   . TYR A 1 276 ? 29.575  18.269 28.846 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 357 TYR A C   1 
ATOM   2188 O O   . TYR A 1 276 ? 29.571  17.057 29.085 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 357 TYR A O   1 
ATOM   2189 C CB  . TYR A 1 276 ? 31.441  18.970 30.376 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 357 TYR A CB  1 
ATOM   2190 C CG  . TYR A 1 276 ? 32.870  19.431 30.458 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 357 TYR A CG  1 
ATOM   2191 C CD1 . TYR A 1 276 ? 33.915  18.537 30.248 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 357 TYR A CD1 1 
ATOM   2192 C CD2 . TYR A 1 276 ? 33.186  20.759 30.750 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 357 TYR A CD2 1 
ATOM   2193 C CE1 . TYR A 1 276 ? 35.240  18.953 30.324 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 357 TYR A CE1 1 
ATOM   2194 C CE2 . TYR A 1 276 ? 34.516  21.193 30.813 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 357 TYR A CE2 1 
ATOM   2195 C CZ  . TYR A 1 276 ? 35.534  20.288 30.590 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 357 TYR A CZ  1 
ATOM   2196 O OH  . TYR A 1 276 ? 36.852  20.691 30.674 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 357 TYR A OH  1 
ATOM   2197 N N   . LEU A 1 277 ? 28.463  18.941 28.546 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A N   1 
ATOM   2198 C CA  . LEU A 1 277 ? 27.168  18.264 28.415 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A CA  1 
ATOM   2199 C C   . LEU A 1 277 ? 26.962  17.772 26.983 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A C   1 
ATOM   2200 O O   . LEU A 1 277 ? 27.481  18.360 26.023 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A O   1 
ATOM   2201 C CB  . LEU A 1 277 ? 25.986  19.176 28.780 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A CB  1 
ATOM   2202 C CG  . LEU A 1 277 ? 25.997  19.767 30.191 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A CG  1 
ATOM   2203 C CD1 . LEU A 1 277 ? 24.867  20.728 30.352 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A CD1 1 
ATOM   2204 C CD2 . LEU A 1 277 ? 25.974  18.711 31.262 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A CD2 1 
ATOM   2205 N N   . ARG A 1 278 ? 26.243  16.664 26.880 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 359 ARG A N   1 
ATOM   2206 C CA  . ARG A 1 278 ? 25.865  16.078 25.604 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 359 ARG A CA  1 
ATOM   2207 C C   . ARG A 1 278 ? 24.365  15.841 25.599 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 359 ARG A C   1 
ATOM   2208 O O   . ARG A 1 278 ? 23.667  16.179 26.559 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 359 ARG A O   1 
ATOM   2209 C CB  . ARG A 1 278 ? 26.652  14.784 25.372 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 359 ARG A CB  1 
ATOM   2210 C CG  . ARG A 1 278 ? 28.148  15.006 25.225 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 359 ARG A CG  1 
ATOM   2211 C CD  . ARG A 1 278 ? 28.547  15.814 23.966 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 359 ARG A CD  1 
ATOM   2212 N NE  . ARG A 1 278 ? 29.998  15.900 23.819 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 359 ARG A NE  1 
ATOM   2213 C CZ  . ARG A 1 278 ? 30.776  16.802 24.419 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 359 ARG A CZ  1 
ATOM   2214 N NH1 . ARG A 1 278 ? 30.286  17.702 25.256 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 359 ARG A NH1 1 
ATOM   2215 N NH2 . ARG A 1 278 ? 32.083  16.768 24.215 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 359 ARG A NH2 1 
ATOM   2216 N N   . LEU A 1 279 ? 23.851  15.240 24.526 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A N   1 
ATOM   2217 C CA  . LEU A 1 279 ? 22.408  15.096 24.379 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CA  1 
ATOM   2218 C C   . LEU A 1 279 ? 21.692  14.388 25.517 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A C   1 
ATOM   2219 O O   . LEU A 1 279 ? 20.622  14.854 25.911 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A O   1 
ATOM   2220 C CB  . LEU A 1 279 ? 22.027  14.474 23.011 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CB  1 
ATOM   2221 C CG  . LEU A 1 279 ? 20.557  14.658 22.597 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CG  1 
ATOM   2222 C CD1 . LEU A 1 279 ? 20.264  16.104 22.285 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CD1 1 
ATOM   2223 C CD2 . LEU A 1 279 ? 20.212  13.794 21.387 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CD2 1 
ATOM   2224 N N   . PRO A 1 280 ? 22.228  13.296 26.073 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 361 PRO A N   1 
ATOM   2225 C CA  . PRO A 1 280 ? 21.542  12.620 27.180 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 361 PRO A CA  1 
ATOM   2226 C C   . PRO A 1 280 ? 21.291  13.492 28.406 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 361 PRO A C   1 
ATOM   2227 O O   . PRO A 1 280 ? 20.224  13.407 29.015 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 361 PRO A O   1 
ATOM   2228 C CB  . PRO A 1 280 ? 22.475  11.452 27.520 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 361 PRO A CB  1 
ATOM   2229 C CG  . PRO A 1 280 ? 23.269  11.223 26.300 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 361 PRO A CG  1 
ATOM   2230 C CD  . PRO A 1 280 ? 23.450  12.578 25.680 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 361 PRO A CD  1 
ATOM   2231 N N   . GLN A 1 281 ? 22.252  14.337 28.736 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 362 GLN A N   1 
ATOM   2232 C CA  . GLN A 1 281 ? 22.117  15.239 29.874 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 362 GLN A CA  1 
ATOM   2233 C C   . GLN A 1 281 ? 21.096  16.329 29.579 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 362 GLN A C   1 
ATOM   2234 O O   . GLN A 1 281 ? 20.311  16.720 30.451 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 362 GLN A O   1 
ATOM   2235 C CB  . GLN A 1 281 ? 23.465  15.870 30.229 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 362 GLN A CB  1 
ATOM   2236 C CG  . GLN A 1 281 ? 24.510  14.885 30.729 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 362 GLN A CG  1 
ATOM   2237 C CD  . GLN A 1 281 ? 25.101  14.020 29.657 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 362 GLN A CD  1 
ATOM   2238 O OE1 . GLN A 1 281 ? 25.344  14.481 28.554 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 362 GLN A OE1 1 
ATOM   2239 N NE2 . GLN A 1 281 ? 25.348  12.742 29.979 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 362 GLN A NE2 1 
ATOM   2240 N N   . LEU A 1 282 ? 21.098  16.829 28.355 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A N   1 
ATOM   2241 C CA  . LEU A 1 282 ? 20.208  17.926 27.987 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CA  1 
ATOM   2242 C C   . LEU A 1 282 ? 18.763  17.452 27.884 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A C   1 
ATOM   2243 O O   . LEU A 1 282 ? 17.843  18.138 28.309 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A O   1 
ATOM   2244 C CB  . LEU A 1 282 ? 20.684  18.572 26.700 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CB  1 
ATOM   2245 C CG  . LEU A 1 282 ? 22.057  19.235 26.822 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CG  1 
ATOM   2246 C CD1 . LEU A 1 282 ? 22.649  19.437 25.428 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CD1 1 
ATOM   2247 C CD2 . LEU A 1 282 ? 21.977  20.548 27.555 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CD2 1 
ATOM   2248 N N   . VAL A 1 283 ? 18.578  16.259 27.335 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 364 VAL A N   1 
ATOM   2249 C CA  . VAL A 1 283 ? 17.278  15.624 27.267 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 364 VAL A CA  1 
ATOM   2250 C C   . VAL A 1 283 ? 16.740  15.278 28.651 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 364 VAL A C   1 
ATOM   2251 O O   . VAL A 1 283 ? 15.537  15.423 28.901 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 364 VAL A O   1 
ATOM   2252 C CB  . VAL A 1 283 ? 17.325  14.380 26.356 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 364 VAL A CB  1 
ATOM   2253 C CG1 . VAL A 1 283 ? 16.120  13.486 26.572 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 364 VAL A CG1 1 
ATOM   2254 C CG2 . VAL A 1 283 ? 17.410  14.822 24.880 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 364 VAL A CG2 1 
ATOM   2255 N N   . ASP A 1 284 ? 17.601  14.847 29.559 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A N   1 
ATOM   2256 C CA  . ASP A 1 284 ? 17.166  14.588 30.920 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A CA  1 
ATOM   2257 C C   . ASP A 1 284 ? 16.678  15.889 31.586 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A C   1 
ATOM   2258 O O   . ASP A 1 284 ? 15.654  15.905 32.278 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A O   1 
ATOM   2259 C CB  . ASP A 1 284 ? 18.279  13.957 31.747 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A CB  1 
ATOM   2260 C CG  . ASP A 1 284 ? 17.832  13.642 33.168 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A CG  1 
ATOM   2261 O OD1 . ASP A 1 284 ? 17.125  12.612 33.373 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A OD1 1 
ATOM   2262 O OD2 . ASP A 1 284 ? 18.094  14.389 34.125 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A OD2 1 
ATOM   2263 N N   . MET A 1 285 ? 17.400  16.975 31.366 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 366 MET A N   1 
ATOM   2264 C CA  . MET A 1 285 ? 16.980  18.275 31.913 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 366 MET A CA  1 
ATOM   2265 C C   . MET A 1 285 ? 15.644  18.690 31.301 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 366 MET A C   1 
ATOM   2266 O O   . MET A 1 285 ? 14.744  19.118 31.997 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 366 MET A O   1 
ATOM   2267 C CB  . MET A 1 285 ? 18.064  19.317 31.663 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 366 MET A CB  1 
ATOM   2268 C CG  . MET A 1 285 ? 19.245  19.134 32.625 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 366 MET A CG  1 
ATOM   2269 S SD  . MET A 1 285 ? 20.460  20.486 32.472 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 366 MET A SD  1 
ATOM   2270 C CE  . MET A 1 285 ? 21.188  19.869 31.338 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 366 MET A CE  1 
ATOM   2271 N N   . ALA A 1 286 ? 15.484  18.494 29.999 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 367 ALA A N   1 
ATOM   2272 C CA  . ALA A 1 286 ? 14.199  18.779 29.343 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 367 ALA A CA  1 
ATOM   2273 C C   . ALA A 1 286 ? 13.048  17.992 29.955 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 367 ALA A C   1 
ATOM   2274 O O   . ALA A 1 286 ? 11.941  18.517 30.095 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 367 ALA A O   1 
ATOM   2275 C CB  . ALA A 1 286 ? 14.287  18.500 27.856 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 367 ALA A CB  1 
ATOM   2276 N N   . ALA A 1 287 ? 13.298  16.722 30.267 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A N   1 
ATOM   2277 C CA  . ALA A 1 287 ? 12.298  15.827 30.830 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A CA  1 
ATOM   2278 C C   . ALA A 1 287 ? 11.865  16.279 32.200 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A C   1 
ATOM   2279 O O   . ALA A 1 287 ? 10.707  16.112 32.569 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A O   1 
ATOM   2280 C CB  . ALA A 1 287 ? 12.834  14.398 30.919 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A CB  1 
ATOM   2281 N N   . GLN A 1 288 ? 12.798  16.828 32.972 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A N   1 
ATOM   2282 C CA  . GLN A 1 288 ? 12.481  17.315 34.308 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A CA  1 
ATOM   2283 C C   . GLN A 1 288 ? 11.567  18.527 34.216 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A C   1 
ATOM   2284 O O   . GLN A 1 288 ? 10.591  18.671 34.987 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A O   1 
ATOM   2285 C CB  . GLN A 1 288 ? 13.753  17.698 35.066 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A CB  1 
ATOM   2286 C CG  . GLN A 1 288 ? 14.695  16.554 35.392 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A CG  1 
ATOM   2287 C CD  . GLN A 1 288 ? 15.896  17.054 36.125 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A CD  1 
ATOM   2288 O OE1 . GLN A 1 288 ? 15.764  17.580 37.235 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A OE1 1 
ATOM   2289 N NE2 . GLN A 1 288 ? 17.065  16.945 35.505 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A NE2 1 
ATOM   2290 N N   . ILE A 1 289 ? 11.899  19.422 33.296 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A N   1 
ATOM   2291 C CA  . ILE A 1 289 ? 11.095  20.610 33.067 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A CA  1 
ATOM   2292 C C   . ILE A 1 289 ? 9.706   20.189 32.586 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A C   1 
ATOM   2293 O O   . ILE A 1 289 ? 8.696   20.735 33.034 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A O   1 
ATOM   2294 C CB  . ILE A 1 289 ? 11.782  21.541 32.029 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A CB  1 
ATOM   2295 C CG1 . ILE A 1 289 ? 13.118  22.073 32.569 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A CG1 1 
ATOM   2296 C CG2 . ILE A 1 289 ? 10.854  22.715 31.688 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A CG2 1 
ATOM   2297 C CD1 . ILE A 1 289 ? 14.071  22.590 31.493 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A CD1 1 
ATOM   2298 N N   . ALA A 1 290 ? 9.653   19.215 31.674 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 371 ALA A N   1 
ATOM   2299 C CA  . ALA A 1 290 ? 8.378   18.754 31.157 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 371 ALA A CA  1 
ATOM   2300 C C   . ALA A 1 290 ? 7.538   18.140 32.278 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 371 ALA A C   1 
ATOM   2301 O O   . ALA A 1 290 ? 6.324   18.272 32.264 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 371 ALA A O   1 
ATOM   2302 C CB  . ALA A 1 290 ? 8.569   17.754 30.023 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 371 ALA A CB  1 
ATOM   2303 N N   . SER A 1 291 ? 8.181   17.492 33.250 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 372 SER A N   1 
ATOM   2304 C CA  . SER A 1 291 ? 7.461   16.897 34.384 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 372 SER A CA  1 
ATOM   2305 C C   . SER A 1 291 ? 6.846   17.976 35.269 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 372 SER A C   1 
ATOM   2306 O O   . SER A 1 291 ? 5.695   17.852 35.721 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 372 SER A O   1 
ATOM   2307 C CB  . SER A 1 291 ? 8.383   15.994 35.207 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 372 SER A CB  1 
ATOM   2308 O OG  . SER A 1 291 ? 7.759   15.626 36.426 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 372 SER A OG  1 
ATOM   2309 N N   . GLY A 1 292 ? 7.597   19.041 35.523 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 373 GLY A N   1 
ATOM   2310 C CA  . GLY A 1 292 ? 7.061   20.189 36.244 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 373 GLY A CA  1 
ATOM   2311 C C   . GLY A 1 292 ? 5.884   20.818 35.515 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 373 GLY A C   1 
ATOM   2312 O O   . GLY A 1 292 ? 4.858   21.134 36.124 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 373 GLY A O   1 
ATOM   2313 N N   . MET A 1 293 ? 6.012   20.983 34.208 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 374 MET A N   1 
ATOM   2314 C CA  . MET A 1 293 ? 4.951   21.603 33.418 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 374 MET A CA  1 
ATOM   2315 C C   . MET A 1 293 ? 3.738   20.690 33.253 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 374 MET A C   1 
ATOM   2316 O O   . MET A 1 293 ? 2.621   21.179 33.090 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 374 MET A O   1 
ATOM   2317 C CB  . MET A 1 293 ? 5.484   22.077 32.057 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 374 MET A CB  1 
ATOM   2318 C CG  . MET A 1 293 ? 6.432   23.278 32.171 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 374 MET A CG  1 
ATOM   2319 S SD  . MET A 1 293 ? 5.698   24.729 32.995 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 374 MET A SD  1 
ATOM   2320 C CE  . MET A 1 293 ? 4.166   24.929 32.031 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 374 MET A CE  1 
ATOM   2321 N N   . ALA A 1 294 ? 3.943   19.376 33.313 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 375 ALA A N   1 
ATOM   2322 C CA  . ALA A 1 294 ? 2.827   18.430 33.264 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 375 ALA A CA  1 
ATOM   2323 C C   . ALA A 1 294 ? 1.995   18.534 34.542 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 375 ALA A C   1 
ATOM   2324 O O   . ALA A 1 294 ? 0.767   18.388 34.508 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 375 ALA A O   1 
ATOM   2325 C CB  . ALA A 1 294 ? 3.317   17.012 33.041 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 375 ALA A CB  1 
ATOM   2326 N N   . TYR A 1 295 ? 2.657   18.828 35.654 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 376 TYR A N   1 
ATOM   2327 C CA  . TYR A 1 295 ? 1.964   19.119 36.907 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 376 TYR A CA  1 
ATOM   2328 C C   . TYR A 1 295 ? 1.168   20.433 36.826 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 376 TYR A C   1 
ATOM   2329 O O   . TYR A 1 295 ? -0.032  20.462 37.150 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 376 TYR A O   1 
ATOM   2330 C CB  . TYR A 1 295 ? 2.951   19.113 38.076 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 376 TYR A CB  1 
ATOM   2331 C CG  . TYR A 1 295 ? 2.336   19.621 39.348 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 376 TYR A CG  1 
ATOM   2332 C CD1 . TYR A 1 295 ? 1.530   18.787 40.144 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 376 TYR A CD1 1 
ATOM   2333 C CD2 . TYR A 1 295 ? 2.538   20.932 39.760 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 376 TYR A CD2 1 
ATOM   2334 C CE1 . TYR A 1 295 ? 0.944   19.269 41.326 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 376 TYR A CE1 1 
ATOM   2335 C CE2 . TYR A 1 295 ? 1.943   21.428 40.929 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 376 TYR A CE2 1 
ATOM   2336 C CZ  . TYR A 1 295 ? 1.165   20.589 41.716 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 376 TYR A CZ  1 
ATOM   2337 O OH  . TYR A 1 295 ? 0.597   21.090 42.867 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 376 TYR A OH  1 
ATOM   2338 N N   . VAL A 1 296 ? 1.801   21.499 36.342 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 377 VAL A N   1 
ATOM   2339 C CA  . VAL A 1 296 ? 1.114   22.775 36.089 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 377 VAL A CA  1 
ATOM   2340 C C   . VAL A 1 296 ? -0.126  22.568 35.196 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 377 VAL A C   1 
ATOM   2341 O O   . VAL A 1 296 ? -1.201  23.128 35.460 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 377 VAL A O   1 
ATOM   2342 C CB  . VAL A 1 296 ? 2.060   23.811 35.416 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 377 VAL A CB  1 
ATOM   2343 C CG1 . VAL A 1 296 ? 1.298   25.053 34.962 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 377 VAL A CG1 1 
ATOM   2344 C CG2 . VAL A 1 296 ? 3.196   24.201 36.351 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 377 VAL A CG2 1 
ATOM   2345 N N   . GLU A 1 297 ? 0.036   21.757 34.156 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A N   1 
ATOM   2346 C CA  . GLU A 1 297 ? -1.047  21.346 33.253 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CA  1 
ATOM   2347 C C   . GLU A 1 297 ? -2.202  20.638 33.984 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A C   1 
ATOM   2348 O O   . GLU A 1 297 ? -3.352  21.042 33.823 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A O   1 
ATOM   2349 C CB  . GLU A 1 297 ? -0.460  20.429 32.167 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CB  1 
ATOM   2350 C CG  . GLU A 1 297 ? -1.404  19.856 31.110 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CG  1 
ATOM   2351 C CD  . GLU A 1 297 ? -0.631  19.091 30.026 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CD  1 
ATOM   2352 O OE1 . GLU A 1 297 ? -0.330  17.869 30.222 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A OE1 1 
ATOM   2353 O OE2 . GLU A 1 297 ? -0.293  19.722 28.979 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A OE2 1 
ATOM   2354 N N   . ARG A 1 298 ? -1.899  19.612 34.786 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 379 ARG A N   1 
ATOM   2355 C CA  . ARG A 1 298 ? -2.928  18.859 35.531 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 379 ARG A CA  1 
ATOM   2356 C C   . ARG A 1 298 ? -3.661  19.755 36.514 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 379 ARG A C   1 
ATOM   2357 O O   . ARG A 1 298 ? -4.817  19.494 36.838 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 379 ARG A O   1 
ATOM   2358 C CB  . ARG A 1 298 ? -2.378  17.726 36.427 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 379 ARG A CB  1 
ATOM   2359 C CG  . ARG A 1 298 ? -1.371  16.758 35.904 1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 379 ARG A CG  1 
ATOM   2360 C CD  . ARG A 1 298 ? -1.242  15.494 36.769 1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 379 ARG A CD  1 
ATOM   2361 N NE  . ARG A 1 298 ? -0.204  15.552 37.810 1.00 39.61 ? ? ? ? ? ? 379 ARG A NE  1 
ATOM   2362 C CZ  . ARG A 1 298 ? 1.114   15.470 37.589 1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 379 ARG A CZ  1 
ATOM   2363 N NH1 . ARG A 1 298 ? 1.588   15.371 36.354 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 379 ARG A NH1 1 
ATOM   2364 N NH2 . ARG A 1 298 ? 1.962   15.505 38.606 1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 379 ARG A NH2 1 
ATOM   2365 N N   . MET A 1 299 ? -2.969  20.759 37.049 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 380 MET A N   1 
ATOM   2366 C CA  . MET A 1 299 ? -3.548  21.652 38.050 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 380 MET A CA  1 
ATOM   2367 C C   . MET A 1 299 ? -4.346  22.799 37.434 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 380 MET A C   1 
ATOM   2368 O O   . MET A 1 299 ? -4.838  23.663 38.168 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 380 MET A O   1 
ATOM   2369 C CB  . MET A 1 299 ? -2.465  22.244 38.945 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 380 MET A CB  1 
ATOM   2370 C CG  . MET A 1 299 ? -1.717  21.250 39.779 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 380 MET A CG  1 
ATOM   2371 S SD  . MET A 1 299 ? -2.758  20.498 41.035 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 380 MET A SD  1 
ATOM   2372 C CE  . MET A 1 299 ? -3.068  21.851 42.192 1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 380 MET A CE  1 
ATOM   2373 N N   . ASN A 1 300 ? -4.472  22.806 36.105 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A N   1 
ATOM   2374 C CA  . ASN A 1 300 ? -5.232  23.838 35.374 1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A CA  1 
ATOM   2375 C C   . ASN A 1 300 ? -4.664  25.253 35.508 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A C   1 
ATOM   2376 O O   . ASN A 1 300 ? -5.413  26.226 35.530 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A O   1 
ATOM   2377 C CB  . ASN A 1 300 ? -6.732  23.811 35.761 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A CB  1 
ATOM   2378 C CG  . ASN A 1 300 ? -7.354  22.441 35.584 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A CG  1 
ATOM   2379 O OD1 . ASN A 1 300 ? -7.344  21.876 34.494 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A OD1 1 
ATOM   2380 N ND2 . ASN A 1 300 ? -7.896  21.893 36.668 1.00 39.99 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A ND2 1 
ATOM   2381 N N   . TYR A 1 301 ? -3.334  25.366 35.579 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A N   1 
ATOM   2382 C CA  . TYR A 1 301 ? -2.646  26.657 35.564 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CA  1 
ATOM   2383 C C   . TYR A 1 301 ? -1.923  26.876 34.237 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A C   1 
ATOM   2384 O O   . TYR A 1 301 ? -1.779  25.974 33.440 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A O   1 
ATOM   2385 C CB  . TYR A 1 301 ? -1.623  26.755 36.697 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CB  1 
ATOM   2386 C CG  . TYR A 1 301 ? -2.208  27.153 38.026 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CG  1 
ATOM   2387 C CD1 . TYR A 1 301 ? -2.975  26.251 38.749 1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CD1 1 
ATOM   2388 C CD2 . TYR A 1 301 ? -2.000  28.427 38.563 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CD2 1 
ATOM   2389 C CE1 . TYR A 1 301 ? -3.532  26.596 39.984 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CE1 1 
ATOM   2390 C CE2 . TYR A 1 301 ? -2.551  28.788 39.792 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CE2 1 
ATOM   2391 C CZ  . TYR A 1 301 ? -3.318  27.860 40.499 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CZ  1 
ATOM   2392 O OH  . TYR A 1 301 ? -3.878  28.175 41.720 1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A OH  1 
ATOM   2393 N N   . VAL A 1 302 ? -1.491  28.104 34.025 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 383 VAL A N   1 
ATOM   2394 C CA  . VAL A 1 302 ? -0.675  28.490 32.878 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 383 VAL A CA  1 
ATOM   2395 C C   . VAL A 1 302 ? 0.474   29.340 33.438 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 383 VAL A C   1 
ATOM   2396 O O   . VAL A 1 302 ? 0.278   30.152 34.332 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 383 VAL A O   1 
ATOM   2397 C CB  . VAL A 1 302 ? -1.508  29.249 31.812 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 383 VAL A CB  1 
ATOM   2398 C CG1 . VAL A 1 302 ? -2.085  30.566 32.366 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 383 VAL A CG1 1 
ATOM   2399 C CG2 . VAL A 1 302 ? -0.684  29.495 30.539 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 383 VAL A CG2 1 
ATOM   2400 N N   . HIS A 1 303 ? 1.684   29.134 32.925 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A N   1 
ATOM   2401 C CA  . HIS A 1 303 ? 2.871   29.797 33.459 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A CA  1 
ATOM   2402 C C   . HIS A 1 303 ? 3.054   31.167 32.806 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A C   1 
ATOM   2403 O O   . HIS A 1 303 ? 3.218   32.189 33.504 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A O   1 
ATOM   2404 C CB  . HIS A 1 303 ? 4.101   28.901 33.232 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A CB  1 
ATOM   2405 C CG  . HIS A 1 303 ? 5.355   29.422 33.867 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A CG  1 
ATOM   2406 N ND1 . HIS A 1 303 ? 6.109   30.424 33.305 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A ND1 1 
ATOM   2407 C CD2 . HIS A 1 303 ? 5.978   29.087 35.020 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A CD2 1 
ATOM   2408 C CE1 . HIS A 1 303 ? 7.153   30.673 34.072 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A CE1 1 
ATOM   2409 N NE2 . HIS A 1 303 ? 7.091   29.883 35.127 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A NE2 1 
ATOM   2410 N N   . ARG A 1 304 ? 3.034   31.164 31.470 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A N   1 
ATOM   2411 C CA  . ARG A 1 304 ? 3.126   32.358 30.611 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A CA  1 
ATOM   2412 C C   . ARG A 1 304 ? 4.509   32.977 30.446 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A C   1 
ATOM   2413 O O   . ARG A 1 304 ? 4.639   33.998 29.769 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A O   1 
ATOM   2414 C CB  . ARG A 1 304 ? 2.148   33.471 31.035 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A CB  1 
ATOM   2415 C CG  . ARG A 1 304 ? 0.719   33.037 31.121 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A CG  1 
ATOM   2416 C CD  . ARG A 1 304 ? -0.302  34.185 31.059 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A CD  1 
ATOM   2417 N NE  . ARG A 1 304 ? -0.115  35.141 32.147 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A NE  1 
ATOM   2418 C CZ  . ARG A 1 304 ? -0.523  36.405 32.124 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A CZ  1 
ATOM   2419 N NH1 . ARG A 1 304 ? -1.153  36.892 31.052 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A NH1 1 
ATOM   2420 N NH2 . ARG A 1 304 ? -0.298  37.198 33.181 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A NH2 1 
ATOM   2421 N N   . ASP A 1 305 ? 5.544   32.390 31.033 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A N   1 
ATOM   2422 C CA  . ASP A 1 305 ? 6.882   32.999 30.965 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A CA  1 
ATOM   2423 C C   . ASP A 1 305 ? 7.968   31.927 30.945 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A C   1 
ATOM   2424 O O   . ASP A 1 305 ? 9.033   32.090 31.557 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A O   1 
ATOM   2425 C CB  . ASP A 1 305 ? 7.052   33.919 32.185 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A CB  1 
ATOM   2426 C CG  . ASP A 1 305 ? 7.995   35.114 31.942 1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A CG  1 
ATOM   2427 O OD1 . ASP A 1 305 ? 8.312   35.469 30.781 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A OD1 1 
ATOM   2428 O OD2 . ASP A 1 305 ? 8.471   35.757 32.902 1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A OD2 1 
ATOM   2429 N N   . LEU A 1 306 ? 7.680   30.830 30.261 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A N   1 
ATOM   2430 C CA  . LEU A 1 306 ? 8.572   29.681 30.201 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A CA  1 
ATOM   2431 C C   . LEU A 1 306 ? 9.722   29.950 29.213 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A C   1 
ATOM   2432 O O   . LEU A 1 306 ? 9.500   30.316 28.045 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A O   1 
ATOM   2433 C CB  . LEU A 1 306 ? 7.772   28.426 29.820 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A CB  1 
ATOM   2434 C CG  . LEU A 1 306 ? 8.458   27.068 29.859 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A CG  1 
ATOM   2435 C CD1 . LEU A 1 306 ? 9.040   26.778 31.247 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A CD1 1 
ATOM   2436 C CD2 . LEU A 1 306 ? 7.503   25.967 29.461 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A CD2 1 
ATOM   2437 N N   . ARG A 1 307 ? 10.950  29.798 29.718 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A N   1 
ATOM   2438 C CA  . ARG A 1 307 ? 12.175  29.974 28.946 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A CA  1 
ATOM   2439 C C   . ARG A 1 307 ? 13.351  29.597 29.856 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A C   1 
ATOM   2440 O O   . ARG A 1 307 ? 13.174  29.497 31.080 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A O   1 
ATOM   2441 C CB  . ARG A 1 307 ? 12.325  31.410 28.394 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A CB  1 
ATOM   2442 C CG  . ARG A 1 307 ? 12.398  32.577 29.368 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A CG  1 
ATOM   2443 C CD  . ARG A 1 307 ? 12.566  33.928 28.630 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A CD  1 
ATOM   2444 N NE  . ARG A 1 307 ? 12.806  35.076 29.515 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A NE  1 
ATOM   2445 C CZ  . ARG A 1 307 ? 11.854  35.715 30.174 1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A CZ  1 
ATOM   2446 N NH1 . ARG A 1 307 ? 10.602  35.333 30.055 1.00 43.95 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A NH1 1 
ATOM   2447 N NH2 . ARG A 1 307 ? 12.136  36.738 30.968 1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A NH2 1 
ATOM   2448 N N   . ALA A 1 308 ? 14.521  29.359 29.267 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 389 ALA A N   1 
ATOM   2449 C CA  . ALA A 1 308 ? 15.659  28.862 30.039 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 389 ALA A CA  1 
ATOM   2450 C C   . ALA A 1 308 ? 16.093  29.848 31.131 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 389 ALA A C   1 
ATOM   2451 O O   . ALA A 1 308 ? 16.612  29.432 32.161 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 389 ALA A O   1 
ATOM   2452 C CB  . ALA A 1 308 ? 16.833  28.491 29.135 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 389 ALA A CB  1 
ATOM   2453 N N   . ALA A 1 309 ? 15.847  31.138 30.931 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 390 ALA A N   1 
ATOM   2454 C CA  . ALA A 1 309 ? 16.176  32.147 31.930 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 390 ALA A CA  1 
ATOM   2455 C C   . ALA A 1 309 ? 15.340  31.994 33.225 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 390 ALA A C   1 
ATOM   2456 O O   . ALA A 1 309 ? 15.763  32.444 34.288 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 390 ALA A O   1 
ATOM   2457 C CB  . ALA A 1 309 ? 15.997  33.586 31.328 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 390 ALA A CB  1 
ATOM   2458 N N   . ASN A 1 310 ? 14.186  31.345 33.121 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A N   1 
ATOM   2459 C CA  . ASN A 1 310 ? 13.267  31.124 34.227 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A CA  1 
ATOM   2460 C C   . ASN A 1 310 ? 13.201  29.679 34.730 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A C   1 
ATOM   2461 O O   . ASN A 1 310 ? 12.259  29.303 35.416 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A O   1 
ATOM   2462 C CB  . ASN A 1 310 ? 11.867  31.632 33.825 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A CB  1 
ATOM   2463 C CG  . ASN A 1 310 ? 11.824  33.146 33.697 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A CG  1 
ATOM   2464 O OD1 . ASN A 1 310 ? 12.709  33.832 34.216 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A OD1 1 
ATOM   2465 N ND2 . ASN A 1 310 ? 10.825  33.674 33.004 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A ND2 1 
ATOM   2466 N N   . ILE A 1 311 ? 14.192  28.866 34.367 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A N   1 
ATOM   2467 C CA  . ILE A 1 311 ? 14.421  27.574 34.988 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A CA  1 
ATOM   2468 C C   . ILE A 1 311 ? 15.634  27.762 35.891 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A C   1 
ATOM   2469 O O   . ILE A 1 311 ? 16.616  28.427 35.504 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A O   1 
ATOM   2470 C CB  . ILE A 1 311 ? 14.725  26.486 33.910 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A CB  1 
ATOM   2471 C CG1 . ILE A 1 311 ? 13.609  26.388 32.862 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A CG1 1 
ATOM   2472 C CG2 . ILE A 1 311 ? 15.016  25.135 34.566 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A CG2 1 
ATOM   2473 C CD1 . ILE A 1 311 ? 12.258  26.060 33.421 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A CD1 1 
ATOM   2474 N N   . LEU A 1 312 ? 15.606  27.167 37.081 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A N   1 
ATOM   2475 C CA  . LEU A 1 312 ? 16.753  27.204 37.982 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A CA  1 
ATOM   2476 C C   . LEU A 1 312 ? 17.357  25.812 38.135 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A C   1 
ATOM   2477 O O   . LEU A 1 312 ? 16.651  24.796 38.021 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A O   1 
ATOM   2478 C CB  . LEU A 1 312 ? 16.352  27.767 39.350 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A CB  1 
ATOM   2479 C CG  . LEU A 1 312 ? 15.970  29.243 39.359 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A CG  1 
ATOM   2480 C CD1 . LEU A 1 312 ? 15.271  29.642 40.653 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A CD1 1 
ATOM   2481 C CD2 . LEU A 1 312 ? 17.237  30.082 39.112 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A CD2 1 
ATOM   2482 N N   . VAL A 1 313 ? 18.666  25.786 38.390 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A N   1 
ATOM   2483 C CA  . VAL A 1 313 ? 19.461  24.561 38.392 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A CA  1 
ATOM   2484 C C   . VAL A 1 313 ? 20.133  24.359 39.756 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A C   1 
ATOM   2485 O O   . VAL A 1 313 ? 20.573  25.320 40.420 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A O   1 
ATOM   2486 C CB  . VAL A 1 313 ? 20.506  24.587 37.250 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A CB  1 
ATOM   2487 C CG1 . VAL A 1 313 ? 21.313  23.325 37.182 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A CG1 1 
ATOM   2488 C CG2 . VAL A 1 313 ? 19.823  24.828 35.917 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A CG2 1 
ATOM   2489 N N   . GLY A 1 314 ? 20.175  23.101 40.176 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 395 GLY A N   1 
ATOM   2490 C CA  . GLY A 1 314 ? 20.906  22.658 41.356 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 395 GLY A CA  1 
ATOM   2491 C C   . GLY A 1 314 ? 22.014  21.693 40.963 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 395 GLY A C   1 
ATOM   2492 O O   . GLY A 1 314 ? 22.263  21.457 39.779 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 395 GLY A O   1 
ATOM   2493 N N   . GLU A 1 315 ? 22.685  21.114 41.953 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 396 GLU A N   1 
ATOM   2494 C CA  . GLU A 1 315 ? 23.693  20.083 41.692 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 396 GLU A CA  1 
ATOM   2495 C C   . GLU A 1 315 ? 23.080  18.903 40.976 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 396 GLU A C   1 
ATOM   2496 O O   . GLU A 1 315 ? 21.873  18.650 41.076 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 396 GLU A O   1 
ATOM   2497 C CB  . GLU A 1 315 ? 24.321  19.589 42.996 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 396 GLU A CB  1 
ATOM   2498 C CG  . GLU A 1 315 ? 25.126  20.663 43.690 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 396 GLU A CG  1 
ATOM   2499 C CD  . GLU A 1 315 ? 25.896  20.137 44.877 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 396 GLU A CD  1 
ATOM   2500 O OE1 . GLU A 1 315 ? 25.964  18.901 45.050 1.00 37.38 ? ? ? ? ? ? 396 GLU A OE1 1 
ATOM   2501 O OE2 . GLU A 1 315 ? 26.443  20.972 45.619 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 396 GLU A OE2 1 
ATOM   2502 N N   . ASN A 1 316 ? 23.928  18.195 40.231 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 397 ASN A N   1 
ATOM   2503 C CA  . ASN A 1 316 ? 23.558  16.990 39.514 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 397 ASN A CA  1 
ATOM   2504 C C   . ASN A 1 316 ? 22.489  17.167 38.470 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 397 ASN A C   1 
ATOM   2505 O O   . ASN A 1 316 ? 21.708  16.262 38.247 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 397 ASN A O   1 
ATOM   2506 C CB  . ASN A 1 316 ? 23.155  15.908 40.506 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 397 ASN A CB  1 
ATOM   2507 C CG  . ASN A 1 316 ? 24.303  15.464 41.335 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 397 ASN A CG  1 
ATOM   2508 O OD1 . ASN A 1 316 ? 25.453  15.445 40.867 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 397 ASN A OD1 1 
ATOM   2509 N ND2 . ASN A 1 316 ? 24.030  15.133 42.589 1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 397 ASN A ND2 1 
ATOM   2510 N N   . LEU A 1 317 ? 22.486  18.331 37.826 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A N   1 
ATOM   2511 C CA  . LEU A 1 317 ? 21.570  18.660 36.732 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A CA  1 
ATOM   2512 C C   . LEU A 1 317 ? 20.087  18.685 37.129 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A C   1 
ATOM   2513 O O   . LEU A 1 317 ? 19.206  18.563 36.285 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A O   1 
ATOM   2514 C CB  . LEU A 1 317 ? 21.805  17.735 35.514 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A CB  1 
ATOM   2515 C CG  . LEU A 1 317 ? 23.258  17.690 34.993 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A CG  1 
ATOM   2516 C CD1 . LEU A 1 317 ? 23.328  16.750 33.810 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A CD1 1 
ATOM   2517 C CD2 . LEU A 1 317 ? 23.800  19.054 34.633 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A CD2 1 
ATOM   2518 N N   . VAL A 1 318 ? 19.809  18.914 38.400 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A N   1 
ATOM   2519 C CA  . VAL A 1 318 ? 18.430  19.082 38.835 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A CA  1 
ATOM   2520 C C   . VAL A 1 318 ? 17.927  20.412 38.273 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A C   1 
ATOM   2521 O O   . VAL A 1 318 ? 18.594  21.434 38.421 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A O   1 
ATOM   2522 C CB  . VAL A 1 318 ? 18.315  19.034 40.366 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A CB  1 
ATOM   2523 C CG1 . VAL A 1 318 ? 16.890  19.423 40.820 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A CG1 1 
ATOM   2524 C CG2 . VAL A 1 318 ? 18.658  17.633 40.861 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A CG2 1 
ATOM   2525 N N   . CYS A 1 319 ? 16.790  20.372 37.575 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 400 CYS A N   1 
ATOM   2526 C CA  . CYS A 1 319 ? 16.162  21.567 36.993 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 400 CYS A CA  1 
ATOM   2527 C C   . CYS A 1 319 ? 14.768  21.747 37.540 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 400 CYS A C   1 
ATOM   2528 O O   . CYS A 1 319 ? 14.022  20.760 37.664 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 400 CYS A O   1 
ATOM   2529 C CB  . CYS A 1 319 ? 16.049  21.434 35.465 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 400 CYS A CB  1 
ATOM   2530 S SG  . CYS A 1 319 ? 17.627  21.548 34.645 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 400 CYS A SG  1 
ATOM   2531 N N   . LYS A 1 320 ? 14.411  22.996 37.874 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A N   1 
ATOM   2532 C CA  . LYS A 1 320 ? 13.087  23.300 38.402 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A CA  1 
ATOM   2533 C C   . LYS A 1 320 ? 12.502  24.538 37.741 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A C   1 
ATOM   2534 O O   . LYS A 1 320 ? 13.204  25.517 37.477 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A O   1 
ATOM   2535 C CB  . LYS A 1 320 ? 13.120  23.503 39.922 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A CB  1 
ATOM   2536 C CG  . LYS A 1 320 ? 13.675  22.296 40.706 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A CG  1 
ATOM   2537 C CD  . LYS A 1 320 ? 13.407  22.373 42.203 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A CD  1 
ATOM   2538 C CE  . LYS A 1 320 ? 14.069  21.186 42.922 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A CE  1 
ATOM   2539 N NZ  . LYS A 1 320 ? 13.496  20.965 44.269 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A NZ  1 
ATOM   2540 N N   . VAL A 1 321 ? 11.198  24.497 37.521 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 402 VAL A N   1 
ATOM   2541 C CA  . VAL A 1 321 ? 10.473  25.633 36.967 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 402 VAL A CA  1 
ATOM   2542 C C   . VAL A 1 321 ? 10.377  26.701 38.046 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 402 VAL A C   1 
ATOM   2543 O O   . VAL A 1 321 ? 10.083  26.402 39.197 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 402 VAL A O   1 
ATOM   2544 C CB  . VAL A 1 321 ? 9.070   25.223 36.529 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 402 VAL A CB  1 
ATOM   2545 C CG1 . VAL A 1 321 ? 8.336   26.388 35.916 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 402 VAL A CG1 1 
ATOM   2546 C CG2 . VAL A 1 321 ? 9.134   24.061 35.564 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 402 VAL A CG2 1 
ATOM   2547 N N   . ALA A 1 322 ? 10.643  27.942 37.672 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 403 ALA A N   1 
ATOM   2548 C CA  . ALA A 1 322 ? 10.642  29.053 38.614 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 403 ALA A CA  1 
ATOM   2549 C C   . ALA A 1 322 ? 9.860   30.216 37.993 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 403 ALA A C   1 
ATOM   2550 O O   . ALA A 1 322 ? 9.211   30.037 36.967 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 403 ALA A O   1 
ATOM   2551 C CB  . ALA A 1 322 ? 12.060  29.461 38.921 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 403 ALA A CB  1 
ATOM   2552 N N   . ASP A 1 323 ? 9.937   31.381 38.638 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A N   1 
ATOM   2553 C CA  . ASP A 1 323 ? 9.346   32.642 38.173 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A CA  1 
ATOM   2554 C C   . ASP A 1 323 ? 7.886   32.532 37.804 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A C   1 
ATOM   2555 O O   . ASP A 1 323 ? 7.493   32.601 36.636 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A O   1 
ATOM   2556 C CB  . ASP A 1 323 ? 10.123  33.292 37.025 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A CB  1 
ATOM   2557 C CG  . ASP A 1 323 ? 9.979   34.822 37.033 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A CG  1 
ATOM   2558 O OD1 . ASP A 1 323 ? 8.957   35.349 37.564 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A OD1 1 
ATOM   2559 O OD2 . ASP A 1 323 ? 10.853  35.582 36.570 1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A OD2 1 
ATOM   2560 N N   . PHE A 1 324 ? 7.077   32.422 38.836 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A N   1 
ATOM   2561 C CA  . PHE A 1 324 ? 5.652   32.312 38.669 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CA  1 
ATOM   2562 C C   . PHE A 1 324 ? 4.988   33.688 38.700 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A C   1 
ATOM   2563 O O   . PHE A 1 324 ? 3.802   33.769 38.932 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A O   1 
ATOM   2564 C CB  . PHE A 1 324 ? 5.104   31.384 39.740 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CB  1 
ATOM   2565 C CG  . PHE A 1 324 ? 5.503   29.970 39.535 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CG  1 
ATOM   2566 C CD1 . PHE A 1 324 ? 6.680   29.492 40.086 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CD1 1 
ATOM   2567 C CD2 . PHE A 1 324 ? 4.731   29.124 38.764 1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CD2 1 
ATOM   2568 C CE1 . PHE A 1 324 ? 7.063   28.175 39.879 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CE1 1 
ATOM   2569 C CE2 . PHE A 1 324 ? 5.122   27.808 38.553 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CE2 1 
ATOM   2570 C CZ  . PHE A 1 324 ? 6.282   27.348 39.094 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CZ  1 
ATOM   2571 N N   . GLY A 1 325 ? 5.746   34.739 38.382 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 406 GLY A N   1 
ATOM   2572 C CA  . GLY A 1 325 ? 5.274   36.119 38.443 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 406 GLY A CA  1 
ATOM   2573 C C   . GLY A 1 325 ? 4.174   36.489 37.452 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 406 GLY A C   1 
ATOM   2574 O O   . GLY A 1 325 ? 3.520   37.526 37.615 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 406 GLY A O   1 
ATOM   2575 N N   . LEU A 1 326 ? 3.989   35.671 36.415 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A N   1 
ATOM   2576 C CA  . LEU A 1 326 ? 2.896   35.841 35.440 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A CA  1 
ATOM   2577 C C   . LEU A 1 326 ? 1.864   34.708 35.437 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A C   1 
ATOM   2578 O O   . LEU A 1 326 ? 0.856   34.767 34.703 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A O   1 
ATOM   2579 C CB  . LEU A 1 326 ? 3.487   35.991 34.032 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A CB  1 
ATOM   2580 C CG  . LEU A 1 326 ? 4.252   37.277 33.736 1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A CG  1 
ATOM   2581 C CD1 . LEU A 1 326 ? 4.705   37.301 32.287 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A CD1 1 
ATOM   2582 C CD2 . LEU A 1 326 ? 3.400   38.502 34.062 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A CD2 1 
ATOM   2583 N N   . ALA A 1 327 ? 2.088   33.683 36.254 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 408 ALA A N   1 
ATOM   2584 C CA  . ALA A 1 327 ? 1.242   32.506 36.273 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 408 ALA A CA  1 
ATOM   2585 C C   . ALA A 1 327 ? -0.158  32.810 36.779 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 408 ALA A C   1 
ATOM   2586 O O   . ALA A 1 327 ? -0.352  33.716 37.590 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 408 ALA A O   1 
ATOM   2587 C CB  . ALA A 1 327 ? 1.870   31.384 37.107 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 408 ALA A CB  1 
ATOM   2588 N N   . ARG A 1 328 ? -1.115  32.035 36.289 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A N   1 
ATOM   2589 C CA  . ARG A 1 328 ? -2.547  32.264 36.524 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A CA  1 
ATOM   2590 C C   . ARG A 1 328 ? -3.288  30.949 36.493 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A C   1 
ATOM   2591 O O   . ARG A 1 328 ? -2.937  30.042 35.739 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A O   1 
ATOM   2592 C CB  . ARG A 1 328 ? -3.145  33.136 35.420 1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A CB  1 
ATOM   2593 C CG  . ARG A 1 328 ? -2.621  34.553 35.372 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A CG  1 
ATOM   2594 C CD  . ARG A 1 328 ? -3.017  35.292 34.107 1.00 42.69 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A CD  1 
ATOM   2595 N NE  . ARG A 1 328 ? -4.443  35.631 34.101 1.00 45.36 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A NE  1 
ATOM   2596 C CZ  . ARG A 1 328 ? -4.946  36.865 34.160 1.00 44.73 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A CZ  1 
ATOM   2597 N NH1 . ARG A 1 328 ? -4.162  37.941 34.218 1.00 44.48 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A NH1 1 
ATOM   2598 N NH2 . ARG A 1 328 ? -6.259  37.020 34.159 1.00 46.99 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A NH2 1 
ATOM   2599 N N   . LEU A 1 329 ? -4.330  30.852 37.305 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 410 LEU A N   1 
ATOM   2600 C CA  . LEU A 1 329 ? -5.315  29.798 37.170 1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 410 LEU A CA  1 
ATOM   2601 C C   . LEU A 1 329 ? -6.086  30.083 35.881 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 410 LEU A C   1 
ATOM   2602 O O   . LEU A 1 329 ? -6.388  31.244 35.576 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 410 LEU A O   1 
ATOM   2603 C CB  . LEU A 1 329 ? -6.267  29.828 38.369 1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 410 LEU A CB  1 
ATOM   2604 C CG  . LEU A 1 329 ? -7.377  28.780 38.434 1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 410 LEU A CG  1 
ATOM   2605 C CD1 . LEU A 1 329 ? -6.787  27.403 38.638 1.00 39.95 ? ? ? ? ? ? 410 LEU A CD1 1 
ATOM   2606 C CD2 . LEU A 1 329 ? -8.360  29.126 39.565 1.00 41.83 ? ? ? ? ? ? 410 LEU A CD2 1 
ATOM   2607 N N   . ILE A 1 330 ? -6.391  29.051 35.113 1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A N   1 
ATOM   2608 C CA  . ILE A 1 330 ? -7.102  29.251 33.849 1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A CA  1 
ATOM   2609 C C   . ILE A 1 330 ? -8.584  29.386 34.147 1.00 40.92 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A C   1 
ATOM   2610 O O   . ILE A 1 330 ? -9.122  28.631 34.956 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A O   1 
ATOM   2611 C CB  . ILE A 1 330 ? -6.833  28.103 32.874 1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A CB  1 
ATOM   2612 C CG1 . ILE A 1 330 ? -5.450  28.312 32.250 1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A CG1 1 
ATOM   2613 C CG2 . ILE A 1 330 ? -7.911  28.035 31.776 1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A CG2 1 
ATOM   2614 C CD1 . ILE A 1 330 ? -4.868  27.091 31.671 1.00 45.90 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A CD1 1 
ATOM   2615 N N   . GLU A 1 331 ? -9.219  30.376 33.518 1.00 42.47 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A N   1 
ATOM   2616 C CA  . GLU A 1 331 ? -10.655 30.620 33.669 1.00 44.15 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A CA  1 
ATOM   2617 C C   . GLU A 1 331 ? -11.300 30.513 32.295 1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A C   1 
ATOM   2618 O O   . GLU A 1 331 ? -10.661 30.778 31.267 1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A O   1 
ATOM   2619 C CB  . GLU A 1 331 ? -10.916 32.010 34.269 1.00 45.44 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A CB  1 
ATOM   2620 C CG  . GLU A 1 331 ? -10.176 32.291 35.578 1.00 49.71 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A CG  1 
ATOM   2621 C CD  . GLU A 1 331 ? -10.214 33.759 35.996 1.00 54.22 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A CD  1 
ATOM   2622 O OE1 . GLU A 1 331 ? -10.701 34.621 35.219 1.00 58.77 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A OE1 1 
ATOM   2623 O OE2 . GLU A 1 331 ? -9.747  34.056 37.119 1.00 58.04 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A OE2 1 
ATOM   2624 N N   . ASP A 1 332 ? -12.573 30.141 32.275 1.00 44.05 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A N   1 
ATOM   2625 C CA  . ASP A 1 332 ? -13.264 29.884 31.026 1.00 44.89 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A CA  1 
ATOM   2626 C C   . ASP A 1 332 ? -13.792 31.180 30.374 1.00 44.03 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A C   1 
ATOM   2627 O O   . ASP A 1 332 ? -14.923 31.220 29.900 1.00 43.81 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A O   1 
ATOM   2628 C CB  . ASP A 1 332 ? -14.404 28.877 31.258 1.00 45.93 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A CB  1 
ATOM   2629 C CG  . ASP A 1 332 ? -14.698 28.040 30.032 1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A CG  1 
ATOM   2630 O OD1 . ASP A 1 332 ? -13.928 28.137 29.052 1.00 52.38 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A OD1 1 
ATOM   2631 O OD2 . ASP A 1 332 ? -15.681 27.268 29.945 1.00 53.02 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A OD2 1 
ATOM   2632 N N   . ASN A 1 333 ? -12.967 32.232 30.366 1.00 42.74 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A N   1 
ATOM   2633 C CA  . ASN A 1 333 ? -13.273 33.481 29.654 1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A CA  1 
ATOM   2634 C C   . ASN A 1 333 ? -11.991 34.167 29.167 1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A C   1 
ATOM   2635 O O   . ASN A 1 333 ? -10.880 33.748 29.509 1.00 38.68 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A O   1 
ATOM   2636 C CB  . ASN A 1 333 ? -14.083 34.435 30.545 1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A CB  1 
ATOM   2637 C CG  . ASN A 1 333 ? -13.404 34.713 31.871 1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A CG  1 
ATOM   2638 O OD1 . ASN A 1 333 ? -13.741 34.101 32.882 1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A OD1 1 
ATOM   2639 N ND2 . ASN A 1 333 ? -12.428 35.634 31.870 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A ND2 1 
ATOM   2640 N N   . GLU A 1 334 ? -12.152 35.214 28.362 1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A N   1 
ATOM   2641 C CA  . GLU A 1 334 ? -11.017 36.012 27.912 1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A CA  1 
ATOM   2642 C C   . GLU A 1 334 ? -10.703 37.113 28.936 1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A C   1 
ATOM   2643 O O   . GLU A 1 334 ? -11.487 37.394 29.850 1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A O   1 
ATOM   2644 C CB  . GLU A 1 334 ? -11.294 36.631 26.530 1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A CB  1 
ATOM   2645 C CG  . GLU A 1 334 ? -11.508 35.614 25.414 1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A CG  1 
ATOM   2646 C CD  . GLU A 1 334 ? -10.286 34.718 25.156 1.00 43.77 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A CD  1 
ATOM   2647 O OE1 . GLU A 1 334 ? -9.192  35.246 24.841 1.00 45.28 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A OE1 1 
ATOM   2648 O OE2 . GLU A 1 334 ? -10.413 33.481 25.261 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A OE2 1 
ATOM   2649 N N   . TYR A 1 335 ? -9.530  37.713 28.784 1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A N   1 
ATOM   2650 C CA  . TYR A 1 335 ? -9.154  38.884 29.572 1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CA  1 
ATOM   2651 C C   . TYR A 1 335 ? -8.185  39.728 28.752 1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A C   1 
ATOM   2652 O O   . TYR A 1 335 ? -7.512  39.210 27.850 1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A O   1 
ATOM   2653 C CB  . TYR A 1 335 ? -8.530  38.463 30.907 1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CB  1 
ATOM   2654 C CG  . TYR A 1 335 ? -7.257  37.644 30.753 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CG  1 
ATOM   2655 C CD1 . TYR A 1 335 ? -6.008  38.271 30.723 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CD1 1 
ATOM   2656 C CD2 . TYR A 1 335 ? -7.305  36.253 30.610 1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CD2 1 
ATOM   2657 C CE1 . TYR A 1 335 ? -4.840  37.544 30.575 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CE1 1 
ATOM   2658 C CE2 . TYR A 1 335 ? -6.134  35.506 30.464 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CE2 1 
ATOM   2659 C CZ  . TYR A 1 335 ? -4.902  36.164 30.448 1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CZ  1 
ATOM   2660 O OH  . TYR A 1 335 ? -3.731  35.466 30.298 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A OH  1 
ATOM   2661 N N   . THR A 1 336 ? -8.167  41.029 29.030 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 417 THR A N   1 
ATOM   2662 C CA  . THR A 1 336 ? -7.215  41.946 28.422 1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 417 THR A CA  1 
ATOM   2663 C C   . THR A 1 336 ? -5.868  41.748 29.107 1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 417 THR A C   1 
ATOM   2664 O O   . THR A 1 336 ? -5.718  42.066 30.285 1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 417 THR A O   1 
ATOM   2665 C CB  . THR A 1 336 ? -7.689  43.405 28.592 1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 417 THR A CB  1 
ATOM   2666 O OG1 . THR A 1 336 ? -8.951  43.604 27.930 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 417 THR A OG1 1 
ATOM   2667 C CG2 . THR A 1 336 ? -6.731  44.367 27.893 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 417 THR A CG2 1 
ATOM   2668 N N   . ALA A 1 337 ? -4.902  41.194 28.379 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 418 ALA A N   1 
ATOM   2669 C CA  . ALA A 1 337 ? -3.566  40.975 28.923 1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 418 ALA A CA  1 
ATOM   2670 C C   . ALA A 1 337 ? -2.809  42.296 29.055 1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 418 ALA A C   1 
ATOM   2671 O O   . ALA A 1 337 ? -3.027  43.238 28.284 1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 418 ALA A O   1 
ATOM   2672 C CB  . ALA A 1 337 ? -2.785  39.998 28.036 1.00 40.61 ? ? ? ? ? ? 418 ALA A CB  1 
ATOM   2673 N N   . ARG A 1 338 ? -1.920  42.355 30.042 1.00 41.66 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A N   1 
ATOM   2674 C CA  . ARG A 1 338 ? -0.970  43.453 30.159 1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A CA  1 
ATOM   2675 C C   . ARG A 1 338 ? -0.084  43.446 28.923 1.00 42.97 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A C   1 
ATOM   2676 O O   . ARG A 1 338 ? 0.254   42.370 28.404 1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A O   1 
ATOM   2677 C CB  . ARG A 1 338 ? -0.087  43.301 31.407 1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A CB  1 
ATOM   2678 C CG  . ARG A 1 338 ? -0.827  43.349 32.733 1.00 47.74 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A CG  1 
ATOM   2679 C CD  . ARG A 1 338 ? -1.268  44.732 33.154 1.00 53.10 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A CD  1 
ATOM   2680 N NE  . ARG A 1 338 ? -2.243  44.676 34.245 1.00 57.70 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A NE  1 
ATOM   2681 C CZ  . ARG A 1 338 ? -2.858  45.737 34.771 1.00 61.40 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A CZ  1 
ATOM   2682 N NH1 . ARG A 1 338 ? -2.608  46.965 34.318 1.00 63.07 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A NH1 1 
ATOM   2683 N NH2 . ARG A 1 338 ? -3.730  45.571 35.762 1.00 62.65 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A NH2 1 
ATOM   2684 N N   . GLN A 1 339 ? 0.293   44.642 28.470 1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 420 GLN A N   1 
ATOM   2685 C CA  . GLN A 1 339 ? 1.161   44.824 27.301 1.00 43.66 ? ? ? ? ? ? 420 GLN A CA  1 
ATOM   2686 C C   . GLN A 1 339 ? 2.473   44.040 27.425 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 420 GLN A C   1 
ATOM   2687 O O   . GLN A 1 339 ? 3.041   43.615 26.419 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 420 GLN A O   1 
ATOM   2688 C CB  . GLN A 1 339 ? 1.467   46.318 27.084 1.00 44.81 ? ? ? ? ? ? 420 GLN A CB  1 
ATOM   2689 C CG  . GLN A 1 339 ? 2.265   46.988 28.230 1.00 48.57 ? ? ? ? ? ? 420 GLN A CG  1 
ATOM   2690 C CD  . GLN A 1 339 ? 2.853   48.339 27.845 1.00 53.00 ? ? ? ? ? ? 420 GLN A CD  1 
ATOM   2691 O OE1 . GLN A 1 339 ? 2.747   48.771 26.689 1.00 55.03 ? ? ? ? ? ? 420 GLN A OE1 1 
ATOM   2692 N NE2 . GLN A 1 339 ? 3.484   49.007 28.811 1.00 55.68 ? ? ? ? ? ? 420 GLN A NE2 1 
ATOM   2693 N N   . GLY A 1 340 ? 2.935   43.854 28.663 1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 421 GLY A N   1 
ATOM   2694 C CA  . GLY A 1 340 ? 4.215   43.233 28.937 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 421 GLY A CA  1 
ATOM   2695 C C   . GLY A 1 340 ? 4.243   41.719 28.898 1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 421 GLY A C   1 
ATOM   2696 O O   . GLY A 1 340 ? 5.324   41.146 28.770 1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 421 GLY A O   1 
ATOM   2697 N N   . ALA A 1 341 ? 3.085   41.057 29.001 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 422 ALA A N   1 
ATOM   2698 C CA  . ALA A 1 341 ? 3.065   39.580 29.115 1.00 37.88 ? ? ? ? ? ? 422 ALA A CA  1 
ATOM   2699 C C   . ALA A 1 341 ? 3.624   38.831 27.884 1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 422 ALA A C   1 
ATOM   2700 O O   . ALA A 1 341 ? 4.188   37.740 28.026 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 422 ALA A O   1 
ATOM   2701 C CB  . ALA A 1 341 ? 1.666   39.082 29.429 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 422 ALA A CB  1 
ATOM   2702 N N   . LYS A 1 342 ? 3.476   39.425 26.698 1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A N   1 
ATOM   2703 C CA  . LYS A 1 342 ? 3.908   38.793 25.439 1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A CA  1 
ATOM   2704 C C   . LYS A 1 342 ? 5.433   38.800 25.232 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A C   1 
ATOM   2705 O O   . LYS A 1 342 ? 5.947   38.134 24.326 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A O   1 
ATOM   2706 C CB  . LYS A 1 342 ? 3.216   39.461 24.234 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A CB  1 
ATOM   2707 C CG  . LYS A 1 342 ? 3.600   40.933 23.996 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A CG  1 
ATOM   2708 C CD  . LYS A 1 342 ? 2.920   41.515 22.762 1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A CD  1 
ATOM   2709 C CE  . LYS A 1 342 ? 1.545   42.110 23.090 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A CE  1 
ATOM   2710 N NZ  . LYS A 1 342 ? 1.633   43.245 24.055 1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A NZ  1 
ATOM   2711 N N   . PHE A 1 343 ? 6.141   39.575 26.051 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A N   1 
ATOM   2712 C CA  . PHE A 1 343 ? 7.580   39.731 25.918 1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CA  1 
ATOM   2713 C C   . PHE A 1 343 ? 8.271   38.857 26.966 1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A C   1 
ATOM   2714 O O   . PHE A 1 343 ? 7.780   38.747 28.097 1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A O   1 
ATOM   2715 C CB  . PHE A 1 343 ? 7.972   41.204 26.107 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CB  1 
ATOM   2716 C CG  . PHE A 1 343 ? 7.318   42.132 25.109 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CG  1 
ATOM   2717 C CD1 . PHE A 1 343 ? 7.723   42.137 23.786 1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CD1 1 
ATOM   2718 C CD2 . PHE A 1 343 ? 6.272   42.974 25.493 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CD2 1 
ATOM   2719 C CE1 . PHE A 1 343 ? 7.109   42.980 22.840 1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CE1 1 
ATOM   2720 C CE2 . PHE A 1 343 ? 5.656   43.834 24.559 1.00 41.16 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CE2 1 
ATOM   2721 C CZ  . PHE A 1 343 ? 6.080   43.833 23.231 1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CZ  1 
ATOM   2722 N N   . PRO A 1 344 ? 9.399   38.239 26.620 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 425 PRO A N   1 
ATOM   2723 C CA  . PRO A 1 344 ? 10.048  38.338 25.296 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 425 PRO A CA  1 
ATOM   2724 C C   . PRO A 1 344 ? 9.338   37.588 24.150 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 425 PRO A C   1 
ATOM   2725 O O   . PRO A 1 344 ? 8.918   36.440 24.293 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 425 PRO A O   1 
ATOM   2726 C CB  . PRO A 1 344 ? 11.433  37.731 25.552 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 425 PRO A CB  1 
ATOM   2727 C CG  . PRO A 1 344 ? 11.203  36.760 26.655 1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 425 PRO A CG  1 
ATOM   2728 C CD  . PRO A 1 344 ? 10.171  37.400 27.554 1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 425 PRO A CD  1 
ATOM   2729 N N   . ILE A 1 345 ? 9.256   38.240 22.995 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A N   1 
ATOM   2730 C CA  . ILE A 1 345 ? 8.447   37.766 21.878 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CA  1 
ATOM   2731 C C   . ILE A 1 345 ? 8.881   36.435 21.238 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A C   1 
ATOM   2732 O O   . ILE A 1 345 ? 8.049   35.687 20.750 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A O   1 
ATOM   2733 C CB  . ILE A 1 345 ? 8.342   38.880 20.798 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CB  1 
ATOM   2734 C CG1 . ILE A 1 345 ? 7.157   38.616 19.872 1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CG1 1 
ATOM   2735 C CG2 . ILE A 1 345 ? 9.638   39.029 20.025 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CG2 1 
ATOM   2736 C CD1 . ILE A 1 345 ? 5.815   38.959 20.499 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CD1 1 
ATOM   2737 N N   . LYS A 1 346 ? 10.172  36.139 21.256 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A N   1 
ATOM   2738 C CA  . LYS A 1 346 ? 10.680  34.928 20.601 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A CA  1 
ATOM   2739 C C   . LYS A 1 346 ? 10.226  33.612 21.271 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A C   1 
ATOM   2740 O O   . LYS A 1 346 ? 10.342  32.546 20.666 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A O   1 
ATOM   2741 C CB  . LYS A 1 346 ? 12.207  34.992 20.471 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A CB  1 
ATOM   2742 C CG  . LYS A 1 346 ? 12.678  35.975 19.382 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A CG  1 
ATOM   2743 C CD  . LYS A 1 346 ? 14.201  36.209 19.399 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A CD  1 
ATOM   2744 C CE  . LYS A 1 346 ? 14.691  36.877 18.097 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A CE  1 
ATOM   2745 N NZ  . LYS A 1 346 ? 16.160  36.904 17.997 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A NZ  1 
ATOM   2746 N N   . TRP A 1 347 ? 9.687   33.683 22.491 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A N   1 
ATOM   2747 C CA  . TRP A 1 347 ? 9.139   32.505 23.168 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CA  1 
ATOM   2748 C C   . TRP A 1 347 ? 7.609   32.418 23.160 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A C   1 
ATOM   2749 O O   . TRP A 1 347 ? 7.040   31.473 23.717 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A O   1 
ATOM   2750 C CB  . TRP A 1 347 ? 9.610   32.461 24.634 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CB  1 
ATOM   2751 C CG  . TRP A 1 347 ? 11.046  32.097 24.783 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CG  1 
ATOM   2752 C CD1 . TRP A 1 347 ? 11.542  30.877 25.107 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CD1 1 
ATOM   2753 C CD2 . TRP A 1 347 ? 12.175  32.957 24.634 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CD2 1 
ATOM   2754 N NE1 . TRP A 1 347 ? 12.911  30.925 25.198 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A NE1 1 
ATOM   2755 C CE2 . TRP A 1 347 ? 13.331  32.182 24.872 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CE2 1 
ATOM   2756 C CE3 . TRP A 1 347 ? 12.337  34.303 24.316 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CE3 1 
ATOM   2757 C CZ2 . TRP A 1 347 ? 14.608  32.715 24.817 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CZ2 1 
ATOM   2758 C CZ3 . TRP A 1 347 ? 13.616  34.823 24.251 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CZ3 1 
ATOM   2759 C CH2 . TRP A 1 347 ? 14.725  34.035 24.508 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CH2 1 
ATOM   2760 N N   . THR A 1 348 ? 6.932   33.387 22.551 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 429 THR A N   1 
ATOM   2761 C CA  . THR A 1 348 ? 5.496   33.521 22.743 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 429 THR A CA  1 
ATOM   2762 C C   . THR A 1 348 ? 4.724   33.023 21.521 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 429 THR A C   1 
ATOM   2763 O O   . THR A 1 348 ? 5.003   33.431 20.401 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 429 THR A O   1 
ATOM   2764 C CB  . THR A 1 348 ? 5.149   35.001 23.054 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 429 THR A CB  1 
ATOM   2765 O OG1 . THR A 1 348 ? 5.804   35.396 24.271 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 429 THR A OG1 1 
ATOM   2766 C CG2 . THR A 1 348 ? 3.677   35.171 23.370 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 429 THR A CG2 1 
ATOM   2767 N N   . ALA A 1 349 ? 3.758   32.141 21.741 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 430 ALA A N   1 
ATOM   2768 C CA  . ALA A 1 349 ? 2.967   31.609 20.645 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 430 ALA A CA  1 
ATOM   2769 C C   . ALA A 1 349 ? 2.172   32.757 20.009 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 430 ALA A C   1 
ATOM   2770 O O   . ALA A 1 349 ? 1.777   33.692 20.708 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 430 ALA A O   1 
ATOM   2771 C CB  . ALA A 1 349 ? 2.035   30.533 21.132 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 430 ALA A CB  1 
ATOM   2772 N N   . PRO A 1 350 ? 1.953   32.692 18.699 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A N   1 
ATOM   2773 C CA  . PRO A 1 350 ? 1.289   33.781 17.956 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A CA  1 
ATOM   2774 C C   . PRO A 1 350 ? -0.078  34.190 18.503 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A C   1 
ATOM   2775 O O   . PRO A 1 350 ? -0.369  35.371 18.542 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A O   1 
ATOM   2776 C CB  . PRO A 1 350 ? 1.110   33.198 16.544 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A CB  1 
ATOM   2777 C CG  . PRO A 1 350 ? 2.049   32.084 16.446 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A CG  1 
ATOM   2778 C CD  . PRO A 1 350 ? 2.339   31.575 17.817 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A CD  1 
ATOM   2779 N N   . GLU A 1 351 ? -0.899  33.223 18.893 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A N   1 
ATOM   2780 C CA  . GLU A 1 351 ? -2.241  33.509 19.368 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A CA  1 
ATOM   2781 C C   . GLU A 1 351 ? -2.228  34.179 20.746 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A C   1 
ATOM   2782 O O   . GLU A 1 351 ? -3.132  34.938 21.077 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A O   1 
ATOM   2783 C CB  . GLU A 1 351 ? -3.102  32.235 19.350 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A CB  1 
ATOM   2784 C CG  . GLU A 1 351 ? -2.886  31.250 20.491 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A CG  1 
ATOM   2785 C CD  . GLU A 1 351 ? -1.699  30.302 20.296 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A CD  1 
ATOM   2786 O OE1 . GLU A 1 351 ? -1.026  30.333 19.229 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A OE1 1 
ATOM   2787 O OE2 . GLU A 1 351 ? -1.436  29.524 21.243 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A OE2 1 
ATOM   2788 N N   . ALA A 1 352 ? -1.196  33.889 21.547 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 433 ALA A N   1 
ATOM   2789 C CA  . ALA A 1 352 ? -0.969  34.587 22.805 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 433 ALA A CA  1 
ATOM   2790 C C   . ALA A 1 352 ? -0.476  36.001 22.546 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 433 ALA A C   1 
ATOM   2791 O O   . ALA A 1 352 ? -0.939  36.941 23.178 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 433 ALA A O   1 
ATOM   2792 C CB  . ALA A 1 352 ? 0.020   33.816 23.672 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 433 ALA A CB  1 
ATOM   2793 N N   . ALA A 1 353 ? 0.448   36.164 21.608 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 434 ALA A N   1 
ATOM   2794 C CA  . ALA A 1 353 ? 1.039   37.472 21.324 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 434 ALA A CA  1 
ATOM   2795 C C   . ALA A 1 353 ? 0.053   38.416 20.636 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 434 ALA A C   1 
ATOM   2796 O O   . ALA A 1 353 ? 0.022   39.618 20.941 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 434 ALA A O   1 
ATOM   2797 C CB  . ALA A 1 353 ? 2.284   37.321 20.457 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 434 ALA A CB  1 
ATOM   2798 N N   . LEU A 1 354 ? -0.754  37.863 19.730 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A N   1 
ATOM   2799 C CA  . LEU A 1 354 ? -1.687  38.660 18.926 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A CA  1 
ATOM   2800 C C   . LEU A 1 354 ? -3.018  38.927 19.617 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A C   1 
ATOM   2801 O O   . LEU A 1 354 ? -3.546  40.033 19.509 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A O   1 
ATOM   2802 C CB  . LEU A 1 354 ? -1.946  37.981 17.576 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A CB  1 
ATOM   2803 C CG  . LEU A 1 354 ? -0.751  37.944 16.616 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A CG  1 
ATOM   2804 C CD1 . LEU A 1 354 ? -1.020  37.031 15.445 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A CD1 1 
ATOM   2805 C CD2 . LEU A 1 354 ? -0.420  39.350 16.140 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A CD2 1 
ATOM   2806 N N   . TYR A 1 355 ? -3.560  37.927 20.305 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 436 TYR A N   1 
ATOM   2807 C CA  . TYR A 1 355 ? -4.920  37.998 20.830 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 436 TYR A CA  1 
ATOM   2808 C C   . TYR A 1 355 ? -5.025  37.791 22.348 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 436 TYR A C   1 
ATOM   2809 O O   . TYR A 1 355 ? -6.116  37.756 22.886 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 436 TYR A O   1 
ATOM   2810 C CB  . TYR A 1 355 ? -5.823  36.997 20.090 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 436 TYR A CB  1 
ATOM   2811 C CG  . TYR A 1 355 ? -5.818  37.158 18.587 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 436 TYR A CG  1 
ATOM   2812 C CD1 . TYR A 1 355 ? -6.318  38.312 17.992 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 436 TYR A CD1 1 
ATOM   2813 C CD2 . TYR A 1 355 ? -5.331  36.147 17.747 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 436 TYR A CD2 1 
ATOM   2814 C CE1 . TYR A 1 355 ? -6.328  38.465 16.627 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 436 TYR A CE1 1 
ATOM   2815 C CE2 . TYR A 1 355 ? -5.328  36.296 16.367 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 436 TYR A CE2 1 
ATOM   2816 C CZ  . TYR A 1 355 ? -5.836  37.458 15.813 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 436 TYR A CZ  1 
ATOM   2817 O OH  . TYR A 1 355 ? -5.848  37.659 14.454 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 436 TYR A OH  1 
ATOM   2818 N N   . GLY A 1 356 ? -3.894  37.648 23.031 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 437 GLY A N   1 
ATOM   2819 C CA  . GLY A 1 356 ? -3.888  37.429 24.460 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 437 GLY A CA  1 
ATOM   2820 C C   . GLY A 1 356 ? -4.441  36.093 24.913 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 437 GLY A C   1 
ATOM   2821 O O   . GLY A 1 356 ? -4.876  35.974 26.046 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 437 GLY A O   1 
ATOM   2822 N N   . ARG A 1 357 ? -4.450  35.100 24.032 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 438 ARG A N   1 
ATOM   2823 C CA  . ARG A 1 357 ? -4.972  33.784 24.379 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 438 ARG A CA  1 
ATOM   2824 C C   . ARG A 1 357 ? -3.839  32.898 24.930 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 438 ARG A C   1 
ATOM   2825 O O   . ARG A 1 357 ? -3.282  32.050 24.227 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 438 ARG A O   1 
ATOM   2826 C CB  . ARG A 1 357 ? -5.650  33.148 23.169 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 438 ARG A CB  1 
ATOM   2827 C CG  . ARG A 1 357 ? -7.000  33.772 22.846 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 438 ARG A CG  1 
ATOM   2828 C CD  . ARG A 1 357 ? -7.903  32.898 22.008 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 438 ARG A CD  1 
ATOM   2829 N NE  . ARG A 1 357 ? -7.329  32.615 20.702 1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 438 ARG A NE  1 
ATOM   2830 C CZ  . ARG A 1 357 ? -7.471  33.387 19.622 1.00 40.39 ? ? ? ? ? ? 438 ARG A CZ  1 
ATOM   2831 N NH1 . ARG A 1 357 ? -8.160  34.535 19.676 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 438 ARG A NH1 1 
ATOM   2832 N NH2 . ARG A 1 357 ? -6.904  33.013 18.487 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 438 ARG A NH2 1 
ATOM   2833 N N   . PHE A 1 358 ? -3.514  33.129 26.197 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A N   1 
ATOM   2834 C CA  . PHE A 1 358 ? -2.478  32.376 26.896 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CA  1 
ATOM   2835 C C   . PHE A 1 358 ? -3.137  31.157 27.524 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A C   1 
ATOM   2836 O O   . PHE A 1 358 ? -4.062  31.287 28.342 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A O   1 
ATOM   2837 C CB  . PHE A 1 358 ? -1.846  33.227 27.994 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CB  1 
ATOM   2838 C CG  . PHE A 1 358 ? -0.974  34.353 27.489 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CG  1 
ATOM   2839 C CD1 . PHE A 1 358 ? 0.390   34.170 27.314 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CD1 1 
ATOM   2840 C CD2 . PHE A 1 358 ? -1.510  35.609 27.248 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CD2 1 
ATOM   2841 C CE1 . PHE A 1 358 ? 1.201   35.226 26.887 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CE1 1 
ATOM   2842 C CE2 . PHE A 1 358 ? -0.708  36.658 26.806 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CE2 1 
ATOM   2843 C CZ  . PHE A 1 358 ? 0.648   36.463 26.632 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CZ  1 
ATOM   2844 N N   . THR A 1 359 ? -2.698  29.979 27.107 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 440 THR A N   1 
ATOM   2845 C CA  . THR A 1 359 ? -3.196  28.718 27.624 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 440 THR A CA  1 
ATOM   2846 C C   . THR A 1 359 ? -2.035  27.756 27.834 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 440 THR A C   1 
ATOM   2847 O O   . THR A 1 359 ? -0.900  28.072 27.492 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 440 THR A O   1 
ATOM   2848 C CB  . THR A 1 359 ? -4.163  28.115 26.612 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 440 THR A CB  1 
ATOM   2849 O OG1 . THR A 1 359 ? -3.451  27.712 25.433 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 440 THR A OG1 1 
ATOM   2850 C CG2 . THR A 1 359 ? -5.180  29.151 26.125 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 440 THR A CG2 1 
ATOM   2851 N N   . ILE A 1 360 ? -2.313  26.566 28.355 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A N   1 
ATOM   2852 C CA  . ILE A 1 360 ? -1.268  25.559 28.483 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A CA  1 
ATOM   2853 C C   . ILE A 1 360 ? -0.613  25.216 27.134 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A C   1 
ATOM   2854 O O   . ILE A 1 360 ? 0.563   24.855 27.093 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A O   1 
ATOM   2855 C CB  . ILE A 1 360 ? -1.770  24.282 29.233 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A CB  1 
ATOM   2856 C CG1 . ILE A 1 360 ? -0.591  23.460 29.769 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A CG1 1 
ATOM   2857 C CG2 . ILE A 1 360 ? -2.601  23.375 28.311 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A CG2 1 
ATOM   2858 C CD1 . ILE A 1 360 ? 0.279   24.163 30.822 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A CD1 1 
ATOM   2859 N N   . LYS A 1 361 ? -1.358  25.374 26.037 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A N   1 
ATOM   2860 C CA  . LYS A 1 361 ? -0.823  25.155 24.703 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A CA  1 
ATOM   2861 C C   . LYS A 1 361 ? 0.146   26.242 24.242 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A C   1 
ATOM   2862 O O   . LYS A 1 361 ? 1.030   25.964 23.430 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A O   1 
ATOM   2863 C CB  . LYS A 1 361 ? -1.959  25.014 23.681 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A CB  1 
ATOM   2864 C CG  . LYS A 1 361 ? -2.785  23.740 23.845 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A CG  1 
ATOM   2865 C CD  . LYS A 1 361 ? -1.951  22.472 23.982 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A CD  1 
ATOM   2866 C CE  . LYS A 1 361 ? -2.822  21.231 23.757 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A CE  1 
ATOM   2867 N NZ  . LYS A 1 361 ? -2.120  19.955 24.036 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A NZ  1 
ATOM   2868 N N   . SER A 1 362 ? -0.013  27.470 24.737 1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 443 SER A N   1 
ATOM   2869 C CA  . SER A 1 362 ? 0.973   28.507 24.468 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 443 SER A CA  1 
ATOM   2870 C C   . SER A 1 362 ? 2.225   28.270 25.325 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 443 SER A C   1 
ATOM   2871 O O   . SER A 1 362 ? 3.335   28.561 24.886 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 443 SER A O   1 
ATOM   2872 C CB  . SER A 1 362 ? 0.393   29.919 24.598 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 443 SER A CB  1 
ATOM   2873 O OG  . SER A 1 362 ? -0.148  30.214 25.869 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 443 SER A OG  1 
ATOM   2874 N N   . ASP A 1 363 ? 2.068   27.670 26.500 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A N   1 
ATOM   2875 C CA  . ASP A 1 363 ? 3.254   27.198 27.247 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A CA  1 
ATOM   2876 C C   . ASP A 1 363 ? 3.976   26.070 26.489 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A C   1 
ATOM   2877 O O   . ASP A 1 363 ? 5.205   25.968 26.554 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A O   1 
ATOM   2878 C CB  . ASP A 1 363 ? 2.907   26.698 28.636 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A CB  1 
ATOM   2879 C CG  . ASP A 1 363 ? 2.608   27.810 29.640 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A CG  1 
ATOM   2880 O OD1 . ASP A 1 363 ? 2.892   29.020 29.426 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A OD1 1 
ATOM   2881 O OD2 . ASP A 1 363 ? 2.075   27.513 30.723 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A OD2 1 
ATOM   2882 N N   . VAL A 1 364 ? 3.231   25.209 25.793 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 445 VAL A N   1 
ATOM   2883 C CA  . VAL A 1 364 ? 3.861   24.123 25.019 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 445 VAL A CA  1 
ATOM   2884 C C   . VAL A 1 364 ? 4.743   24.695 23.906 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 445 VAL A C   1 
ATOM   2885 O O   . VAL A 1 364 ? 5.853   24.194 23.666 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 445 VAL A O   1 
ATOM   2886 C CB  . VAL A 1 364 ? 2.826   23.122 24.457 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 445 VAL A CB  1 
ATOM   2887 C CG1 . VAL A 1 364 ? 3.416   22.263 23.347 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 445 VAL A CG1 1 
ATOM   2888 C CG2 . VAL A 1 364 ? 2.298   22.222 25.574 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 445 VAL A CG2 1 
ATOM   2889 N N   . TRP A 1 365 ? 4.258   25.740 23.232 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A N   1 
ATOM   2890 C CA  . TRP A 1 365 ? 5.040   26.460 22.227 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CA  1 
ATOM   2891 C C   . TRP A 1 365 ? 6.349   26.974 22.837 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A C   1 
ATOM   2892 O O   . TRP A 1 365 ? 7.436   26.748 22.295 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A O   1 
ATOM   2893 C CB  . TRP A 1 365 ? 4.236   27.634 21.674 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CB  1 
ATOM   2894 C CG  . TRP A 1 365 ? 4.959   28.452 20.666 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CG  1 
ATOM   2895 C CD1 . TRP A 1 365 ? 5.998   29.300 20.896 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CD1 1 
ATOM   2896 C CD2 . TRP A 1 365 ? 4.693   28.519 19.259 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CD2 1 
ATOM   2897 N NE1 . TRP A 1 365 ? 6.404   29.877 19.718 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A NE1 1 
ATOM   2898 C CE2 . TRP A 1 365 ? 5.618   29.420 18.699 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CE2 1 
ATOM   2899 C CE3 . TRP A 1 365 ? 3.745   27.920 18.411 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CE3 1 
ATOM   2900 C CZ2 . TRP A 1 365 ? 5.638   29.730 17.342 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CZ2 1 
ATOM   2901 C CZ3 . TRP A 1 365 ? 3.765   28.229 17.070 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CZ3 1 
ATOM   2902 C CH2 . TRP A 1 365 ? 4.711   29.117 16.543 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CH2 1 
ATOM   2903 N N   . SER A 1 366 ? 6.241   27.647 23.976 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 447 SER A N   1 
ATOM   2904 C CA  . SER A 1 366 ? 7.418   28.169 24.660 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 447 SER A CA  1 
ATOM   2905 C C   . SER A 1 366 ? 8.389   27.025 25.015 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 447 SER A C   1 
ATOM   2906 O O   . SER A 1 366 ? 9.592   27.200 24.968 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 447 SER A O   1 
ATOM   2907 C CB  . SER A 1 366 ? 7.031   28.908 25.942 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 447 SER A CB  1 
ATOM   2908 O OG  . SER A 1 366 ? 6.021   29.889 25.726 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 447 SER A OG  1 
ATOM   2909 N N   . PHE A 1 367 ? 7.855   25.863 25.373 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A N   1 
ATOM   2910 C CA  . PHE A 1 367 ? 8.696   24.722 25.710 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CA  1 
ATOM   2911 C C   . PHE A 1 367 ? 9.496   24.240 24.511 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A C   1 
ATOM   2912 O O   . PHE A 1 367 ? 10.667  23.909 24.642 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A O   1 
ATOM   2913 C CB  . PHE A 1 367 ? 7.866   23.580 26.300 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CB  1 
ATOM   2914 C CG  . PHE A 1 367 ? 8.686   22.384 26.689 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CG  1 
ATOM   2915 C CD1 . PHE A 1 367 ? 9.350   22.349 27.905 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CD1 1 
ATOM   2916 C CD2 . PHE A 1 367 ? 8.799   21.303 25.843 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CD2 1 
ATOM   2917 C CE1 . PHE A 1 367 ? 10.091  21.234 28.270 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CE1 1 
ATOM   2918 C CE2 . PHE A 1 367 ? 9.543   20.205 26.182 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CE2 1 
ATOM   2919 C CZ  . PHE A 1 367 ? 10.199  20.159 27.396 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CZ  1 
ATOM   2920 N N   . GLY A 1 368 ? 8.874   24.235 23.331 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A N   1 
ATOM   2921 C CA  . GLY A 1 368 ? 9.591   23.951 22.105 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A CA  1 
ATOM   2922 C C   . GLY A 1 368 ? 10.754  24.894 21.880 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A C   1 
ATOM   2923 O O   . GLY A 1 368 ? 11.830  24.464 21.470 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A O   1 
ATOM   2924 N N   . ILE A 1 369 ? 10.555  26.184 22.159 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A N   1 
ATOM   2925 C CA  . ILE A 1 369 ? 11.619  27.172 22.011 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A CA  1 
ATOM   2926 C C   . ILE A 1 369 ? 12.714  26.872 23.052 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A C   1 
ATOM   2927 O O   . ILE A 1 369 ? 13.894  26.904 22.731 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A O   1 
ATOM   2928 C CB  . ILE A 1 369 ? 11.096  28.616 22.171 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A CB  1 
ATOM   2929 C CG1 . ILE A 1 369 ? 9.951   28.919 21.166 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A CG1 1 
ATOM   2930 C CG2 . ILE A 1 369 ? 12.251  29.609 22.045 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A CG2 1 
ATOM   2931 C CD1 . ILE A 1 369 ? 10.372  28.974 19.706 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A CD1 1 
ATOM   2932 N N   . LEU A 1 370 ? 12.304  26.552 24.279 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A N   1 
ATOM   2933 C CA  . LEU A 1 370 ? 13.237  26.132 25.338 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A CA  1 
ATOM   2934 C C   . LEU A 1 370 ? 14.081  24.930 24.900 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A C   1 
ATOM   2935 O O   . LEU A 1 370 ? 15.275  24.880 25.190 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A O   1 
ATOM   2936 C CB  . LEU A 1 370 ? 12.474  25.792 26.635 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A CB  1 
ATOM   2937 C CG  . LEU A 1 370 ? 13.267  25.974 27.934 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A CG  1 
ATOM   2938 C CD1 . LEU A 1 370 ? 12.305  26.134 29.132 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A CD1 1 
ATOM   2939 C CD2 . LEU A 1 370 ? 14.218  24.853 28.160 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A CD2 1 
ATOM   2940 N N   . LEU A 1 371 ? 13.489  23.996 24.164 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A N   1 
ATOM   2941 C CA  . LEU A 1 371 ? 14.254  22.864 23.641 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A CA  1 
ATOM   2942 C C   . LEU A 1 371 ? 15.363  23.301 22.692 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A C   1 
ATOM   2943 O O   . LEU A 1 371 ? 16.429  22.687 22.695 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A O   1 
ATOM   2944 C CB  . LEU A 1 371 ? 13.381  21.847 22.931 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A CB  1 
ATOM   2945 C CG  . LEU A 1 371 ? 12.494  20.966 23.784 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A CG  1 
ATOM   2946 C CD1 . LEU A 1 371 ? 11.584  20.167 22.846 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A CD1 1 
ATOM   2947 C CD2 . LEU A 1 371 ? 13.309  20.037 24.639 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A CD2 1 
ATOM   2948 N N   . THR A 1 372 ? 15.140  24.358 21.901 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 453 THR A N   1 
ATOM   2949 C CA  . THR A 1 372 ? 16.240  24.933 21.105 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 453 THR A CA  1 
ATOM   2950 C C   . THR A 1 372 ? 17.358  25.545 21.952 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 453 THR A C   1 
ATOM   2951 O O   . THR A 1 372 ? 18.519  25.405 21.611 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 453 THR A O   1 
ATOM   2952 C CB  . THR A 1 372 ? 15.784  25.964 20.034 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 453 THR A CB  1 
ATOM   2953 O OG1 . THR A 1 372 ? 15.490  27.244 20.645 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 453 THR A OG1 1 
ATOM   2954 C CG2 . THR A 1 372 ? 14.534  25.507 19.324 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 453 THR A CG2 1 
ATOM   2955 N N   . GLU A 1 373 ? 17.018  26.239 23.029 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A N   1 
ATOM   2956 C CA  . GLU A 1 373 ? 18.020  26.728 23.964 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A CA  1 
ATOM   2957 C C   . GLU A 1 373 ? 18.858  25.601 24.566 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A C   1 
ATOM   2958 O O   . GLU A 1 373 ? 20.065  25.756 24.698 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A O   1 
ATOM   2959 C CB  . GLU A 1 373 ? 17.381  27.518 25.106 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A CB  1 
ATOM   2960 C CG  . GLU A 1 373 ? 16.602  28.748 24.662 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A CG  1 
ATOM   2961 C CD  . GLU A 1 373 ? 16.045  29.518 25.853 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A CD  1 
ATOM   2962 O OE1 . GLU A 1 373 ? 14.944  29.151 26.346 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A OE1 1 
ATOM   2963 O OE2 . GLU A 1 373 ? 16.726  30.462 26.315 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A OE2 1 
ATOM   2964 N N   . LEU A 1 374 ? 18.235  24.481 24.927 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 455 LEU A N   1 
ATOM   2965 C CA  . LEU A 1 374 ? 18.976  23.321 25.439 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 455 LEU A CA  1 
ATOM   2966 C C   . LEU A 1 374 ? 19.960  22.770 24.407 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 455 LEU A C   1 
ATOM   2967 O O   . LEU A 1 374 ? 21.162  22.624 24.693 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 455 LEU A O   1 
ATOM   2968 C CB  . LEU A 1 374 ? 18.031  22.212 25.950 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 455 LEU A CB  1 
ATOM   2969 C CG  . LEU A 1 374 ? 17.447  22.472 27.341 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 455 LEU A CG  1 
ATOM   2970 C CD1 . LEU A 1 374 ? 16.229  21.643 27.626 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 455 LEU A CD1 1 
ATOM   2971 C CD2 . LEU A 1 374 ? 18.502  22.213 28.422 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 455 LEU A CD2 1 
ATOM   2972 N N   . THR A 1 375 ? 19.472  22.521 23.199 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 456 THR A N   1 
ATOM   2973 C CA  . THR A 1 375 ? 20.300  21.898 22.170 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 456 THR A CA  1 
ATOM   2974 C C   . THR A 1 375 ? 21.340  22.829 21.551 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 456 THR A C   1 
ATOM   2975 O O   . THR A 1 375 ? 22.308  22.340 21.004 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 456 THR A O   1 
ATOM   2976 C CB  . THR A 1 375 ? 19.446  21.210 21.078 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 456 THR A CB  1 
ATOM   2977 O OG1 . THR A 1 375 ? 18.534  22.138 20.496 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 456 THR A OG1 1 
ATOM   2978 C CG2 . THR A 1 375 ? 18.543  20.138 21.686 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 456 THR A CG2 1 
ATOM   2979 N N   . THR A 1 376 ? 21.182  24.149 21.657 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 457 THR A N   1 
ATOM   2980 C CA  . THR A 1 376 ? 22.233  25.069 21.221 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 457 THR A CA  1 
ATOM   2981 C C   . THR A 1 376 ? 23.078  25.581 22.377 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 457 THR A C   1 
ATOM   2982 O O   . THR A 1 376 ? 23.925  26.443 22.180 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 457 THR A O   1 
ATOM   2983 C CB  . THR A 1 376 ? 21.673  26.286 20.477 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 457 THR A CB  1 
ATOM   2984 O OG1 . THR A 1 376 ? 20.857  27.073 21.357 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 457 THR A OG1 1 
ATOM   2985 C CG2 . THR A 1 376 ? 20.755  25.887 19.336 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 457 THR A CG2 1 
ATOM   2986 N N   . LYS A 1 377 ? 22.827  25.078 23.580 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 458 LYS A N   1 
ATOM   2987 C CA  . LYS A 1 377 ? 23.533  25.508 24.778 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 458 LYS A CA  1 
ATOM   2988 C C   . LYS A 1 377 ? 23.435  27.011 25.025 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 458 LYS A C   1 
ATOM   2989 O O   . LYS A 1 377 ? 24.397  27.660 25.414 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 458 LYS A O   1 
ATOM   2990 C CB  . LYS A 1 377 ? 24.978  24.989 24.792 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 458 LYS A CB  1 
ATOM   2991 C CG  . LYS A 1 377 ? 25.012  23.442 24.821 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 458 LYS A CG  1 
ATOM   2992 C CD  . LYS A 1 377 ? 26.418  22.908 24.726 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 458 LYS A CD  1 
ATOM   2993 C CE  . LYS A 1 377 ? 26.410  21.390 24.549 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 458 LYS A CE  1 
ATOM   2994 N NZ  . LYS A 1 377 ? 27.806  20.847 24.523 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 458 LYS A NZ  1 
ATOM   2995 N N   . GLY A 1 378 ? 22.231  27.545 24.844 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 459 GLY A N   1 
ATOM   2996 C CA  . GLY A 1 378 ? 21.925  28.884 25.311 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 459 GLY A CA  1 
ATOM   2997 C C   . GLY A 1 378 ? 21.925  29.948 24.239 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 459 GLY A C   1 
ATOM   2998 O O   . GLY A 1 378 ? 21.863  31.129 24.572 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 459 GLY A O   1 
ATOM   2999 N N   . ARG A 1 379 ? 21.973  29.565 22.969 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A N   1 
ATOM   3000 C CA  . ARG A 1 379 ? 21.840  30.556 21.894 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A CA  1 
ATOM   3001 C C   . ARG A 1 379 ? 20.444  31.194 21.875 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A C   1 
ATOM   3002 O O   . ARG A 1 379 ? 19.452  30.553 22.226 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A O   1 
ATOM   3003 C CB  . ARG A 1 379 ? 22.096  29.919 20.539 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A CB  1 
ATOM   3004 C CG  . ARG A 1 379 ? 22.326  30.913 19.422 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A CG  1 
ATOM   3005 C CD  . ARG A 1 379 ? 22.856  30.243 18.152 1.00 40.32 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A CD  1 
ATOM   3006 N NE  . ARG A 1 379 ? 23.324  31.211 17.163 1.00 45.05 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A NE  1 
ATOM   3007 C CZ  . ARG A 1 379 ? 23.676  30.907 15.920 1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A CZ  1 
ATOM   3008 N NH1 . ARG A 1 379 ? 23.614  29.649 15.488 1.00 50.07 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A NH1 1 
ATOM   3009 N NH2 . ARG A 1 379 ? 24.085  31.869 15.097 1.00 50.47 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A NH2 1 
ATOM   3010 N N   . VAL A 1 380 ? 20.381  32.448 21.433 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 461 VAL A N   1 
ATOM   3011 C CA  . VAL A 1 380 ? 19.118  33.159 21.335 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 461 VAL A CA  1 
ATOM   3012 C C   . VAL A 1 380 ? 18.333  32.517 20.194 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 461 VAL A C   1 
ATOM   3013 O O   . VAL A 1 380 ? 18.907  32.208 19.153 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 461 VAL A O   1 
ATOM   3014 C CB  . VAL A 1 380 ? 19.326  34.663 21.082 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 461 VAL A CB  1 
ATOM   3015 C CG1 . VAL A 1 380 ? 17.976  35.411 21.045 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 461 VAL A CG1 1 
ATOM   3016 C CG2 . VAL A 1 380 ? 20.196  35.269 22.180 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 461 VAL A CG2 1 
ATOM   3017 N N   . PRO A 1 381 ? 17.036  32.277 20.392 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 462 PRO A N   1 
ATOM   3018 C CA  . PRO A 1 381 ? 16.181  31.768 19.316 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 462 PRO A CA  1 
ATOM   3019 C C   . PRO A 1 381 ? 16.176  32.713 18.116 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 462 PRO A C   1 
ATOM   3020 O O   . PRO A 1 381 ? 16.435  33.913 18.278 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 462 PRO A O   1 
ATOM   3021 C CB  . PRO A 1 381 ? 14.793  31.716 19.963 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 462 PRO A CB  1 
ATOM   3022 C CG  . PRO A 1 381 ? 15.080  31.593 21.415 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 462 PRO A CG  1 
ATOM   3023 C CD  . PRO A 1 381 ? 16.295  32.422 21.656 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 462 PRO A CD  1 
ATOM   3024 N N   . TYR A 1 382 ? 15.891  32.165 16.939 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A N   1 
ATOM   3025 C CA  . TYR A 1 382 ? 15.819  32.943 15.701 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CA  1 
ATOM   3026 C C   . TYR A 1 382 ? 17.049  33.837 15.539 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A C   1 
ATOM   3027 O O   . TYR A 1 382 ? 16.918  35.046 15.485 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A O   1 
ATOM   3028 C CB  . TYR A 1 382 ? 14.544  33.779 15.700 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CB  1 
ATOM   3029 C CG  . TYR A 1 382 ? 13.275  32.969 15.906 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CG  1 
ATOM   3030 C CD1 . TYR A 1 382 ? 12.713  32.243 14.866 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CD1 1 
ATOM   3031 C CD2 . TYR A 1 382 ? 12.658  32.909 17.160 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CD2 1 
ATOM   3032 C CE1 . TYR A 1 382 ? 11.545  31.511 15.048 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CE1 1 
ATOM   3033 C CE2 . TYR A 1 382 ? 11.523  32.181 17.355 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CE2 1 
ATOM   3034 C CZ  . TYR A 1 382 ? 10.961  31.484 16.310 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CZ  1 
ATOM   3035 O OH  . TYR A 1 382 ? 9.823   30.765 16.533 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A OH  1 
ATOM   3036 N N   . PRO A 1 383 ? 18.250  33.257 15.501 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 464 PRO A N   1 
ATOM   3037 C CA  . PRO A 1 383 ? 19.467  34.075 15.371 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 464 PRO A CA  1 
ATOM   3038 C C   . PRO A 1 383 ? 19.459  34.840 14.042 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 464 PRO A C   1 
ATOM   3039 O O   . PRO A 1 383 ? 18.950  34.348 13.038 1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 464 PRO A O   1 
ATOM   3040 C CB  . PRO A 1 383 ? 20.620  33.058 15.454 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 464 PRO A CB  1 
ATOM   3041 C CG  . PRO A 1 383 ? 20.004  31.695 15.255 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 464 PRO A CG  1 
ATOM   3042 C CD  . PRO A 1 383 ? 18.538  31.814 15.562 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 464 PRO A CD  1 
ATOM   3043 N N   . GLY A 1 384 ? 19.965  36.064 14.054 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 465 GLY A N   1 
ATOM   3044 C CA  . GLY A 1 384 ? 19.913  36.913 12.869 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 465 GLY A CA  1 
ATOM   3045 C C   . GLY A 1 384 ? 18.584  37.632 12.654 1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 465 GLY A C   1 
ATOM   3046 O O   . GLY A 1 384 ? 18.497  38.517 11.802 1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 465 GLY A O   1 
ATOM   3047 N N   . MET A 1 385 ? 17.547  37.265 13.412 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 466 MET A N   1 
ATOM   3048 C CA  . MET A 1 385 ? 16.228  37.899 13.303 1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 466 MET A CA  1 
ATOM   3049 C C   . MET A 1 385 ? 16.003  38.881 14.453 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 466 MET A C   1 
ATOM   3050 O O   . MET A 1 385 ? 16.171  38.526 15.628 1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 466 MET A O   1 
ATOM   3051 C CB  . MET A 1 385 ? 15.141  36.831 13.332 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 466 MET A CB  1 
ATOM   3052 C CG  . MET A 1 385 ? 13.897  37.178 12.562 1.00 40.99 ? ? ? ? ? ? 466 MET A CG  1 
ATOM   3053 S SD  . MET A 1 385 ? 12.679  35.848 12.689 1.00 43.20 ? ? ? ? ? ? 466 MET A SD  1 
ATOM   3054 C CE  . MET A 1 385 ? 13.324  34.667 11.499 1.00 42.74 ? ? ? ? ? ? 466 MET A CE  1 
ATOM   3055 N N   . VAL A 1 386 ? 15.626  40.113 14.127 1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 467 VAL A N   1 
ATOM   3056 C CA  . VAL A 1 386 ? 15.345  41.103 15.168 1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 467 VAL A CA  1 
ATOM   3057 C C   . VAL A 1 386 ? 13.946  40.859 15.737 1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 467 VAL A C   1 
ATOM   3058 O O   . VAL A 1 386 ? 13.090  40.302 15.054 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 467 VAL A O   1 
ATOM   3059 C CB  . VAL A 1 386 ? 15.515  42.562 14.672 1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 467 VAL A CB  1 
ATOM   3060 C CG1 . VAL A 1 386 ? 16.974  42.815 14.304 1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 467 VAL A CG1 1 
ATOM   3061 C CG2 . VAL A 1 386 ? 14.576  42.884 13.503 1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 467 VAL A CG2 1 
ATOM   3062 N N   . ASN A 1 387 ? 13.735  41.257 16.992 1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A N   1 
ATOM   3063 C CA  . ASN A 1 387 ? 12.475  40.993 17.704 1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A CA  1 
ATOM   3064 C C   . ASN A 1 387 ? 11.246  41.478 16.937 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A C   1 
ATOM   3065 O O   . ASN A 1 387 ? 10.237  40.769 16.862 1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A O   1 
ATOM   3066 C CB  . ASN A 1 387 ? 12.506  41.616 19.110 1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A CB  1 
ATOM   3067 C CG  . ASN A 1 387 ? 13.383  40.833 20.083 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A CG  1 
ATOM   3068 O OD1 . ASN A 1 387 ? 13.639  39.644 19.886 1.00 40.92 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A OD1 1 
ATOM   3069 N ND2 . ASN A 1 387 ? 13.854  41.499 21.129 1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A ND2 1 
ATOM   3070 N N   . ARG A 1 388 ? 11.356  42.672 16.346 1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 469 ARG A N   1 
ATOM   3071 C CA  . ARG A 1 388 ? 10.257  43.320 15.607 1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 469 ARG A CA  1 
ATOM   3072 C C   . ARG A 1 388 ? 9.755   42.559 14.367 1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 469 ARG A C   1 
ATOM   3073 O O   . ARG A 1 388 ? 8.635   42.807 13.909 1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 469 ARG A O   1 
ATOM   3074 C CB  . ARG A 1 388 ? 10.676  44.734 15.178 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 469 ARG A CB  1 
ATOM   3075 N N   . GLU A 1 389 ? 10.577  41.659 13.822 1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A N   1 
ATOM   3076 C CA  . GLU A 1 389 ? 10.210  40.865 12.642 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A CA  1 
ATOM   3077 C C   . GLU A 1 389 ? 9.722   39.442 12.950 1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A C   1 
ATOM   3078 O O   . GLU A 1 389 ? 9.196   38.770 12.067 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A O   1 
ATOM   3079 C CB  . GLU A 1 389 ? 11.401  40.774 11.678 1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A CB  1 
ATOM   3080 N N   . VAL A 1 390 ? 9.895   38.982 14.193 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 471 VAL A N   1 
ATOM   3081 C CA  . VAL A 1 390 ? 9.615   37.587 14.545 1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 471 VAL A CA  1 
ATOM   3082 C C   . VAL A 1 390 ? 8.151   37.167 14.344 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 471 VAL A C   1 
ATOM   3083 O O   . VAL A 1 390 ? 7.859   36.141 13.737 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 471 VAL A O   1 
ATOM   3084 C CB  . VAL A 1 390 ? 10.045  37.298 16.014 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 471 VAL A CB  1 
ATOM   3085 C CG1 . VAL A 1 390 ? 9.523   35.935 16.494 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 471 VAL A CG1 1 
ATOM   3086 C CG2 . VAL A 1 390 ? 11.552  37.398 16.146 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 471 VAL A CG2 1 
ATOM   3087 N N   . LEU A 1 391 ? 7.227   37.962 14.857 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 472 LEU A N   1 
ATOM   3088 C CA  . LEU A 1 391 ? 5.807   37.596 14.811 1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 472 LEU A CA  1 
ATOM   3089 C C   . LEU A 1 391 ? 5.329   37.380 13.361 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 472 LEU A C   1 
ATOM   3090 O O   . LEU A 1 391 ? 4.686   36.368 13.044 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 472 LEU A O   1 
ATOM   3091 C CB  . LEU A 1 391 ? 4.966   38.653 15.541 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 472 LEU A CB  1 
ATOM   3092 C CG  . LEU A 1 391 ? 3.651   38.212 16.205 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 472 LEU A CG  1 
ATOM   3093 C CD1 . LEU A 1 391 ? 3.770   36.845 16.912 1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 472 LEU A CD1 1 
ATOM   3094 C CD2 . LEU A 1 391 ? 3.198   39.293 17.186 1.00 41.08 ? ? ? ? ? ? 472 LEU A CD2 1 
ATOM   3095 N N   . ASP A 1 392 ? 5.687   38.298 12.470 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 473 ASP A N   1 
ATOM   3096 C CA  . ASP A 1 392 ? 5.257   38.197 11.079 1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 473 ASP A CA  1 
ATOM   3097 C C   . ASP A 1 392 ? 5.818   36.938 10.414 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 473 ASP A C   1 
ATOM   3098 O O   . ASP A 1 392 ? 5.107   36.266 9.665  1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 473 ASP A O   1 
ATOM   3099 C CB  . ASP A 1 392 ? 5.663   39.449 10.288 1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 473 ASP A CB  1 
ATOM   3100 N N   . GLN A 1 393 ? 7.087   36.620 10.688 1.00 38.38 ? ? ? ? ? ? 474 GLN A N   1 
ATOM   3101 C CA  . GLN A 1 393 ? 7.734   35.442 10.111 1.00 38.43 ? ? ? ? ? ? 474 GLN A CA  1 
ATOM   3102 C C   . GLN A 1 393 ? 7.075   34.151 10.586 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 474 GLN A C   1 
ATOM   3103 O O   . GLN A 1 393 ? 6.766   33.275 9.783  1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 474 GLN A O   1 
ATOM   3104 C CB  . GLN A 1 393 ? 9.231   35.404 10.469 1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 474 GLN A CB  1 
ATOM   3105 C CG  . GLN A 1 393 ? 10.116  36.390 9.707  1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 474 GLN A CG  1 
ATOM   3106 C CD  . GLN A 1 393 ? 10.315  36.020 8.241  1.00 44.72 ? ? ? ? ? ? 474 GLN A CD  1 
ATOM   3107 O OE1 . GLN A 1 393 ? 10.494  34.848 7.898  1.00 46.42 ? ? ? ? ? ? 474 GLN A OE1 1 
ATOM   3108 N NE2 . GLN A 1 393 ? 10.289  37.027 7.374  1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 474 GLN A NE2 1 
ATOM   3109 N N   . VAL A 1 394 ? 6.882   34.029 11.898 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 475 VAL A N   1 
ATOM   3110 C CA  . VAL A 1 394 ? 6.265   32.844 12.483 1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 475 VAL A CA  1 
ATOM   3111 C C   . VAL A 1 394 ? 4.825   32.669 11.997 1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 475 VAL A C   1 
ATOM   3112 O O   . VAL A 1 394 ? 4.389   31.560 11.719 1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 475 VAL A O   1 
ATOM   3113 C CB  . VAL A 1 394 ? 6.290   32.905 14.020 1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 475 VAL A CB  1 
ATOM   3114 C CG1 . VAL A 1 394 ? 5.385   31.838 14.614 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 475 VAL A CG1 1 
ATOM   3115 C CG2 . VAL A 1 394 ? 7.712   32.751 14.526 1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? 475 VAL A CG2 1 
ATOM   3116 N N   . GLU A 1 395 ? 4.094   33.772 11.889 1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A N   1 
ATOM   3117 C CA  . GLU A 1 395 ? 2.709   33.727 11.397 1.00 44.21 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A CA  1 
ATOM   3118 C C   . GLU A 1 395 ? 2.625   33.193 9.970  1.00 44.61 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A C   1 
ATOM   3119 O O   . GLU A 1 395 ? 1.697   32.464 9.632  1.00 46.57 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A O   1 
ATOM   3120 C CB  . GLU A 1 395 ? 2.061   35.110 11.495 1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A CB  1 
ATOM   3121 C CG  . GLU A 1 395 ? 1.577   35.440 12.898 1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A CG  1 
ATOM   3122 N N   . ARG A 1 396 ? 3.621   33.528 9.154  1.00 44.68 ? ? ? ? ? ? 477 ARG A N   1 
ATOM   3123 C CA  . ARG A 1 396 ? 3.680   33.106 7.760  1.00 44.85 ? ? ? ? ? ? 477 ARG A CA  1 
ATOM   3124 C C   . ARG A 1 396 ? 4.251   31.696 7.571  1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 477 ARG A C   1 
ATOM   3125 O O   . ARG A 1 396 ? 4.326   31.205 6.445  1.00 43.02 ? ? ? ? ? ? 477 ARG A O   1 
ATOM   3126 C CB  . ARG A 1 396 ? 4.502   34.117 6.944  1.00 46.13 ? ? ? ? ? ? 477 ARG A CB  1 
ATOM   3127 C CG  . ARG A 1 396 ? 3.786   35.460 6.711  1.00 49.40 ? ? ? ? ? ? 477 ARG A CG  1 
ATOM   3128 C CD  . ARG A 1 396 ? 4.505   36.419 5.750  1.00 53.91 ? ? ? ? ? ? 477 ARG A CD  1 
ATOM   3129 N NE  . ARG A 1 396 ? 5.966   36.336 5.840  1.00 57.83 ? ? ? ? ? ? 477 ARG A NE  1 
ATOM   3130 C CZ  . ARG A 1 396 ? 6.767   35.674 4.995  1.00 61.85 ? ? ? ? ? ? 477 ARG A CZ  1 
ATOM   3131 N NH1 . ARG A 1 396 ? 6.286   35.003 3.945  1.00 62.95 ? ? ? ? ? ? 477 ARG A NH1 1 
ATOM   3132 N NH2 . ARG A 1 396 ? 8.080   35.685 5.205  1.00 64.22 ? ? ? ? ? ? 477 ARG A NH2 1 
ATOM   3133 N N   . GLY A 1 397 ? 4.674   31.057 8.663  1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 478 GLY A N   1 
ATOM   3134 C CA  . GLY A 1 397 ? 5.062   29.656 8.642  1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 478 GLY A CA  1 
ATOM   3135 C C   . GLY A 1 397 ? 6.520   29.362 8.968  1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 478 GLY A C   1 
ATOM   3136 O O   . GLY A 1 397 ? 6.904   28.201 8.974  1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 478 GLY A O   1 
ATOM   3137 N N   . TYR A 1 398 ? 7.330   30.387 9.233  1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A N   1 
ATOM   3138 C CA  . TYR A 1 398 ? 8.751   30.172 9.519  1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CA  1 
ATOM   3139 C C   . TYR A 1 398 ? 8.949   29.436 10.844 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A C   1 
ATOM   3140 O O   . TYR A 1 398 ? 8.371   29.823 11.860 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A O   1 
ATOM   3141 C CB  . TYR A 1 398 ? 9.542   31.486 9.577  1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CB  1 
ATOM   3142 C CG  . TYR A 1 398 ? 11.016  31.202 9.785  1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CG  1 
ATOM   3143 C CD1 . TYR A 1 398 ? 11.849  30.893 8.707  1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CD1 1 
ATOM   3144 C CD2 . TYR A 1 398 ? 11.559  31.156 11.068 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CD2 1 
ATOM   3145 C CE1 . TYR A 1 398 ? 13.203  30.592 8.899  1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CE1 1 
ATOM   3146 C CE2 . TYR A 1 398 ? 12.896  30.850 11.268 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CE2 1 
ATOM   3147 C CZ  . TYR A 1 398 ? 13.712  30.565 10.185 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CZ  1 
ATOM   3148 O OH  . TYR A 1 398 ? 15.031  30.265 10.406 1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A OH  1 
ATOM   3149 N N   . ARG A 1 399 ? 9.765   28.385 10.816 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A N   1 
ATOM   3150 C CA  . ARG A 1 399 ? 10.178  27.665 12.022 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A CA  1 
ATOM   3151 C C   . ARG A 1 399 ? 11.699  27.541 12.045 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A C   1 
ATOM   3152 O O   . ARG A 1 399 ? 12.331  27.496 10.999 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A O   1 
ATOM   3153 C CB  . ARG A 1 399 ? 9.511   26.286 12.057 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A CB  1 
ATOM   3154 C CG  . ARG A 1 399 ? 7.989   26.338 12.100 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A CG  1 
ATOM   3155 C CD  . ARG A 1 399 ? 7.423   26.966 13.382 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A CD  1 
ATOM   3156 N NE  . ARG A 1 399 ? 5.959   26.921 13.464 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A NE  1 
ATOM   3157 C CZ  . ARG A 1 399 ? 5.137   27.857 12.983 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A CZ  1 
ATOM   3158 N NH1 . ARG A 1 399 ? 5.621   28.923 12.367 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A NH1 1 
ATOM   3159 N NH2 . ARG A 1 399 ? 3.815   27.735 13.132 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A NH2 1 
ATOM   3160 N N   . MET A 1 400 ? 12.290  27.530 13.236 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 481 MET A N   1 
ATOM   3161 C CA  . MET A 1 400 ? 13.735  27.321 13.365 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 481 MET A CA  1 
ATOM   3162 C C   . MET A 1 400 ? 14.099  25.950 12.807 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 481 MET A C   1 
ATOM   3163 O O   . MET A 1 400 ? 13.340  24.997 12.985 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 481 MET A O   1 
ATOM   3164 C CB  . MET A 1 400 ? 14.178  27.404 14.832 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 481 MET A CB  1 
ATOM   3165 C CG  . MET A 1 400 ? 14.367  28.817 15.325 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 481 MET A CG  1 
ATOM   3166 S SD  . MET A 1 400 ? 15.008  28.887 16.994 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 481 MET A SD  1 
ATOM   3167 C CE  . MET A 1 400 ? 13.519  28.811 17.925 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 481 MET A CE  1 
ATOM   3168 N N   . PRO A 1 401 ? 15.240  25.854 12.117 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 482 PRO A N   1 
ATOM   3169 C CA  . PRO A 1 401 ? 15.717  24.559 11.611 1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 482 PRO A CA  1 
ATOM   3170 C C   . PRO A 1 401 ? 16.328  23.675 12.705 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 482 PRO A C   1 
ATOM   3171 O O   . PRO A 1 401 ? 16.500  24.089 13.861 1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 482 PRO A O   1 
ATOM   3172 C CB  . PRO A 1 401 ? 16.767  24.950 10.553 1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 482 PRO A CB  1 
ATOM   3173 C CG  . PRO A 1 401 ? 17.271  26.300 10.987 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 482 PRO A CG  1 
ATOM   3174 C CD  . PRO A 1 401 ? 16.143  26.963 11.750 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 482 PRO A CD  1 
ATOM   3175 N N   . CYS A 1 402 ? 16.642  22.440 12.326 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 483 CYS A N   1 
ATOM   3176 C CA  . CYS A 1 402 ? 17.238  21.466 13.228 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 483 CYS A CA  1 
ATOM   3177 C C   . CYS A 1 402 ? 18.669  21.911 13.601 1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 483 CYS A C   1 
ATOM   3178 O O   . CYS A 1 402 ? 19.524  22.040 12.721 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 483 CYS A O   1 
ATOM   3179 C CB  . CYS A 1 402 ? 17.260  20.090 12.545 1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 483 CYS A CB  1 
ATOM   3180 S SG  . CYS A 1 402 ? 17.867  18.732 13.583 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 483 CYS A SG  1 
ATOM   3181 N N   . PRO A 1 403 ? 18.946  22.141 14.888 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 484 PRO A N   1 
ATOM   3182 C CA  . PRO A 1 403 ? 20.310  22.512 15.319 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 484 PRO A CA  1 
ATOM   3183 C C   . PRO A 1 403 ? 21.370  21.471 14.912 1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 484 PRO A C   1 
ATOM   3184 O O   . PRO A 1 403 ? 21.023  20.295 14.813 1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 484 PRO A O   1 
ATOM   3185 C CB  . PRO A 1 403 ? 20.192  22.582 16.854 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 484 PRO A CB  1 
ATOM   3186 C CG  . PRO A 1 403 ? 18.731  22.814 17.114 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 484 PRO A CG  1 
ATOM   3187 C CD  . PRO A 1 403 ? 18.005  22.077 16.022 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 484 PRO A CD  1 
ATOM   3188 N N   . PRO A 1 404 ? 22.624  21.873 14.678 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 485 PRO A N   1 
ATOM   3189 C CA  . PRO A 1 404 ? 23.696  20.912 14.379 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 485 PRO A CA  1 
ATOM   3190 C C   . PRO A 1 404 ? 23.842  19.825 15.450 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 485 PRO A C   1 
ATOM   3191 O O   . PRO A 1 404 ? 23.776  20.143 16.639 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 485 PRO A O   1 
ATOM   3192 C CB  . PRO A 1 404 ? 24.954  21.787 14.339 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 485 PRO A CB  1 
ATOM   3193 C CG  . PRO A 1 404 ? 24.466  23.144 14.036 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 485 PRO A CG  1 
ATOM   3194 C CD  . PRO A 1 404 ? 23.109  23.266 14.662 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 485 PRO A CD  1 
ATOM   3195 N N   . GLU A 1 405 ? 23.999  18.578 15.008 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 486 GLU A N   1 
ATOM   3196 C CA  . GLU A 1 405 ? 24.152  17.390 15.851 1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 486 GLU A CA  1 
ATOM   3197 C C   . GLU A 1 405 ? 22.876  16.984 16.593 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 486 GLU A C   1 
ATOM   3198 O O   . GLU A 1 405 ? 22.879  16.016 17.331 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 486 GLU A O   1 
ATOM   3199 C CB  . GLU A 1 405 ? 25.345  17.518 16.824 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 486 GLU A CB  1 
ATOM   3200 C CG  . GLU A 1 405 ? 26.693  17.715 16.130 1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 486 GLU A CG  1 
ATOM   3201 C CD  . GLU A 1 405 ? 27.887  17.727 17.091 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 486 GLU A CD  1 
ATOM   3202 O OE1 . GLU A 1 405 ? 27.844  17.030 18.147 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 486 GLU A OE1 1 
ATOM   3203 O OE2 . GLU A 1 405 ? 28.883  18.429 16.777 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 486 GLU A OE2 1 
ATOM   3204 N N   . CYS A 1 406 ? 21.780  17.707 16.381 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 487 CYS A N   1 
ATOM   3205 C CA  . CYS A 1 406 ? 20.506  17.375 17.002 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 487 CYS A CA  1 
ATOM   3206 C C   . CYS A 1 406 ? 19.800  16.338 16.124 1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 487 CYS A C   1 
ATOM   3207 O O   . CYS A 1 406 ? 19.665  16.560 14.911 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 487 CYS A O   1 
ATOM   3208 C CB  . CYS A 1 406 ? 19.638  18.626 17.130 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 487 CYS A CB  1 
ATOM   3209 S SG  . CYS A 1 406 ? 18.068  18.359 17.990 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 487 CYS A SG  1 
ATOM   3210 N N   . PRO A 1 407 ? 19.382  15.202 16.687 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 488 PRO A N   1 
ATOM   3211 C CA  . PRO A 1 407 ? 18.618  14.228 15.895 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 488 PRO A CA  1 
ATOM   3212 C C   . PRO A 1 407 ? 17.324  14.817 15.337 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 488 PRO A C   1 
ATOM   3213 O O   . PRO A 1 407 ? 16.638  15.593 16.009 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 488 PRO A O   1 
ATOM   3214 C CB  . PRO A 1 407 ? 18.327  13.111 16.891 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 488 PRO A CB  1 
ATOM   3215 C CG  . PRO A 1 407 ? 19.444  13.227 17.905 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 488 PRO A CG  1 
ATOM   3216 C CD  . PRO A 1 407 ? 19.631  14.705 18.052 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 488 PRO A CD  1 
ATOM   3217 N N   . GLU A 1 408 ? 17.000  14.430 14.108 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A N   1 
ATOM   3218 C CA  . GLU A 1 408 ? 15.774  14.862 13.447 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A CA  1 
ATOM   3219 C C   . GLU A 1 408 ? 14.528  14.574 14.277 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A C   1 
ATOM   3220 O O   . GLU A 1 408 ? 13.589  15.359 14.249 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A O   1 
ATOM   3221 C CB  . GLU A 1 408 ? 15.652  14.197 12.067 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A CB  1 
ATOM   3222 C CG  . GLU A 1 408 ? 16.642  14.747 11.060 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A CG  1 
ATOM   3223 N N   . SER A 1 409 ? 14.522  13.466 15.015 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 490 SER A N   1 
ATOM   3224 C CA  . SER A 1 409 ? 13.398  13.108 15.880 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 490 SER A CA  1 
ATOM   3225 C C   . SER A 1 409 ? 13.123  14.125 17.000 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 490 SER A C   1 
ATOM   3226 O O   . SER A 1 409 ? 11.970  14.315 17.422 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 490 SER A O   1 
ATOM   3227 C CB  . SER A 1 409 ? 13.610  11.720 16.487 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 490 SER A CB  1 
ATOM   3228 O OG  . SER A 1 409 ? 14.772  11.667 17.304 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 490 SER A OG  1 
ATOM   3229 N N   . LEU A 1 410 ? 14.178  14.767 17.493 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A N   1 
ATOM   3230 C CA  . LEU A 1 410 ? 14.019  15.793 18.521 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A CA  1 
ATOM   3231 C C   . LEU A 1 410 ? 13.569  17.112 17.900 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A C   1 
ATOM   3232 O O   . LEU A 1 410 ? 12.753  17.821 18.474 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A O   1 
ATOM   3233 C CB  . LEU A 1 410 ? 15.319  15.964 19.306 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A CB  1 
ATOM   3234 C CG  . LEU A 1 410 ? 15.240  16.830 20.554 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A CG  1 
ATOM   3235 C CD1 . LEU A 1 410 ? 14.138  16.330 21.490 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A CD1 1 
ATOM   3236 C CD2 . LEU A 1 410 ? 16.587  16.836 21.273 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A CD2 1 
ATOM   3237 N N   . HIS A 1 411 ? 14.075  17.442 16.718 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 492 HIS A N   1 
ATOM   3238 C CA  . HIS A 1 411 ? 13.547  18.586 15.992 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 492 HIS A CA  1 
ATOM   3239 C C   . HIS A 1 411 ? 12.070  18.387 15.590 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 492 HIS A C   1 
ATOM   3240 O O   . HIS A 1 411 ? 11.285  19.353 15.613 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 492 HIS A O   1 
ATOM   3241 C CB  . HIS A 1 411 ? 14.399  18.910 14.775 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 492 HIS A CB  1 
ATOM   3242 C CG  . HIS A 1 411 ? 13.960  20.147 14.049 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 492 HIS A CG  1 
ATOM   3243 N ND1 . HIS A 1 411 ? 13.479  20.116 12.759 1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 492 HIS A ND1 1 
ATOM   3244 C CD2 . HIS A 1 411 ? 13.910  21.445 14.438 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 492 HIS A CD2 1 
ATOM   3245 C CE1 . HIS A 1 411 ? 13.168  21.342 12.375 1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 492 HIS A CE1 1 
ATOM   3246 N NE2 . HIS A 1 411 ? 13.409  22.167 13.379 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 492 HIS A NE2 1 
ATOM   3247 N N   . ASP A 1 412 ? 11.682  17.152 15.253 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 493 ASP A N   1 
ATOM   3248 C CA  . ASP A 1 412 ? 10.266  16.842 14.955 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 493 ASP A CA  1 
ATOM   3249 C C   . ASP A 1 412 ? 9.371   17.131 16.166 1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 493 ASP A C   1 
ATOM   3250 O O   . ASP A 1 412 ? 8.242   17.598 16.020 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 493 ASP A O   1 
ATOM   3251 C CB  . ASP A 1 412 ? 10.087  15.368 14.561 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 493 ASP A CB  1 
ATOM   3252 C CG  . ASP A 1 412 ? 10.619  15.046 13.172 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 493 ASP A CG  1 
ATOM   3253 O OD1 . ASP A 1 412 ? 10.915  15.986 12.392 1.00 42.73 ? ? ? ? ? ? 493 ASP A OD1 1 
ATOM   3254 O OD2 . ASP A 1 412 ? 10.773  13.862 12.767 1.00 41.71 ? ? ? ? ? ? 493 ASP A OD2 1 
ATOM   3255 N N   . LEU A 1 413 ? 9.878   16.851 17.365 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 494 LEU A N   1 
ATOM   3256 C CA  . LEU A 1 413 ? 9.176   17.188 18.598 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 494 LEU A CA  1 
ATOM   3257 C C   . LEU A 1 413 ? 9.023   18.703 18.778 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 494 LEU A C   1 
ATOM   3258 O O   . LEU A 1 413 ? 7.947   19.188 19.135 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 494 LEU A O   1 
ATOM   3259 C CB  . LEU A 1 413 ? 9.888   16.580 19.814 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 494 LEU A CB  1 
ATOM   3260 C CG  . LEU A 1 413 ? 9.074   16.586 21.109 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 494 LEU A CG  1 
ATOM   3261 C CD1 . LEU A 1 413 ? 7.995   15.517 21.091 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 494 LEU A CD1 1 
ATOM   3262 C CD2 . LEU A 1 413 ? 9.980   16.407 22.329 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 494 LEU A CD2 1 
ATOM   3263 N N   . MET A 1 414 ? 10.091  19.451 18.535 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 495 MET A N   1 
ATOM   3264 C CA  . MET A 1 414 ? 10.015  20.903 18.583 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 495 MET A CA  1 
ATOM   3265 C C   . MET A 1 414 ? 8.927   21.413 17.630 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 495 MET A C   1 
ATOM   3266 O O   . MET A 1 414 ? 8.157   22.302 17.979 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 495 MET A O   1 
ATOM   3267 C CB  . MET A 1 414 ? 11.343  21.539 18.185 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 495 MET A CB  1 
ATOM   3268 C CG  . MET A 1 414 ? 12.497  21.236 19.118 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 495 MET A CG  1 
ATOM   3269 S SD  . MET A 1 414 ? 14.050  21.798 18.394 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 495 MET A SD  1 
ATOM   3270 C CE  . MET A 1 414 ? 15.193  20.901 19.372 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 495 MET A CE  1 
ATOM   3271 N N   . CYS A 1 415 ? 8.890   20.853 16.421 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 496 CYS A N   1 
ATOM   3272 C CA  . CYS A 1 415 ? 7.954   21.308 15.388 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 496 CYS A CA  1 
ATOM   3273 C C   . CYS A 1 415 ? 6.502   21.017 15.743 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 496 CYS A C   1 
ATOM   3274 O O   . CYS A 1 415 ? 5.619   21.787 15.383 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 496 CYS A O   1 
ATOM   3275 C CB  . CYS A 1 415 ? 8.308   20.713 14.016 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 496 CYS A CB  1 
ATOM   3276 S SG  . CYS A 1 415 ? 9.783   21.474 13.296 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 496 CYS A SG  1 
ATOM   3277 N N   . GLN A 1 416 ? 6.254   19.925 16.456 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 497 GLN A N   1 
ATOM   3278 C CA  . GLN A 1 416 ? 4.924   19.636 16.989 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 497 GLN A CA  1 
ATOM   3279 C C   . GLN A 1 416 ? 4.496   20.700 18.018 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 497 GLN A C   1 
ATOM   3280 O O   . GLN A 1 416 ? 3.321   21.112 18.074 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 497 GLN A O   1 
ATOM   3281 C CB  . GLN A 1 416 ? 4.899   18.244 17.622 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 497 GLN A CB  1 
ATOM   3282 C CG  . GLN A 1 416 ? 5.048   17.095 16.609 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 497 GLN A CG  1 
ATOM   3283 C CD  . GLN A 1 416 ? 5.435   15.765 17.270 1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 497 GLN A CD  1 
ATOM   3284 O OE1 . GLN A 1 416 ? 4.850   15.370 18.282 1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 497 GLN A OE1 1 
ATOM   3285 N NE2 . GLN A 1 416 ? 6.407   15.074 16.690 1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 497 GLN A NE2 1 
ATOM   3286 N N   . CYS A 1 417 ? 5.455   21.147 18.825 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 498 CYS A N   1 
ATOM   3287 C CA  . CYS A 1 417 ? 5.196   22.185 19.817 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 498 CYS A CA  1 
ATOM   3288 C C   . CYS A 1 417 ? 4.836   23.511 19.134 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 498 CYS A C   1 
ATOM   3289 O O   . CYS A 1 417 ? 4.156   24.339 19.719 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 498 CYS A O   1 
ATOM   3290 C CB  . CYS A 1 417 ? 6.417   22.383 20.720 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 498 CYS A CB  1 
ATOM   3291 S SG  . CYS A 1 417 ? 6.771   20.996 21.835 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 498 CYS A SG  1 
ATOM   3292 N N   . TRP A 1 418 ? 5.310   23.710 17.900 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A N   1 
ATOM   3293 C CA  . TRP A 1 418 ? 5.081   24.957 17.172 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CA  1 
ATOM   3294 C C   . TRP A 1 418 ? 3.982   24.863 16.103 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A C   1 
ATOM   3295 O O   . TRP A 1 418 ? 3.989   25.623 15.136 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A O   1 
ATOM   3296 C CB  . TRP A 1 418 ? 6.367   25.412 16.499 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CB  1 
ATOM   3297 C CG  . TRP A 1 418 ? 7.528   25.549 17.453 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CG  1 
ATOM   3298 C CD1 . TRP A 1 418 ? 7.489   25.967 18.760 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CD1 1 
ATOM   3299 C CD2 . TRP A 1 418 ? 8.891   25.304 17.153 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CD2 1 
ATOM   3300 N NE1 . TRP A 1 418 ? 8.755   25.969 19.294 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A NE1 1 
ATOM   3301 C CE2 . TRP A 1 418 ? 9.641   25.572 18.328 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CE2 1 
ATOM   3302 C CE3 . TRP A 1 418 ? 9.568   24.860 16.017 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CE3 1 
ATOM   3303 C CZ2 . TRP A 1 418 ? 11.026  25.416 18.380 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CZ2 1 
ATOM   3304 C CZ3 . TRP A 1 418 ? 10.920  24.712 16.064 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CZ3 1 
ATOM   3305 C CH2 . TRP A 1 418 ? 11.650  24.985 17.248 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CH2 1 
ATOM   3306 N N   . ARG A 1 419 ? 3.059   23.930 16.256 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 500 ARG A N   1 
ATOM   3307 C CA  . ARG A 1 419 ? 1.942   23.832 15.302 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 500 ARG A CA  1 
ATOM   3308 C C   . ARG A 1 419 ? 1.075   25.073 15.388 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 500 ARG A C   1 
ATOM   3309 O O   . ARG A 1 419 ? 0.842   25.602 16.477 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 500 ARG A O   1 
ATOM   3310 C CB  . ARG A 1 419 ? 1.121   22.562 15.540 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 500 ARG A CB  1 
ATOM   3311 C CG  . ARG A 1 419 ? 1.804   21.343 14.927 1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 500 ARG A CG  1 
ATOM   3312 C CD  . ARG A 1 419 ? 1.205   20.021 15.317 1.00 41.24 ? ? ? ? ? ? 500 ARG A CD  1 
ATOM   3313 N NE  . ARG A 1 419 ? 1.852   18.904 14.624 1.00 47.14 ? ? ? ? ? ? 500 ARG A NE  1 
ATOM   3314 C CZ  . ARG A 1 419 ? 1.485   17.628 14.747 1.00 53.26 ? ? ? ? ? ? 500 ARG A CZ  1 
ATOM   3315 N NH1 . ARG A 1 419 ? 0.460   17.291 15.526 1.00 55.53 ? ? ? ? ? ? 500 ARG A NH1 1 
ATOM   3316 N NH2 . ARG A 1 419 ? 2.135   16.679 14.081 1.00 54.56 ? ? ? ? ? ? 500 ARG A NH2 1 
ATOM   3317 N N   . LYS A 1 420 ? 0.611   25.541 14.229 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 501 LYS A N   1 
ATOM   3318 C CA  . LYS A 1 420 ? -0.167  26.771 14.136 1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 501 LYS A CA  1 
ATOM   3319 C C   . LYS A 1 420 ? -1.417  26.693 15.027 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 501 LYS A C   1 
ATOM   3320 O O   . LYS A 1 420 ? -1.727  27.632 15.773 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 501 LYS A O   1 
ATOM   3321 C CB  . LYS A 1 420 ? -0.547  27.028 12.665 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 501 LYS A CB  1 
ATOM   3322 C CG  . LYS A 1 420 ? -1.249  28.354 12.419 1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 501 LYS A CG  1 
ATOM   3323 C CD  . LYS A 1 420 ? -1.434  28.634 10.917 1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 501 LYS A CD  1 
ATOM   3324 C CE  . LYS A 1 420 ? -2.371  29.832 10.678 1.00 41.99 ? ? ? ? ? ? 501 LYS A CE  1 
ATOM   3325 N NZ  . LYS A 1 420 ? -2.749  29.979 9.230  1.00 43.91 ? ? ? ? ? ? 501 LYS A NZ  1 
ATOM   3326 N N   . GLU A 1 421 ? -2.108  25.559 14.969 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 502 GLU A N   1 
ATOM   3327 C CA  . GLU A 1 421 ? -3.318  25.330 15.763 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 502 GLU A CA  1 
ATOM   3328 C C   . GLU A 1 421 ? -2.968  24.808 17.155 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 502 GLU A C   1 
ATOM   3329 O O   . GLU A 1 421 ? -2.392  23.719 17.264 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 502 GLU A O   1 
ATOM   3330 C CB  . GLU A 1 421 ? -4.213  24.303 15.070 1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 502 GLU A CB  1 
ATOM   3331 C CG  . GLU A 1 421 ? -4.927  24.829 13.838 1.00 39.59 ? ? ? ? ? ? 502 GLU A CG  1 
ATOM   3332 C CD  . GLU A 1 421 ? -5.836  26.004 14.154 1.00 45.27 ? ? ? ? ? ? 502 GLU A CD  1 
ATOM   3333 O OE1 . GLU A 1 421 ? -6.557  25.957 15.180 1.00 50.71 ? ? ? ? ? ? 502 GLU A OE1 1 
ATOM   3334 O OE2 . GLU A 1 421 ? -5.811  26.985 13.386 1.00 51.36 ? ? ? ? ? ? 502 GLU A OE2 1 
ATOM   3335 N N   . PRO A 1 422 ? -3.307  25.551 18.209 1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 503 PRO A N   1 
ATOM   3336 C CA  . PRO A 1 422 ? -2.916  25.153 19.581 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 503 PRO A CA  1 
ATOM   3337 C C   . PRO A 1 422 ? -3.359  23.748 19.989 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 503 PRO A C   1 
ATOM   3338 O O   . PRO A 1 422 ? -2.589  23.034 20.630 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 503 PRO A O   1 
ATOM   3339 C CB  . PRO A 1 422 ? -3.576  26.209 20.475 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 503 PRO A CB  1 
ATOM   3340 C CG  . PRO A 1 422 ? -3.937  27.349 19.589 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 503 PRO A CG  1 
ATOM   3341 C CD  . PRO A 1 422 ? -4.025  26.836 18.188 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 503 PRO A CD  1 
ATOM   3342 N N   . GLU A 1 423 ? -4.574  23.350 19.608 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A N   1 
ATOM   3343 C CA  . GLU A 1 423 ? -5.098  22.015 19.923 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A CA  1 
ATOM   3344 C C   . GLU A 1 423 ? -4.291  20.846 19.335 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A C   1 
ATOM   3345 O O   . GLU A 1 423 ? -4.346  19.742 19.851 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A O   1 
ATOM   3346 C CB  . GLU A 1 423 ? -6.566  21.891 19.465 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A CB  1 
ATOM   3347 C CG  . GLU A 1 423 ? -6.758  21.875 17.949 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A CG  1 
ATOM   3348 C CD  . GLU A 1 423 ? -7.041  23.250 17.334 1.00 43.58 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A CD  1 
ATOM   3349 O OE1 . GLU A 1 423 ? -6.774  24.303 17.990 1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A OE1 1 
ATOM   3350 O OE2 . GLU A 1 423 ? -7.535  23.265 16.169 1.00 47.05 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A OE2 1 
ATOM   3351 N N   . GLU A 1 424 ? -3.556  21.085 18.256 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A N   1 
ATOM   3352 C CA  . GLU A 1 424 ? -2.727  20.048 17.644 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A CA  1 
ATOM   3353 C C   . GLU A 1 424 ? -1.342  19.921 18.294 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A C   1 
ATOM   3354 O O   . GLU A 1 424 ? -0.567  19.038 17.942 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A O   1 
ATOM   3355 C CB  . GLU A 1 424 ? -2.582  20.324 16.155 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A CB  1 
ATOM   3356 C CG  . GLU A 1 424 ? -3.911  20.220 15.400 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A CG  1 
ATOM   3357 C CD  . GLU A 1 424 ? -3.823  20.713 13.966 1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A CD  1 
ATOM   3358 O OE1 . GLU A 1 424 ? -2.701  20.964 13.475 1.00 46.81 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A OE1 1 
ATOM   3359 O OE2 . GLU A 1 424 ? -4.888  20.857 13.324 1.00 48.75 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A OE2 1 
ATOM   3360 N N   . ARG A 1 425 ? -1.032  20.790 19.249 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A N   1 
ATOM   3361 C CA  . ARG A 1 425 ? 0.231   20.689 19.975 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A CA  1 
ATOM   3362 C C   . ARG A 1 425 ? 0.133   19.574 21.013 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A C   1 
ATOM   3363 O O   . ARG A 1 425 ? -0.944  19.289 21.547 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A O   1 
ATOM   3364 C CB  . ARG A 1 425 ? 0.592   22.026 20.621 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A CB  1 
ATOM   3365 C CG  . ARG A 1 425 ? 0.838   23.169 19.633 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A CG  1 
ATOM   3366 C CD  . ARG A 1 425 ? 1.005   24.549 20.283 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A CD  1 
ATOM   3367 N NE  . ARG A 1 425 ? 0.771   25.616 19.311 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A NE  1 
ATOM   3368 C CZ  . ARG A 1 425 ? 0.381   26.858 19.603 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A CZ  1 
ATOM   3369 N NH1 . ARG A 1 425 ? 0.238   27.238 20.864 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A NH1 1 
ATOM   3370 N NH2 . ARG A 1 425 ? 0.108   27.724 18.620 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A NH2 1 
ATOM   3371 N N   . PRO A 1 426 ? 1.248   18.920 21.312 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 507 PRO A N   1 
ATOM   3372 C CA  . PRO A 1 426 ? 1.220   17.844 22.298 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 507 PRO A CA  1 
ATOM   3373 C C   . PRO A 1 426 ? 0.946   18.385 23.698 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 507 PRO A C   1 
ATOM   3374 O O   . PRO A 1 426 ? 1.039   19.604 23.941 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 507 PRO A O   1 
ATOM   3375 C CB  . PRO A 1 426 ? 2.612   17.214 22.192 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 507 PRO A CB  1 
ATOM   3376 C CG  . PRO A 1 426 ? 3.446   18.168 21.430 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 507 PRO A CG  1 
ATOM   3377 C CD  . PRO A 1 426 ? 2.591   19.145 20.747 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 507 PRO A CD  1 
ATOM   3378 N N   . THR A 1 427 ? 0.591   17.486 24.602 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 508 THR A N   1 
ATOM   3379 C CA  . THR A 1 427 ? 0.460   17.826 26.008 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 508 THR A CA  1 
ATOM   3380 C C   . THR A 1 427 ? 1.829   17.679 26.658 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 508 THR A C   1 
ATOM   3381 O O   . THR A 1 427 ? 2.702   17.012 26.130 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 508 THR A O   1 
ATOM   3382 C CB  . THR A 1 427 ? -0.516  16.894 26.696 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 508 THR A CB  1 
ATOM   3383 O OG1 . THR A 1 427 ? 0.001   15.558 26.666 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 508 THR A OG1 1 
ATOM   3384 C CG2 . THR A 1 427 ? -1.846  16.832 25.941 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 508 THR A CG2 1 
ATOM   3385 N N   . PHE A 1 428 ? 2.022   18.328 27.796 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A N   1 
ATOM   3386 C CA  . PHE A 1 428 ? 3.226   18.123 28.571 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CA  1 
ATOM   3387 C C   . PHE A 1 428 ? 3.280   16.693 29.121 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A C   1 
ATOM   3388 O O   . PHE A 1 428 ? 4.352   16.181 29.324 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A O   1 
ATOM   3389 C CB  . PHE A 1 428 ? 3.297   19.133 29.711 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CB  1 
ATOM   3390 C CG  . PHE A 1 428 ? 3.717   20.500 29.280 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CG  1 
ATOM   3391 C CD1 . PHE A 1 428 ? 5.016   20.739 28.885 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CD1 1 
ATOM   3392 C CD2 . PHE A 1 428 ? 2.834   21.552 29.321 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CD2 1 
ATOM   3393 C CE1 . PHE A 1 428 ? 5.435   21.989 28.512 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CE1 1 
ATOM   3394 C CE2 . PHE A 1 428 ? 3.243   22.836 28.945 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CE2 1 
ATOM   3395 C CZ  . PHE A 1 428 ? 4.554   23.047 28.533 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CZ  1 
ATOM   3396 N N   . GLU A 1 429 ? 2.138   16.044 29.354 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A N   1 
ATOM   3397 C CA  . GLU A 1 429 ? 2.146   14.624 29.738 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A CA  1 
ATOM   3398 C C   . GLU A 1 429 ? 2.879   13.787 28.675 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A C   1 
ATOM   3399 O O   . GLU A 1 429 ? 3.741   12.953 28.990 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A O   1 
ATOM   3400 C CB  . GLU A 1 429 ? 0.712   14.097 29.919 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A CB  1 
ATOM   3401 C CG  . GLU A 1 429 ? 0.628   12.667 30.444 1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A CG  1 
ATOM   3402 C CD  . GLU A 1 429 ? -0.813  12.202 30.635 1.00 37.57 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A CD  1 
ATOM   3403 O OE1 . GLU A 1 429 ? -1.740  12.898 30.177 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A OE1 1 
ATOM   3404 O OE2 . GLU A 1 429 ? -1.021  11.139 31.246 1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A OE2 1 
ATOM   3405 N N   . TYR A 1 430 ? 2.544   14.037 27.418 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A N   1 
ATOM   3406 C CA  . TYR A 1 430 ? 3.179   13.348 26.298 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CA  1 
ATOM   3407 C C   . TYR A 1 430 ? 4.658   13.721 26.204 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A C   1 
ATOM   3408 O O   . TYR A 1 430 ? 5.500   12.857 26.034 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A O   1 
ATOM   3409 C CB  . TYR A 1 430 ? 2.472   13.687 24.981 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CB  1 
ATOM   3410 C CG  . TYR A 1 430 ? 3.159   13.098 23.782 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CG  1 
ATOM   3411 C CD1 . TYR A 1 430 ? 2.879   11.802 23.357 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CD1 1 
ATOM   3412 C CD2 . TYR A 1 430 ? 4.109   13.828 23.083 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CD2 1 
ATOM   3413 C CE1 . TYR A 1 430 ? 3.541   11.256 22.263 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CE1 1 
ATOM   3414 C CE2 . TYR A 1 430 ? 4.772   13.297 21.998 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CE2 1 
ATOM   3415 C CZ  . TYR A 1 430 ? 4.486   12.014 21.589 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CZ  1 
ATOM   3416 O OH  . TYR A 1 430 ? 5.152   11.505 20.504 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A OH  1 
ATOM   3417 N N   . LEU A 1 431 ? 4.967   15.010 26.343 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A N   1 
ATOM   3418 C CA  . LEU A 1 431 ? 6.330   15.485 26.203 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A CA  1 
ATOM   3419 C C   . LEU A 1 431 ? 7.241   14.847 27.261 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A C   1 
ATOM   3420 O O   . LEU A 1 431 ? 8.358   14.451 26.953 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A O   1 
ATOM   3421 C CB  . LEU A 1 431 ? 6.386   17.023 26.282 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A CB  1 
ATOM   3422 C CG  . LEU A 1 431 ? 5.811   17.795 25.098 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A CG  1 
ATOM   3423 C CD1 . LEU A 1 431 ? 5.633   19.282 25.437 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A CD1 1 
ATOM   3424 C CD2 . LEU A 1 431 ? 6.661   17.650 23.849 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A CD2 1 
ATOM   3425 N N   . GLN A 1 432 ? 6.761   14.739 28.500 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A N   1 
ATOM   3426 C CA  . GLN A 1 432 ? 7.553   14.145 29.588 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A CA  1 
ATOM   3427 C C   . GLN A 1 432 ? 7.890   12.690 29.283 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A C   1 
ATOM   3428 O O   . GLN A 1 432 ? 9.041   12.276 29.399 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A O   1 
ATOM   3429 C CB  . GLN A 1 432 ? 6.801   14.259 30.931 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A CB  1 
ATOM   3430 C CG  . GLN A 1 432 ? 7.463   13.528 32.129 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A CG  1 
ATOM   3431 C CD  . GLN A 1 432 ? 6.585   13.518 33.374 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A CD  1 
ATOM   3432 O OE1 . GLN A 1 432 ? 5.550   14.180 33.416 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A OE1 1 
ATOM   3433 N NE2 . GLN A 1 432 ? 6.993   12.760 34.383 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A NE2 1 
ATOM   3434 N N   . ALA A 1 433 ? 6.884   11.918 28.888 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 514 ALA A N   1 
ATOM   3435 C CA  . ALA A 1 433 ? 7.069   10.501 28.560 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 514 ALA A CA  1 
ATOM   3436 C C   . ALA A 1 433 ? 8.018   10.289 27.377 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 514 ALA A C   1 
ATOM   3437 O O   . ALA A 1 433 ? 8.891   9.423  27.420 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 514 ALA A O   1 
ATOM   3438 C CB  . ALA A 1 433 ? 5.717   9.842  28.255 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 514 ALA A CB  1 
ATOM   3439 N N   . PHE A 1 434 ? 7.813   11.062 26.316 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 515 PHE A N   1 
ATOM   3440 C CA  . PHE A 1 434 ? 8.676   11.024 25.133 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 515 PHE A CA  1 
ATOM   3441 C C   . PHE A 1 434 ? 10.140  11.270 25.477 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 515 PHE A C   1 
ATOM   3442 O O   . PHE A 1 434 ? 11.042  10.567 24.988 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 515 PHE A O   1 
ATOM   3443 C CB  . PHE A 1 434 ? 8.215   12.063 24.104 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 515 PHE A CB  1 
ATOM   3444 C CG  . PHE A 1 434 ? 9.012   12.045 22.820 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 515 PHE A CG  1 
ATOM   3445 C CD1 . PHE A 1 434 ? 8.630   11.231 21.760 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 515 PHE A CD1 1 
ATOM   3446 C CD2 . PHE A 1 434 ? 10.146  12.830 22.671 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 515 PHE A CD2 1 
ATOM   3447 C CE1 . PHE A 1 434 ? 9.362   11.210 20.578 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 515 PHE A CE1 1 
ATOM   3448 C CE2 . PHE A 1 434 ? 10.890  12.802 21.494 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 515 PHE A CE2 1 
ATOM   3449 C CZ  . PHE A 1 434 ? 10.495  11.987 20.448 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 515 PHE A CZ  1 
ATOM   3450 N N   . LEU A 1 435 ? 10.385  12.294 26.294 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A N   1 
ATOM   3451 C CA  . LEU A 1 435 ? 11.751  12.702 26.628 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A CA  1 
ATOM   3452 C C   . LEU A 1 435 ? 12.385  11.718 27.613 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A C   1 
ATOM   3453 O O   . LEU A 1 435 ? 13.546  11.366 27.462 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A O   1 
ATOM   3454 C CB  . LEU A 1 435 ? 11.764  14.128 27.202 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A CB  1 
ATOM   3455 C CG  . LEU A 1 435 ? 11.438  15.231 26.191 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A CG  1 
ATOM   3456 C CD1 . LEU A 1 435 ? 11.120  16.556 26.905 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A CD1 1 
ATOM   3457 C CD2 . LEU A 1 435 ? 12.586  15.408 25.202 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A CD2 1 
ATOM   3458 N N   . GLU A 1 436 ? 11.610  11.257 28.594 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 517 GLU A N   1 
ATOM   3459 C CA  . GLU A 1 436 ? 12.082  10.233 29.542 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 517 GLU A CA  1 
ATOM   3460 C C   . GLU A 1 436 ? 12.516  8.919  28.837 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 517 GLU A C   1 
ATOM   3461 O O   . GLU A 1 436 ? 13.517  8.285  29.206 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 517 GLU A O   1 
ATOM   3462 C CB  . GLU A 1 436 ? 10.966  9.911  30.543 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 517 GLU A CB  1 
ATOM   3463 C CG  . GLU A 1 436 ? 10.891  10.871 31.727 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 517 GLU A CG  1 
ATOM   3464 C CD  . GLU A 1 436 ? 9.650   10.668 32.600 1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 517 GLU A CD  1 
ATOM   3465 O OE1 . GLU A 1 436 ? 8.776   9.830  32.261 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 517 GLU A OE1 1 
ATOM   3466 O OE2 . GLU A 1 436 ? 9.529   11.372 33.623 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 517 GLU A OE2 1 
ATOM   3467 N N   . ASP A 1 437 ? 11.763  8.535  27.815 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A N   1 
ATOM   3468 C CA  . ASP A 1 437 ? 11.978  7.263  27.101 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A CA  1 
ATOM   3469 C C   . ASP A 1 437 ? 12.831  7.413  25.844 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A C   1 
ATOM   3470 O O   . ASP A 1 437 ? 13.031  6.434  25.106 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A O   1 
ATOM   3471 C CB  . ASP A 1 437 ? 10.631  6.655  26.699 1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A CB  1 
ATOM   3472 C CG  . ASP A 1 437 ? 9.786   6.250  27.890 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A CG  1 
ATOM   3473 O OD1 . ASP A 1 437 ? 10.281  6.287  29.035 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A OD1 1 
ATOM   3474 O OD2 . ASP A 1 437 ? 8.596   5.885  27.774 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A OD2 1 
ATOM   3475 N N   . TYR A 1 438 ? 13.349  8.617  25.614 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 519 TYR A N   1 
ATOM   3476 C CA  . TYR A 1 438 ? 13.966  8.988  24.338 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 519 TYR A CA  1 
ATOM   3477 C C   . TYR A 1 438 ? 15.039  8.042  23.828 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 519 TYR A C   1 
ATOM   3478 O O   . TYR A 1 438 ? 15.036  7.721  22.637 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 519 TYR A O   1 
ATOM   3479 C CB  . TYR A 1 438 ? 14.560  10.398 24.418 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 519 TYR A CB  1 
ATOM   3480 C CG  . TYR A 1 438 ? 15.005  10.956 23.083 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 519 TYR A CG  1 
ATOM   3481 C CD1 . TYR A 1 438 ? 14.081  11.356 22.137 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 519 TYR A CD1 1 
ATOM   3482 C CD2 . TYR A 1 438 ? 16.350  11.107 22.781 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 519 TYR A CD2 1 
ATOM   3483 C CE1 . TYR A 1 438 ? 14.475  11.869 20.912 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 519 TYR A CE1 1 
ATOM   3484 C CE2 . TYR A 1 438 ? 16.757  11.629 21.548 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 519 TYR A CE2 1 
ATOM   3485 C CZ  . TYR A 1 438 ? 15.821  12.003 20.626 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 519 TYR A CZ  1 
ATOM   3486 O OH  . TYR A 1 438 ? 16.211  12.504 19.409 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 519 TYR A OH  1 
ATOM   3487 N N   . PHE A 1 439 ? 15.961  7.637  24.697 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 520 PHE A N   1 
ATOM   3488 C CA  . PHE A 1 439 ? 17.146  6.869  24.273 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 520 PHE A CA  1 
ATOM   3489 C C   . PHE A 1 439 ? 16.921  5.355  24.230 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 520 PHE A C   1 
ATOM   3490 O O   . PHE A 1 439 ? 17.811  4.607  23.832 1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 520 PHE A O   1 
ATOM   3491 C CB  . PHE A 1 439 ? 18.369  7.213  25.128 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 520 PHE A CB  1 
ATOM   3492 C CG  . PHE A 1 439 ? 18.841  8.619  24.931 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 520 PHE A CG  1 
ATOM   3493 C CD1 . PHE A 1 439 ? 19.589  8.965  23.814 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 520 PHE A CD1 1 
ATOM   3494 C CD2 . PHE A 1 439 ? 18.466  9.613  25.816 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 520 PHE A CD2 1 
ATOM   3495 C CE1 . PHE A 1 439 ? 19.990  10.272 23.602 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 520 PHE A CE1 1 
ATOM   3496 C CE2 . PHE A 1 439 ? 18.860  10.937 25.610 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 520 PHE A CE2 1 
ATOM   3497 C CZ  . PHE A 1 439 ? 19.620  11.273 24.511 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 520 PHE A CZ  1 
ATOM   3498 N N   . THR A 1 440 ? 15.739  4.916  24.638 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 521 THR A N   1 
ATOM   3499 C CA  . THR A 1 440 ? 15.314  3.532  24.433 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 521 THR A CA  1 
ATOM   3500 C C   . THR A 1 440 ? 14.262  3.418  23.325 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 521 THR A C   1 
ATOM   3501 O O   . THR A 1 440 ? 14.369  2.548  22.466 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 521 THR A O   1 
ATOM   3502 C CB  . THR A 1 440 ? 14.812  2.898  25.754 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 521 THR A CB  1 
ATOM   3503 O OG1 . THR A 1 440 ? 13.885  3.761  26.405 1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 521 THR A OG1 1 
ATOM   3504 C CG2 . THR A 1 440 ? 15.934  2.792  26.761 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 521 THR A CG2 1 
ATOM   3505 N N   . SER A 1 441 ? 13.259  4.296  23.324 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 522 SER A N   1 
ATOM   3506 C CA  . SER A 1 441 ? 12.161  4.215  22.340 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 522 SER A CA  1 
ATOM   3507 C C   . SER A 1 441 ? 12.429  4.884  20.985 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 522 SER A C   1 
ATOM   3508 O O   . SER A 1 441 ? 11.829  4.503  19.988 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 522 SER A O   1 
ATOM   3509 C CB  . SER A 1 441 ? 10.886  4.842  22.904 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 522 SER A CB  1 
ATOM   3510 O OG  . SER A 1 441 ? 10.390  4.105  24.001 1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 522 SER A OG  1 
ATOM   3511 N N   . THR A 1 442 ? 13.290  5.900  20.952 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 523 THR A N   1 
ATOM   3512 C CA  . THR A 1 442 ? 13.398  6.768  19.781 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 523 THR A CA  1 
ATOM   3513 C C   . THR A 1 442 ? 14.782  6.778  19.151 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 523 THR A C   1 
ATOM   3514 O O   . THR A 1 442 ? 14.900  6.729  17.918 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 523 THR A O   1 
ATOM   3515 C CB  . THR A 1 442 ? 12.989  8.207  20.161 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 523 THR A CB  1 
ATOM   3516 O OG1 . THR A 1 442 ? 11.667  8.201  20.717 1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 523 THR A OG1 1 
ATOM   3517 C CG2 . THR A 1 442 ? 12.885  9.112  18.929 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 523 THR A CG2 1 
ATOM   3518 N N   . GLU A 1 443 ? 15.827  6.861  19.974 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A N   1 
ATOM   3519 C CA  . GLU A 1 443 ? 17.195  6.906  19.456 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A CA  1 
ATOM   3520 C C   . GLU A 1 443 ? 18.060  5.882  20.174 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A C   1 
ATOM   3521 O O   . GLU A 1 443 ? 19.009  6.245  20.866 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A O   1 
ATOM   3522 C CB  . GLU A 1 443 ? 17.803  8.315  19.599 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A CB  1 
ATOM   3523 C CG  . GLU A 1 443 ? 17.085  9.413  18.810 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A CG  1 
ATOM   3524 C CD  . GLU A 1 443 ? 17.183  9.252  17.292 1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A CD  1 
ATOM   3525 O OE1 . GLU A 1 443 ? 18.207  8.717  16.810 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A OE1 1 
ATOM   3526 O OE2 . GLU A 1 443 ? 16.235  9.675  16.571 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A OE2 1 
ATOM   3527 N N   . PRO A 1 444 ? 17.743  4.598  20.013 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 525 PRO A N   1 
ATOM   3528 C CA  . PRO A 1 444 ? 18.534  3.538  20.662 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 525 PRO A CA  1 
ATOM   3529 C C   . PRO A 1 444 ? 19.960  3.391  20.105 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 525 PRO A C   1 
ATOM   3530 O O   . PRO A 1 444 ? 20.795  2.805  20.766 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 525 PRO A O   1 
ATOM   3531 C CB  . PRO A 1 444 ? 17.686  2.273  20.432 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 525 PRO A CB  1 
ATOM   3532 C CG  . PRO A 1 444 ? 16.902  2.563  19.200 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 525 PRO A CG  1 
ATOM   3533 C CD  . PRO A 1 444 ? 16.610  4.047  19.244 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 525 PRO A CD  1 
ATOM   3534 N N   . GLN A 1 445 ? 20.248  3.955  18.939 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A N   1 
ATOM   3535 C CA  . GLN A 1 445 ? 21.590  3.871  18.369 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A CA  1 
ATOM   3536 C C   . GLN A 1 445 ? 22.441  5.120  18.614 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A C   1 
ATOM   3537 O O   . GLN A 1 445 ? 23.524  5.249  18.057 1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A O   1 
ATOM   3538 C CB  . GLN A 1 445 ? 21.506  3.577  16.857 1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A CB  1 
ATOM   3539 C CG  . GLN A 1 445 ? 20.540  2.432  16.480 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A CG  1 
ATOM   3540 C CD  . GLN A 1 445 ? 20.841  1.139  17.226 1.00 44.05 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A CD  1 
ATOM   3541 O OE1 . GLN A 1 445 ? 21.994  0.867  17.578 1.00 48.66 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A OE1 1 
ATOM   3542 N NE2 . GLN A 1 445 ? 19.808  0.335  17.462 1.00 47.72 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A NE2 1 
ATOM   3543 N N   . TYR A 1 446 ? 21.969  6.033  19.464 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 527 TYR A N   1 
ATOM   3544 C CA  . TYR A 1 446 ? 22.643  7.329  19.627 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 527 TYR A CA  1 
ATOM   3545 C C   . TYR A 1 446 ? 24.093  7.180  20.101 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 527 TYR A C   1 
ATOM   3546 O O   . TYR A 1 446 ? 24.392  6.398  20.996 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 527 TYR A O   1 
ATOM   3547 C CB  . TYR A 1 446 ? 21.845  8.253  20.580 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 527 TYR A CB  1 
ATOM   3548 C CG  . TYR A 1 446 ? 22.683  9.361  21.171 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 527 TYR A CG  1 
ATOM   3549 C CD1 . TYR A 1 446 ? 23.391  9.149  22.338 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 527 TYR A CD1 1 
ATOM   3550 C CD2 . TYR A 1 446 ? 22.800  10.604 20.545 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 527 TYR A CD2 1 
ATOM   3551 C CE1 . TYR A 1 446 ? 24.184  10.136 22.892 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 527 TYR A CE1 1 
ATOM   3552 C CE2 . TYR A 1 446 ? 23.604  11.619 21.098 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 527 TYR A CE2 1 
ATOM   3553 C CZ  . TYR A 1 446 ? 24.292  11.363 22.273 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 527 TYR A CZ  1 
ATOM   3554 O OH  . TYR A 1 446 ? 25.113  12.299 22.884 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 527 TYR A OH  1 
ATOM   3555 N N   . GLN A 1 447 ? 24.992  7.947  19.494 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 528 GLN A N   1 
ATOM   3556 C CA  . GLN A 1 447 ? 26.374  8.064  19.973 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 528 GLN A CA  1 
ATOM   3557 C C   . GLN A 1 447 ? 26.764  9.554  20.039 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 528 GLN A C   1 
ATOM   3558 O O   . GLN A 1 447 ? 26.538  10.298 19.088 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 528 GLN A O   1 
ATOM   3559 C CB  . GLN A 1 447 ? 27.342  7.309  19.054 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 528 GLN A CB  1 
ATOM   3560 C CG  . GLN A 1 447 ? 27.051  5.812  18.913 1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 528 GLN A CG  1 
ATOM   3561 C CD  . GLN A 1 447 ? 27.318  5.020  20.187 1.00 41.70 ? ? ? ? ? ? 528 GLN A CD  1 
ATOM   3562 O OE1 . GLN A 1 447 ? 27.958  5.516  21.117 1.00 47.22 ? ? ? ? ? ? 528 GLN A OE1 1 
ATOM   3563 N NE2 . GLN A 1 447 ? 26.819  3.787  20.234 1.00 43.67 ? ? ? ? ? ? 528 GLN A NE2 1 
ATOM   3564 N N   . PRO A 1 448 ? 27.322  9.999  21.159 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 529 PRO A N   1 
ATOM   3565 C CA  . PRO A 1 448 ? 27.661  11.422 21.315 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 529 PRO A CA  1 
ATOM   3566 C C   . PRO A 1 448 ? 28.748  11.885 20.353 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 529 PRO A C   1 
ATOM   3567 O O   . PRO A 1 448 ? 29.623  11.110 20.020 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 529 PRO A O   1 
ATOM   3568 C CB  . PRO A 1 448 ? 28.191  11.530 22.751 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 529 PRO A CB  1 
ATOM   3569 C CG  . PRO A 1 448 ? 28.132  10.177 23.356 1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 529 PRO A CG  1 
ATOM   3570 C CD  . PRO A 1 448 ? 27.659  9.201  22.347 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 529 PRO A CD  1 
ATOM   3571 N N   . GLY A 1 449 ? 28.663  13.136 19.928 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 530 GLY A N   1 
ATOM   3572 C CA  . GLY A 1 449 ? 29.701  13.802 19.168 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 530 GLY A CA  1 
ATOM   3573 C C   . GLY A 1 449 ? 30.403  14.769 20.092 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 530 GLY A C   1 
ATOM   3574 O O   . GLY A 1 449 ? 30.429  14.543 21.299 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 530 GLY A O   1 
ATOM   3575 N N   . GLU A 1 450 ? 30.961  15.837 19.527 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A N   1 
ATOM   3576 C CA  . GLU A 1 450 ? 31.717  16.838 20.274 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A CA  1 
ATOM   3577 C C   . GLU A 1 450 ? 30.837  17.867 20.936 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A C   1 
ATOM   3578 O O   . GLU A 1 450 ? 31.298  18.576 21.828 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A O   1 
ATOM   3579 C CB  . GLU A 1 450 ? 32.722  17.560 19.364 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A CB  1 
ATOM   3580 C CG  . GLU A 1 450 ? 33.871  16.662 18.906 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A CG  1 
ATOM   3581 C CD  . GLU A 1 450 ? 34.953  17.395 18.119 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A CD  1 
ATOM   3582 O OE1 . GLU A 1 450 ? 34.698  18.501 17.595 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A OE1 1 
ATOM   3583 O OE2 . GLU A 1 450 ? 36.076  16.847 18.026 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A OE2 1 
ATOM   3584 N N   . ASN A 1 451 ? 29.592  17.990 20.478 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 532 ASN A N   1 
ATOM   3585 C CA  . ASN A 1 451 ? 28.692  19.010 21.010 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 532 ASN A CA  1 
ATOM   3586 C C   . ASN A 1 451 ? 27.445  18.436 21.663 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 532 ASN A C   1 
ATOM   3587 O O   . ASN A 1 451 ? 27.115  18.792 22.798 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 532 ASN A O   1 
ATOM   3588 C CB  . ASN A 1 451 ? 28.377  20.011 19.907 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 532 ASN A CB  1 
ATOM   3589 C CG  . ASN A 1 451 ? 29.620  20.728 19.463 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 532 ASN A CG  1 
ATOM   3590 O OD1 . ASN A 1 451 ? 30.125  21.583 20.193 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 532 ASN A OD1 1 
ATOM   3591 N ND2 . ASN A 1 451 ? 30.195  20.301 18.330 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 532 ASN A ND2 1 
ATOM   3592 N N   . LEU A 1 452 ? 26.791  17.515 20.963 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 533 LEU A N   1 
ATOM   3593 C CA  . LEU A 1 452 ? 25.613  16.829 21.468 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 533 LEU A CA  1 
ATOM   3594 C C   . LEU A 1 452 ? 25.810  15.317 21.332 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 533 LEU A C   1 
ATOM   3595 O O   . LEU A 1 452 ? 25.242  14.568 22.133 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 533 LEU A O   1 
ATOM   3596 C CB  . LEU A 1 452 ? 24.376  17.264 20.669 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 533 LEU A CB  1 
ATOM   3597 C CG  . LEU A 1 452 ? 23.889  18.715 20.729 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 533 LEU A CG  1 
ATOM   3598 C CD1 . LEU A 1 452 ? 22.644  18.850 19.855 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 533 LEU A CD1 1 
ATOM   3599 C CD2 . LEU A 1 452 ? 23.568  19.144 22.151 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 533 LEU A CD2 1 
ATOM   3600 O OXT . LEU A 1 452 ? 26.546  14.863 20.421 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 533 LEU A OXT 1 
HETATM 3601 S S   . SO4 B 2 .   ? -29.414 70.581 45.618 1.00 48.70 ? ? ? ? ? ? 535 SO4 A S   1 
HETATM 3602 O O1  . SO4 B 2 .   ? -28.147 70.239 46.222 1.00 46.28 ? ? ? ? ? ? 535 SO4 A O1  1 
HETATM 3603 O O2  . SO4 B 2 .   ? -29.466 72.033 45.583 1.00 51.08 ? ? ? ? ? ? 535 SO4 A O2  1 
HETATM 3604 O O3  . SO4 B 2 .   ? -29.514 70.061 44.253 1.00 45.46 ? ? ? ? ? ? 535 SO4 A O3  1 
HETATM 3605 O O4  . SO4 B 2 .   ? -30.564 70.058 46.347 1.00 47.98 ? ? ? ? ? ? 535 SO4 A O4  1 
HETATM 3606 S S   . SO4 C 2 .   ? -27.914 74.463 37.741 1.00 52.29 ? ? ? ? ? ? 536 SO4 A S   1 
HETATM 3607 O O1  . SO4 C 2 .   ? -27.389 73.197 38.238 1.00 46.37 ? ? ? ? ? ? 536 SO4 A O1  1 
HETATM 3608 O O2  . SO4 C 2 .   ? -28.394 75.221 38.898 1.00 54.90 ? ? ? ? ? ? 536 SO4 A O2  1 
HETATM 3609 O O3  . SO4 C 2 .   ? -26.885 75.225 37.011 1.00 47.09 ? ? ? ? ? ? 536 SO4 A O3  1 
HETATM 3610 O O4  . SO4 C 2 .   ? -29.021 74.197 36.813 1.00 50.15 ? ? ? ? ? ? 536 SO4 A O4  1 
HETATM 3611 S S   . SO4 D 2 .   ? 20.838  22.230 45.048 1.00 43.33 ? ? ? ? ? ? 537 SO4 A S   1 
HETATM 3612 O O1  . SO4 D 2 .   ? 20.200  23.515 44.783 1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 537 SO4 A O1  1 
HETATM 3613 O O2  . SO4 D 2 .   ? 22.230  22.287 44.583 1.00 40.57 ? ? ? ? ? ? 537 SO4 A O2  1 
HETATM 3614 O O3  . SO4 D 2 .   ? 20.848  22.052 46.496 1.00 46.34 ? ? ? ? ? ? 537 SO4 A O3  1 
HETATM 3615 O O4  . SO4 D 2 .   ? 20.128  21.122 44.417 1.00 43.66 ? ? ? ? ? ? 537 SO4 A O4  1 
HETATM 3616 S S   . SO4 E 2 .   ? -37.692 72.020 43.980 1.00 92.80 ? ? ? ? ? ? 538 SO4 A S   1 
HETATM 3617 O O1  . SO4 E 2 .   ? -36.624 72.703 44.710 1.00 91.69 ? ? ? ? ? ? 538 SO4 A O1  1 
HETATM 3618 O O2  . SO4 E 2 .   ? -38.747 72.974 43.637 1.00 93.31 ? ? ? ? ? ? 538 SO4 A O2  1 
HETATM 3619 O O3  . SO4 E 2 .   ? -37.140 71.445 42.755 1.00 91.82 ? ? ? ? ? ? 538 SO4 A O3  1 
HETATM 3620 O O4  . SO4 E 2 .   ? -38.282 70.969 44.811 1.00 92.55 ? ? ? ? ? ? 538 SO4 A O4  1 
HETATM 3621 S S   . SO4 F 2 .   ? 15.243  37.216 32.634 1.00 96.95 ? ? ? ? ? ? 539 SO4 A S   1 
HETATM 3622 O O1  . SO4 F 2 .   ? 16.526  37.053 33.323 1.00 95.34 ? ? ? ? ? ? 539 SO4 A O1  1 
HETATM 3623 O O2  . SO4 F 2 .   ? 14.693  38.534 32.965 1.00 95.60 ? ? ? ? ? ? 539 SO4 A O2  1 
HETATM 3624 O O3  . SO4 F 2 .   ? 15.432  37.114 31.184 1.00 93.42 ? ? ? ? ? ? 539 SO4 A O3  1 
HETATM 3625 O O4  . SO4 F 2 .   ? 14.315  36.173 33.084 1.00 94.65 ? ? ? ? ? ? 539 SO4 A O4  1 
HETATM 3626 O O16 . MPZ G 3 .   ? 22.073  35.130 38.668 1.00 61.44 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A O16 1 
HETATM 3627 C C15 . MPZ G 3 .   ? 20.995  35.336 39.245 1.00 54.71 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A C15 1 
HETATM 3628 C C14 . MPZ G 3 .   ? 20.224  36.578 38.910 1.00 52.08 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A C14 1 
HETATM 3629 C C13 . MPZ G 3 .   ? 20.799  37.496 38.002 1.00 52.46 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A C13 1 
HETATM 3630 C C12 . MPZ G 3 .   ? 20.157  38.704 37.679 1.00 53.77 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A C12 1 
HETATM 3631 C C11 . MPZ G 3 .   ? 18.981  36.954 39.529 1.00 52.38 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A C11 1 
HETATM 3632 C C10 . MPZ G 3 .   ? 18.336  38.165 39.195 1.00 52.74 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A C10 1 
HETATM 3633 C C09 . MPZ G 3 .   ? 18.920  39.055 38.264 1.00 54.84 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A C09 1 
HETATM 3634 C C08 . MPZ G 3 .   ? 18.232  40.362 37.887 1.00 59.82 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A C08 1 
HETATM 3635 N N07 . MPZ G 3 .   ? 18.329  40.598 36.435 1.00 63.84 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A N07 1 
HETATM 3636 C C06 . MPZ G 3 .   ? 17.855  39.445 35.628 1.00 64.41 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A C06 1 
HETATM 3637 C C05 . MPZ G 3 .   ? 18.172  39.690 34.149 1.00 65.62 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A C05 1 
HETATM 3638 C C04 . MPZ G 3 .   ? 17.662  41.855 36.003 1.00 63.89 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A C04 1 
HETATM 3639 C C03 . MPZ G 3 .   ? 17.925  42.112 34.510 1.00 65.88 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A C03 1 
HETATM 3640 N NP2 . MPZ G 3 .   ? 17.546  40.944 33.663 1.00 67.28 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A NP2 1 
HETATM 3641 C C01 . MPZ G 3 .   ? 17.866  41.157 32.229 1.00 66.98 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A C01 1 
HETATM 3642 N N17 . MPZ G 3 .   ? 20.428  34.548 40.196 1.00 49.10 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A N17 1 
HETATM 3643 C C18 . MPZ G 3 .   ? 20.969  33.410 40.800 1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A C18 1 
HETATM 3644 C C19 . MPZ G 3 .   ? 22.327  33.036 40.905 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A C19 1 
HETATM 3645 C C20 . MPZ G 3 .   ? 22.694  31.892 41.633 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A C20 1 
HETATM 3646 C C21 . MPZ G 3 .   ? 21.704  31.137 42.299 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A C21 1 
HETATM 3647 C C23 . MPZ G 3 .   ? 20.345  31.522 42.214 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A C23 1 
HETATM 3648 C C22 . MPZ G 3 .   ? 20.000  32.656 41.479 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A C22 1 
HETATM 3649 N N24 . MPZ G 3 .   ? 19.443  30.721 42.895 1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A N24 1 
HETATM 3650 C C25 . MPZ G 3 .   ? 18.071  31.004 43.068 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A C25 1 
HETATM 3651 N N26 . MPZ G 3 .   ? 17.455  30.108 43.824 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A N26 1 
HETATM 3652 C C27 . MPZ G 3 .   ? 16.124  30.234 44.080 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A C27 1 
HETATM 3653 C C28 . MPZ G 3 .   ? 15.414  31.276 43.588 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A C28 1 
HETATM 3654 C C30 . MPZ G 3 .   ? 16.067  32.180 42.839 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A C30 1 
HETATM 3655 N N29 . MPZ G 3 .   ? 17.394  32.050 42.569 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A N29 1 
HETATM 3656 C C31 . MPZ G 3 .   ? 15.383  33.338 42.213 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A C31 1 
HETATM 3657 C C32 . MPZ G 3 .   ? 15.995  33.983 41.134 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A C32 1 
HETATM 3658 C C36 . MPZ G 3 .   ? 15.363  35.067 40.521 1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A C36 1 
HETATM 3659 C C35 . MPZ G 3 .   ? 14.128  35.479 40.992 1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A C35 1 
HETATM 3660 N N34 . MPZ G 3 .   ? 13.508  34.872 42.023 1.00 42.38 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A N34 1 
HETATM 3661 C C33 . MPZ G 3 .   ? 14.114  33.821 42.619 1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 600 MPZ A C33 1 
HETATM 3662 O O   . HOH H 4 .   ? 15.799  32.209 28.200 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 601 HOH A O   1 
HETATM 3663 O O   . HOH H 4 .   ? 4.986   33.099 35.511 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 602 HOH A O   1 
HETATM 3664 O O   . HOH H 4 .   ? 31.399  29.072 33.818 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 603 HOH A O   1 
HETATM 3665 O O   . HOH H 4 .   ? -5.955  36.749 55.668 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 604 HOH A O   1 
HETATM 3666 O O   . HOH H 4 .   ? -1.721  39.876 31.940 1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 605 HOH A O   1 
HETATM 3667 O O   . HOH H 4 .   ? -24.842 58.885 30.917 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 606 HOH A O   1 
HETATM 3668 O O   . HOH H 4 .   ? 29.541  25.298 36.069 1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 607 HOH A O   1 
HETATM 3669 O O   . HOH H 4 .   ? 18.589  11.228 29.068 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 608 HOH A O   1 
HETATM 3670 O O   . HOH H 4 .   ? -5.173  42.057 51.048 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 609 HOH A O   1 
HETATM 3671 O O   . HOH H 4 .   ? -22.647 72.400 43.730 1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 610 HOH A O   1 
HETATM 3672 O O   . HOH H 4 .   ? 24.082  20.670 37.915 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 611 HOH A O   1 
HETATM 3673 O O   . HOH H 4 .   ? 7.134   23.022 44.732 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 612 HOH A O   1 
HETATM 3674 O O   . HOH H 4 .   ? -5.133  44.402 49.725 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 613 HOH A O   1 
HETATM 3675 O O   . HOH H 4 .   ? 28.140  26.137 33.501 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 614 HOH A O   1 
HETATM 3676 O O   . HOH H 4 .   ? 0.170   38.751 52.390 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 615 HOH A O   1 
HETATM 3677 O O   . HOH H 4 .   ? 33.817  14.925 22.654 1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 616 HOH A O   1 
HETATM 3678 O O   . HOH H 4 .   ? 28.898  22.591 22.475 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 617 HOH A O   1 
HETATM 3679 O O   . HOH H 4 .   ? 37.152  23.231 31.785 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 618 HOH A O   1 
HETATM 3680 O O   . HOH H 4 .   ? 31.680  23.643 19.396 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 619 HOH A O   1 
HETATM 3681 O O   . HOH H 4 .   ? -9.960  42.852 45.291 1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 620 HOH A O   1 
HETATM 3682 O O   . HOH H 4 .   ? 8.491   31.723 18.830 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 621 HOH A O   1 
HETATM 3683 O O   . HOH H 4 .   ? 16.934  25.851 50.143 1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 622 HOH A O   1 
HETATM 3684 O O   . HOH H 4 .   ? -0.880  36.960 48.026 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 623 HOH A O   1 
HETATM 3685 O O   . HOH H 4 .   ? 12.373  38.023 22.281 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 624 HOH A O   1 
HETATM 3686 O O   . HOH H 4 .   ? -20.908 27.418 56.492 1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 625 HOH A O   1 
HETATM 3687 O O   . HOH H 4 .   ? -31.821 69.680 36.867 1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 626 HOH A O   1 
HETATM 3688 O O   . HOH H 4 .   ? -18.381 35.131 50.115 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 627 HOH A O   1 
HETATM 3689 O O   . HOH H 4 .   ? 16.313  30.565 12.851 1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 628 HOH A O   1 
HETATM 3690 O O   . HOH H 4 .   ? -14.932 59.314 31.712 1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 629 HOH A O   1 
HETATM 3691 O O   . HOH H 4 .   ? 18.377  31.953 24.735 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 630 HOH A O   1 
HETATM 3692 O O   . HOH H 4 .   ? 22.677  33.545 24.588 1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 631 HOH A O   1 
HETATM 3693 O O   . HOH H 4 .   ? -18.631 67.038 47.114 1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 632 HOH A O   1 
HETATM 3694 O O   . HOH H 4 .   ? 5.236   30.543 28.429 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 633 HOH A O   1 
HETATM 3695 O O   . HOH H 4 .   ? -22.672 42.656 43.140 1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 634 HOH A O   1 
HETATM 3696 O O   . HOH H 4 .   ? 20.743  18.707 43.518 1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 635 HOH A O   1 
HETATM 3697 O O   . HOH H 4 .   ? 10.313  31.851 60.951 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 636 HOH A O   1 
HETATM 3698 O O   . HOH H 4 .   ? -5.112  25.990 28.963 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 637 HOH A O   1 
HETATM 3699 O O   . HOH H 4 .   ? -9.076  32.730 51.299 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 638 HOH A O   1 
HETATM 3700 O O   . HOH H 4 .   ? 16.379  11.201 14.300 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 639 HOH A O   1 
HETATM 3701 O O   . HOH H 4 .   ? -37.376 75.209 50.540 1.00 57.29 ? ? ? ? ? ? 640 HOH A O   1 
HETATM 3702 O O   . HOH H 4 .   ? 7.739   35.254 26.401 1.00 37.93 ? ? ? ? ? ? 641 HOH A O   1 
HETATM 3703 O O   . HOH H 4 .   ? -3.158  29.511 23.407 1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 642 HOH A O   1 
HETATM 3704 O O   . HOH H 4 .   ? 28.681  21.649 37.014 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 643 HOH A O   1 
HETATM 3705 O O   . HOH H 4 .   ? -12.738 40.609 63.732 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 644 HOH A O   1 
HETATM 3706 O O   . HOH H 4 .   ? -12.829 32.474 26.216 1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 645 HOH A O   1 
HETATM 3707 O O   . HOH H 4 .   ? 10.816  21.655 44.788 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 646 HOH A O   1 
HETATM 3708 O O   . HOH H 4 .   ? 1.018   47.144 40.215 1.00 47.13 ? ? ? ? ? ? 647 HOH A O   1 
HETATM 3709 O O   . HOH H 4 .   ? 23.120  33.889 21.040 1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 648 HOH A O   1 
HETATM 3710 O O   . HOH H 4 .   ? 7.256   26.878 54.862 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 649 HOH A O   1 
HETATM 3711 O O   . HOH H 4 .   ? 10.885  43.361 62.133 1.00 54.03 ? ? ? ? ? ? 650 HOH A O   1 
HETATM 3712 O O   . HOH H 4 .   ? 4.016   32.741 26.889 1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 651 HOH A O   1 
HETATM 3713 O O   . HOH H 4 .   ? -0.300  14.946 23.109 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 652 HOH A O   1 
HETATM 3714 O O   . HOH H 4 .   ? -20.305 42.928 42.052 1.00 48.80 ? ? ? ? ? ? 653 HOH A O   1 
HETATM 3715 O O   . HOH H 4 .   ? -14.964 37.381 65.863 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 654 HOH A O   1 
HETATM 3716 O O   . HOH H 4 .   ? -22.464 60.151 31.646 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 655 HOH A O   1 
HETATM 3717 O O   . HOH H 4 .   ? 37.207  25.231 28.509 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 656 HOH A O   1 
HETATM 3718 O O   . HOH H 4 .   ? 10.678  8.487  23.404 1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 657 HOH A O   1 
HETATM 3719 O O   . HOH H 4 .   ? 33.845  19.046 25.068 1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 658 HOH A O   1 
HETATM 3720 O O   . HOH H 4 .   ? 1.705   30.833 27.675 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 659 HOH A O   1 
HETATM 3721 O O   . HOH H 4 .   ? -16.199 38.985 63.821 1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 660 HOH A O   1 
HETATM 3722 O O   . HOH H 4 .   ? 23.574  29.641 36.277 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 661 HOH A O   1 
HETATM 3723 O O   . HOH H 4 .   ? 18.415  13.855 36.849 1.00 63.04 ? ? ? ? ? ? 662 HOH A O   1 
HETATM 3724 O O   . HOH H 4 .   ? 10.529  28.101 15.542 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 663 HOH A O   1 
HETATM 3725 O O   . HOH H 4 .   ? -1.407  39.161 45.930 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 664 HOH A O   1 
HETATM 3726 O O   . HOH H 4 .   ? 3.102   13.223 33.511 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 665 HOH A O   1 
HETATM 3727 O O   . HOH H 4 .   ? 17.736  36.392 29.648 1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 666 HOH A O   1 
HETATM 3728 O O   . HOH H 4 .   ? 0.957   36.228 54.754 1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 667 HOH A O   1 
HETATM 3729 O O   . HOH H 4 .   ? 19.120  29.453 18.260 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 668 HOH A O   1 
HETATM 3730 O O   . HOH H 4 .   ? 6.076   39.674 58.868 1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 669 HOH A O   1 
HETATM 3731 O O   . HOH H 4 .   ? 32.841  20.456 17.202 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 670 HOH A O   1 
HETATM 3732 O O   . HOH H 4 .   ? -7.522  41.444 46.501 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 671 HOH A O   1 
HETATM 3733 O O   . HOH H 4 .   ? -5.552  39.181 57.476 1.00 45.19 ? ? ? ? ? ? 672 HOH A O   1 
HETATM 3734 O O   . HOH H 4 .   ? 14.108  17.291 41.994 1.00 51.19 ? ? ? ? ? ? 673 HOH A O   1 
HETATM 3735 O O   . HOH H 4 .   ? 27.370  31.703 32.018 1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 674 HOH A O   1 
HETATM 3736 O O   . HOH H 4 .   ? -17.480 28.971 57.441 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 675 HOH A O   1 
HETATM 3737 O O   . HOH H 4 .   ? -20.224 43.975 65.190 1.00 46.23 ? ? ? ? ? ? 676 HOH A O   1 
HETATM 3738 O O   . HOH H 4 .   ? -19.748 60.078 48.335 1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 677 HOH A O   1 
HETATM 3739 O O   . HOH H 4 .   ? 17.214  23.279 46.335 1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 678 HOH A O   1 
HETATM 3740 O O   . HOH H 4 .   ? 31.075  26.278 20.090 1.00 53.06 ? ? ? ? ? ? 679 HOH A O   1 
HETATM 3741 O O   . HOH H 4 .   ? 13.594  43.482 39.034 1.00 52.02 ? ? ? ? ? ? 680 HOH A O   1 
HETATM 3742 O O   . HOH H 4 .   ? 14.615  44.509 35.312 1.00 50.17 ? ? ? ? ? ? 681 HOH A O   1 
HETATM 3743 O O   . HOH H 4 .   ? -13.626 50.763 30.391 1.00 43.28 ? ? ? ? ? ? 682 HOH A O   1 
HETATM 3744 O O   . HOH H 4 .   ? 17.522  47.623 41.426 1.00 44.85 ? ? ? ? ? ? 683 HOH A O   1 
HETATM 3745 O O   . HOH H 4 .   ? 28.939  26.280 27.144 1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 684 HOH A O   1 
HETATM 3746 O O   . HOH H 4 .   ? 16.645  38.614 20.025 1.00 42.91 ? ? ? ? ? ? 685 HOH A O   1 
HETATM 3747 O O   . HOH H 4 .   ? 2.743   45.689 31.338 1.00 57.04 ? ? ? ? ? ? 686 HOH A O   1 
HETATM 3748 O O   . HOH H 4 .   ? -26.484 68.881 26.940 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 687 HOH A O   1 
HETATM 3749 O O   . HOH H 4 .   ? 5.935   23.594 13.412 1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 688 HOH A O   1 
HETATM 3750 O O   . HOH H 4 .   ? -13.158 64.286 36.459 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 689 HOH A O   1 
HETATM 3751 O O   . HOH H 4 .   ? 7.293   14.002 41.094 1.00 64.43 ? ? ? ? ? ? 690 HOH A O   1 
HETATM 3752 O O   . HOH H 4 .   ? -34.973 56.050 53.736 1.00 49.75 ? ? ? ? ? ? 691 HOH A O   1 
HETATM 3753 O O   . HOH H 4 .   ? 8.240   32.290 41.464 1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 692 HOH A O   1 
HETATM 3754 O O   . HOH H 4 .   ? -7.736  36.437 26.700 1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 693 HOH A O   1 
HETATM 3755 O O   . HOH H 4 .   ? -22.834 69.346 34.523 1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 694 HOH A O   1 
HETATM 3756 O O   . HOH H 4 .   ? -18.535 57.738 37.538 1.00 41.60 ? ? ? ? ? ? 695 HOH A O   1 
HETATM 3757 O O   . HOH H 4 .   ? -14.600 65.659 34.576 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 696 HOH A O   1 
HETATM 3758 O O   . HOH H 4 .   ? 16.708  34.824 27.775 1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 697 HOH A O   1 
HETATM 3759 O O   . HOH H 4 .   ? -10.517 30.769 53.174 1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 698 HOH A O   1 
HETATM 3760 O O   . HOH H 4 .   ? -15.917 34.556 66.413 1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 699 HOH A O   1 
HETATM 3761 O O   . HOH H 4 .   ? 18.446  34.597 25.566 1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 700 HOH A O   1 
HETATM 3762 O O   . HOH H 4 .   ? 35.307  29.437 25.867 1.00 40.79 ? ? ? ? ? ? 701 HOH A O   1 
HETATM 3763 O O   . HOH H 4 .   ? -26.685 60.038 29.218 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 702 HOH A O   1 
HETATM 3764 O O   . HOH H 4 .   ? 26.919  24.338 21.318 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 703 HOH A O   1 
HETATM 3765 O O   . HOH H 4 .   ? -28.455 70.508 26.969 1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 704 HOH A O   1 
HETATM 3766 O O   . HOH H 4 .   ? 3.597   31.293 24.680 1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 705 HOH A O   1 
HETATM 3767 O O   . HOH H 4 .   ? 19.086  12.163 12.667 1.00 49.08 ? ? ? ? ? ? 706 HOH A O   1 
HETATM 3768 O O   . HOH H 4 .   ? 8.323   46.659 49.050 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 707 HOH A O   1 
HETATM 3769 O O   . HOH H 4 .   ? -29.738 53.522 29.536 1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 708 HOH A O   1 
HETATM 3770 O O   . HOH H 4 .   ? 11.922  32.533 40.323 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 709 HOH A O   1 
HETATM 3771 O O   . HOH H 4 .   ? 37.579  16.011 20.149 1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 710 HOH A O   1 
HETATM 3772 O O   . HOH H 4 .   ? 0.979   41.151 26.127 1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 711 HOH A O   1 
HETATM 3773 O O   . HOH H 4 .   ? 4.466   15.525 36.313 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 712 HOH A O   1 
HETATM 3774 O O   . HOH H 4 .   ? 8.192   7.582  23.138 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 713 HOH A O   1 
HETATM 3775 O O   . HOH H 4 .   ? 11.038  53.268 43.566 1.00 46.40 ? ? ? ? ? ? 714 HOH A O   1 
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HETATM 3781 O O   . HOH H 4 .   ? 18.454  33.204 59.881 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 720 HOH A O   1 
HETATM 3782 O O   . HOH H 4 .   ? -13.441 33.355 50.088 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 721 HOH A O   1 
HETATM 3783 O O   . HOH H 4 .   ? 29.579  32.177 30.655 1.00 55.96 ? ? ? ? ? ? 722 HOH A O   1 
HETATM 3784 O O   . HOH H 4 .   ? 20.086  8.841  28.957 1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 723 HOH A O   1 
HETATM 3785 O O   . HOH H 4 .   ? -1.774  20.421 26.977 1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 724 HOH A O   1 
HETATM 3786 O O   . HOH H 4 .   ? -6.729  43.894 47.452 1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 725 HOH A O   1 
HETATM 3787 O O   . HOH H 4 .   ? 11.008  13.456 34.054 1.00 45.00 ? ? ? ? ? ? 726 HOH A O   1 
HETATM 3788 O O   . HOH H 4 .   ? -0.474  16.814 32.621 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 727 HOH A O   1 
HETATM 3789 O O   . HOH H 4 .   ? 7.056   33.979 18.669 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 728 HOH A O   1 
HETATM 3790 O O   . HOH H 4 .   ? -12.697 33.147 46.147 1.00 71.35 ? ? ? ? ? ? 729 HOH A O   1 
HETATM 3791 O O   . HOH H 4 .   ? 10.847  33.910 44.123 1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 730 HOH A O   1 
HETATM 3792 O O   . HOH H 4 .   ? 6.310   36.028 28.813 1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 731 HOH A O   1 
HETATM 3793 O O   . HOH H 4 .   ? 22.111  32.749 37.072 1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 732 HOH A O   1 
HETATM 3794 O O   . HOH H 4 .   ? 28.766  24.196 38.856 1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 733 HOH A O   1 
HETATM 3795 O O   . HOH H 4 .   ? -18.490 69.708 38.166 1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 734 HOH A O   1 
HETATM 3796 O O   . HOH H 4 .   ? 15.971  21.547 9.568  1.00 45.38 ? ? ? ? ? ? 735 HOH A O   1 
HETATM 3797 O O   . HOH H 4 .   ? 30.965  16.256 16.625 1.00 46.50 ? ? ? ? ? ? 736 HOH A O   1 
HETATM 3798 O O   . HOH H 4 .   ? -2.346  30.182 55.754 1.00 47.06 ? ? ? ? ? ? 737 HOH A O   1 
HETATM 3799 O O   . HOH H 4 .   ? 4.347   48.057 54.629 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 738 HOH A O   1 
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HETATM 3801 O O   . HOH H 4 .   ? -16.754 62.659 45.517 1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 740 HOH A O   1 
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HETATM 3803 O O   . HOH H 4 .   ? 24.223  35.999 40.301 1.00 50.71 ? ? ? ? ? ? 742 HOH A O   1 
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HETATM 3810 O O   . HOH H 4 .   ? 15.879  7.749  27.658 1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 749 HOH A O   1 
HETATM 3811 O O   . HOH H 4 .   ? -28.148 73.077 26.125 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 750 HOH A O   1 
HETATM 3812 O O   . HOH H 4 .   ? -21.222 61.678 53.333 1.00 53.93 ? ? ? ? ? ? 751 HOH A O   1 
HETATM 3813 O O   . HOH H 4 .   ? -5.313  35.328 13.061 1.00 41.87 ? ? ? ? ? ? 752 HOH A O   1 
HETATM 3814 O O   . HOH H 4 .   ? 27.493  14.771 42.111 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 753 HOH A O   1 
HETATM 3815 O O   . HOH H 4 .   ? 18.204  28.787 20.588 1.00 38.30 ? ? ? ? ? ? 754 HOH A O   1 
HETATM 3816 O O   . HOH H 4 .   ? 17.536  21.164 44.193 1.00 40.75 ? ? ? ? ? ? 755 HOH A O   1 
HETATM 3817 O O   . HOH H 4 .   ? -5.333  24.887 26.246 1.00 48.81 ? ? ? ? ? ? 756 HOH A O   1 
HETATM 3818 O O   . HOH H 4 .   ? -13.233 59.898 41.161 1.00 58.90 ? ? ? ? ? ? 757 HOH A O   1 
HETATM 3819 O O   . HOH H 4 .   ? -26.705 31.670 54.291 1.00 45.00 ? ? ? ? ? ? 758 HOH A O   1 
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HETATM 3823 O O   . HOH H 4 .   ? 12.707  22.363 49.733 1.00 59.56 ? ? ? ? ? ? 762 HOH A O   1 
HETATM 3824 O O   . HOH H 4 .   ? -37.614 68.004 53.009 1.00 52.46 ? ? ? ? ? ? 763 HOH A O   1 
HETATM 3825 O O   . HOH H 4 .   ? -17.085 64.899 47.630 1.00 46.92 ? ? ? ? ? ? 764 HOH A O   1 
HETATM 3826 O O   . HOH H 4 .   ? 0.573   45.157 54.695 1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 765 HOH A O   1 
HETATM 3827 O O   . HOH H 4 .   ? 10.565  34.945 40.702 1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 766 HOH A O   1 
HETATM 3828 O O   . HOH H 4 .   ? 5.807   12.644 37.319 1.00 49.08 ? ? ? ? ? ? 767 HOH A O   1 
HETATM 3829 O O   . HOH H 4 .   ? -31.322 66.360 27.944 1.00 43.88 ? ? ? ? ? ? 768 HOH A O   1 
HETATM 3830 O O   . HOH H 4 .   ? 6.806   25.005 51.917 1.00 45.22 ? ? ? ? ? ? 769 HOH A O   1 
HETATM 3831 O O   . HOH H 4 .   ? -1.529  23.472 13.072 1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 770 HOH A O   1 
HETATM 3832 O O   . HOH H 4 .   ? 5.507   26.180 8.932  1.00 54.86 ? ? ? ? ? ? 771 HOH A O   1 
HETATM 3833 O O   . HOH H 4 .   ? -1.618  13.323 27.065 1.00 48.11 ? ? ? ? ? ? 772 HOH A O   1 
HETATM 3834 O O   . HOH H 4 .   ? -9.133  45.382 46.749 1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 773 HOH A O   1 
HETATM 3835 O O   . HOH H 4 .   ? -28.918 71.518 53.239 1.00 57.62 ? ? ? ? ? ? 774 HOH A O   1 
HETATM 3836 O O   . HOH H 4 .   ? -8.736  47.711 55.333 1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 775 HOH A O   1 
HETATM 3837 O O   . HOH H 4 .   ? -0.081  42.415 19.883 1.00 51.83 ? ? ? ? ? ? 776 HOH A O   1 
HETATM 3838 O O   . HOH H 4 .   ? -5.471  44.794 61.678 1.00 74.12 ? ? ? ? ? ? 777 HOH A O   1 
HETATM 3839 O O   . HOH H 4 .   ? -24.507 46.264 61.841 1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 778 HOH A O   1 
HETATM 3840 O O   . HOH H 4 .   ? 6.127   48.007 48.014 1.00 40.38 ? ? ? ? ? ? 779 HOH A O   1 
HETATM 3841 O O   . HOH H 4 .   ? 23.366  25.494 48.634 1.00 51.04 ? ? ? ? ? ? 780 HOH A O   1 
HETATM 3842 O O   . HOH H 4 .   ? -16.612 37.009 69.975 1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 781 HOH A O   1 
HETATM 3843 O O   . HOH H 4 .   ? -16.537 49.960 58.376 1.00 44.69 ? ? ? ? ? ? 782 HOH A O   1 
HETATM 3844 O O   . HOH H 4 .   ? -17.184 52.000 55.905 1.00 57.70 ? ? ? ? ? ? 783 HOH A O   1 
HETATM 3845 O O   . HOH H 4 .   ? 16.237  44.312 53.156 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 784 HOH A O   1 
HETATM 3846 O O   . HOH H 4 .   ? 17.807  35.330 61.768 1.00 45.35 ? ? ? ? ? ? 785 HOH A O   1 
HETATM 3847 O O   . HOH H 4 .   ? -31.996 50.815 38.755 1.00 49.81 ? ? ? ? ? ? 786 HOH A O   1 
HETATM 3848 O O   . HOH H 4 .   ? -26.810 58.784 26.876 1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 787 HOH A O   1 
HETATM 3849 O O   . HOH H 4 .   ? 6.031   29.997 56.407 1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 788 HOH A O   1 
HETATM 3850 O O   . HOH H 4 .   ? 17.238  36.972 24.483 1.00 41.98 ? ? ? ? ? ? 789 HOH A O   1 
HETATM 3851 O O   . HOH H 4 .   ? -5.621  28.832 22.573 1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 790 HOH A O   1 
HETATM 3852 O O   . HOH H 4 .   ? 5.486   24.441 49.615 1.00 52.76 ? ? ? ? ? ? 791 HOH A O   1 
HETATM 3853 O O   . HOH H 4 .   ? -15.051 53.065 52.328 1.00 46.67 ? ? ? ? ? ? 792 HOH A O   1 
HETATM 3854 O O   . HOH H 4 .   ? 0.427   36.261 51.712 1.00 44.97 ? ? ? ? ? ? 793 HOH A O   1 
HETATM 3855 O O   . HOH H 4 .   ? -31.751 49.481 46.721 1.00 59.34 ? ? ? ? ? ? 794 HOH A O   1 
HETATM 3856 O O   . HOH H 4 .   ? 6.317   38.605 41.919 1.00 44.03 ? ? ? ? ? ? 795 HOH A O   1 
HETATM 3857 O O   . HOH H 4 .   ? 8.196   40.430 40.638 1.00 52.51 ? ? ? ? ? ? 796 HOH A O   1 
HETATM 3858 O O   . HOH H 4 .   ? -7.224  39.190 25.041 1.00 43.17 ? ? ? ? ? ? 797 HOH A O   1 
HETATM 3859 O O   . HOH H 4 .   ? -29.827 73.615 24.128 1.00 46.45 ? ? ? ? ? ? 798 HOH A O   1 
HETATM 3860 O O   . HOH H 4 .   ? 4.698   13.861 39.096 1.00 50.82 ? ? ? ? ? ? 799 HOH A O   1 
HETATM 3861 O O   . HOH H 4 .   ? -16.659 63.706 34.288 1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 800 HOH A O   1 
HETATM 3862 O O   . HOH H 4 .   ? -4.098  29.227 57.124 1.00 48.56 ? ? ? ? ? ? 801 HOH A O   1 
HETATM 3863 O O   . HOH H 4 .   ? 6.439   48.732 45.069 1.00 51.39 ? ? ? ? ? ? 802 HOH A O   1 
HETATM 3864 O O   . HOH H 4 .   ? 16.521  40.985 11.309 1.00 68.81 ? ? ? ? ? ? 803 HOH A O   1 
HETATM 3865 O O   . HOH H 4 .   ? 14.502  21.043 48.273 1.00 61.37 ? ? ? ? ? ? 804 HOH A O   1 
HETATM 3866 O O   . HOH H 4 .   ? 5.504   25.702 47.351 1.00 44.00 ? ? ? ? ? ? 805 HOH A O   1 
HETATM 3867 O O   . HOH H 4 .   ? -5.973  23.712 40.541 1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 806 HOH A O   1 
HETATM 3868 O O   . HOH H 4 .   ? 9.311   29.092 60.777 1.00 52.97 ? ? ? ? ? ? 807 HOH A O   1 
HETATM 3869 O O   . HOH H 4 .   ? 33.875  13.269 21.177 1.00 60.97 ? ? ? ? ? ? 808 HOH A O   1 
HETATM 3870 O O   . HOH H 4 .   ? 16.806  28.766 8.621  1.00 60.66 ? ? ? ? ? ? 809 HOH A O   1 
HETATM 3871 O O   . HOH H 4 .   ? -27.561 43.819 50.269 1.00 53.43 ? ? ? ? ? ? 810 HOH A O   1 
HETATM 3872 O O   . HOH H 4 .   ? -6.951  32.959 48.043 1.00 47.30 ? ? ? ? ? ? 811 HOH A O   1 
HETATM 3873 O O   . HOH H 4 .   ? -46.382 55.564 45.666 1.00 68.41 ? ? ? ? ? ? 812 HOH A O   1 
HETATM 3874 O O   . HOH H 4 .   ? -9.360  30.141 28.602 1.00 54.34 ? ? ? ? ? ? 813 HOH A O   1 
HETATM 3875 O O   . HOH H 4 .   ? -2.588  17.485 20.300 1.00 55.50 ? ? ? ? ? ? 814 HOH A O   1 
HETATM 3876 O O   . HOH H 4 .   ? 20.641  24.709 47.747 1.00 46.40 ? ? ? ? ? ? 815 HOH A O   1 
HETATM 3877 O O   . HOH H 4 .   ? -42.493 61.448 43.801 1.00 52.88 ? ? ? ? ? ? 816 HOH A O   1 
HETATM 3878 O O   . HOH H 4 .   ? 5.452   9.015  20.013 1.00 56.25 ? ? ? ? ? ? 817 HOH A O   1 
HETATM 3879 O O   . HOH H 4 .   ? 12.529  33.858 46.266 1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 818 HOH A O   1 
HETATM 3880 O O   . HOH H 4 .   ? 13.631  26.587 58.955 1.00 50.50 ? ? ? ? ? ? 819 HOH A O   1 
HETATM 3881 O O   . HOH H 4 .   ? 26.082  23.586 45.055 1.00 55.11 ? ? ? ? ? ? 820 HOH A O   1 
HETATM 3882 O O   . HOH H 4 .   ? -27.614 54.612 27.348 1.00 48.97 ? ? ? ? ? ? 821 HOH A O   1 
HETATM 3883 O O   . HOH H 4 .   ? 37.488  16.801 15.769 1.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 822 HOH A O   1 
HETATM 3884 O O   . HOH H 4 .   ? 0.563   15.405 41.756 1.00 62.20 ? ? ? ? ? ? 823 HOH A O   1 
HETATM 3885 O O   . HOH H 4 .   ? 8.590   41.394 60.601 1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 824 HOH A O   1 
HETATM 3886 O O   . HOH H 4 .   ? 0.561   14.470 33.716 1.00 44.00 ? ? ? ? ? ? 825 HOH A O   1 
HETATM 3887 O O   . HOH H 4 .   ? -6.287  40.052 44.141 1.00 54.83 ? ? ? ? ? ? 826 HOH A O   1 
HETATM 3888 O O   . HOH H 4 .   ? -16.464 47.071 43.287 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 827 HOH A O   1 
HETATM 3889 O O   . HOH H 4 .   ? 6.795   41.052 13.481 1.00 59.39 ? ? ? ? ? ? 828 HOH A O   1 
HETATM 3890 O O   . HOH H 4 .   ? 9.752   7.574  19.201 1.00 47.79 ? ? ? ? ? ? 829 HOH A O   1 
HETATM 3891 O O   . HOH H 4 .   ? -4.553  20.748 27.299 1.00 49.33 ? ? ? ? ? ? 830 HOH A O   1 
HETATM 3892 O O   . HOH H 4 .   ? 1.613   35.575 39.105 1.00 46.37 ? ? ? ? ? ? 831 HOH A O   1 
HETATM 3893 O O   . HOH H 4 .   ? -32.965 57.479 55.137 1.00 69.86 ? ? ? ? ? ? 832 HOH A O   1 
HETATM 3894 O O   . HOH H 4 .   ? -36.717 63.083 28.800 1.00 48.85 ? ? ? ? ? ? 833 HOH A O   1 
HETATM 3895 O O   . HOH H 4 .   ? 25.381  28.614 45.267 1.00 49.11 ? ? ? ? ? ? 834 HOH A O   1 
HETATM 3896 O O   . HOH H 4 .   ? 7.208   22.713 11.242 1.00 47.90 ? ? ? ? ? ? 835 HOH A O   1 
HETATM 3897 O O   . HOH H 4 .   ? -13.174 31.762 52.752 1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 836 HOH A O   1 
HETATM 3898 O O   . HOH H 4 .   ? 17.806  25.961 15.073 1.00 47.58 ? ? ? ? ? ? 837 HOH A O   1 
HETATM 3899 O O   . HOH H 4 .   ? -13.098 57.397 27.898 1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 838 HOH A O   1 
HETATM 3900 O O   . HOH H 4 .   ? 11.560  47.893 56.345 1.00 44.41 ? ? ? ? ? ? 839 HOH A O   1 
HETATM 3901 O O   . HOH H 4 .   ? 20.662  23.980 11.627 1.00 56.13 ? ? ? ? ? ? 840 HOH A O   1 
HETATM 3902 O O   . HOH H 4 .   ? 13.583  34.679 36.546 1.00 53.03 ? ? ? ? ? ? 841 HOH A O   1 
HETATM 3903 O O   . HOH H 4 .   ? -5.469  21.249 29.576 1.00 50.34 ? ? ? ? ? ? 842 HOH A O   1 
HETATM 3904 O O   . HOH H 4 .   ? -2.922  41.065 24.213 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 843 HOH A O   1 
HETATM 3905 O O   . HOH H 4 .   ? -2.322  33.512 48.779 1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 844 HOH A O   1 
HETATM 3906 O O   . HOH H 4 .   ? -18.740 50.027 59.773 1.00 48.64 ? ? ? ? ? ? 845 HOH A O   1 
HETATM 3907 O O   . HOH H 4 .   ? -15.016 38.613 44.823 1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 846 HOH A O   1 
HETATM 3908 O O   . HOH H 4 .   ? -30.308 65.928 54.075 1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 847 HOH A O   1 
HETATM 3909 O O   . HOH H 4 .   ? -5.385  17.930 26.488 1.00 58.28 ? ? ? ? ? ? 848 HOH A O   1 
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HETATM 3911 O O   . HOH H 4 .   ? 11.669  41.857 42.595 1.00 52.24 ? ? ? ? ? ? 850 HOH A O   1 
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HETATM 3916 O O   . HOH H 4 .   ? -5.814  26.076 23.920 1.00 55.48 ? ? ? ? ? ? 855 HOH A O   1 
HETATM 3917 O O   . HOH H 4 .   ? -6.343  27.114 51.372 1.00 56.54 ? ? ? ? ? ? 856 HOH A O   1 
HETATM 3918 O O   . HOH H 4 .   ? -3.380  42.038 21.492 1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 857 HOH A O   1 
HETATM 3919 O O   . HOH H 4 .   ? 6.383   29.197 58.783 1.00 54.51 ? ? ? ? ? ? 858 HOH A O   1 
HETATM 3920 O O   . HOH H 4 .   ? 0.690   21.255 48.494 1.00 65.56 ? ? ? ? ? ? 859 HOH A O   1 
HETATM 3921 O O   . HOH H 4 .   ? 26.423  40.578 48.114 1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 860 HOH A O   1 
HETATM 3922 O O   . HOH H 4 .   ? 7.494   48.693 56.389 1.00 53.42 ? ? ? ? ? ? 861 HOH A O   1 
HETATM 3923 O O   . HOH H 4 .   ? 9.745   12.920 17.114 1.00 43.20 ? ? ? ? ? ? 862 HOH A O   1 
HETATM 3924 O O   . HOH H 4 .   ? -41.426 51.206 45.047 1.00 46.92 ? ? ? ? ? ? 863 HOH A O   1 
HETATM 3925 O O   . HOH H 4 .   ? -38.932 67.586 43.329 1.00 54.03 ? ? ? ? ? ? 864 HOH A O   1 
HETATM 3926 O O   . HOH H 4 .   ? -23.017 53.889 49.873 1.00 43.48 ? ? ? ? ? ? 865 HOH A O   1 
HETATM 3927 O O   . HOH H 4 .   ? -27.161 40.471 49.174 1.00 49.13 ? ? ? ? ? ? 866 HOH A O   1 
HETATM 3928 O O   . HOH H 4 .   ? -0.814  19.617 44.331 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 867 HOH A O   1 
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HETATM 3930 O O   . HOH H 4 .   ? -3.018  38.044 44.447 1.00 54.87 ? ? ? ? ? ? 869 HOH A O   1 
HETATM 3931 O O   . HOH H 4 .   ? 0.306   27.795 55.886 1.00 54.70 ? ? ? ? ? ? 870 HOH A O   1 
HETATM 3932 O O   . HOH H 4 .   ? 10.342  5.652  17.250 1.00 56.11 ? ? ? ? ? ? 871 HOH A O   1 
HETATM 3933 O O   . HOH H 4 .   ? 13.151  50.879 39.602 1.00 46.52 ? ? ? ? ? ? 872 HOH A O   1 
HETATM 3934 O O   . HOH H 4 .   ? 3.065   17.075 43.590 1.00 49.55 ? ? ? ? ? ? 873 HOH A O   1 
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HETATM 3936 O O   . HOH H 4 .   ? -29.827 50.552 54.022 1.00 57.72 ? ? ? ? ? ? 875 HOH A O   1 
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A 1 166 THR 166 247 247 THR THR A . n 
A 1 167 SER 167 248 248 SER SER A . n 
A 1 168 LYS 168 249 249 LYS LYS A . n 
A 1 169 PRO 169 250 250 PRO PRO A . n 
A 1 170 GLN 170 251 251 GLN GLN A . n 
A 1 171 THR 171 252 252 THR THR A . n 
A 1 172 GLN 172 253 253 GLN GLN A . n 
A 1 173 GLY 173 254 254 GLY GLY A . n 
A 1 174 LEU 174 255 255 LEU LEU A . n 
A 1 175 ALA 175 256 256 ALA ALA A . n 
A 1 176 LYS 176 257 257 LYS LYS A . n 
A 1 177 ASP 177 258 258 ASP ASP A . n 
A 1 178 ALA 178 259 259 ALA ALA A . n 
A 1 179 TRP 179 260 260 TRP TRP A . n 
A 1 180 GLU 180 261 261 GLU GLU A . n 
A 1 181 ILE 181 262 262 ILE ILE A . n 
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A 1 353 ALA 353 434 434 ALA ALA A . n 
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A 1 417 CYS 417 498 498 CYS CYS A . n 
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A 1 431 LEU 431 512 512 LEU LEU A . n 
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A 1 439 PHE 439 520 520 PHE PHE A . n 
A 1 440 THR 440 521 521 THR THR A . n 
A 1 441 SER 441 522 522 SER SER A . n 
A 1 442 THR 442 523 523 THR THR A . n 
A 1 443 GLU 443 524 524 GLU GLU A . n 
A 1 444 PRO 444 525 525 PRO PRO A . n 
A 1 445 GLN 445 526 526 GLN GLN A . n 
A 1 446 TYR 446 527 527 TYR TYR A . n 
A 1 447 GLN 447 528 528 GLN GLN A . n 
A 1 448 PRO 448 529 529 PRO PRO A . n 
A 1 449 GLY 449 530 530 GLY GLY A . n 
A 1 450 GLU 450 531 531 GLU GLU A . n 
A 1 451 ASN 451 532 532 ASN ASN A . n 
A 1 452 LEU 452 533 533 LEU LEU A . n 
# 
loop_
_pdbx_refine_tls.id 
_pdbx_refine_tls.details 
_pdbx_refine_tls.method 
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_pdbx_refine_tls.origin_y 
_pdbx_refine_tls.origin_z 
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_pdbx_refine_tls.S[3][3] 
_pdbx_refine_tls.pdbx_refine_id 
1 ? refined -16.1540 42.8420 54.5290 0.0607 0.0460 0.0740 -0.0400 0.0234  0.0060  2.2814 0.6142 0.8281 -0.1574 -0.2228 -0.5087 
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2 ? refined -31.4710 61.4380 41.5380 0.0722 0.0225 0.1130 0.0399  0.0523  0.0346  1.0825 1.2697 1.7283 0.3025  -0.2720 -0.6714 
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3 ? refined 10.7910  35.5140 49.0570 0.0262 0.0756 0.0709 -0.0385 0.0209  -0.0248 0.5129 1.3716 1.1107 -0.0974 -0.0034 0.5969  
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# 
loop_
_pdbx_refine_tls_group.id 
_pdbx_refine_tls_group.refine_tls_id 
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_pdbx_refine_tls_group.selection 
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_pdbx_refine_tls_group.end_auth_asym_id 
_pdbx_refine_tls_group.pdbx_refine_id 
1 1 A 1   82  A 66  147 ? A A 'X-RAY DIFFRACTION' 
2 1 A 167 248 A 177 258 ? A A 'X-RAY DIFFRACTION' 
3 2 A 67  148 A 166 247 ? A A 'X-RAY DIFFRACTION' 
4 3 A 178 259 A 259 340 ? A A 'X-RAY DIFFRACTION' 
5 4 A 260 341 A 452 533 ? A A 'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_software.name             REFMAC 
_software.classification   refinement 
_software.version          5.1.24 
_software.citation_id      ? 
_software.pdbx_ordinal     1 
# 
loop_
_pdbx_version.entry_id 
_pdbx_version.revision_date 
_pdbx_version.major_version 
_pdbx_version.minor_version 
_pdbx_version.details 
1Y57 2007-03-17 3 100 ?                                   
1Y57 2008-04-30 3 2   'compliance with PDB format V.3.15' 
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_ins_code 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_atom_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_alt_id 
1  Y 1 1 A GLU 115 ? CD  ? 
2  Y 1 1 A GLU 115 ? OE1 ? 
3  Y 1 1 A GLU 115 ? OE2 ? 
4  Y 1 1 A LYS 206 ? CD  ? 
5  Y 1 1 A LYS 206 ? CE  ? 
6  Y 1 1 A LYS 206 ? NZ  ? 
7  Y 1 1 A ARG 217 ? CD  ? 
8  Y 1 1 A ARG 217 ? NE  ? 
9  Y 1 1 A ARG 217 ? CZ  ? 
10 Y 1 1 A ARG 217 ? NH1 ? 
11 Y 1 1 A ARG 217 ? NH2 ? 
12 Y 1 1 A ARG 469 ? CG  ? 
13 Y 1 1 A ARG 469 ? CD  ? 
14 Y 1 1 A ARG 469 ? NE  ? 
15 Y 1 1 A ARG 469 ? CZ  ? 
16 Y 1 1 A ARG 469 ? NH1 ? 
17 Y 1 1 A ARG 469 ? NH2 ? 
18 Y 1 1 A GLU 470 ? CG  ? 
19 Y 1 1 A GLU 470 ? CD  ? 
20 Y 1 1 A GLU 470 ? OE1 ? 
21 Y 1 1 A GLU 470 ? OE2 ? 
22 Y 1 1 A ASP 473 ? CG  ? 
23 Y 1 1 A ASP 473 ? OD1 ? 
24 Y 1 1 A ASP 473 ? OD2 ? 
25 Y 1 1 A GLU 476 ? CD  ? 
26 Y 1 1 A GLU 476 ? OE1 ? 
27 Y 1 1 A GLU 476 ? OE2 ? 
28 Y 1 1 A GLU 489 ? CD  ? 
29 Y 1 1 A GLU 489 ? OE1 ? 
30 Y 1 1 A GLU 489 ? OE2 ? 
# 
_pdbx_struct_assembly.id                   1 
_pdbx_struct_assembly.details              author_defined_assembly 
_pdbx_struct_assembly.method_details       ? 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details   monomeric 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count     1 
# 
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id       1 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression   1 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list      A,B,C,D,E,F,G,H 
# 
_pdbx_struct_oper_list.id                   1 
_pdbx_struct_oper_list.type                 'identity operation' 
_pdbx_struct_oper_list.name                 1_555 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation   x,y,z 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2]         0.0000000000 
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_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3]            0.0000000000 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B 2 SO4 1   535 535 SO4 SO4 A . 
C 2 SO4 1   536 536 SO4 SO4 A . 
D 2 SO4 1   537 537 SO4 SO4 A . 
E 2 SO4 1   538 538 SO4 SO4 A . 
F 2 SO4 1   539 539 SO4 SO4 A . 
G 3 MPZ 1   600 600 MPZ INH A . 
H 4 HOH 1   601 1   HOH HOH A . 
H 4 HOH 2   602 2   HOH HOH A . 
H 4 HOH 3   603 3   HOH HOH A . 
H 4 HOH 4   604 4   HOH HOH A . 
H 4 HOH 5   605 5   HOH HOH A . 
H 4 HOH 6   606 6   HOH HOH A . 
H 4 HOH 7   607 7   HOH HOH A . 
H 4 HOH 8   608 8   HOH HOH A . 
H 4 HOH 9   609 9   HOH HOH A . 
H 4 HOH 10  610 10  HOH HOH A . 
H 4 HOH 11  611 11  HOH HOH A . 
H 4 HOH 12  612 12  HOH HOH A . 
H 4 HOH 13  613 13  HOH HOH A . 
H 4 HOH 14  614 14  HOH HOH A . 
H 4 HOH 15  615 15  HOH HOH A . 
H 4 HOH 16  616 16  HOH HOH A . 
H 4 HOH 17  617 17  HOH HOH A . 
H 4 HOH 18  618 18  HOH HOH A . 
H 4 HOH 19  619 19  HOH HOH A . 
H 4 HOH 20  620 20  HOH HOH A . 
H 4 HOH 21  621 21  HOH HOH A . 
H 4 HOH 22  622 22  HOH HOH A . 
H 4 HOH 23  623 23  HOH HOH A . 
H 4 HOH 24  624 24  HOH HOH A . 
H 4 HOH 25  625 25  HOH HOH A . 
H 4 HOH 26  626 26  HOH HOH A . 
H 4 HOH 27  627 27  HOH HOH A . 
H 4 HOH 28  628 28  HOH HOH A . 
H 4 HOH 29  629 29  HOH HOH A . 
H 4 HOH 30  630 30  HOH HOH A . 
H 4 HOH 31  631 31  HOH HOH A . 
H 4 HOH 32  632 32  HOH HOH A . 
H 4 HOH 33  633 33  HOH HOH A . 
H 4 HOH 34  634 34  HOH HOH A . 
H 4 HOH 35  635 35  HOH HOH A . 
H 4 HOH 36  636 36  HOH HOH A . 
H 4 HOH 37  637 37  HOH HOH A . 
H 4 HOH 38  638 38  HOH HOH A . 
H 4 HOH 39  639 39  HOH HOH A . 
H 4 HOH 40  640 40  HOH HOH A . 
H 4 HOH 41  641 41  HOH HOH A . 
H 4 HOH 42  642 42  HOH HOH A . 
H 4 HOH 43  643 43  HOH HOH A . 
H 4 HOH 44  644 44  HOH HOH A . 
H 4 HOH 45  645 45  HOH HOH A . 
H 4 HOH 46  646 46  HOH HOH A . 
H 4 HOH 47  647 47  HOH HOH A . 
H 4 HOH 48  648 48  HOH HOH A . 
H 4 HOH 49  649 49  HOH HOH A . 
H 4 HOH 50  650 50  HOH HOH A . 
H 4 HOH 51  651 51  HOH HOH A . 
H 4 HOH 52  652 52  HOH HOH A . 
H 4 HOH 53  653 53  HOH HOH A . 
H 4 HOH 54  654 54  HOH HOH A . 
H 4 HOH 55  655 55  HOH HOH A . 
H 4 HOH 56  656 56  HOH HOH A . 
H 4 HOH 57  657 57  HOH HOH A . 
H 4 HOH 58  658 58  HOH HOH A . 
H 4 HOH 59  659 59  HOH HOH A . 
H 4 HOH 60  660 60  HOH HOH A . 
H 4 HOH 61  661 61  HOH HOH A . 
H 4 HOH 62  662 62  HOH HOH A . 
H 4 HOH 63  663 63  HOH HOH A . 
H 4 HOH 64  664 64  HOH HOH A . 
H 4 HOH 65  665 65  HOH HOH A . 
H 4 HOH 66  666 66  HOH HOH A . 
H 4 HOH 67  667 67  HOH HOH A . 
H 4 HOH 68  668 68  HOH HOH A . 
H 4 HOH 69  669 69  HOH HOH A . 
H 4 HOH 70  670 70  HOH HOH A . 
H 4 HOH 71  671 71  HOH HOH A . 
H 4 HOH 72  672 72  HOH HOH A . 
H 4 HOH 73  673 73  HOH HOH A . 
H 4 HOH 74  674 74  HOH HOH A . 
H 4 HOH 75  675 75  HOH HOH A . 
H 4 HOH 76  676 76  HOH HOH A . 
H 4 HOH 77  677 77  HOH HOH A . 
H 4 HOH 78  678 78  HOH HOH A . 
H 4 HOH 79  679 79  HOH HOH A . 
H 4 HOH 80  680 80  HOH HOH A . 
H 4 HOH 81  681 81  HOH HOH A . 
H 4 HOH 82  682 82  HOH HOH A . 
H 4 HOH 83  683 83  HOH HOH A . 
H 4 HOH 84  684 84  HOH HOH A . 
H 4 HOH 85  685 85  HOH HOH A . 
H 4 HOH 86  686 86  HOH HOH A . 
H 4 HOH 87  687 87  HOH HOH A . 
H 4 HOH 88  688 89  HOH HOH A . 
H 4 HOH 89  689 91  HOH HOH A . 
H 4 HOH 90  690 93  HOH HOH A . 
H 4 HOH 91  691 94  HOH HOH A . 
H 4 HOH 92  692 95  HOH HOH A . 
H 4 HOH 93  693 96  HOH HOH A . 
H 4 HOH 94  694 97  HOH HOH A . 
H 4 HOH 95  695 98  HOH HOH A . 
H 4 HOH 96  696 99  HOH HOH A . 
H 4 HOH 97  697 100 HOH HOH A . 
H 4 HOH 98  698 101 HOH HOH A . 
H 4 HOH 99  699 102 HOH HOH A . 
H 4 HOH 100 700 103 HOH HOH A . 
H 4 HOH 101 701 104 HOH HOH A . 
H 4 HOH 102 702 105 HOH HOH A . 
H 4 HOH 103 703 106 HOH HOH A . 
H 4 HOH 104 704 107 HOH HOH A . 
H 4 HOH 105 705 108 HOH HOH A . 
H 4 HOH 106 706 109 HOH HOH A . 
H 4 HOH 107 707 110 HOH HOH A . 
H 4 HOH 108 708 111 HOH HOH A . 
H 4 HOH 109 709 112 HOH HOH A . 
H 4 HOH 110 710 113 HOH HOH A . 
H 4 HOH 111 711 114 HOH HOH A . 
H 4 HOH 112 712 115 HOH HOH A . 
H 4 HOH 113 713 116 HOH HOH A . 
H 4 HOH 114 714 117 HOH HOH A . 
H 4 HOH 115 715 118 HOH HOH A . 
H 4 HOH 116 716 119 HOH HOH A . 
H 4 HOH 117 717 120 HOH HOH A . 
H 4 HOH 118 718 121 HOH HOH A . 
H 4 HOH 119 719 122 HOH HOH A . 
H 4 HOH 120 720 123 HOH HOH A . 
H 4 HOH 121 721 124 HOH HOH A . 
H 4 HOH 122 722 125 HOH HOH A . 
H 4 HOH 123 723 126 HOH HOH A . 
H 4 HOH 124 724 127 HOH HOH A . 
H 4 HOH 125 725 128 HOH HOH A . 
H 4 HOH 126 726 129 HOH HOH A . 
H 4 HOH 127 727 131 HOH HOH A . 
H 4 HOH 128 728 132 HOH HOH A . 
H 4 HOH 129 729 133 HOH HOH A . 
H 4 HOH 130 730 134 HOH HOH A . 
H 4 HOH 131 731 135 HOH HOH A . 
H 4 HOH 132 732 136 HOH HOH A . 
H 4 HOH 133 733 137 HOH HOH A . 
H 4 HOH 134 734 138 HOH HOH A . 
H 4 HOH 135 735 139 HOH HOH A . 
H 4 HOH 136 736 140 HOH HOH A . 
H 4 HOH 137 737 141 HOH HOH A . 
H 4 HOH 138 738 142 HOH HOH A . 
H 4 HOH 139 739 143 HOH HOH A . 
H 4 HOH 140 740 144 HOH HOH A . 
H 4 HOH 141 741 145 HOH HOH A . 
H 4 HOH 142 742 146 HOH HOH A . 
H 4 HOH 143 743 147 HOH HOH A . 
H 4 HOH 144 744 148 HOH HOH A . 
H 4 HOH 145 745 149 HOH HOH A . 
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